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	<title>Lamin - Versionsgeschichte</title>
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	<subtitle>Versionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale Kopie</subtitle>
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		<title>imported&gt;Ulanwp: Fehlenden Sprachparameter eingefügt; 2 Datumsparameter konvertiert</title>
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		<updated>2026-04-05T06:28:41Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Fehlenden Sprachparameter eingefügt; 2 Datumsparameter konvertiert&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;Neue Seite&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;{{Begriffsklärungshinweis}}&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Als &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;Lamine&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; werden die Typ-V-[[Intermediärfilament]]e bezeichnet (nicht zu verwechseln mit [[Laminine|Lamininen]]). &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Die Lamine findet man im [[Zellkern]] [[Eukaryoten|eukaryotischer]] [[Zelle (Biologie)|Zellen]], wo sie über eine Vielzahl von [[Membranprotein|membrangebundenen Proteinen]] (z. B. [[Emerin]]) mit der inneren [[Kernmembran]] verankert sind. Wie für Intermediärfilamente üblich, verfügen auch die Lamine über eine dreigeteilte [[Domänenstruktur]]. Ein verhältnismäßig kurzer Kopfbereich geht in die konservierte rod-Domäne über. Sie besteht aus 4 [[Coiled-Coil]]-Abschnitten, die über variable Linker miteinander verbunden sind. Die Coiled-Coils haben ein charakteristisches [[Heptadenmuster]], bei dem hydrophobe Aminosäurereste an 1. und 4. Position eines sieben [[Aminosäuren]] umfassenden Abschnitts stehen. Über diese hydrophoben Aminosäuren wird die coiled-coil-Struktur gebildet. Es winden sich zwei alphahelikale Proteinstränge umeinander. Im Unterschied zu den [[zytoplasma]]tischen [[IF-Protein]]en der [[Chordatiere|Chordaten]] ist die [[Coil-1b-Domäne]] von Laminen um 42 Aminosäuren länger, ein Merkmal, das bei allen, auch den zytoplasmatischen Intermediärfilamenten der Protostomier (Insekten, Nematoden etc.) zu finden ist. Am Ende der Rod-Domäne folgt die Tail (Schwanz)-Domäne. In ihr findet man ein [[Kernlokalisierungssignal]], die [[105-Box]] (Länge 105 Aminosäuren) und die [[carboxyterminal]]e [[CaaX-Box]]. Sie ist [[hochkonserviert]], wobei „C“ für [[Cystein]], „aa“ für zwei [[aliphatisch]]e Aminosäuren und „X“ für eine beliebige Aminosäure steht.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Interaktionspartner der Lamine sind unter anderem die Proteine [[LAP2alpha]], Rb ([[Retinoblastom]]a Protein), und BAF (barrier-to-autointegration factor).&amp;lt;ref name=&amp;quot;pmid17489094&amp;quot;&amp;gt;{{cite journal |author=Dorner D, Gotzmann J, Foisner R |date=2007-03 |title=Nucleoplasmic lamins and their interaction partners, LAP2alpha, Rb, and BAF, in transcriptional regulation |journal=[[FEBS J]]. |volume=274 |issue=6 |pages=1362–73 |doi=10.1111/j.1742-4658.2007.05695.x |pmid=17489094 |language=en}}&amp;lt;/ref&amp;gt; &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Einzelnachweise ==&lt;br /&gt;
&amp;lt;references /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Weblinks ==&lt;br /&gt;
* [http://www.nlm.nih.gov/cgi/mesh/2007/MB_cgi?mode=&amp;amp;term=Lami Lamins] [[Medical Subject Headings|MeSH]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Strukturprotein]]&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Proteingruppe]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>imported&gt;Ulanwp</name></author>
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