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2026-04-17T08:10:10Z

Bot: Auflösung doppelter toter Links nach https://de.wikipedia.org/w/index.php?title=Wikipedia:Bots/Anfragen&oldid=266185123#Aufl%C3%B6sung_der_doppelten_Toten_Links

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{{Infobox Protein
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}}

'''Lactoferrin''' (genauer: '''Lactotransferrin''', aus {{laS|''lacteus''}} ‚Milch‘ und lat. ''ferrum'' ‚Eisen‘ und lat. ''transferre'' ‚hinübertragen‘) ist ein in [[Säugetiere]]n vorkommendes [[Protein]] mit multifunktionalen<ref>{{cite journal |author=Ward PP, Paz E, Conneely OM |date=2005-11 |title=Multifunctional roles of lactoferrin: a critical overview |journal=Cell. Mol. Life Sci. |volume=62 |issue=22 |pages=2540–8 |doi=10.1007/s00018-005-5369-8 |pmid=16261256 |language=en}}</ref> [[Enzym]]aktivitäten.

== Evolution ==
Lactoferrin gehört zur [[Proteinfamilie]] der [[Transferrin]]e.<ref name="Williams">John Williams: ''The evolution of transferrin.'' In: ''Trends in Biochemical Sciences.'' 7, 1982, S. 394–397, {{DOI|10.1016/0968-0004(82)90183-9}}.</ref><ref>Guo Ming Liang, Xun Ping Jiang: ''Positive selection drives lactoferrin evolution in mammals.'' In: ''Genetica.'' 138, 2010, S. 757–762, {{DOI|10.1007/s10709-010-9456-x}}.</ref> Transferrine kommen nicht nur bei Säugetieren vor, [[Homologie (Genetik)|homologe Gene]] finden sich auch bei anderen [[Wirbeltiere]]n und Wirbellosen.<ref name="Williams"/><ref>Ciuraszkiewicz, Justyna ''et al.: Reptilian transferrins: evolution of disulphide bridges and conservation of iron-binding center.'' Gene, Band 396, Nr. 1, 2007, S. 28–38, {{DOI|10.1016/j.gene.2007.02.018}}</ref>

== Eigenschaften und Vorkommen ==
Lactoferrin besitzt sowohl [[Viren|antivirale]]<ref>M. C. Harmsen et al.: ''Antiviral Effects of Plasma and Milk Proteins: Lactoferrin Shows Potent Activity against Both Human Immunodeficiency Virus and Human Cytomegalovirus Replication In Vitro.'' In: ''Journal of Infectious Diseases.'' 172, 1995, S. 380–388, {{DOI|10.1093/infdis/172.2.380}}.</ref> als auch [[Mikroorganismus|antimikrobielle]]<ref name ="Park"/> Eigenschaften. Es fungiert einerseits als [[Peptidase]] (Spaltung von [[Peptide]]n), weshalb es der Gruppe der [[Serinprotease]]n zugeordnet wird, aber auch als [[eisen]]-bindendes Protein – ähnlich dem [[Transferrin]] – und zeigt zusätzlich [[Desoxyribonuklease]]-<ref>Bennett, R. M., J. Davis: ''Lactoferrin interacts with deoxyribonucleic acid: a preferential reactivity with double-stranded DNA and dissociation of DNA-anti-DNA complexes.'' The Journal of Laboratory and Clinical Medicine, Band 99, Nr. 1, 1982, S. 127, PMID 6274982.</ref> und [[Ribonukleasen|Ribonuklease]]-Aktivitäten,<ref>Furmanski, Philip et al.: ''Multiple molecular forms of human lactoferrin. Identification of a class of lactoferrins that possess ribonuclease activity and lack iron- binding capacity.'' In: ''Journal of Experimental Medicine.'' 170, 1989, S. 415–429, {{DOI|10.1084/jem.170.2.415}}.</ref> womit es den [[Nukleasen]] ({{EC|3.1.21.1}}) zugerechnet wird. Außerdem ist es ein starker [[Inhibitor]] für [[Tryptase]].<ref name="Elrod">Elrod, Kyle C. et al.: ''Lactoferrin, a Potent Tryptase Inhibitor, Abolishes Late-Phase Airway Responses in Allergic Sheep.'' In: ''American Journal of Respiratory and Critical Care Medicine.'' 156, 1997, S. 375–381, {{DOI|10.1164/ajrccm.156.2.9607012}}.</ref>

Lactoferrin ist in vielen Körperflüssigkeiten<ref>P.L. Masson, J.F. Heremans, C.H. Dive: ''An iron-binding protein common to many external secretions.'' In: ''Clinica Chimica Acta.'' 14, 1966, S. 735–739, {{DOI|10.1016/0009-8981(66)90004-0}}.</ref> der Säugetiere, in deren [[Milch]],<ref name ="Park"/><ref>Neville, Margaret C. ''et al.: [http://books.google.de/books?hl=de&lr=&id=riAiSGlGNkkC&oi=fnd&pg=PA141&dq=lactoferrin+secretion&ots=jyd_TW-MUv&sig=8ZcV_CuFWsVMi2UgJTxQJlUoQAs Lactoferrin secretion into mouse milk.]'' Advances in Lactoferrin Research. Plenum Press, New York (1998), S. 141–153.</ref><ref>Neville, M. C., P. Zhang: ''{{Toter Link |datum=2019-04 |url=http://www.animal-science.org/content/78/suppl_3/26.full.pdf |text=Lactoferrin secretion into milk: comparison between ruminant, murine, and human milk. |fix-attempted=ja |archivebot=}} (PDF; 1,4 MB)'' Journal of Animal Science, Band 78, Suppl 3, 2000, S. 26–35.</ref> [[Träne]]n,<ref name ="Park"/> [[Speichel]],<ref name ="Park"/> [[Schweiß]],<ref name="Park">J. H. Park, G. T. Park, I. H. Cho, S. M. Sim, J. M. Yang, D. Y. Lee: ''An antimicrobial protein, lactoferrin exists in the sweat: proteomic analysis of sweat.'' In: ''[[Experimental Dermatology]].'' Band 20, Nummer 4, April 2011, {{ISSN|1600-0625}}, S. 369–371, {{DOI|10.1111/j.1600-0625.2010.01218.x}}, PMID 21366701</ref> [[Lubrikation|Vaginalsekret]],<ref>Cohen, M. S. ''et al.: {{Webarchiv |url=http://cat.inist.fr/?aModele=afficheN&cpsidt=7770933 |wayback=20140905213800 |text=Preliminary observations on lactoferrin secretion in human vaginal mucus: variation during the menstrual cycle, evidence of hormonal regulation, and implications for infection with Neisseria gonorrhoeae.}}'' American Journal of Obstetrics and Gynecology, Band 157, Nr. 5, 1987, S. 1122–1125.</ref> [[Seminalplasma]],<ref>W. M. Buckett, M. J. Luckas, M. R. Gazvani, I. A. Aird, D. I. Lewis-Jones: ''Seminal plasma lactoferrin concentrations in normal and abnormal semen samples.'' In: ''Journal of andrology.'' Band 18, Nummer 3, 1997 May-Jun, {{ISSN|0196-3635}}, S. 302–304, PMID 9203059.</ref> [[Nasensekret|Nasen-]] und [[Bronchialsekret]]<ref name="Elrod"/> sowie anderen [[Sekretion|Sekreten]] zu finden. Außerdem ist es in [[Leukozyt|weißen Blutkörperchen]] lokalisiert.<ref>{{cite journal |author=Legrand D, Pierce A, Elass E, Carpentier M, Mariller C, Mazurier J |date=2008 |title=Lactoferrin structure and functions |journal=Adv. Exp. Med. Biol. |volume=606 |pages=163–94 |pmid=18183929 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Anderson BF, Baker HM, Dodson EJ, ''et al'' |date=1987-04 |title=Structure of human lactoferrin at 3.2-A resolution |journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |volume=84 |issue=7 |pages=1769–73 |pmid=3470756 |pmc=304522 |language=en}}</ref>

Schon kleine Mengen entfalten enorme biologische Aktivität. Ein Liter Kuhmilch enthält 0,1 g Lactoferrin. Es ist nur zu einem geringen Teil mit Eisen gesättigt und kann mehr als das Fünffache seiner ursprünglichen Eisenladung binden.

Außerdem beeinflusst es die Zellteilung und stimuliert das Zellwachstum. Es entfaltet auch immunologische Wirkungen, indem es das Wachstum von Lymphozyten fördert.

=== Antibakterielle Schutzfunktion ===
Vom Organismus wird Lactoferrin eingesetzt, um Bakterien das lebensnotwendige Eisen zu entziehen. Da Bakterien essentiell auf Eisen angewiesen sind, wirkt die Eisenverarmung antibakteriell. Als Protease ist Lactoferrin in der Lage, mehrere für die Besiedlung wichtige Proteine des Krankheitserregers ''[[Haemophilus influenzae]]'' zu zerstören. Insbesondere die in der menschlichen Muttermilch vorkommende Konzentration an Lactoferrin kann die bei Kleinkindern oft auftretenden [[Atemwegsinfektion]]en mit diesem Keim verhindern. Außerdem beeinträchtigt es in ''[[Shigella]]'' und pathogenen ''[[Escherichia coli]]'' das Typ III-Sekretionssystem. Von Leukozyten freigesetzt, ist es so auch Teil des [[Immunsystem]]s.<ref>Andrew G Plaut, Jiazhou Qiu, Joseph W St. Geme: ''Human lactoferrin proteolytic activity: analysis of the cleaved region in the IgA protease of Haemophilus influenzae.'' In: ''Vaccine.'' 19, 2000, S. S148–S152, {{DOI|10.1016/S0264-410X(00)00296-6}}.</ref><ref>{{cite journal |author=Qiu J, Hendrixson DR, Baker EN, Murphy TF, St Geme JW, Plaut AG |date=1998-10 |title=Human milk lactoferrin inactivates two putative colonization factors expressed by Haemophilus influenzae |journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |volume=95 |issue=21 |pages=12641–6 |pmid=9770539 |pmc=22884 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Hendrixson DR, Qiu J, Shewry SC, ''et al'' |date=2003-02 |title=Human milk lactoferrin is a serine protease that cleaves Haemophilus surface proteins at arginine-rich sites |journal=Mol. Microbiol. |volume=47 |issue=3 |pages=607–17 |pmid=12535064 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Ochoa TJ, Clearly TG |date=2004-06 |title=Lactoferrin disruption of bacterial type III secretion systems |journal=Biometals |volume=17 |issue=3 |pages=257–60 |pmid=15222474 |language=en}}</ref>

=== Virale Interaktionen ===
Infektionen mit [[HTLV-1]] über [[Muttermilch]]<ref>Moriuchi, Masako, and Hiroyuki Moriuchi: ''[http://jvi.asm.org/content/80/14/7118.short Induction of lactoferrin gene expression in myeloid or mammary gland cells by human T-cell leukemia virus type 1 (HTLV-1) tax: implications for milk-borne transmission of HTLV-1.]'' Journal of Virology, Band 80, Nr. 14, 2006, S. 7118–7126.</ref> oder [[Seminalplasma]]<ref>Moriuchi, Masako, Hiroyuki Moriuchi: ''[http://jvi.asm.org/content/78/22/12709.short Seminal fluid enhances replication of human T-cell leukemia virus type 1: implications for sexual transmission.]'' Journal of Virology, Band 78, Nr. 22, 2004, S. 12709–12711.</ref> werden durch Lactoferrin begünstigt. Auf der anderen Seite kann das Protein die [[Replikation]] des [[HIV]]-1 verhindern.<ref>{{cite journal |author=Moriuchi M, Moriuchi H |date=2001-03 |title=A milk protein lactoferrin enhances human T cell leukemia virus type I and suppresses HIV-1 infection |journal=J. Immunol. |volume=166 |issue=6 |pages=4231–6 |pmid=11238676 |language=en}}</ref>

== Verwendung ==
Mehrere Untersuchungen zu Beginn des 21. Jahrhunderts zeigen bemerkenswerte Ergebnisse bei der Behandlung chronischer [[Parodontitis]].<ref name="PMID22545184">F. Berlutti, A. Pilloni u. a.: ''Lactoferrin and oral diseases: current status and perspective in periodontitis.'' In: ''Annali di stomatologia.'' Band 2, Nummer 3–4, März 2011, {{ISSN|1824-0852}}, S. 10–18, PMID 22545184, {{PMC|3314318}}. </ref>

Wegen seines breiten Wirkspektrums ist die pharmazeutische Industrie an diesem Protein interessiert. Industriell wird es aus Milch und Molke isoliert. Es wird in Baby- und Sportlernahrung, sowie in Kosmetika, Kaugummis und [[Functional Food]]s eingesetzt.

Wie eine Studie des Journal of the American Medical Association aus dem Jahr 2009 zeigte, kann die Gabe von Lactoferrin an Neugeborene mit Untergewicht (< 1500 g Geburtsgewicht) das Auftreten einer Sepsis sowie die Sepsis-assoziierte Mortalität signifikant und klinisch relevant senken.<ref name="pmid19809023">{{cite journal |author=Manzoni P, Rinaldi M, Cattani S, ''et al.'' |date=2009-10 |title=Bovine lactoferrin supplementation for prevention of late-onset sepsis in very low-birth-weight neonates: a randomized trial |journal=[[Journal of the American Medical Association|JAMA]] |volume=302 |issue=13 |pages=1421–1428 |doi=10.1001/jama.2009.1403 |pmid=19809023 |language=en}}</ref>

== Literatur ==
* {{cite journal |author=Lönnerdal B |date=2009-05 |title=Nutritional roles of lactoferrin |journal=Curr Opin Clin Nutr Metab Care |volume=12 |issue=3 |pages=293–7 |doi=10.1097/MCO.0b013e328328d13e |pmid=19318940 |language=en}}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Peptidase]]
[[Kategorie:Antibiotikum]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 3 (Mensch)]]

Lactoferrin - Versionsgeschichte

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