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'''Laccasen''' ({{EC|1.10.3.2}}) sind [[kupfer]]haltige, „blaue“ [[Enzym]]e, die in vielen [[Pflanzen]], [[Pilze]]n und [[Mikroorganismen]] vorkommen. Die erste Laccase wurde bereits 1883 aus dem Pflanzensaft des [[Japan|japanischen]] Lackbaumes (''[[Lackbaum|Rhus vernicifera]]'') isoliert.<ref>Yoshida, H. (1883): ''LXIII.—Chemistry of lacquer (Urushi). Part I. Communication from the Chemical Society of Tokio''. In: ''Journal of the Chemical Society, Transactions'' '''43''', 472–486, {{DOI|10.1039/CT8834300472}}.</ref> Daher wurde der Name ''Laccase'' für dieses Enzym gewählt. Laccasen wurden in den biologischen Domänen der [[Eukaryoten]] und [[Prokaryoten]] nachgewiesen; [[Ubiquist|ubiquitär]] sind sie in [[Weißfäule|Weißfäulepilzen]], kommen aber auch in [[Verholzung|holzigen Pflanzen]] vor, wo sie an der [[Lignin]]synthese beteiligt sind, ebenso in manchen [[Insekten]] (z. B. [[Wespen]]gift) und auch Bakterien (z. B. ''[[Bacillus subtilis]]'').
Laccasen [[Katalyse|katalysieren]] die gekoppelte [[Oxidation]] [[Phenole|phenolischer]] Substanzen mit der [[Reduktion (Chemie)|Reduktion]] von [[Sauerstoff]]. Dabei wird die Phenolgruppe zu einem Radikal oxidiert, während Sauerstoff zu Wasser reduziert wird:

:<math>\mathrm{4\ Ar\text{-}OH + O_2 \xrightarrow{Laccase} \ 4\ Ar\text{-}O^{.} + 2\ H_2O}</math>

Laccasen zählen damit zu den [[Oxidoreduktasen]], wegen ihrer Substratspezifität werden sie auch als '''Monophenoloxidase''' bezeichnet.<ref>[[Hans W. Heldt]] und [[Birgit Piechulla]]: ''Pflanzenbiochemie''. Spektrum Akademischer Verlag; 4. Auflage 2008; ISBN 978-3-8274-1961-3; S. 420.</ref> Das katalytisch aktive Zentrum enthält vier Kupferionen, die nach ihren spektroskopischen Eigenschaften unterschieden werden können. Das „blaue“ Typ-1-Kupferion ist an der Substratoxidation beteiligt; ein Typ-2- und zwei Typ-3-Kupferionen bilden einen trinuklearen Cluster, der Sauerstoff bindet und zu Wasser reduziert. Die erste Kristallstruktur einer Laccase wurde 2002 veröffentlicht, diese stammt aus dem Pilz ''[[Trametes versicolor]]''.<ref>Piontek, K. ''et al''. (2002): ''Crystal structure of a laccase from the fungus Trametes versicolor at 1.90-A resolution containing a full complement of coppers''. In: ''[[J Biol Chem]]''. '''277'''(40); 37663–37669; PMID 12163489; [http://www.jbc.org/cgi/reprint/277/40/37663.pdf PDF] (freier Volltextzugriff, engl.).</ref>

Aktive Laccasen können leicht detektiert werden, da sie die chromogenen Substrate [[ABTS]], [[Syringaldazin]] und [[Guajacol]] zu oxidieren vermögen.

Laccasen werden industriell zur Bleichung von [[Zellstoff]] in der Papierindustrie, der Bleichung von Textilfarben, bei der Herstellung von [[Korken|Weinkorken]] und in weiteren Anwendungen eingesetzt.

== Weblinks ==
{{Commonscat}}

== Einzelnachweise ==
<references />

== Literatur ==
* Morozova, OV. ''et al''. (2007): ''„Blue“ laccases''. In: ''Biochemistry (Mosc)''. '''72'''(10); 1136–1150; PMID 1802107; [http://protein.bio.msu.ru/biokhimiya/contents/v72/pdf/bcm_1136.pdf PDF] (freier Volltextzugriff, englisch)
* Ullrich, R. und Hofrichter, M. (2007): ''Enzymatic hydroxylation of aromatic compounds''. In: ''Cell Mol Life Sci''. '''64'''(3); 271–293; PMID 17221166; {{DOI|10.1007/s00018-007-6362-1}}
* Rodríguez Couto, S. und Toca Herrera, JL. (2006): ''Industrial and biotechnological applications of laccases: a review''. In: ''Biotechnol Adv''. '''24'''(5); 500–513; PMID 16716556; {{DOI|10.1016/j.biotechadv.2006.04.003}}
* H. Forootanfar, M. A. Faramarzi: ''Insights into laccase producing organisms, fermentation states, purification strategies, and biotechnological applications.'' In: ''Biotechnology progress.'' Band 31, Nummer 6, 2015, S. 1443–1463, {{DOI|10.1002/btpr.2173}}, PMID 26399693.

[[Kategorie:Oxidoreduktase|Laccase]]

Laccase - Versionsgeschichte

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