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[[Datei:Double cowlick.jpg|mini|Menschliches Haar|234x234px]]'''Keratin''' (von [[Altgriechische Sprache|griechisch]] {{lang|grc|κέρας}} ''kéras'' „Horn“, Genitiv ''kératos'') ist ein Sammelbegriff für verschiedene wasserunlösliche Faser[[protein]]e, die von Tieren gebildet werden und die [[Hornsubstanz]] charakterisieren. Entsprechend ihrer molekularen [[Konformation]] als [[α-Helix]] oder [[β-Faltblatt]] unterscheidet man α- und β-Keratin.

Keratine sind der Hauptbestandteil von Säugetier[[haar]]en, [[Nagel (Anatomie)|Finger- und Zehennägeln]], [[Kralle]]n, [[Klaue (Paarhufer)|Klauen]], [[Huf]]en, [[Horn|Hörnern]], Nasenhörnern der [[Nashörner]], Stacheln der [[Igel]], [[Barte (Wal)|Barten]] der [[Bartenwale|Wale]], [[Schnabel|Schnäbeln]] und [[Feder]]n der [[Vögel]], [[Hornschuppe]]n und äußerer Panzerbedeckung der [[Reptilien]]. Sie bilden die [[Intermediärfilamente]] verschiedener Epithelgewebe, einschließlich der [[Epidermis (Wirbeltiere)|Epidermis]], und sorgen unter anderem für mechanische Widerstandsfähigkeit.<ref>{{Literatur |Autor=Justin T. Jacob, Pierre A. Coulombe, Raymond Kwan, M. Bishr Omary |Titel=Types I and II Keratin Intermediate Filaments |Sammelwerk=Cold Spring Harbor Perspectives in Biology |Band=10 |Nummer=4 |Datum=2018-04-02 |ISSN=1943-0264 |DOI=10.1101/cshperspect.a018275 |PMC=5880164 |PMID=29610398 |Seiten=a018275}}</ref>

== Struktur und Eigenschaften ==

Ihre Faserstruktur verstärkt die Festigkeit der Keratine: Die einzelnen [[Aminosäure]]ketten bilden eine rechtsgängige [[Alpha-Helix|α-Helix]]. Zwei dieser Helices lagern sich zu einer linksgängigen ''Superhelix'' und zwei dieser Superhelices beim α-Keratin zu einer Protofibrille zusammen. Mehrere Protofibrillen vereinigen sich zu einer Mikrofibrille, diese lagern sich zu Bündeln zusammen und bilden Makrofibrillen aus. Die Fasern sind umso steifer, je stärker ihre Komponenten durch [[Disulfidbrücke]]n der Aminosäure [[Fischer-Projektion|L]]-[[Cystein]] quervernetzt sind. So enthält das Keratin in Hörnern und Klauen mehr Disulfidbrücken als das in Wolle und Haaren. [[Leonor Michaelis]] entdeckte, dass Disulfidbrücken durch [[Thioglykolsäure]] [[Reduktion (Chemie)|reduziert]] werden. Dies war die biochemische Grundlage für die [[Dauerwelle]].
[[Datei:Aufbau eines Haars.png|mini|242x242px|Aufbau eines Haars aus Keratin]]
Vor der [[Verhornung]] sowie allgemein in [[Epithel]]ien der [[Wirbeltiere]] und anderer Tiergruppen liegen α-Keratine (oder Cytokeratine) in Form lose organisierter Keratinfilamente vor. Diese gehören zu den Intermediärfilamenten, die zusammen mit [[Mikrotubulus|Mikrotubuli]] und [[Mikrofilamente]]n das [[Zytoskelett]] der [[Eukaryoten|eukaryotischen]] Zellen bilden. Derzeit sind 20 Cytokeratin-Proteine bekannt (siehe Tabelle), deren [[Molekülmasse]] zwischen 40 und 68 kDa liegt. KRT1 bis KRT8 werden zur neutral-basischen Typ-A-Subfamilie, KRT9 bis KRT20 zur sauren Typ-B-Subfamilie gezählt. Diese bilden paarweise in den Intermediärfilamenten einen Heterodimer-Komplex aus einem Typ-A- und einem Typ-B-Cytokeratin. Die Verteilungsmuster dieser Komplexe unterscheiden sich in verschiedenen [[epithel]]ialen Zellen erheblich, sodass mit einem Antikörpernachweis gegen die Subtypen KRT1 bis KRT20 die Herkunft dieser Cytokeratine eingegrenzt werden kann. Dies macht man sich in der Medizin in der [[Pathologie|pathologischen]] [[Diagnostik]] zunutze, um die Herkunft von Tumor[[metastase]]n zu bestimmen. [[Mutation]]en in verschiedenen Keratin-[[Gen]]en sind für eine Reihe seltener [[Erbkrankheit]]en ([[Ichthyose]]) verantwortlich.

{| class="wikitable"
|- class="hintergrundfarbe6"
! A (neutral- basisch)
! B (sauer)
! Vorkommen
! Pathologie
|-
|{{HGNC||KRT1}}, {{HGNC||KRT2}}
|{{HGNC||KRT9}}, {{HGNC||KRT10}}
|mehrschichtig-verhornendes Epithel ([[Epidermis (Wirbeltiere)|Epidermis]])
|[[Ichthyosis hystrix Curth-Macklin]]; bullöse kongenitale ichthyosiforme Erythrodermie Brocq (EHK); keratosis palmoplantaris striata III; weitere [[Ichthyose]]n (BCIE; AEI; CRIE)
|-
|{{HGNC||KRT3}}
|{{HGNC||KRT12}}
|Hornhaut ([[Hornhaut|Cornea]])
|[[Korneale Dystrophie]]
|-
|{{HGNC||KRT4}}
|{{HGNC||KRT13}}
|mehrschichtig-unverhorntes Epithel
|[[Naevus spongiosus albus]]
|-
|{{HGNC||KRT5}}
|{{HGNC||KRT14}}, {{HGNC||KRT15}}
|Basalzellen komplexer Epithelien sowie Myoepithelzellen
|[[Epidermolysis bullosa]] simplex; [[Dowling-Degos-Krankheit]]; [[Naegeli-Syndrom]]
|-
|{{HGNC||KRT6A}}
|{{HGNC||KRT16}}, {{HGNC||KRT17}}
|mehrschichtig-unverhorntes Plattenepithel, Proliferation
|[[Pachyonychia congenita]]; div. Nävus, [[Keratoderma]]
|-
|{{HGNC||KRT7}}
|{{HGNC||KRT19}}
|einschichtiges Epithel, luminale Drüsenzellen
|
|-
|{{HGNC||KRT8}}
|{{HGNC||KRT18}}, {{HGNC||KRT20}}
|einschichtiges Epithel, luminale Drüsenzellen
|
|}[[Datei:Fingernails2.jpg|mini|Fingernägel eines Menschen]]Ein Beispiel für ein β-Keratin ist das Fibroin oder Seidenprotein der [[Spinnennetz]]e und der [[Seide]]. Im Unterschied zu den α- oder Cytokeratinen ist es kein intrazelluläres Strukturprotein, sondern ein Ausscheidungsprodukt der [[Spinndrüse]]n. Wegen seiner Faltblattstruktur ist es sehr viel weniger dehnbar als die helikal gebauten α-Keratine.[[Datei:HighlandCow.01.jpg|mini|Ein [[Schottisches Hochlandrind]], zu dessen typischen Merkmalen die langen Hörner gehören]]

== Technische Verwendung ==

Aus keratinhaltigen [[Naturstoffe]]n werden L-Cystein, L-[[Tyrosin]] und andere proteinogene [[Aminosäure]]n im technischen Maßstab hergestellt. Dazu werden die Naturstoffe zuerst mit [[Salzsäure]] hydrolysiert. Das [[Hydrolysat]] wird mit [[Ammoniak]] neutralisiert. Die L-Aminosäuren werden dann aufgrund ihrer unterschiedlichen [[Löslichkeit]]en abgetrennt oder nach dem Prinzip der [[Ionenaustausch-Chromatographie]] isoliert.<ref name="Hoppe">Bernd Hoppe, [[Jürgen Martens (Chemiker)|Jürgen Martens]]: ''Aminosäuren – Herstellung und Gewinnung.'' In: ''[[Chemie in unserer Zeit]].'' 1984, Bd. 18, S. 73–86.</ref>

Verwendung finden Keratinprodukte (z. B. Schafwollvliese<ref>[https://www.wecobis.de/bauproduktgruppen/daemmstoffe/aus-nachwachsenden-rohstoffen/schafwolle-daemmstoffe.html ''Schafwolle-Dämmstoffe.''] ''Wecobis''-Portal des [[Bundesministerium des Innern|BMI]], abgerufen am 4. Dezember 2020.</ref>) beim Abbau von [[Formaldehyd]]. Hier hat das [[DWI – Leibniz-Institut für Interaktive Materialien|deutsche Wollforschungsinstitut]] an der [[RWTH Aachen]] zusammen mit dem eco Institut [[Köln]] in langfristiger Forschungsarbeit den Nachweis erbracht, dass solche Produkte in der Lage sind, Formaldehyd aus der Raumluft zu entfernen. Formaldehydbelastete Kindergärten, Schulen und Privathäuser (viele Fertighäuser der 1970er- und 1980er-Jahre) wurden seit den 1990er Jahren auf diese Weise bereits saniert.<ref>Robert Sweredjuk, Gabriele Wortmann, Gerd Zwiener, Fritz Doppelmayer: [https://www.oebag.de/fileadmin/downloads/Dateien_all_User/MORRIS_neu.pdf ''Schafwolle als reaktives Sorbens für Luftschadstoffe im Innenraum.''] (PDF; 201 kB).</ref><ref>G. Wortmann, G. Zwiener, R. Sweredjiuk, F. Doppelmayer, F. J. Wortmann: ''Sorption of indoor air pollutants by sheep’s wool: Formaldehyde as an example.'' In: ''Proceedings of the International Wool Textile Organization.'' Report CTF 3, Florenz, Juni 1999.</ref>

== Medizinische Verwendung ==
In einem systematischen Review wurden mehrere Studien zusammengefasst, die eine Verbesserung des Haarwachstums und Reduktion des Haarausfalls bei oraler Supplementierung von Keratin zusammen mit [[Kollagen Typ I, alpha 1|Kollagen Typ I]], [[Elastin]], [[Melanine|Melanin]] und [[Ceramide|Ceramiden]] belegen.<ref>{{Literatur |Autor=Johannes-Paul Fladerer-Grollitsch, Selina Fladerer-Grollitsch |Titel=Bioactive Nutritional Macromolecules Supporting Hair Structure, Density, and Growth: A Comprehensive Review |Sammelwerk=Cosmetics |Band=13 |Nummer=2 |Datum=2026-03-17 |ISSN=2079-9284 |DOI=10.3390/cosmetics13020072 |Seiten=72 |Online=https://www.mdpi.com/2079-9284/13/2/72 |Abruf=2026-03-25}}</ref>

== Weblinks ==
{{Commonscat|Keratins|Keratine}}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Strukturprotein| Keratine]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]
[[Kategorie:Epithel]]

Keratine - Versionsgeschichte

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