imported>Qniemiec am 20. Juli 2025 um 09:54 Uhr

2025-07-20T09:54:23Z

Neue Seite

[[Datei:Catalytic triad of TEV protease.png|thumb|360x360px|Die TEV-Protease ist ein Beispiel für ein Enzym, das in seinem [[Aktives Zentrum|aktiven Zentrum]] eine katalytische Triade aus Aminosäureresten (rot) besitzt. Die katalytische Triade wird aus [[Asparaginsäure]] (''Acid = Säure''), [[Histidin]] (''Base'') und [[Cystein]] (''Nuc = [[Nukleophilie|Nukleophil]]'') gebildet. Das Substrat (schwarz) wird in der Bindungsstelle in Orientierung zur Triade gebunden.]]
Als '''katalytische Triade''' bezeichnet man in der [[Biochemie]] eine spezielle Anordnung von drei [[Aminosäuren]] im [[Aktives Zentrum|aktiven Zentrum]] einiger Enzyme. Mit der katalytischen Triade kann in [[Hydrolase|Hydrolasen]] die Spaltung eines Substrats und in [[Transferase|Transferasen]] der Transfer eines Substratteils auf ein zweites Substrat katalysiert werden. Die drei Aminosäuren fungieren dabei als Säure, Base und Nukleophil und ermöglichen eine [[Enzym#Katalytische Mechanismen|kovalente Katalyse]].<ref>{{Literatur|Autor = Guy Dodson, Alexander Wlodawer|Titel = Catalytic triads and their relatives|Sammelwerk = Trends in Biochemical Sciences|Band = 23|Nummer = 9|Jahr = 1998-09-01|Seiten = 347–352|DOI = 10.1016/S0968-0004(98)01254-7|PMID = 9787641}}</ref><ref>{{Literatur|Autor = Andrew R. Buller, Craig A. Townsend|Titel = Intrinsic evolutionary constraints on protease structure, enzyme acylation, and the identity of the catalytic triad|Sammelwerk = [[Proceedings of the National Academy of Sciences]]|Band = 110|Nummer = 8|Jahr = 2013-02-19|Seiten = E653–661|DOI = 10.1073/pnas.1221050110|PMC = 3581919|PMID = 23382230}}</ref>

Die Aminosäurereste der katalytischen Triade können in der Aminosäuresequenz ([[Primärstruktur]]) weit auseinanderliegen und erst durch die Enzymfaltung, der Ausbildung einer komplexen dreidimensionalen Struktur, in räumliche Nähe gebracht werden.

== Aufbau ==

=== Aufbau bei Serinproteasen ===
In [[Serinprotease]]n wird die katalytische Triade aus [[Asparaginsäure]], [[Histidin]] und [[Serin]] gebildet, deren Aminosäurereste über [[Wasserstoffbrückenbindung]]en verbunden sind. Der Asparaginsäure-Rest befindet sich in einer für das Lösungsmittel unzugänglichen Tasche und bildet eine Wasserstoffbrücke zu der N-H-Gruppe des Histidinrestes aus. Das so [[Polarisation (Elektrizität)|polarisierte]] Histidin wiederum bildet mit dem zweiten ringgebundenen Stickstoff eine Wasserstoffbrücke zu der OH-Gruppe des Serinrestes aus. Die Wasserstoff-Sauerstoff-Bindung wird hierdurch stark polarisiert und die [[Nukleophilie]] des Sauerstoffs weiter erhöht.

=== Aufbau bei Thiol-/Cysteinproteasen ===
Bei [[Cysteinprotease]]n (auch Thioproteasen genannt) kommen sowohl katalytische Di- als auch Triaden vor. Die '''katalytische Diade''' besteht dabei aus [[Cystein]] und [[Histidin]], die Triade aus Cystein-Histidin-[[Asparagin]]/[[Asparaginsäure]]/[[Glutamin]] oder [[Glutaminsäure]].

== Katalysemechanismus ==
[[Datei:Serinprotease Reaktionsmechanismus.svg|miniatur|Reaktionsmechanismus einer [[Serinprotease]]]]
Serinproteinasen katalysieren als [[Endopeptidasen]] die [[Hydrolyse|hydrolytische]] Spaltung von [[Peptidbindung]]en in [[Protein]]en. Nach Ausbildung des Enzym-Substrat-Komplexes erfolgt ein nukleophiler Angriff des Serin-Sauerstoffs auf den [[Carbonyl]]-Kohlenstoff der Peptidbindung unter Ausbildung einer [[Atombindung|kovalenten]] [[Tetraeder]]-Zwischenstufe (in der sog. Oxyanionlücke). Dabei wird die negative Ladung im [[Übergangszustand]] durch [[Wasserstoff|Wasserstoffbrücken]] stabilisiert. Außerdem wird der Wasserstoff aus der Wasserstoffbrücke zum Histidin übertragen. Im zweiten Schritt dient der soeben übertragene Wasserstoff zur Protonierung des Peptid-Stickstoffs, wodurch die Peptidbindung gespalten wird. Der entstandene [[Amino-Terminus|N-Terminus]] des gespalteten Proteins diffundiert weg und wird durch Wasser aus dem Lösemittel ersetzt. Eine Wasserstoffbrücke zum Histidin-Rest ermöglicht den nukleophilen Angriff des Wassers am seringebundenen Carbonyl-Kohlenstoff. Nach vollständiger Übertragung des Wasserstoffs zum Histidin erfolgt im letzten Schritt die Ausbildung der ursprünglichen Wasserstoffbrücke zwischen Serin und Histidin, wodurch die kovalente Bindung zum Substrat gespalten wird und der neuentstandene [[Carboxyl-Terminus|C-Terminus]] des gespaltenen Proteins abdiffundieren kann. Aufgrund der kovalenten Zwischenstufen gehört der Mechanismus zur Gruppe der [[Enzym#Katalytische Mechanismen|kovalenten Katalyse]], während der Einfluss des Aspartat-Rests auf das Histidin eine [[Enzym#Katalytische Mechanismen|elektrostatische Katalyse]] darstellt.
== Literatur ==
* D. Voet, J. G. Voet: ''Biochemie'', VCH, 1994, ISBN 3-527-29249-7, S. 368 ff.

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Proteinstruktur]]
[[Kategorie:Katalyse]]

Katalytische Triade - Versionsgeschichte

imported>Qniemiec am 20. Juli 2025 um 09:54 Uhr