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[[Datei:Die Frau als Hausärztin (1911) 035 Dickmilch mit geronnenen Kaseinmassen.png|mini|hochkant=0.8|Dickmilch unter dem Mikroskop mit Fettkügelchen und geronnenen Kaseinmassen (dunkel)]]
[[Datei:Leche.jpg|mini|hochkant=0.8|Aus Milch durch Denaturierung [[Fällung|ausgefälltes]] Casein.]]
'''Casein''' oder '''Kasein''' (von [[latein]]isch ''caseus'' ‚Käse‘; Aussprache: „Kase-in“ {{IPA|kazeˈiːn|Tondatei=De-Kasein.ogg}}) ist der Name für den [[Protein]]anteil der [[Milch]], der zu [[Käse]] weiterverarbeitet wird und nicht in die [[Molke]] gelangt. Es ist eine Mischung aus mehreren Proteinen (αS1-, αS2-, β-, κ-Casein) und dient der Speicherung und dem Transport von Protein, [[Calcium]] und [[Phosphate|Phosphat]] zum [[Neugeborenes|Neugeborenen]]. Casein bildet in der Milch zusammen mit [[Calciumphosphat]] und anderen Bestandteilen mit dem [[Milchfett]] [[Mizellen|Micellen]], die das Calciumphosphat gelöst und das Fett in [[Emulsion]] halten. Im Milieu des Magens aggregiert Casein und bildet kleine Klumpen, was die Verdauung von Milch erleichtert.<ref name='web'>The Dairy Science and Technology eBook: [http://www.uoguelph.ca/foodscience/book-page/structure-casein-micelle Structure: The Casein Micelle], abgerufen am 9. Januar 2015.</ref>

Casein macht den Großteil der Proteine in [[Quark (Lebensmittel)|Quark]] (Topfen) und [[Käse]] aus, die durch [[Denaturierung (Biochemie)|Gerinnung]] des Caseins ihre feste Konsistenz erhalten. Casein wird nicht nur als [[Lebensmittel]], sondern auch als [[Bindemittel]] und [[pharmazeutischer Hilfsstoff]] verwendet. Casein gehört zu den häufigsten Auslösern von [[Kuhmilchallergie]].<ref>{{cite journal |author=T. Nakano, N. Shimojo, Y. Morita, T. Arima, M. Tomiita, Y. Kohno|title=Sensitization to casein and beta-lactoglobulin (BLG) in children with cow’s milk allergy (CMA)|language=ja |journal=Arerugi |volume=59 |issue=2 |pages=117–22 |year=2010 |month=February |pmid=20212353 |doi= |url=}}</ref><ref>[http://www.daab.de/ernaehrung/lebensmittelallergie/ ''Deutscher Allergiker- und Asthmabund zu Milcheiweißallergie''] bei daab.de, abgerufen am 24. Mai 2018.</ref> Die Caseine sind die häufigsten Milchproteine, die etwa 80 % der Gesamtproteinmenge in der Milch ausmachen. Die übrigen Proteine werden auch als [[Molkenprotein]]e zusammengefasst.

== Zusammensetzung ==
Als Beispiel die folgende Tabelle, die die Bestandteile des Kuh-Caseins auflistet.
{| class="wikitable"
|- class="hintergrundfarbe5"
! Protein || Menge im Liter Kuhmilch<ref>The Dairy Science and Technology eBook: [http://www.uoguelph.ca/foodscience/book-page/milk-proteins Dairy Chemistry and Physics: Milk Proteins], abgerufen am 9. Januar 2015.</ref> || Anzahl Aminosäuren || UniProt-Eintrag
|-
| αS1-Casein (Kuh)
| 10,7 g
| 199
| [https://www.uniprot.org/uniprotkb/P02662 P02662]
|-
| αS2-Casein (Kuh)
| 2,8 g
| 207
| [https://www.uniprot.org/uniprotkb/P02663 P02663]
|-
| β-Casein (Kuh)
| 8,6 g
| 209
| [https://www.uniprot.org/uniprotkb/P02666 P02666]
|-
| κ-Casein (Kuh)
| 3,1 g
| 169
| [https://www.uniprot.org/uniprotkb/P02668 P02668]
|-
|
| 26 g insgesamt
|
|
|}

Im Gegensatz zur Kuhmilch sind in der Muttermilch das β- und das κ-Casein die Hauptproteine. Die folgende Tabelle enthält Einzelheiten und Links über Casein in menschlicher Milch.
{| class="wikitable"
|- class="hintergrundfarbe5"
! Protein || Gen || Chromosom || Anzahl Aminosäuren || OMIM-Eintrag || UniProt-Eintrag
|-
| αS1-Casein (Mensch)
| [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:2445 CSN1S1]
| [[Chromosom 4 (Mensch)|4q21.1]]
| 170
| [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Retrieve&db=OMIM&dopt=Detailed&tmpl=dispomimTemplate&list_uids=115450 115450]
| [https://www.uniprot.org/uniprotkb/P47710 P47710]
|-
| Casein S2α-like A (Mensch)
| [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:20230 CSN1S2A]
| [[Chromosom 4 (Mensch)|4q13.3]]
| 27
| –
| [https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q8IUJ1 Q8IUJ1]
|-
| β-Casein (Mensch)
| [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:2447 CSN2]
| [[Chromosom 4 (Mensch)|4q21.1]]
| 211
| [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Retrieve&db=OMIM&dopt=Detailed&tmpl=dispomimTemplate&list_uids=115460 115460]
| [https://www.uniprot.org/uniprotkb/P05814 P05814]
|-
| κ-Casein (Mensch)
| [https://www.genenames.org/data/gene-symbol-report/#!/hgnc_id/HGNC:2446 CSN3]
| [[Chromosom 4 (Mensch)|4q21.1]]
| 162
| [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Retrieve&db=OMIM&dopt=Detailed&tmpl=dispomimTemplate&list_uids=601695 601695]
| [https://www.uniprot.org/uniprotkb/P07498 P07498]
|}

== Bedeutung ==
Casein ist für das junge Säugetier die wichtigste Protein-, Calcium- und Phosphatquelle. Kuhmilch enthält 2,6 % Casein (d. h. etwa 26 g/L; bei einmägigen Säugetieren bedeutend weniger) und macht etwa 80 % des Gesamtmilchproteins aus.<ref>[https://www.spektrum.de/lexikon/biologie/milchproteine/43062 ''Milchproteine''] bei spektrum.de, abgerufen am 24. Mai 2018.</ref>

== Eigenschaften ==
Im Gegensatz zu den meisten anderen Proteinen ist [[Mizellen|micellares]] Casein bis 120 °C hitzebeständig. Wenn Casein durch Zugabe von Säure aus der Milch gefällt wurde, ist es nur gering wasserlöslich, so dass es zum erneuten Anmischen mit Wasser durch eine Lauge neutralisiert („aufgeschlossen“) werden muss. Die ursprüngliche micellare Struktur geht beim Ausfällen mit Säuren verloren.<ref>[https://books.google.de/books?id=Ef21-dUtnqUC&pg=PA116&dq=casein+wasserl%C3%B6slich+machen Nanotechnologie in der Lebensmittelindustrie], Prof. Dr. Herbert Weber, abgerufen im Februar 2016.</ref>

Caseinprodukte sind oftmals nicht lange haltbar und müssen (z. B. als Bindemittel im Baugewerbe) zeitnah verarbeitet werden, sonst besteht die Gefahr langanhaltender Geruchsprobleme auch nach der Trocknung.

== Struktur ==
Casein enthält eine große Menge an [[Prolin|Prolin-Aminosäuren]], die die Bildung von herkömmlichen [[Sekundärstruktur|sekundärstrukturellen]] [[Strukturmotiv|Motiven]] von Proteinen verhindern. Infolgedessen weist es keine nennenswerte [[Tertiärstruktur]] auf und ist größtenteils linear. In Milch liegt Casein in Micellen vor, wo die [[Hydrophilie|hydrophilen]] Teile des κ-Caseins nach außen zeigen, während αS1-, αS2- und β-Casein im Inneren der Mizelle anzufinden sind und vor allem durch [[Calcium|Kalziumionen]] und [[Hydrophobie|hydrophobische]] [[Chemische Bindung|Interaktionen]] zusammengehalten werden. Durch [[Hydrolyse]] des mizellenstabilisierenden κ-Caseins wird unter anderem die [[Koagulierung|Koagulation]] von Milch verursacht.<ref>{{Literatur |Autor=Patrick F. Fox, Timothy P. Guinee, Timothy M. Cogan, Paul L. H. McSweeney |Titel=Enzymatic Coagulation of Milk |Sammelwerk=Fundamentals of Cheese Science |Verlag=Springer US |Ort=Boston, MA |Datum=2017 |ISBN=978-1-4899-7681-9 |DOI=10.1007/978-1-4899-7681-9_7 |Seiten=185–229 |Online=https://link.springer.com/chapter/10.1007/978-1-4899-7681-9_7 |Abruf=2025-03-06}}</ref>

== Verdauung ==
Durch Erhitzung, Säurezugabe oder verstärkt durch Zugabe von [[Enzym]]en wie [[Chymosin]] und [[Pepsin]] findet ein Teilabbau des Caseins statt, was Käse und Quark leichter verdaulich macht als Rohmilch.

Casein kann bei Menschen als [[Allergen]] wirken und sehr heftige, sogar lebensbedrohliche Reaktionen auslösen. Diese ist nicht mit einer [[Laktoseintoleranz]] zu verwechseln, bei der es sich um eine enzymmangelbedingte Unverträglichkeit gegenüber [[Lactose|Milchzucker]] handelt.

Die Verdauung von Casein geht sehr langsam vonstatten. Sie kann bis zu acht Stunden betragen. Diesen Vorteil machen sich Sportler (insbesondere Bodybuilder) zunutze, um (beispielsweise über Nacht) eine Aminosäureversorgung über mehrere Stunden zu erreichen.


Bei der Verdauung von Casein entsteht ein [[Opioide|Opioid]] namens [[Casomorphin]], welches Studien zufolge aber weder in intakter Form über den Darm aufgenommen wird noch in der Lage wäre, die [[Blut-Hirn-Schranke]] zu überwinden.<ref name=EFSA>European Food Safety Authority. 1. Februar 2009 [http://www.efsa.europa.eu/en/efsajournal/pub/rn-231 Review of the potential health impact of β-casomorphins and related peptides]</ref>

== Gewinnung ==
Natives Casein wird hauptsächlich durch [[Mikrofiltration]] gewonnen. Als Trennkriterium dient dabei die Partikelgröße. Im [[Retentat]] verbleiben hauptsächlich Caseine und kleinere Anteile an [[Molkenprotein]] sowie [[Lactose]], im [[Permeat]] befinden sich hauptsächlich [[Mineralsalz]]e, Lactose, Molkenproteine und kleine Anteile an Caseinsubmicellen.

[[Denaturierung (Biochemie)|Denaturiertes]] bzw. funktionell verändertes Casein bzw. Caseinat lässt sich mit Hilfe einer [[Säure]]fällung und anschließender Neutralisierung mittels [[Alkalische Lösung|alkalischen Lösungen]] wie etwa [[Calciumhydroxid]], [[Kaliumhydroxid]], [[Natronlauge]] oder [[Borax]] herstellen. Durch [[Filtration (Trennverfahren)|Filtration]] oder [[Zentrifuge|Zentrifugation]] wird anschließend das denaturierte Casein abgetrennt. In den meisten Fällen wird das zu fällende Protein mittels verschiedener Verfahren zuvor aufkonzentriert.

Verschiedene [[Startup|neugegründete Unternehmen]] versuchen, Casein aus pflanzlichen Rohstoffen zu gewinnen, um damit [[Pflanzliche Milch|Pflanzenmilch]] herzustellen.<ref>{{Internetquelle |url=https://www.handelsblatt.com/unternehmen/handel-konsumgueter/ernaehrung-oatly-und-co-wie-vegane-alternativen-die-milchbranche-aufmischen/27061774.html |titel=Ernährung: Oatly & Co.: Wie vegane Alternativen die Milchbranche aufmischen |abruf=2021-04-13 |sprache=de}}</ref> Auf Basis der richtigen Mikroorganismen soll Casein dann auch ohne Kuh produziert werden können.<ref>{{Internetquelle |url=https://vegconomist.com/science/those-vegan-cowboys-develop-casein-from-microbes-to-make-dairy-without-the-cow/ |titel=Those Vegan Cowboys Develop Casein From Microbes to Make Dairy Without the Cow |werk=vegconomist - the vegan business magazine |datum=2021-04-12 |abruf=2021-04-13 |sprache=en-GB}}</ref>

== Verwendung ==
[[Datei:Caseinaufbereitung.jpg|mini|Aufbereitungsanlage für Casein]]

Casein wird technisch neben der Nutzung als [[Lebensmittel]] auch als Rohstoff für verschiedene Verarbeitungszwecke verwendet.

=== {{Anker|Kaseinleim|Caseinleim}} Verwendung als Bindemittel ===
{{Siehe auch|Holzleim#Kaseinleim}}

Casein lässt sich zu einem kräftigen und mehr oder weniger wasserfesten [[Bindemittel]] verarbeiten, das traditionell in [[Kaseinfarbe]]n, als Kaseinleim (z. B. als [[Holzleim|Holz-]] oder [[Etikettierung|Etikettierleim]]) oder auch als [[Fotolack]] in der [[Ätzen|Ätztechnik]] verwendet wird. Caseinleim soll schon von den chinesischen und ägyptischen Schreinern des Altertums zum Verleimen von Möbeln genutzt worden sein. Färber benutzten Casein als Bindemittel beim Färben von Leder und Stoffen.
Bis in die 1950er Jahre wurden auch große Flugzeuge aus Sperrholz mit Kaseinleim verklebt.

Casein wird als [[Bindemittel]] im [[Lehmbau]] verwendet, um wischfeste [[Lehmputz]]e und widerstandsfähige [[Stampflehmböden]] herzustellen.

Vom Ende des 19. Jahrhunderts bis in die 1930er Jahre war Kasein Ausgangsmaterial für den [[Kunststoff]] [[Galalith]], der u. a. für Knöpfe und Schmuck, Halsketten, aber auch zu [[Isolierstoff|Isolationszwecken]] für elektrische Anlagen verwendet wurde. [[Friedrich Ernst Todtenhaupt]] (1873–1919) unternahm mit der Galalith-Gesellschaft Anfang des 20. Jahrhunderts auch Versuche, [[Kunstseide]] daraus herzustellen, sie waren aber nicht erfolgreich.

=== Weitere Verwendungen ===
Casein[[hydrolysat]]e oder [[Pepton]]e aus Casein werden in der Mikrobiologie zum Teil als Bestandteil von Nährböden oder Nährlösungen zur Kultivierung von Mikroorganismen verwendet, beispielsweise im [[Casein-Soja-Pepton-Agar]].

Historisch diente Casein zudem dazu, die Zusammensetzung der Proteine zu studieren. So wurden erstmals die Aminosäuren [[Tyrosin|L-Tyrosin]] (1846 durch [[Justus von Liebig]]), [[Lysin|L-Lysin]] (1889 durch [[Edmund Drechsel]]), [[Tryptophan|L-Tryptophan]] (1902 durch [[Frederick Gowland Hopkins|Frederick Hopkins]]) und [[Methionin|L-Methionin]] (1922 durch [[John Howard Mueller]]) aus Casein isoliert.<ref>S. Hansen: ''{{Webarchiv|url=https://www.arginium.de/wp-content/uploads/2015/12/Aminos%C3%A4uren-Entdeckungsgeschichte.pdf |wayback=20160615203851 |text=Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois. }}'' Berlin 2015.</ref>

== Literatur ==
* The Merck Index, 10th Ed. (1983), Rahway, NJ

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Organische Chemie für Schüler/ Casein|Caseinherstellung}}
{{Wiktionary|Kasein}}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Lebensmittelinhaltsstoff]]
[[Kategorie:Milchverarbeitung]]
[[Kategorie:Heterogenes Proteinpräparat]]
[[Kategorie:Pharmazeutischer Hilfsstoff]]
[[Kategorie:Dauermilcherzeugnis]]
[[Kategorie:Bindemittel für Feststoffe]]
[[Kategorie:Malmittel]]

Kasein - Versionsgeschichte

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