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[[Datei:Kapsid Schema-01.png|mini|Schema eines ikosaedrischen Kapsids (die Kugeln entsprechen den einzelnen Kapsomeren)]]

Als '''Kapsid''' oder '''Capsid''' (von {{laS|capsula}}, auf Deutsch etwa ‚kleine Kapsel‘) bezeichnet man bei [[Viren]] eine komplexe, regelmäßige Struktur aus [[Protein]]en (Kapsidproteinen, {{enS|viral coat protein, capsid protein}}, VCP oder nur CP), die der Verpackung des Virus[[genom]]s dient. Ein Kapsid ist aus einer feststehenden Anzahl von Protein-Untereinheiten, den '''Kapsomeren''', aufgebaut. Bei unbehüllten Viren bildet das Kapsid die äußerste Struktur des Virus und ist damit für die Anheftung und das Eindringen in die [[Wirt (Biologie)|Wirtszelle]] verantwortlich; bei behüllten Viren interagiert das Kapsid mit der äußeren [[Virushülle]] (en. {{lang|en|coat}}, enthält [[Lipide]]) und verleiht ihr häufig erst die nötige Stabilität.

Die Anordnung der Proteine eines Kapsids basiert auf verschiedenen [[Symmetrie (Geometrie)|Symmetrien]] und ist sehr vielgestaltig. Diese unterschiedlichen Strukturen und Symmetrien von Kapsiden haben wiederum Auswirkungen auf die biologischen Eigenschaften wie die [[Pathogenität]], die Art der Virusvermehrung ([[Replikation]]) und die Umweltstabilität. Die Struktur des Kapsids dient auch als Kriterium der Einteilung von Viren innerhalb der [[Virus-Taxonomie]].

== Entdeckung ==
1956 schlossen [[Francis Crick]] und [[James Watson]], dass die Verpackung der [[Nukleinsäure]] von Viren aus vielen identischen, notwendigerweise symmetrisch angeordneten Untereinheiten bestehen müsse, da die Nukleinsäure kleiner Viren nicht genug Protein [[Genetischer Code|kodieren]] könne, um sich damit zu bedecken. Die genetische Information müsse also durch viele Kopien identischer Proteine mehrfach genutzt werden.<ref>[[Francis Crick]], [[James Watson]]: ''Structure of Small Viruses.'' Nature (1956) 177: S. 473–475. PMID 13309339</ref> Noch im gleichen Jahr fand [[Donald Caspar]] durch [[Röntgenkristallographie]] die fünfzählige Symmetrie des Ikosaeders an einem Kristall aus Partikeln des [[Tomato-bushy-stunt-Virus]].<ref>[[Donald Caspar]]: ''Structure of bushy stunt virus.'' In: ''Nature'' 1956, [[doi:10.1038/177475a0]].</ref>

== Kapsomer ==
Als [[Kapsomer]] (pl. ''Kapsomere'') bezeichnet man die kleinste regelmäßige Einheit, aus der ein Kapsid aufgebaut ist und die dessen Symmetrie bestimmt. Im einfachsten Fall besteht ein Kapsid aus identischen Kapsomeren, die wiederum nur aus einem Proteinmolekül bestehen. Sehr häufig jedoch besteht ein Kapsomer aus zwei bis fünf verschiedenen Proteinen, die sich zu einem regelmäßigen Kapsid zusammenlagern. Das Kapsid kann auch aus verschiedenen Kapsomeren aufgebaut sein, z. B. bestehen [[Adenoviren]] aus zwei unterschiedlichen Kapsomeren (Pentone und Hexone), die wiederum selbst aus verschiedenen Virusproteinen bestehen.

Geläufige Bezeichnungen für die Kapsidproteine sind: Hauptkapsidprotein (en. {{lang|en|major/main capsid protein}}, MCP), Nebenkapsidprotein (en. {{lang|en|minor capsid protein}}, mCP), Virus-CP (VCP), oder die (bis zu fünf) Proteine werden durchnummeriert VP1, VP2 etc.

Die einzelnen Untereinheiten, aus denen ein Kapsomer wiederum aufgebaut sein kann, werden gelegentlich auch als ''Protomere'' bezeichnet.

Bei einer vorgegebenen Genomsequenz eines Virus können jene Proteine, die das Kapsomer bilden, sehr leicht erkannt werden, da sie in bestimmten Abschnitten eine hohe Konzentration von positiv geladenen bzw. [[Basen (Chemie)|basischen]] [[Aminosäuren]] ([[Arginin]], [[Lysin]], [[Histidin]]) enthalten. Diese basischen [[Proteindomäne]]n der Kapsidproteine (Coreproteine) sind zur nicht-[[kovalent]]en Bindung an die negativ geladene virale Nukleinsäure notwendig, die verpackt werden soll.

== Symmetrieformen ==
=== {{Anker|ikosaedrisch}}Ikosaedrische Symmetrie ===
Die häufigste [[Symmetrie (Geometrie)|Symmetrie]] eines Kapsids ist ein regelmäßiges [[Ikosaeder]] (Zwanzigflächner), da dieses unter allen regelmäßigen Vielflächnern ([[Polyeder]]) bei gegebener Kantenlänge das größte Volumen hat. Die Kantenlänge wird durch die Größe der Kapsomere und ihre Anzahl bestimmt.
Bei der Darstellung von [[Virion]]en im [[Transmissionselektronenmikroskop|Elektronenmikroskop]] (EM) oder mittels [[Röntgenstrukturanalyse]] entspricht jedoch bei vielen Viruskapsiden das Erscheinungsbild, also die äußere Gestalt, nicht einem Ikosaeder, sondern ist meist kugelförmig, teilweise mit herausragenden [[Peplomer|Proteinschleifen]] ({{enS|spikes}}) versehen. Verbindet man aber gleiche Molekülpositionen der Kapsomere miteinander, so findet man eine ikosaedrische Anordnung der Kapsomere. Daher gilt es zwischen dem Begriff der ''Symmetrie eines Kapsids'' und der ''Form ([[Morphologie (Biologie)|Morphologie]]) eines Kapsids'' gut zu unterscheiden. Bei einigen Viren kann die innere Symmetrie eines Ikosaeders auch sofort an der äußeren Form erkannt werden, z. B. bei Mitgliedern der Familie ''[[Adenoviridae]]'' oder einigen [[Bakteriophagen]].

{{Anker|isometrisch}}Die meisten viralen Kapside mit ikosaedrischer Symmetrie sind ''isometrisch'', d. h. alle Seitenkanten des Ikosaeders sind gleich lang, was am ehesten der Idealform eines mathematischen [[Ikosaeder]]s entspricht.

==== Symmetrieachsen ====
[[Datei:Ikosaeder-Animation.gif|rahmenlos|ohne|100px]]

Für die Struktur des Ikosaeders sind drei Typen von [[Symmetrieachse]]n charakteristisch, die eine [[Symmetrie (Geometrie)#Rotationssymmetrie / Drehsymmetrie / Zylindersymmetrie|Rotationssymmetrie]] zeigen: durch gegenüberliegende Seitenkanten verläuft je eine Symmetrieachse mit zweistrahliger (180°) Symmetrie, durch gegenüberliegende Seitenflächen je eine dreistrahlige (120°) und durch gegenüberliegende Ecken je eine fünfstrahlige (72°). Die entsprechenden Symmetrien haben die Kapsomere oder ihre Anordnung auf dem Ikosaeder. So kann ein Kapsid aus Kapsomeren mit einer dreistrahligen oder einer fünfstrahligen Symmetrie aufgebaut sein; häufig haben die Kapsomerformen innerhalb eines Kapsids je nach Position auch verschiedene Symmetrien, da sie meist aus zwei, drei oder fünf identischen Proteinuntereinheiten bestehen. Die Anordnung der Kapsomere zu einer bestimmten Rotationssymmetrie ist nicht immer zwangsläufig durch die Struktur der Proteine vorgegeben. Es gibt bei manchen Viruskapsiden auch verschiedene Möglichkeiten der Anordnung zu einem Ikosaeder, was sich in der Bildung unterschiedlicher [[Virion|Viruspartikel]] (Virionen) mit gering verschiedenen Durchmessern bei demselben Virus zeigt. So bestehen die Kapside von natürlichen [[Virion]]en des [[Hepatitis-B-Virus]] überwiegend aus 180 Kapsomeren (T = 3, siehe unten), etwa 20 % der Kapside, jedoch aus 240 Kapsomeren (T = 4).<ref>M. Newman, F. M. Suk, M. Cajimat, P. K. Chua, C. Shih: ''Stability and morphology comparisons of self-assembled virus-like particles from wild-type and mutant human hepatitis B virus capsid proteins.'' Journal of Virology. (2003) 77(24): S. 12950–12960. PMID 14645551</ref> Die biologische Bedeutung unterschiedlicher Kapsidsymmetrien bei demselben Virus ist bislang nicht geklärt.

==== Triangulationszahl ====
{{Doppeltes Bild|rechts|Kapsid-Triangulation-01.jpg|227|Kapsid-Triangulation-02.png|185|Drei asymmetrische, aber identische Objekte (symbolisiert durch [[Felix the Cat|Kater Felix]]) bilden ein [[Trimer]] mit dreizähliger Rotationssymmetrie.|Schematischer Aufbau eines isometrischen Kapsids mit der Triangulationszahl T <nowiki>=</nowiki> 1 aus 20 Trimeren, d, h. insgesamt 60 Einzelteilen.}}
[[Datei:Triangulationszahl3.png|mini|hochkant=1.9|T<nowiki>=</nowiki>3: Das Kapsid besteht aus 60 asymmetrischen Einheiten, die aus 3 Bausteinen bestehen, also aus insgesamt 180 Teilen.]]

Zur genaueren Beschreibung eines ikosaedrischen Kapsids wurde 1962 von ''Donald Caspar'' und ''[[Aaron Klug]]'' eine geometrische Kennzahl eingeführt,<ref>Donald L. D. Caspar, Aaron Klug: ''Physical Principles in the Construction of Regular Viruses''. Cold Spring Harbor Symposia on Quantitative Biology XXVII, Cold Spring Harbor Laboratory, New York 1962, S. 1–24.</ref> die sogenannte Triangulationszahl (T). Mit ihr kann man die Größe und die Komplexität eines Kapsids beschreiben.

Durch Zusammenlagerung von drei identischen Molekülen eines beliebigen unregelmäßigen, nicht-symmetrischen Proteins kann ein gleichseitiges (dreizählig [[Rotationssymmetrie|rotationssymmetrisches]]) Dreieck gebildet werden. Diese Anordnung ist die kleinstmögliche symmetrische Einheit zur Ausbildung eines ikosaedrischen Kapsids. Da ein solches regelmäßiges Dreieck also aus mindestens drei Untereinheiten aufgebaut ist und ein Ikosaeder aus zwanzig solcher regelmäßiger Dreiecke besteht, sind mindestens 3 · 20 = 60 solcher Untereinheiten zur Ausbildung der einfachsten ikosaedrischen Symmetrie notwendig. Diese Mindestzahl von 60 wird durch die Triangulationszahl T = 1 beschrieben.

Größere und komplexere Kapside besitzen nur ganzzahlige Vielfache von 60, also z. B. häufig 180 (T = 3), 240 (T = 4), 960 (T = 16). Bei Kapsiden mit einer T > 1 entstehen sogenannte Pseudo-6-Symmetrien, bei denen Pentons und Hexons entstehen. Die jeweilige Anzahl an Hexons zwischen zwei Pentons ergeben die Triangulationszahlen h und k. Die Anzahl der Hexons in einer direkten Linie von einem Penton zum nächsten = h. Die Anzahl an Hexons, nachdem man einen „Knick“ in der direkten Linie zum nächsten Penton machen muss = k. Die geometrisch möglichen Triangulationszahlen ergeben sich dann aus der Formel T = h² + hk + k², wobei h und k ganze Zahlen sind.

Diese ideale „isometrische“ Kapsidform ist bei einigen Viren langgestreckt. Das länglich-gestreckte erscheinende Kapsid ist damit im geometrischen Sinne kein Ikosaeder mehr, sondern ein fünfeckiges, bipyramidales [[Antiprisma]]. Der Aufbau aus den Einzelteilen ist im Prinzip jedoch gleich. Obwohl es eigentlich nur noch eine Symmetrieachse gibt, sprechen Virologen bei diesen Formen trotzdem von einem „nicht-isometrischen“ Ikosaeder.

[[Datei:Geminiviridae virion right.jpg|mini|hochkant=0.7|[[Virion]]-Modell der ''[[Geminiviridae|Geminiviridae]]'', ''[[Alphasatellitidae|Geminialphasatellitinae]]'' und ''[[Tolecusatellitidae]]'']]
Weitere Abweichungen mit einer ausgezeichneten Ecke findet man in der Familie ''[[Mimiviridae]]'' (''[[Mimivirus]]'': Stargate) und ''[[Phycodnaviridae]]'' (''[[Chlorovirus]]'': Vortex mit Dorn).

Ein weiterer Sonderfall sind die „Zwillingsviren“ ''[[Geminiviridae]]'' (sowie deren [[Satellit (Biologie)|Satelliten]] ''[[Alphasatellitidae|Geminialphasatellitinae]]'' und ''[[Tolecusatellitidae]]'') mit zwei „aneinandergeklebten“ Ikosaedern. Diese Satelliten „borgen“ sich die Kapsidbausteine von den ''Geminiviridae'' (ihren [[Helfervirus|Helferviren]]), was die übereinstimmende Morphologie erklärt.

=== Helikale Symmetrie ===
Bei einigen Viren lagern sich die Kapsomere schraubenförmig zu einer [[Helix|helikalen]] [[Quartärstruktur]] um die zu verpackende Nukleinsäure; dabei bilden sie nach außen eine längliche [[Zylinder (Geometrie)|Zylinderform]]. Der Durchmesser eines helikalen Kapsids ist durch die Größe der Kapsomere festgelegt, die Länge des Zylinders ist direkt abhängig von der Länge der zu verpackenden Nukleinsäure.
<gallery class="float-right">
TMV virus under magnification.jpg|Helikale Kapside des Tabakmosaikvirus
LMoV-Kapsid.png|Schema eines helikalen Kapsids
</gallery>
Unbehüllte (nackte) helikale Kapside kommen nur bei einigen [[Pflanzenvirus|Pflanzenviren]] (z. B. [[Tabakmosaikvirus]], [[Lily-Mottle-Virus]]) und [[Bakteriophage]]n (Familie ''[[Inoviridae]]'') vor, während Viren mit behülltem helikalem Kapsid bei Tieren weit verbreitet sind. Wichtige Krankheitserreger mit helikalem Kapsid sind beispielsweise die [[Influenzaviren]], die ''[[Paramyxoviridae]]'' (z. B. das [[Mumpsvirus]] und [[Masernvirus]]), die ''[[Bunyaviridae]]'' oder ''[[Rhabdoviridae]]'' (z. B. das [[Tollwutvirus]]).
Eine Sonderform der helikalen Symmetrie liegt bei der Virusgattung [[Torovirus]] vor. Hier bildet sich aus einem länglichen helikalen Kapsid ein geschlossener Ring mit der geometrischen Form eines [[Torus]].

Spindel- oder zitronenförmige [[Archaeenviren]] (''[[Bicaudaviridae]]'', ''[[Fuselloviridae]]'', ''[[Halspiviridae]]'', ''[[Thaspiviridae]]'') sind möglicherweise aus Viren mit helikaler Symmetrie entstanden, um mehr Genmateriel aufzunehmen.<ref name="Krupovic2014" /><ref name="Wang2022" />

=== Kopf-Schwanz-Aufbau ===
[[Datei:Caudovirales.svg|mini|hochkant=0.7|Typische [[Morphologie (Biologie)|Morphologie]] der [[Myoviren]] ([[Morphotyp]] A), [[Podoviren|Podoviren]] (Typ C) und [[Siphoviren|Siphoviren]] (Typ B); von links nach rechts; hier alle mit isometrischem Kopf.]]

Bei den Viren der Klasse ''[[Caudoviricetes]]'' mit Kopf-Schwanz-Aufbau hat der Kopf (das eigentliche Kapsid) eine (oft gestreckte) ikosaedrische Symmetrie; der (unterschiedlich lange) Schwanz hat dagegen eine helikale Symmetrie. Eine grobe Klassifikation dieser Viren erfolgt herkömmlich nach dem [[Morphotyp]]en der [[Podoviren]], [[Siphoviren]] und [[Myoviren]] (mit dem [[Escherichia-Phage T4|T4-Phagen]]).

=== Komplexe oder keine Symmetrie ===
[[Datei:Conic capsid.png|mini|hochkant=0.7|Komplexes, konisches Kapsid bei [[HIV]]-1]]

Manche Kapside besitzen weder eine eindeutig ikosaedrische noch helikale Symmetrie, trotz der regelmäßigen Struktur ihrer Form. Dies ist insbesondere bei Mitgliedern der Familie ''[[Poxviridae]]'' (Pockenviren) zu beobachten. Daher wird die Symmetrie dieser Viren als ''„komplex“'' bezeichnet.

Eine Sonderstellung innerhalb der komplexen Symmetrien nehmen die [[Konus|konischen]] (kegelförmigen) Nukleokapside bei [[Retroviren]], z. B. dem HIV-1, ein. Das Coreprotein dieses Virus kann ''[[in vitro]]'' Röhren mit helikaler Symmetrie ausbilden, jedoch auch die natürliche Form der konischen, geschlossenen Röhre annehmen. Dabei zeigt sich, dass dieses Kapsid aus einem Netz von Sechsecken aufgebaut ist, das durch 12 Netzmaschen mit fünfeckiger Anordnung unterbrochen ist (in der Abbildung grün markiert).<ref>B. K. Ganser, S. Li, V. Y. Klishko ''et al.'': ''Assembly and analysis of conical models for the HIV-1 core.'' [[Science]] (1999) 283 (5398): S. 80–83. PMID 9872746</ref> Von den zwölf fünfeckigen Lücken befinden sich sieben am breiten und fünf am schmalen Ende des Konus. Damit folgt diese Netzsymmetrie einem mathematischen Theorem von [[Leonhard Euler]], nach dem eine geschlossene Oberfläche, die durch Sechsecke bedeckt werden soll, stets mindestens zwölf fünfeckige Lücken hat ([[Eulerscher Polyedersatz]]). Durch diese sehr variablen Winkelverhältnisse der Kapsomere zueinander und die durch die Fünfecke entstehenden Stellen mit geringerer Stabilität wird wahrscheinlich die Freisetzung des Retrovirus-Genoms in den Zellkern erst ermöglicht.

Darüber hinaus gibt es Viren, bei denen keine eindeutige Kapsidform nachgewiesen werden konnte. Diese Viren verfügen jedoch über Proteine mit den oben beschriebenen basischen Proteindomänen, die zwischen Nukleinsäure und Virushülle vermitteln und meist von innen in der Virushülle verankert sind. Mit dieser Verankerung in der Hülle sind sie mit den sogenannten [[Matrixprotein]]en verwandt, die bei anderen Viren (z. B. den ''[[Herpesviridae]]'' und ''[[Paramyxoviridae]]'') zusätzlich zu einem Kapsid die Hülle von innen auskleiden; strenggenommen dürfte man nicht von einem Kapsid sprechen. Diese Proteine werden aus historischen Gründen meist als ''Coreproteine'' bezeichnet. Die bekanntesten Beispiele hierfür sind das [[Hepatitis-C-Virus]] und das [[Bovines Virusdiarrhoe-Virus|Bovine Virusdiarrhoe-Virus]] ([[BVDV]], Genus ''[[Pestivirus]]'').
{{Absatz}}

== Kapsid und Nukleokapsid ==
<gallery class="float-right">
HI-Virion de.svg|Nukleokapsid bei HIV
Arenaviridae-Schema.png|Mehrere ringförmige, helikale Nukleokapside (blau) bei [[Arenaviridae|Arenaviren]]
</gallery>
Häufig werden die Begriffe Kapsid und Nukleokapsid fälschlicherweise synonym verwendet. Nur ein Kapsid, das direkt mit der Nukleinsäure assoziiert ist, ist auch ein '''Nukleokapsid'''. Es gibt Viren (z. B. das [[HIV|Humane Immundefizienz-Virus]]), bei denen sich innerhalb eines äußeren Kapsids ein zweites befindet; hier wird nur dieses innerste als Nukleokapsid (oder ''Core'') bezeichnet. Im Inneren eines Kapsids kann sich die Nukleinsäure zusätzlich mit basischen Proteinen (z. B. zellulären [[Histone]]n) assoziieren oder mit Proteinen [[Kovalente Bindung|kovalent verknüpft]] sein. In diesem Falle spricht man von einem ''Nukleoprotein-Komplex''.

Auch viele behüllte Viren wie die [[Coronaviridae|Coronaviren]] besitzen ein Nukleokapsid-Protein, das im funktionsfähigen [[Virion]] (Viruskörper) vollständig innerhalb der [[Virushülle]] liegt.<ref>{{Cite web|url=https://insidecorona.net/protein/rna-nucleocapsid/|title=RNA & Nucleocapsid|accessdate=2021-07-03|last=Thorn|first=Andrea|last2=Dörfel|first2=Nicole|last3=et al.|publisher=Coronavirus Structural Task Force an der Universität Hamburg|language=en}}(<small>Die angebotene deutschsprachige Fassung ist nicht sehr empfehlenswert, sie hat sprachliche Schwächen</small>)</ref>

== Prokapsid ==
Als '''Prokapsid''' wird das früheste nachweisbare Stadium beim Zusammenbau ({{enS|Assembly}}) eines Kapsids in der [[Wirtszelle]] bezeichnet. Das Prokapsid besteht typischerweise aus vielen Kopien des [[Hauptkapsidprotein]]s (MCP), vielen Kopien des [[Gerüstprotein]]s, einem Portalprotein, sowie evtl. einigen interne Kapsidproteinen. Prokapside sind kleiner als das reife Kapsid und auch bei ikosaedrischer Kapsidgeometrie eher kugelförmig. Bei der Verpackung der DNA wird das Gerüstprotein entfernt (entweder durch [[Dissoziation (Chemie)|Dissoziation]] oder [[Proteolyse]]), und das Prokapsid vergrößert sich irreversibel zum reifen Ikosaeder.<ref>[https://phagesdb.org/glossary/#Procapsid Glossary: Procapsid]. Auf: The Actinobacteriophage Database, at [[PhagesDB]].org</ref> Details können im Einzelfall abweichen abhängig von der Morphologie des Kapsids.

== Sonderfälle ==
=== Einzelverpackte Genomsegmente ===
Manche Viren mit segmentierten [[Genom]] verpacken die einzelnen Teile in ein einziges Kapsid, andere bilden für jedes Segment ein eigenes Kapsid. Im letzteren Fall gibt es für jedes Segment einen eigenen Typ von Viruspartikel (unterschieden durch den Genominalt); das Virus kann seine volle Funktionalität in der [[Wirtszelle]] erst entfalten, wenn diese mit Viruspartikeln eines jeden Typs infiziert und das Virusgenom komplett ist (Beispiel ''[[Nanoviridae]]'').

=== {{Anker|Satellit}}Kapsidbausteine vom Helfervirus ===
Manche [[Satellit (Biologie)|Satellitenviren]], wie die ''[[Sarthroviridae]]'', ''[[Alphasatellitidae|Geminialphasatellitinae]]'', ''[[Tolecusatellitidae]]'' und ''[[Deltavirus]]'', „stehlen“ Kapsidbausteine von ihren [[Helfervirus|Helferviren]].

=== {{Anker|kapsidlos|ohne}}Kapsidlose Viren ===
Einige sehr primitiv aufgebauten Viren, fehlt das CP, so dass sie ohne Kapside keine echten [[Virion]]en (Viruspartikel) aufbauen. Beispiele sind die ''[[Endornaviridae]]'', ''[[Narnaviridae]]'', ''[[Mitoviridae]]'' und einige ''[[Botourmiaviridae]]''.

== Energetische Betrachtung der Kapsidbildung ==
Kapside können sich innerhalb einer Zelle oder experimentell als gereinigte Proteinlösung der Kapsomere spontan und ohne Energieverbrauch bilden; dies wird auch oft als [[Selbstassemblierung]] (engl. ''self-assembly'') bezeichnet. Zum ersten Mal konnte die spontane Kapsidbildung beim [[Tabakmosaikvirus]] beobachtet werden; ''[[in vitro]]'' gelang dies auch später bei animalen Viren wie z. B. den [[Alphavirus|Alphaviren]].<ref>E. Hiebert, J. B. Bancroft, C. E. Bracker: ''The assembly in vitro of some small spherical viruses, hybrid viruses, and other nucleoproteins.'' Virology (1968) 3: S. 492–508. PMID 5651027</ref>

Bei einer großen Anzahl von Viren gelang diese Kapsidbildung ''in vitro'' jedoch nicht. Man fand heraus, dass zur Zusammenlagerung der Kapsomere und zu deren korrekter Faltung zum Teil zelluläre Proteine notwendig sind (sogenannte [[Chaperon (Protein)|Chaperone]])<ref>J. R. Lingappa, R. L. Martin, M. L. Wong, D. Ganem, W. J. Welch, V. R. Lingappa: ''A eukaryotic cytosolic chaperonin is associated with a high molecular weight intermediate in the assembly of hepatitis B virus capsid, a multimeric particle.'' [[Journal of Cell Biology]] (1994) 125(1): S. 99–111. PMID 7908022 [http://www.jcb.org/cgi/reprint/125/1/99 ''A Eukaryotic Cytosolic Chaperonin Is Associated with a High Molecular Weight Intermediate in the Assembly of Hepatitis B Virus Capsid, a Multimeric Particle.'']</ref> oder erst eine Assoziation mit Nukleinsäure zur Kapsidbildung führt.

Ausgehend von der Tatsache, dass eine Kapsidbildung spontan erfolgen kann und die Symmetrie des Ikosaeders besonders oft vorkommt, nahm man bisher an, dass die Kapsidstruktur der energetisch günstigste Zustand für die Kapsomere sei. Tatsächlich zeigen neuere Untersuchungen, dass Kapside eher einem [[Metastabilität|metastabilen]] energetischen Zustand entsprechen.<ref>Robijn F. Bruinsma, William M. Gelbart: ''Viral Self-Assembly as a Thermodynamic Process''. Physical Review Letters (2003) 90 (24): S. 248101 (e-pub) PMID 12857229</ref> Dies würde auch zum Teil erklären, warum Kapside sich bei der Ausschleusung des Virus aus der Zelle zunächst zusammenlagern, hingegen bei Eintritt in die Zelle die gleichen Kapside wieder spontan zerfallen, um die virale Nukleinsäure freizusetzen. Der energetisch instabilste und limitierende Schritt für das ''self-assembly'' eines ikosaedrischen Kapsids scheint der Einbau der letzten Kapsomere zur Komplettierung zu sein.<ref>H. D. Nguyen, V. S. Reddy, C. L. Iii: ''Deciphering the kinetic mechanism of spontaneous self-assembly of icosahedral capsids.'' Nano Lett. (2007) 7(2): S. 338–344. PMID 17297998</ref> Dieser metastabile Zustand wird auch dadurch begünstigt, dass ein Kapsid seine Stabilität lediglich aus sehr schwachen Wechselwirkungen der Kapsomere gewinnt.<ref>P. Ceres, A. Zlotnick: ''Weak protein-protein interactions are sufficient to drive assembly of hepatitis B virus capsids.'' Biochemistry (2002) 41(39): S. 11525–11531. PMID 12269796</ref>

Manche Kapside werden nach dem Zusammenbau auf der Außenseite oder auch der Innenseite (z. B. beim Kapsid des [[Hepatitis-B-Virus]]) durch mitverpacktes [[Adenosintriphosphat|ATP]] und [[Kinasen|Phosphokinasen]] [[Phosphorylierung|phosphoryliert]], zum Teil auch durch zelluläre Enzyme [[Glykosylierung|glykosyliert]]; diese Modifikationen scheinen auch die Stabilität bzw. gewünschte Instabilität der Kapside zu beeinflussen.

Ein besonderes Merkmal mancher unbehüllter Viren oder der ''in vitro'' synthetisierten Kapside behüllter Viren ist die Möglichkeit zu [[kristall]]isieren. Diese Beobachtung führte schon in den 1940er Jahren zu Diskussionen über die Zuordnung von Viren zu den Lebensformen, da sonst nur unbelebte Stoffe die Eigenschaft der Kristallbildung zeigen. Kristallisierte Kapside sind bei der Erforschung der Virusstruktur durch die [[Röntgenstrukturanalyse]] unerlässlich.

== Biologische Bedeutung von Kapsiden ==
Neben dem Schutz des viralen Genoms vor DNA- und RNA-spaltenden Enzymen ([[Nukleasen]]) und der Formgebung bei behüllten Viren haben Kapside einige besondere biologische Funktionen und Eigenschaften:
* Bei unbehüllten Viren bildet das Kapsid die Oberfläche eines Virions. Dadurch ist es direkt dem Angriff durch das [[Immunsystem]] ausgesetzt und wirkt als [[Antigen]]. Bei Viren ändern sich häufig die Oberflächen[[epitop]]e und entgehen dadurch dem Immunsystem des Wirts, was jedoch bei nackten Kapsiden nur sehr eingeschränkt möglich ist, da etliche Veränderungen der Kapsidproteine auch zum Verlust der Stabilität oder einer Beeinträchtigung der ''self-assembly'' führen können. Unbehüllte Viren sind daher in der Regel weniger variabel in den Oberflächenepitopen als behüllte.
* Da regelmäßig angeordnete Proteine ein wesentlich stärkeres Antigen darstellen als unregelmäßig angeordnete, eignen sich Kapside besonders gut als Material für [[Impfung]]en.<ref>Nadja Thönes, Anna Herreiner, Lysann Schädlich, Konrad Piuko, Martin Müller: ''A Direct Comparison of Human Papillomavirus Type 16 L1 Particles Reveals a Lower Immunogenicity of Capsomeres than Viruslike Particles with Respect to the Induced Antibody Response.'' J. Virol. (2008) 82(11): S. 5472–5485, {{PMC|2395182}}.</ref>
* Das Kapsid unbehüllter Viren vermittelt ebenfalls die Bindung an [[Rezeptor (Biochemie)|Rezeptoren]] der Zielzelle, um den Eintritt in die Zelle einzuleiten. Bei einigen behüllten DNA-Viren sorgt ein spezieller Transport des Kapsids an die [[Kernpore]]n für das Eindringen des Virusgenoms in den Zellkern.
* Durch die Fähigkeit von Kapsiden, als Transportvehikel für Nukleinsäure in Zellen zu dienen, sind ''in vitro'' erzeugte Kapside, sogenannte ''[[Virus-like particle]]s'' (VLPs), von besonderem Interesse in der [[Gentechnik]] und [[Gentherapie]].

== Quellen ==
=== Literatur ===
* D. M. Knipe, P. M. Howley (Hrsg.): ''Fields’ Virology.'' 5. Auflage. 2 Bände, Philadelphia 2007, ISBN 978-0-7817-6060-7.
* S. J. Flint, L. W. Enquist, V. R. Racaniello, A. M. Skalka: ''Principles of Virology. Molecular Biology, Pathogenesis, and Control of Animal Viruses.'' 2. Auflage. ASM-Press, Washington D.C. 2004, ISBN 1-55581-259-7.
* A. J. Cann: ''Principles of Molecular Virology.'' 3. Auflage. Academic Press, 2001, ISBN 0-12-158533-6.
* A. Granoff, R. G. Webster (Hrsg.): ''Encyclopedia of Virology''. (Band 1–3). San Diego 1999, ISBN 0-12-227030-4.
* R. H. Cheng, T. Miyamura (Hrsg.): ''Structure-based study of viral replication''. Singapore 2008, ISBN 978-981-270-405-4.
* Roya Zandi, David Reguera ''et al''.: ''Origin of icosahedral symmetry in viruses.'' PNAS (2004) 101 (44): S. 15556–15560. PMID 15486087

=== Einzelnachweise ===
<references>
<ref name="Krupovic2014">
{{cite journal |author=[[Mart Krupovic]], Emmanuelle R. J. Quemin, [[Dennis H. Bamford]], [[Patrick Forterre]], David Prangishvili |title=Unification of the globally distributed spindle-shaped viruses of the Archaea |journal=Journal of Virology |date=2014 |volume=88 |issue=4 |pages=2354–2358 |doi=10.1128/JVI.02941-13 |pmid=24335300|pmc=3911535 |id=[[ResearchGate]]:[https://www.researchgate.net/publication/259320195 259320195] |language=en }}
</ref>
<ref name="Wang2022">
Fengbin Wang, Virginija Cvirkaite-Krupovic, Matthijn Vos, Leticia C. Beltran, Mark A. B. Kreutzberger, Jean-Marie Winter, Zhangli Su, Jun Liu, Stefan Schouten, [[Mart Krupovic]], Edward H. Egelman: ''Spindle-shaped archaeal viruses evolved from rod-shaped ancestors to package a larger genome.'' In:
* ''Biophysical Journal'', Band 121, Nr. 3, Februar 2022, S. 148a-149a; [[doi:10.1016/j.bpj.2021.11.1983]], [[ResearchGate]]:[https://www.researchgate.net/publication/358561680 358561680] ({{enS}}).
* ''Cell'', Band 185, Nr. 8, 14. April 2022, S. 1297-1307.e11; [[doi:10.1016/j.cell.2022.02.019]], PMID 35325592, {{PMC|9018610}}, [[Hyper Articles en Ligne|HAL]]:[https://hal.science/pasteur-03620791 03620791], Epub 23. März 2022 (englisch).
</ref>
</references>

== Weblinks ==
{{Commonscat|Capsid|Kapsid}}
* {{Webarchiv |url=http://rhino.bocklabs.wisc.edu/cgi-bin/virusworld/ictv8gallery.pl |text=Galerie verschiedener Viruskapside als molekulare Modelle und Röntgenstrukturanalyse |wayback=20070429220826}} (aus dem [[International Committee on Taxonomy of Viruses|ICTV]]-Report)
* [https://s10.lite.msu.edu/res/msu/botonl/b_online/library/multimedia-virology/triangulation.html Weiterführendes Tutorial zur Triangulationszahl von Kapsiden]
* {{Webarchiv |url=http://www.tulane.edu/~dmsander/WWW/224/Structure224.html |text=Beispiele zur Berechnung von Kapsidstrukturen und Triangulationszahlen |wayback=20080205073308}}
* SIB: [https://viralzone.expasy.org/8577 Virus symmetry and T number], auf: ViralZone

{{Lesenswert|11. März 2007|29004456}}

[[Kategorie:Virologie]]

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