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2026-01-24T04:21:30Z

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{{Infobox Chemikalie
| Strukturformel = [[Datei:L-Isoleucin - L-Isoleucine.svg|200px]]
| Strukturhinweis = L-Isoleucin Strukturen weiterer Isomere siehe [[#Stereoisomerie|Stereoisomerie]]
| Andere Namen =
* α-Amino-β-methylvaleriansäure
* 2-Amino-3-methylpentansäure
* {{INCI|Name=ISOLEUCINE |ID=34662 |Abruf=2021-10-01}}
* Abkürzungen:
** Ile ([[Aminosäuren#Kanonische Aminosäuren|Dreibuchstabencode]])
** I ([[Aminosäuren#Kanonische Aminosäuren|Einbuchstabencode]])
| Summenformel = C6H13NO2
| CAS = {{CASRN|73-32-5}} (L-Isoleucin)
| EG-Nummer = 200-798-2
| ECHA-ID = 100.000.726
| PubChem = 6306
| ChemSpider = 6067
| ATC-Code = {{ATC|V06|}}
| DrugBank = DB00167
| Beschreibung = farbloser Feststoff mit schwachem Geruch<ref name="GESTIS">{{GESTIS|ZVG=12930|CAS=|Name=L-Isoleucin|Abruf=2018-02-05}}</ref>
| Molare Masse = 131,18 g·[[mol]]−1
| Aggregat = fest
| Dichte =
| Schmelzpunkt = 284 °C (Zersetzung, L-Isoleucin)<ref name="GESTIS" />
| Siedepunkt =
| Dampfdruck =
| pKs =
* p''K''S, COOH = 2,32 (25 °C, L-Isoleucin)<ref name="Beyer/Walter" />
* p''K''S, NH3+ = 9,76 (25 °C, L-Isoleucin)<ref name="Beyer/Walter">Hans Beyer, Wolfgang Walter: ''Lehrbuch der Organischen Chemie''. Hirzel Verlag, Stuttgart 1991, ISBN 3-7776-0485-2, S. 823.</ref>
| Löslichkeit = löslich in Wasser (40 g·l−1 bei 20 °C, L-Isoleucin)<ref name="GESTIS" />
| Quelle GHS-Kz = <ref name="GESTIS" />
| GHS-Piktogramme = {{GHS-Piktogramme|-}}
| GHS-Signalwort =
| H = {{H-Sätze|-}}
| EUH = {{EUH-Sätze|-}}
| P = {{P-Sätze|-}}
| Quelle P = <ref name="GESTIS" />
}}

'''Isoleucin''', abgekürzt '''Ile''' oder '''I''', ist in seiner natürlichen L-Form eine [[Essentielle Aminosäure|essentielle]] [[Aminosäuren#Proteinogene Aminosäuren|proteinogene]] [[Ständigkeit|α-]][[Aminosäure]].

Da Isoleucin von der [[Asparaginsäure]] ableitbar ist, wird es zur ''Aspartatgruppe'' gezählt. Es gehört zusammen mit seinen [[Konstitutionsisomere]]n [[Leucin]], [[Norleucin]] und [[Tert-Leucin|''tert''-Leucin]] zur [[Stoffgruppe]] der [[Leucine]].

== Geschichte ==
1901 äußerte der spätere Nobelpreisträger [[Emil Fischer]] die Vermutung, dass in der von ihm isolierten Leucinfraktion neben [[Leucin]] eine „gleich zusammengesetzte, aber stärker drehende Aminosäure enthalten ist“.<ref>S. Hansen: {{Webarchiv |url=https://www.arginium.de/wp-content/uploads/2015/12/Aminos%C3%A4uren-Entdeckungsgeschichte.pdf |text=''Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois''. |wayback=20160615203851 |archiv-bot=}} (PDF) Berlin 2015.</ref> Tatsächlich konnte der deutsche Chemiker [[Felix Ehrlich (Biochemiker)|Felix Ehrlich]] 1903 aus der [[Melasse]] von [[Rübenzucker]] eine zu Leucin [[isomere]] Verbindung isolieren, als Isoleucin.<ref>F. Ehrlich: ''Ueber das natürliche Isomere des Leucins''. In: ''Ber Deutschen Chem Ges''. Band 37, 1904, S. 1809–1840, [[doi:10.1002/cber.19040370295]].</ref> Die Konstitution erkannte Felix Ehrlich 1907 durch weitergehende Untersuchung.<ref>F. Ehrlich: ''Ueber das natürliche Isomere des Leucins. Konstitution und Synthese des Isoleucins''. In: ''Ber Deutschen Chem Ges''. Band 40, Nr. 2, 1907, S. 2538–2562, [[doi:10.1002/cber.190704002181]].</ref>

== Metabolismus ==

=== Stoffwechselkrankheiten ===
Der Abbau von Isoleucin ist bei den folgenden [[Stoffwechselstörung|Stoffwechselkrankheiten]] gestört:

* [[Ahornsirupkrankheit]]
* [[Kombinierte Malon- und Methylmalonazidurie]] (CMAMMA)
* [[Methylmalonazidurie]]
* [[Propionazidämie]]

== Vorkommen ==
Isoleucin ist [[Peptid|peptidisch]] gebunden Bestandteil tierischer und pflanzlicher [[Protein]]e. Die folgenden Beispiele beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Isoleucin am Gesamtprotein angegeben.<ref>[http://www.ars.usda.gov/ba/bhnrc/ndl Nährstoffdatenbank] des [[Landwirtschaftsministerium der Vereinigten Staaten|US-Landwirtschaftsministeriums]], 21. Auflage.</ref>
{| class="wikitable sortable" style="text-align:right"
! class="unsortable"| Lebensmittel !! Protein !! Isoleucin !! Anteil
|-
|style="text-align:left"| Rindfleisch
| 21,26 g
| {{0}}967 mg
| 4,5 %
|-
|style="text-align:left"| Hähnchenbrustfilet
| 23,09 g
| 1219 mg
| 5,3 %
|-
|style="text-align:left"| Lachs
| 20,42 g
| {{0}}968 mg
| 4,7 %
|-
|style="text-align:left"| Hühnerei
| 12,58 g
| {{0}}672 mg
| 5,3 %
|-
|style="text-align:left"| Kuhmilch, 3,7 % Fett
| {{0}}3,28 g
| {{0}}198 mg
| 6,0 %
|-
|style="text-align:left"| Walnüsse
| 15,23 g
| {{0}}625 mg
| 4,1 %
|-
|style="text-align:left"| Weizen-Vollkornmehl
| 13,70 g
| {{0}}508 mg
| 3,7 %
|-
|style="text-align:left"| Mais-Vollkornmehl
| {{0}}6,93 g
| {{0}}248 mg
| 3,6 %
|-
|style="text-align:left"| Reis, ungeschält
| {{0}}7,94 g
| {{0}}336 mg
| 4,2 %
|-
|style="text-align:left"| Erbsen, getrocknet
| 24,55 g
| 1014 mg
| 4,1 %
|}

Alle diese Nahrungsmittel enthalten praktisch ausschließlich chemisch gebundenes L-Isoleucin als Proteinbestandteil, jedoch in rohem Zustand kein freies L-Isoleucin.
{{Absatz|links}}

== Stereoisomerie ==
Isoleucin besitzt zwei Stereozentren, somit existieren vier [[Isomer#Stereoisomerie|Stereoisomere]]; in unserer Umwelt spielt jedoch nur das L-Isoleucin als proteinogene Aminosäure eine Rolle und ist physiologisch bedeutsam. Wenn von „Isoleucin“ ohne weiteren Namenszusatz ([[Deskriptor (Chemie)#D-, L-|Deskriptor]]) gesprochen wird, ist gemeinhin L-Isoleucin gemeint.

[[Enantiomer]] zum natürlichen L-Isoleucin ist das D-Isoleucin. L-''allo''-Isoleucin und dessen Enantiomer D-''allo''-Isoleucin sind [[Diastereomere]] von L-Isoleucin.

{| class="wikitable" style="text-align:center; font-size:90%;"
|-
| colspan="5" class="hintergrundfarbe6"| '''Isomere von Isoleucin'''
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" | Name
| L-Isoleucin
| D-Isoleucin
| L-''allo''-Isoleucin
| D-''allo''-Isoleucin
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" | Andere Namen
| (2''S'',3''S'')-2-Amino-3-methylpentansäure 
(''S'')-Isoleucin
| (2''R'',3''R'')-2-Amino-3-methylpentansäure 
(2''R'',3''R'')-2-Amino-3-methylvaleriansäure 
(''R'')-Isoleucin
| (2''S'',3''R'')-2-Amino-3-methylpentansäure
| (2''R'',3''S'')-2-Amino-3-methylpentansäure
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" | Strukturformel
| [[Datei:L-Isoleucin - L-Isoleucine.svg|150px]]
| [[Datei:D-isoleucine.svg|150px]]
| [[Datei:L-alloisoleucine.svg|150px]]
| [[Datei:D-alloisoleucine.svg|150px]]
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[CAS-Nummer]]
| {{CASRN|73-32-5}} || {{CASRN|319-78-8|Q27103290}} || {{CASRN|1509-34-8|Q27092902}} || {{CASRN|1509-35-9|Q27109362}}
|-
| colspan="4" | {{CASRN|443-79-8|Q27117434}} (unspez.)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[EG-Nummer]]
| 200-798-2 || 206-269-2 || 216-142-3 || 216-143-9
|-
| colspan="4" | 207-139-8 (unspez.)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[ECHA]]-Infocard
| {{ECHA|100.000.726}} || {{ECHA|100.005.701}} || {{ECHA|100.014.675}} || {{ECHA|100.014.676}}
|-
| colspan="4" | {{ECHA|100.006.492}} (unspez.)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[PubChem]]
| {{PubChem|6306}} || {{PubChem|76551}} || {{PubChem|99288}} || {{PubChem|94206}}
|-
| colspan="4" | {{PubChem|791}} (unspez.)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[Wikidata]]
| [[d:Q484940|Q484940]] || [[d:Q27103290|Q27103290]] || [[d:Q27092902|Q27092902]] || [[d:Q27109362|Q27109362]]
|-
| colspan="4" | [[d:Q27117434|Q27117434]] (unspez.)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" |[[Schmelzpunkt]]
| Zersetzung: 284 °C<ref name="GESTIS" />
|
|
|
|}

== Eigenschaften ==
Isoleucin liegt am [[Isoelektrischer Punkt|isoelektrischen Punkt]] (einem bestimmten [[pH-Wert]]) als [[Zwitterion]] (inneres Salz) vor, wobei das Proton der [[Carboxygruppe]] (–COOH) abdissoziiert ist und die [[Aminogruppe]] (–NH2) protoniert.
* [[Seitenkette]]: [[lipophil]]
* [[isoelektrischer Punkt]]: 5,94<ref name="Hoppe">Bernd Hoppe, Jürgen Martens: ''Aminosäuren – Herstellung und Gewinnung''. In: ''[[Chemie in unserer Zeit]]'', 1984, 18, S. 73–86.</ref>
* [[Van-der-Waals-Volumen]]: 124
* [[Oktanol-Wasser-Verteilungskoeffizient|Lipidlöslichkeit]]: LogP = 4,5

== Biochemische Bedeutung ==
Einerseits wird Isoleucin als Baustein für den [[Proteinbiosynthese|Proteinaufbau]] benötigt. Andererseits kann es auch zur Energiegewinnung in [[Muskulatur|Muskelzellen]] dienen. Das spielt bei proteinreicher Kost eine Rolle oder aber bei längeren Anstrengungen und in [[Hunger]]phasen, wenn der Körper auf eigene Reserven zurückgreift. Der Abbau von Isoleucin liefert [[Coenzym A#Acetyl-CoA|Acetyl-CoA]] und [[Coenzym A#Propionyl-CoA|Propionyl-CoA]].<ref>J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: ''Biochemie.'' 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier, München 2007; S. 735, 746; ISBN 978-3-8274-1800-5.</ref>

Die Einschätzungen des Tagesbedarfs für gesunde Erwachsene reichen, je nach verwendeter Methode, von 7,5 bis 28 mg Isoleucin pro Kilogramm Körpergewicht.<ref>A. V. Kurpad, M. M. Regan, T. Raj, J. V. Gnanou: ''Branched-chain amino acid requirements in healthy adult human subjects''. In: ''[[J. Nutr.]]'', 2006, 136 (1 Suppl), S. 256S–263S, PMID 16365094.</ref> Im menschlichen Organismus kommt Isoleucin fast nur in gebundenem Zustand vor. Die Konzentration von freiem Isoleucin im Blut beträgt rund 7 mg/l, über den Urin werden pro Tag 10 bis 15 mg ausgeschieden.<ref>''Roche Lexikon Medizin.'' 5. Auflage. Urban & Fischer Verlag, Elsevier, München 2003, ISBN 978-3-437-15150-7.</ref>

== Gewinnung ==
Die vorwiegende Gewinnungsmethode sind [[Fermentation]]sprozesse, bei denen glukosehaltige Lösungen mit Zusatz von L-[[Threonin]] durch L-Isoleucin produzierende Mikroorganismen umgesetzt werden.<ref name="Izumi">Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata und Tamio Itoh: ''Herstellung und Verwendung von Aminosäuren''. In: ''[[Angewandte Chemie (Zeitschrift)|Angewandte Chemie]]'', 1987, 90, S. 187–194. ''[[Angewandte Chemie International Edition in English]]'', 1978, 17, S. 176–183, [[doi:10.1002/anie.197801761]].</ref><ref name="Hitoshi">Hitoshi Enei, Kenzo Yokozeki, Kunihiko Akashi: ''Recent Progress in Microbial Production of Amino Acids''. Gordon & Breach Science Publishers, 1989, ISBN 978-2-88124-324-0, S. 61.</ref>
Hingegen erhält man durch Hydrolyse von Proteinen und nachfolgende Trennoperationen der Hydrolysate zunächst ein Gemisch der natürlichen Aminosäuren L-Leucin und L-Isoleucin. Diese Konstitutionsisomere lassen sich dann z. B. nach einem enzymatischen Verfahren trennen.<ref name="L_Annalen">[[Jürgen Martens (Chemiker)|Jürgen Martens]], Horst Weigel: ''Enzymatic Separation of L-Leucine and L-Isoleucine''. In: ''[[Liebigs Annalen der Chemie]]'', 1983, S. 2052–2054.</ref>

== Verwendung ==
Als Bestandteil von Aminosäure-Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung findet L-Isoleucin, neben anderen Aminosäuren, breite Anwendung in der Humanmedizin. Für Patienten mit gestörter Verdauung wurde eine oral anzuwendende „chemisch definierte Diät“ entwickelt, die L-Isoleucin enthält. In dieser Diät bilden die Aminosäuren die Stickstoffquelle; alle lebensnotwendigen Nährstoffe liegen in chemisch genau definierter Form vor.<ref name="Izumi" />

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Valin-, Leucin- und Isoleucin-Stoffwechsel}}
{{Wiktionary}}

== Einzelnachweise ==
<references />

{{Navigationsleiste Aminosäuren}}

[[Kategorie:Proteinogene Aminosäure]]
[[Kategorie:Arzneistoff]]
[[Kategorie:Alpha-Aminosäure]]
[[Kategorie:Aromastoff]]
[[Kategorie:Futtermittelzusatzstoff (EU)]]

Isoleucin - Versionsgeschichte

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