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[[Datei:Integrin.svg|344px|mini|Integrine, Brücken zwischen RGD-Proteinen und dem Cytoskelett. Gezeigt ist der GPIIb/IIIa-Komplex (= αIIbβ3 Integrin) der [[Thrombozyt]]enmenbran. Bindung von Ca<sup>++</sup> an eine [[Von-Willebrand-Faktor]]-artige Domäne verleiht diesem Integrin die Fähigkeit zur Bindung von RGD-Proteinen, wie Fibrinogen und Vitronektin, welche an der [[Blutgerinnung]] beteiligt sind]]
[[Datei:Integrin activation.tif|mini|346x346px|Aktivierung von Integrinen. Integrine (alpha-Untereinheit in blau, beta-Untereinheit in grün) wechseln von der inaktiven Konformation (links; „bent state“) in die aktive Konformation (rechts; „extended state“). Intra- und extrazelluläre Adapter unterstützen diesen Prozess (hier: Fibrinogenpeptid in rot, Talin-Domäne in magenta). Abbildung von David S. Goodsell und RCSB PDB, Molecule of the Month Februar 2011. |alternativtext=]]

'''Integrine''' sind [[Protein]]e, die in allen tierischen [[Zelle (Biologie)|Zellen]] mit Ausnahme der [[Erythrozyt]]en vorkommen. Sie sind dauerhaft in der [[Zellmembran]] verankert und durchqueren die Zellmembran. Sie zählen damit zu den [[Transmembranprotein]]en.

== Übersicht ==
Integrine verbinden Zellen mit anderen Zellen sowie mit der [[Extrazelluläre Matrix|Extrazellulären Matrix (EZM)]]. Weiterhin sind sie für die [[Signaltransduktion|Signalübermittlung]] zwischen Zellen und deren Umgebung bedeutsam.<ref>Evans EA, Calderwood DA. ''Forces and bond dynamics in cell adhesion''. Science 2007; '''316''':1148-53, PMID 17525329.</ref> Integrine gehören zur Gruppe der [[Extrazelluläre Matrix#Adhäsionsproteine|Adhäsionsmoleküle]] und sind Rezeptoren für extrazelluläre Proteine. Mindestens drei weitere Proteine spielen bei der Zell-Zell- und Zell-Matrix-Interaktion bzw. -Kommunikation eine wichtige Rolle – die [[Cadherine]], [[Zelladhäsionsmolekül|CAMs]] (Zelladhäsionsmoleküle) und [[Selectin]]e.

Die [[extrazellulär]]e [[Proteindomäne]] dieser [[Transmembranprotein]]e hat Bindungsstellen mit einem [[RGD-Sequenz|RGD]]-Peptid, etwa bei [[Fibronektin]] für αvβ3 und α5β1 Integrin, oder für „Nicht-RGD-Proteine“ wie interzelluläre Adhäsionsmoleküle (ICAMs), [[Kollagen]]e und [[Laminin]] (bei [[Epithelzellen]]).

Integrine sind [[Glykoprotein]]e, d. h. sie tragen an ihrer Oberfläche mehrere Zuckerketten. Vom Aufbau her sind sie [[Heterodimer]]e, bestehen also aus zwei verschiedenen, miteinander verbundenen Glykoprotein-Ketten. Beim Menschen lassen sich aus den bisher bekannten 18 alpha- und 8 beta-Untereinheiten 24 verschiedene Integrine aufbauen.<ref>Hynes R. ''Integrins: bidirectional, allosteric signaling machines'' Cell 2002; '''110''':673-87, PMID 12297042.</ref> In anderen Studien wird von 19 alpha- und 8 beta-Untereinheiten ausgegangen, welche 25 Integrin-Heterodimere bilden.<ref name="hump">{{cite journal |author=Humphries M.J. |date=2000 |title=Integrin structure |journal=Biochem. Soc. Trans. |volume=28 |issue=4 |pages=311–339 |doi=10.1042/0300-5127:0280311 |pmid=10961914 |language=en}}</ref> Zusätzlich gibt es für mehrere alpha- und beta-Untereinheiten verschiedene Isoformen durch alternatives Splicing.

Es gibt verschiedene Möglichkeiten, Integrine zu unterteilen. Eine strukturelle Unterscheidung beruht auf der Präsenz einer zusätzlichen α-I-Domäne in der alpha-Untereinheit. 9 der 24 Integrine haben diese zusätzliche Domäne.<ref name=":0">{{Literatur |Autor=Michael Bachmann, Sampo Kukkurainen, Vesa P. Hytönen, Bernhard Wehrle-Haller |Titel=Cell Adhesion by Integrins |Sammelwerk=Physiological Reviews |Band=99 |Nummer=4 |Datum=2019-10-01 |Seiten=1655–1699 |ISSN=0031-9333 |DOI=10.1152/physrev.00036.2018 |Sprache=en}}</ref> Integrine mit der α-I-Domäne binden an Liganden nur mittels dieser Domäne. Alle anderen Integrine (ohne die α-I-Domäne) binden Liganden dagegen gemeinsam mit der alpha- und der beta-Untereinheit. Integrine mit α-I-Domäne sind nur bei Wirbeltieren zu finden, was mit der Entstehung des inneren Skeletts und des adaptiven Immunsystems bei Wirbeltieren in Zusammenhang gebracht wird.<ref>{{Literatur |Autor=Mark S. Johnson, Ning Lu, Konstantin Denessiouk, Jyrki Heino, Donald Gullberg |Titel=Integrins during evolution: Evolutionary trees and model organisms |Sammelwerk=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes |Band=1788 |Nummer=4 |Datum=2009-04 |Seiten=779–789 |DOI=10.1016/j.bbamem.2008.12.013 |Online=[https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0005273608004288 Online] |Abruf=2020-04-30 |Sprache=en}}</ref>

Integrine haben selbst keine enzymatische Funktion und binden nicht direkt an das [[Cytoskelett|Zytoskelett]]. Stattdessen interagieren Integrine mit einer Vielzahl von Adapterproteinen. Gemeinsam mit diesen Adaptern bilden Integrine [[Fokale Adhäsion|fokale Adhäsionen]] (Verknüpfung zu [[Mikrofilamente|Aktinfilamenten]]) bzw. [[Hemidesmosom]]en (nur α6β4-Integrin; Verknüpfung zu [[Intermediärfilamente]]n).

Integrine spielen eine wichtige Rolle bei vielen Prozessen innerhalb des Körpers. Sie können z. B. [[Viren]] binden, die gerichtete Wanderung von [[Leukozyt|weißen Blutzellen]] in [[Entzündung]]sherde ermöglichen oder bestimmte Schritte der [[Blutgerinnung]] vermitteln.

== Aktivierung und Inaktivierung von Integrinen ==
Die Aktivität von Integrinen unterliegt einer strikten Regulation. Physiologisch ist dies z. B. wichtig für αIIbβ3 Integrin, das an der Oberfläche von [[Thrombozyt]]en zu finden ist. Eine Aktivierung dieses Integrins führt zur Bindung von Proteinen im umgebenden Blutplasma (z. B. Fibronektin und Fibrinogen) und dadurch zur Bildung eines Thrombus. Während dies wichtig bei der Wundheilung ist, führt eine fälschliche, pathologische Aktivierung zu einer Thrombose.

Allgemein wird die Aktivität von Integrinen von außen durch die Präsenz von Liganden oder von innen durch zelluläre Adapterproteine reguliert („outside-in“ und „inside-out“ Aktivierung). Änderungen in der Aktivität sind an [[Konformation|konformationelle]] Änderungen gekoppelt. Im inaktiven Zustand zeigen die Kopfdomänen beider Untereinheiten in Richtung Zellmembran, wodurch Integrine gebeugt, oder geknickt erscheinen („bent state“). Integrin-Aktivierung führt zum Aufrichten der alpha- und beta-Untereinheit („extended state“). Bei fortschreitender Aktivierung trennen sich die Transmembrandomänen der beiden Untereinheiten und stehen für Bindung an andere Proteine und an das Aktin-Zytoskelett bereit (siehe Abbildung).<ref name=":0" /> Die beiden wichtigsten Proteine für Integrin-Aktivierung sind Talin und Kindlin.<ref>{{Literatur |Autor=David A. Calderwood, Iain D. Campbell, David R. Critchley |Titel=Talins and kindlins: partners in integrin-mediated adhesion |Sammelwerk=Nature Reviews Molecular Cell Biology |Band=14 |Nummer=8 |Datum=2013-08 |Seiten=503–517 |ISSN=1471-0072 |DOI=10.1038/nrm3624 |PMC=4116690 |PMID=23860236 |Online=[https://www.nature.com/articles/nrm3624 Online] |Abruf=2020-04-30 |Sprache=en}}</ref>

Über Integrin-Inaktivierung ist wesentlich weniger bekannt, als über die Aktivierung. Es gibt Adapterproteine, die Integrine im inaktiven Zustand halten. Bei aktivierten Integrinen dagegen, verlieren Talin und Kindlin ihre Bindung an das Integrin und erlauben dadurch die Rückkehr in die inaktive Konformation.<ref>{{Literatur |Autor=Daniel Bouvard, Jeroen Pouwels, Nicola De Franceschi, Johanna Ivaska |Titel=Integrin inactivators: balancing cellular functions in vitro and in vivo |Sammelwerk=Nature Reviews Molecular Cell Biology |Band=14 |Nummer=7 |Datum=2013-07 |Seiten=430–442 |ISSN=1471-0072 |DOI=10.1038/nrm3599 |Online=[https://www.nature.com/articles/nrm3599 Online] |Abruf=2020-04-30 |Sprache=en}}</ref> Eine andere Möglichkeit der Inaktivierung beinhaltet die Entfernung von Integrinen von der Zellmembran mittels [[Endozytose]].

In der gesamten Integrinfamilie gibt es jedoch verschiedene Ausnahmen zu diesen Punkten und viele Integrine sind noch nicht ausreichend erforscht.

== Wahrnehmung mechanischer und chemischer Signale ==
Integrine nehmen chemische Signale durch Bindung an extrazelluläre Proteine der [[Extrazelluläre Matrix|EZM]] wahr oder durch intrazelluläre Adapterproteine und [[Posttranslationale Modifikation|posttranslationale Modifikationen]]. In den letzten Jahren wurde aber auch für viele Integrine gezeigt, dass sie mechanische Signale wahrnehmen können. Integrine sind extrazellulär an Proteine der EZM verknüpft und intrazellulär über Adapterproteine wie Talin und Vinculin an das [[Aktin]]-[[Cytoskelett|Zytoskelett]]. [[Molekulare Modellierung|Molekulare Simulationen]] lassen vermuten, dass Zugkraft entlang dieser EZM-Integrin-Aktin Achse zu einer stärkeren Trennung der alpha- und beta-Untereinheit innerhalb der Zelle führt. Dadurch fördert Zugkraft den aktiven Zustand von Integrinen (siehe oben zu Aktivierung und Inaktivierung von Integrinen). Für einige Integrine gibt es mittlerweile experimentelle Belege für diese Modell-Vorhersagen.<ref>{{Literatur |Autor=Pontus Nordenfelt, Hunter L. Elliott, Timothy A. Springer |Titel=Coordinated integrin activation by actin-dependent force during T-cell migration |Sammelwerk=Nature Communications |Band=7 |Nummer=1 |Datum=2016-12 |Seiten=13119 |ISSN=2041-1723 |DOI=10.1038/ncomms13119 |PMC=5062559 |PMID=27721490 |Online=[https://www.nature.com/articles/ncomms13119 Online] |Abruf=2020-04-30 |Sprache=en}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Michael Bachmann, Markus Schäfer, Vasyl V. Mykuliak, Marta Ripamonti, Lia Heiser |Titel=Induction of ligand promiscuity of αVβ3 integrin by mechanical force |Sammelwerk=Journal of Cell Science |Datum=2020-03-19 |Seiten=jcs.242404 |ISSN=0021-9533 |DOI=10.1242/jcs.242404 |Sprache=en}}</ref> Dies hat Auswirkungen für manche Krankheiten wie Krebs oder [[Fibrose]]n, die mit einer Versteifung der EZM einhergehen.

Neben einem Einfluss von Zugkraft auf die Konformation von Integrinen, wird auch die Bindung an Liganden direkt beeinflusst. Für mehrere Integrin-Ligand Kombinationen wurde gezeigt, dass Zugkräfte die Lebensdauer der Bindung verlängern („catch bond“).<ref>{{Literatur |Autor=Yunfeng Chen, Lining Ju, Muaz Rushdi, Chenghao Ge, Cheng Zhu |Titel=Receptor-mediated cell mechanosensing |Sammelwerk=Molecular Biology of the Cell |Band=28 |Nummer=23 |Datum=2017-11-07 |Seiten=3134–3155 |ISSN=1059-1524 |DOI=10.1091/mbc.e17-04-0228 |Online=[https://www.molbiolcell.org/doi/10.1091/mbc.e17-04-0228 Online] |Abruf=2020-04-30 |Sprache=en}}</ref> Normale chemische Bindungen brechen dagegen eher bei zunehmender Zugspannung („slip bond“). Verschiedene weitere Oberflächenrezeptoren zeigen ein ähnliches Verhalten.

Darüber hinaus sind Integrin-vermittelte [[Fokale Adhäsion|fokale Adhäsionen]] ebenfalls sensitiv für mechanische Signale und tragen zur Wahrnehmung mechanischer Signale durch eine Zelle bei. Mittels der Verknüpfung zum Aktin-Zytoskelett sind Integrine letztlich auch mit dem Zellkern in Verbindung und nehmen Einfluss auf die Lokalisierung von [[Transkriptionsfaktor]]en und damit auf die [[Genregulation]].

== Integrine und Viren ==
Viele Viren nutzen Integrine zum Anheften an die Zelloberfläche bei der Aufnahme in die Zelle.<ref name=":0" /><ref>{{Internetquelle |url=https://viralzone.expasy.org/search?query=integrin |titel=ViralZone page |abruf=2020-04-30 |sprache=en}}</ref> Wegen der großen Anzahl von Integrinmolekülen in der Zellmembran und deren raschen Austauschs durch [[Endozytose]] (Halbwertszeit an der Zelloberfläche unter 15 min)<ref>{{Literatur |Autor=Patrick T. Caswell, Jim C. Norman |Titel=Integrin Trafficking and the Control of Cell Migration: Integrin Trafficking and Cell Migration |Sammelwerk=Traffic |Band=7 |Nummer=1 |Datum=2006-01 |Seiten=14–21 |DOI=10.1111/j.1600-0854.2005.00362.x |Online=[http://doi.wiley.com/10.1111/j.1600-0854.2005.00362.x Online] |Abruf=2020-04-30 |Sprache=en}}</ref> sind sie häufig genutzte Einfallstore bei der Infektion einer [[Wirtszelle]]. Zu den Integrin-bindenden Viren gehören unter anderem [[Adenoviridae|Adenoviren]], [[Cytomegalovirus|humanes Cytomegalovirus]], [[Epstein-Barr-Virus]], [[HIV|HIV-1]], [[Maul-und-Klauenseuche-Virus]], [[Humane Papillomviren|humanes Papillomavirus]] und [[Ebolavirus|Ebola-Virus]].<ref>{{Literatur |Autor=Hosni A. M. Hussein, Lia R. Walker, Usama M. Abdel-Raouf, Sayed A. Desouky, Abdel Khalek M. Montasser |Titel=Beyond RGD: virus interactions with integrins |Sammelwerk=Archives of Virology |Band=160 |Nummer=11 |Datum=2015-11 |Seiten=2669–2681 |ISSN=0304-8608 |DOI=10.1007/s00705-015-2579-8 |Online=[https://link.springer.com/10.1007/s00705-015-2579-8 Online] |Abruf=2020-04-30 |Sprache=en}}</ref> Viren benutzen zur Zelladhäsion sowohl das [[RGD-Sequenz|RGD]]-Peptid als auch abweichende Peptid-Sequenzen, um an Integrine zu binden. [[SARS-CoV-2]] weist im Unterschied zu [[SARS-CoV]] eine RGD-Sequenz auf.<ref>{{Literatur |Autor=Christian JA Sigrist, Alan Bridge, Philippe Le Mercier |Titel=A potential role for integrins in host cell entry by SARS-CoV-2 |Sammelwerk=Antiviral Research |Band=177 |Datum=2020-05 |Seiten=104759 |DOI=10.1016/j.antiviral.2020.104759 |Sprache=en}}</ref> SARS-CoV-2 zeigt eine Affinität für die Bindung an Integrin [[Integrin α-V|α5]][[Integrin β-1|β1]], die mit der von [[Angiotensin-konvertierendes Enzym 2|ACE2]] vergleichbar ist. Dies legt einen alternativen Infektions- und Krankheitsprogressionsweg nahe.<ref>{{Literatur |Autor=Jiamnin Liu, Fan Lu, Yinghua Chen, Edward Plow, Jun Qin |Titel=Integrin mediates cell entry of the SARS-CoV-2 virus independent of cellular receptor ACE2 |Sammelwerk=Journal of Biological Chemistry |Band=298 |Nummer=3 |Datum=2022-03 |Seiten=101710 |DOI=10.1016/j.jbc.2022.101710 |Online=[https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0021925822001508 Online] |Abruf=2025-02-08 |Sprache=en}}</ref>

Ist der Integrin-Typ, der von einem bestimmten Virus erkannt wird, bekannt, so kann man durch dessen Inhibition erfolgreich Infektionen in der Zellkultur unterdrücken. Auf Organismusebene konnte ein Schutz vor viraler Infektion durch Inhibierung von Integrinen aber noch nicht gezeigt werden.

== Integrin-Antagonisten als Arzneistoffe ==
Die Veränderung der Bindung zwischen Integrinen und [[Ligand (Biochemie)|an sie bindende Moleküle]] ist heute zu einem wichtigen Ziel der Entwicklung neuer [[Arzneistoff]]e geworden. Anwendungsmöglichkeiten bestehen u. a. bei entzündlichen Erkrankungen (z. B. [[Morbus Crohn]] oder [[Colitis ulcerosa]]) oder in der [[Onkologie]]. Das erste Integrin-bezogene Medikament, das für den Markt zugelassen wurde, war 1994 allerdings das blutgerinnungshemmende [[Abciximab]].<ref name=":0" />

* [[Natalizumab]], ein [[Inhibitor|Hemmer]] der Bindung zwischen dem auf weißen Blutzellen vorkommenden Integrin α4β1 (VLA4 = ''engl''. «very late antigen 4») mit [[VCAM-1]] (''engl''. «vascular cell adhesion molecule 1») und Fibronektin, wurde bereits als [[Arzneimittel]] zur Behandlung der schubförmig verlaufenden [[Multiple Sklerose|multiplen Sklerose]] zugelassen.<ref>{{EPAR|natalizumab|Tysabri}}.</ref> Mit dem Rasterkraftmikroskop konnte die Bindungskraft von VLA4/VCAM-1 – Rezeptoren zwischen lebenden Zellen untersucht werden.<ref>{{cite journal |author=Eibl RH and Benoit M |date=2004 |title=Molecular resolution of cell adhesion forces. |journal=IEE Proc Nanobiotechnol. |volume=151 |issue=3 |pages=128–132 |doi=10.1049/ip-nbt:20040707 |pmid=16475855 |language=en}}</ref> Natalizumab wurde mit einem erhöhten Risiko für die Entwicklung einer [[Progressive multifokale Leukenzephalopathie|progressiven multifokalen Leukenzephalopathie]] (PML) in Zusammenhang gebracht.<ref>{{Literatur |Autor=Eugene O. Major |Titel=Progressive Multifocal Leukoencephalopathy in Patients on Immunomodulatory Therapies |Sammelwerk=Annual Review of Medicine |Band=61 |Nummer=1 |Datum=2010-02 |Seiten=35–47 |ISSN=0066-4219 |DOI=10.1146/annurev.med.080708.082655 |Online=[http://www.annualreviews.org/doi/10.1146/annurev.med.080708.082655 Online] |Abruf=2020-04-30 |Sprache=en}}</ref>
* [[Vedolizumab]] ist ein humanisierter [[monoklonaler Antikörper]] aus Gruppe der Integrin-[[Antagonist (Pharmakologie)|Antagonisten]] und in der EU und in den USA zur Behandlung von Erwachsenen mit mittelschwerer bis schwerer aktiver Colitis ulcerosa oder mittelschwerem bis schwerem aktiven Morbus Crohn zugelassen.<ref name="fda">[http://www.fda.gov/NewsEvents/Newsroom/PressAnnouncements/ucm398065.htm FDA approves Entyvio to treat ulcerative colitis and Crohn's disease], PM der [[Food and Drug Administration|Food and Drug Administration (FDA)]] vom 20. Mai 2014, abgerufen am 21. Oktober 2014</ref><ref name="ema_en">{{EPAR|vedolizumab|Entyvio}}.</ref><ref name="ema_de">{{Webarchiv |url=http://www.ema.europa.eu/docs/de_DE/document_library/EPAR_-_Summary_for_the_public/human/002782/WC500168532.pdf |wayback=20141013000655 |text=Zusammenfassung des EPAR für die Öffentlichkeit}}, EPAR auf Deutsch, abgerufen am 21. Oktober 2014.</ref><ref name="FI_Entyvio">[http://www.fachinfo.de/suche/entyvio ''Entyvio'' Fachinformation], Rote Liste, Fachinfo-Service, abgerufen am 21. Oktober 2014.</ref> Vedolizumab bindet an α4β7 Integrin.
* [[Lifitegrast]], ein Hemmer der LFA-1/ICAM-1-Interaktion wird der in der Behandlung des trockenen Auges ([[Keratoconjunctivitis sicca]]) verwendet.

== Auflistung aller Integrine ==
{| class="wikitable"
|+
!Name
!Synonyme
!Vorkommen
!Liganden
|-
|α1[[Integrin β-1|β1]]
|VLA-1
|[[Fibroblast]]en, [[Osteoblast]]en
|[[Kollagene|Kollagen]]
|-
|[[Integrin α-2|α2]][[Integrin β-1|β1]]
|VLA-2
|[[Fibroblast]]en
|[[Kollagene|Kollagen]]
|-
|α3[[Integrin β-1|β1]]
|VLA-3
|[[Epithel]]zellen
|[[Laminine|Laminin]]
|-
|α4[[Integrin β-1|β1]]
|VLA-4
|
|VCAM, [[Fibronektin]]
|-
|α4β7
|
|
|VCAM
|-
|α5[[Integrin β-1|β1]]
|VLA-5; Fibronektin Rezeptor
|[[Fibroblast]]en, [[Endothel]]zellen
|[[Fibronektin]]
|-
|α6[[Integrin β-1|β1]]
|VLA-6; Laminin Rezeptor
|[[Epithel]]zellen
|[[Laminine|Laminin]]
|-
|α6β4
|
|[[Epithel]]zellen
|[[Laminine|Laminin]]
|-
|α7[[Integrin β-1|β1]]
|
|[[Muskelfaser|Muskelzellen]]
|[[Laminine|Laminin]]
|-
|α8[[Integrin β-1|β1]]
|
|
|
|-
|α9[[Integrin β-1|β1]]
|
|[[Lymphatisches System|lymphatische Gefäße]]
|Tenascin, [[Peptidasen|Proteasen]], [[Fibronektin]]
|-
|α10[[Integrin β-1|β1]]
|
|
|[[Kollagene|Kollagen]]
|-
|α11[[Integrin β-1|β1]]
|
|
|[[Kollagene|Kollagen]]
|-
|[[Integrin α-V|αv]][[Integrin β-1|β1]]
|
|
|[[Transforming Growth Factor beta|TGFβ]], [[Vitronectin|Vitronektin]], [[Fibronektin]]
|-
|[[Integrin α-V|αv]][[Integrin β-3|β3]]
|Vitronektinrezeptor
|[[Fibroblast]]en, [[Endothel]]zellen
|[[Vitronectin|Vitronektin]], [[Osteopontin]], [[Fibronektin]], [[Fibrinogen]], [[Thyroxin]], [[TETRAC]]
|-
|[[Integrin α-IIb|αIIb]][[Integrin β-3|β3]]
|GPIIbIIIa; Fibrinogenrezeptor
|[[Thrombozyt]]en
|[[Fibrinogen]], [[Fibronektin]]
|-
|[[Integrin α-V|αv]]β5
|
|[[Fibroblast]]en, [[Netzhaut|retinales Pigmentepithel]]
|[[Vitronectin|Vitronektin]], [[Fibronektin]]
|-
|[[Integrin α-V|αv]]β6
|
|[[Epithel]]zellen
|[[Transforming Growth Factor beta#Aktivierung durch αvβ6-Integrin|latency associated peptide (LAP)]] im [[Proteinkomplex|Komplex]] mit [[Transforming Growth Factor beta|TGFβ]]
|-
|[[Integrin α-V|αv]]β8
|
|[[Nervengewebe]]
|[[Transforming Growth Factor beta#Aktivierung durch αvβ8-Integrin|latency associated peptide (LAP)]] im [[Proteinkomplex|Komplex]] mit [[Transforming Growth Factor beta|TGFβ]]
|-
|αD[[Integrin β-2|β2]]
|
|
|[[Zelladhäsionsmolekül#Unterformen|ICAM]]
|-
|[[Integrin α-L|αL]][[Integrin β-2|β2]]
|LFA-1
|
|[[Zelladhäsionsmolekül#Unterformen|ICAM]]
|-
|[[Integrin α-M|αM]][[Integrin β-2|β2]]
|Mac-1
|
|[[Zelladhäsionsmolekül#Unterformen|ICAM]]
|-
|[[Integrin α-X|αX]][[Integrin β-2|β2]]
|
|
|[[Zelladhäsionsmolekül#Unterformen|ICAM]]
|-
|αEβ7
|
|
|E-Cadherin
|}

== Siehe auch ==
{{Commonscat|Integrins|Integrine}}
* [[Zelladhäsionsmolekül|CAM]]
* [[Fokale Adhäsion]]
* [[Chemokin]]

== Literatur ==
* [[Richard O. Hynes]]: ''Integrins: versatility, modulation and signaling in cell adhesion.'' In: ''Cell.'' Band 69, 1992, S. 11–25.

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Zelladhäsionsprotein|Integrin]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]

Integrine - Versionsgeschichte

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