https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=HydrogenaseHydrogenase - Versionsgeschichte2026-06-04T21:17:42ZVersionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale KopieMediaWiki 1.43.8https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Hydrogenase&diff=1237530&oldid=previmported>Leorichter: Chemische Gleichung von math in chem umgebung; Formel Vorlage genutzt für Einrückung; Kleinigkeiten2025-03-12T06:29:41Z<p>Chemische Gleichung von math in chem umgebung; Formel Vorlage genutzt für Einrückung; Kleinigkeiten</p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>'''Hydrogenasen''' sind Enzyme, die reversible Reaktionen katalysieren. Der Begriff „Hydrogenase“ wurde 1931 von [[Marjory Stephenson]] und [[Leonard Hubert Stickland]], dem Entdecker der [[Stickland-Reaktion]], eingeführt.<ref>M. Stephenson, LH. Stickland: ''Hydrogenase: a bacterial enzyme activating molecular hydrogen: The properties of the enzyme.'' In: ''[[Biochem J]].'' Band 25, Nummer 1, 1931, S.&nbsp;205–214, PMID 16744569, {{PMC|1260629}}.</ref><br />
<br />
== Katalysierte Reaktionen ==<br />
Dabei wird Wasserstoffgas (H<sub>2</sub>) entweder zu Protonen (H<sup>+</sup>) oxidiert oder Protonen zu Wasserstoffgas reduziert. Beide katalysierte Reaktionen laufen wie folgt ab:<br />
<br />
{{Formel|formel=<chem>H2 <=> H+ + H- <=> 2 H+ + 2 e-</chem>}}<br />
<br />
Diese Reaktion spielt eine bedeutende Rolle bei der [[Stickstofffixierung]] und bei der [[Methanogenese]] von [[Biomasse]] zu [[Methan]]. Sowohl [[Anaerobie|anaerobe]] ([[Archaeen]]/Bakterien) als auch einige wenige [[Aerobie|aerob]] lebende Mikroorganismen ([[Bakterien]], manche [[Alge]]n) enthalten Hydrogenase-Enzyme. Wasserstoffverbrauchende Methanogene leben syntroph vergesellschaftet mit wasserstoffbildenden Bakterien. Man schätzt, dass jährlich etwa 150&nbsp;Millionen Tonnen Wasserstoff durch Mikroorganismen gebildet werden.<ref name="Thauer">RK. Thauer et al: ''Hydrogenases from methanogenic archaea, nickel, a novel cofactor, and H2 storage.'' In: ''[[Annual Review of Biochemistry]].'' Band 79, 2010, S. 507–536, [[doi:10.1146/annurev.biochem.030508.152103]], PMID 20235826.</ref><br />
<br />
Die Wasserstoffaufnahme ist an die Reduktion eines [[Elektronenakzeptor]]s (A) gekoppelt:<br />
<br />
{{Formel|formel=<chem>H2 + A_{ox} -> 2 H+ + A_{red}</chem>}}<br />
<br />
Hingegen ist die Protonenreduktion an die Oxidation von einem [[Elektronendonator]] (D) abhängig:<br />
<br />
{{Formel|formel=<chem>2 H+ + D_{red} -> H2 + D_{ox}</chem>}}<br />
<br />
Je nach Umweltbedingungen können die Reaktionen für verschiedene Zwecke genutzt werden. Einerseits können überschüssige Elektronen aus verschiedenen Zellstoffwechselprozessen abgegeben werden, wobei [[Wasserstoff]]gas (H<sub>2</sub>) frei wird. Alternativ kann Wasserstoff auch aus der Umgebung aufgenommen werden und die Elektronen in den Zellstoffwechsel eingebracht werden. Hydrogenasen unterscheiden sich je nach Art in den physiologischen Elektronenakzeptor und Elektronendonatoren. Dabei können nicht nur kleine organische Moleküle wie [[NADPH]] als Elektronentransporter dienen, sondern auch größere Proteine wie [[Ferredoxine]] oder [[Cytochrome]].<br />
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== Strukturelle Klassifikation und Aktives Zentrum ==<br />
Alle derzeit bekannten Hydrogenasen sind Metalloenzyme, wobei die katalytische Aktivität von spezialisierten metallhaltigen [[Cofaktor (Biochemie)|Cofaktoren]] im aktiven Zentrum abhängt.<ref>{{Literatur |Autor=Wolfgang Lubitz, Hideaki Ogata, Olaf Rüdiger, Edward Reijerse |Titel=Hydrogenases |Sammelwerk=[[Chemical Reviews]] |Band=114 |Nummer=8 |Datum=2014-04-23 |Seiten=4081–4148 |ISSN=0009-2665 |DOI=10.1021/cr4005814}}</ref> Basierend auf den Cofaktoren und deren Metallzusammensetzung werden Hydrogenasen in drei Familien eingeordnet: [NiFe]- (Nickel-Eisen), [FeFe]- (Eisen-Eisen) und [Fe]-(Eisen)-Hydrogenasen. Dabei sind die Metallatome meist durch kovalente Bindungen mit Schwefel direkt im aktiven Zentrum gebunden. [NiFe]- und [FeFe] Hydrogenasen weisen strukturelle Ähnlichkeiten auf: Beide Enzymklassen besitzen außerhalb des aktiven Zentrum weitere Eisenatome, welche als Eisen-Schwefel-Cluster weitere funktionale Cofaktoren bilden, die dem Elektronentransport zum aktiven Zentrum dienen. Des Weiteren sind in den aktiven Zentren aller drei Enzymfamilien Kohlenstoffmonoxid (CO) und Cyanid (CN<sup>−</sup>) Liganden zu finden die an die Eisenatome gebunden sind und für die katalytische Aktivität von Bedeutung sind.<ref>{{cite journal |author1=J. C. Fontecilla-Camps |author2=A. Volbeda |author3=C. Cavazza |title=Structure/function relationships of [NiFe]- and [FeFe]-hydrogenases |language=en |journal=[[Chemical Reviews]] |issue=10 |volume=107 |pages=4273–4303 |year=2007 |doi=10.1021/cr050195z |pmid=17850165 |last4=Nicolet |first4=Y.}}</ref><br />
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[[Datei:ActiveSitesCorrected.png|mini|zentriert|824x824px|Die Struktur der aktiven Zentren der drei Hydrogenase-Enzym-Typen, [NiFe]- (Nickel-Eisen), [FeFe]- (Eisen-Eisen) und [Fe]-(Eisen)-Hydrogenase]]<br />
== Biochemische Klassifikation ==<br />
{{EC|1.12.1.2}} Wasserstoffdehydrogenase (Wasserstoff:[[Nicotinamidadenindinukleotid|NAD]]<sup>+</sup> [[Oxidoreduktasen |Oxidoreduktase]])<br />
{{Formel|formel= H<sub>2</sub> + [[Nicotinamidadenindinukleotid|NAD<sup>+</sup>]] = H<sup>+</sup> + [[Nicotinamidadenindinukleotid|NADH]]}}<br />
<br />
{{EC|1.12.1.3}} Wasserstoffdehydrogenase ([[Nicotinamidadenindinukleotidphosphat|NADP]]) (Wasserstoff:NADP<sup>+</sup> Oxidoreduktase)<br />
{{Formel|formel= H<sub>2</sub> + [[Nicotinamidadenindinukleotidphosphat|NADP<sup>+</sup>]] = H<sup>+</sup> + NADPH}}<br />
<br />
{{EC|1.12.2.1}} [[Cytochrom]]-''c''<sub>3</sub> Hydrogenase (Wasserstoff:Ferricytochrom-''c''<sub>3</sub> Oxidoreduktase)<br />
{{Formel|formel= H<sub>2</sub> + 2 Ferricytochrom ''c''<sub>3</sub> = 2 H<sup>+</sup> + 2 Ferrocytochrom ''c''<sub>3</sub>}}<br />
<br />
{{EC|1.12.7.2}} Ferredoxin-Hydrogenase (Wasserstoff:Ferredoxin-Oxidoreduktase)<br />
{{Formel|formel= H<sub>2</sub> + oxidiertes [[Ferredoxin]] = 2H<sup>+</sup> + reduziertes Ferredoxin}}<br />
<br />
{{EC|1.12.98.1}} Coenzym F<sub>420</sub> Hydrogenase (Wasserstoff:Coenzym F<sub>420</sub>-Oxidoreduktase)<br />
{{Formel|formel= H<sub>2</sub> + [[F420|Coenzym F<sub>420</sub>]] = reduziertes Coenzym F<sub>420</sub>}}<br />
<br />
{{EC|1.12.5.1}} Wasserstoff:Chinon-Oxidoreduktase<br />
{{Formel|formel= H<sub>2</sub> + [[Menachinon]] = Menaquinol}}<br />
<br />
{{EC|1.12.98.2}} 5,10-Methenyltetrahydromethanopterin Hydrogenase (Wasserstoff:5,10-Methenyltetrahydromethanopterin-Oxidoreduktase)<br />
{{Formel|formel= H<sub>2</sub> + 5,10-Methenyltetrahydromethanopterin = H<sup>+</sup> + 5,10-methylenetetrahydromethanopterin}}<br />
<br />
{{EC|1.12.98.3}} ''Methanosarcina''-Phenazinhydrogenase [hydrogen:2-(2,3-dihydropentaprenyloxy)phenazin-oxidoreductase]<br />
{{Formel|formel= H<sub>2</sub> + 2-(2,3-Dihydropentaprenyloxy)phenazin = 2-Dihydropentaprenyloxyphenazin}}<br />
<br />
== Industrielle Anwendung ==<br />
Das Verständnis ihrer Funktions- und Wirkungsweise kann z.&nbsp;B. zur Verbesserung von [[Wasserstoffbioreaktor]]en dienen.<br />
<br />
== Literatur ==<br />
* RK. Thauer et al.: ''Hydrogenases from methanogenic archaea, nickel, a novel cofactor, and H2 storage.'' In: ''[[Annual Review of Biochemistry]].'' Band 79, 2010, S. 507–536, [[doi:10.1146/annurev.biochem.030508.152103]], PMID 20235826.<br />
* P. Tamagnini et al.: ''Cyanobacterial hydrogenases: diversity, regulation and applications.'' In: ''FEMS Microbiol Rev.'' Band 31, Nr. 6, 2007, S. 692–720, [[doi:10.1111/j.1574-6976.2007.00085.x]], PMID 17903205.<br />
* PM. Vignais, A. Colbeau: ''Molecular biology of microbial hydrogenases.'' In: ''Curr Issues Mol Biol.'' Band 6, Nr. 2, 2004, S. 159–188, [[doi:10.21775/cimb.006.159]], PMID 15119826 (englisch).<br />
<br />
== Einzelnachweise ==<br />
<references /><br />
<br />
[[Kategorie:Oxidoreduktase| Hydrogenase]]</div>imported>Leorichter