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{{Infobox Protein
|Name = Hitzeschockprotein 60 kDa
|Bild = Chaperonin 1AON.png
|Bild_legende = GroEL-GroES-Chaperoninkomplex
|Andere Namen = Chaperonin, GroEL
|Groesse = 60 kDa
|Kofaktor = ATP
|Symbol = HSPD1
|OMIM = 118190
}}

Die Klasse der '''60-[[Dalton (Einheit)|kDa]]-[[Hitzeschockproteine]]''', auch '''Chaperonine''' genannt, sind eine der wichtigsten Komponenten des [[Chaperon (Protein)|Chaperonsystems]] in den [[Zelle (Biologie)|Zellen]] von [[Bakterien]] und [[Eukaryoten]]. Chaperonine helfen neusynthetisierten Proteinen bei der [[Proteinfaltung|Faltung]] ihrer physiologischen [[Sekundärstruktur]]. In Eukaryoten sind Hsp60-Proteine ausschließlich in den [[Mitochondrien]] lokalisiert. [[Wirbeltiere]] wie der Mensch haben nur das ''HSPD1''-[[Gen]], das für ein Hsp60 [[genetischer Code|kodiert]]. [[Mutation]]en in diesem Gen sind für erbliche Formen der [[spastische Spinalparalyse|spastischen Spinalparalyse]] und der [[Leukodystrophie]] verantwortlich.<ref>{{UniProt|P10809}}</ref>

== Klassifizierung ==
Hsp60-Proteine werden in zwei Klassen eingeteilt:
* Klasse 1 besteht aus Hsp60 in [[Mitochondrien]] und GroEL in [[Bakterien]], Proteine, die 7-gliedrige ringförmige „Fässer“ bilden, deren „Deckel“ und „Boden“ aus je 7 Molekülen Hsp10 bzw. GroES bestehen.
* Klasse 2 besteht aus dem zytosolischen Chaperonin CCT (auch c-cpn oder TRiC) in höheren [[Eukaryoten]] und dem Thermosom in [[Archaeen]]. Diese Proteine bilden 8- bis 9-gliedrige Ringe. Hier werden „Deckel“ und „Boden“ der „Fässer“ durch Auswüchse der [[Tertiärstruktur]] der Proteine selbst gebildet.

== Funktion ==
GroEL wird bei der Synthese von schätzungsweise einem Drittel aller mittelgroßen (30–60 kDa) Bakterienproteine benötigt. Ungefaltete Aminosäureketten binden hierbei unspezifisch an GroEL (das heißt viele verschiedene Proteine können als Substrat an GroEL binden), werden eingeschlossen und können im Inneren des Chaperoninkomplexes ihre physiologische Struktur annehmen. Nach einem Zyklus von [[Adenosintriphosphat|ATP]]-Hydrolyse an den 7 GroEL-Untereinheiten wird das gefaltete Substratprotein freigesetzt.<ref>{{cite journal |author=Krishna KA, Rao GV, Rao KR |date=2007-10 |title=Chaperonin GroEL: structure and reaction cycle |journal=Curr. Protein Pept. Sci. |volume=8 |issue=5 |pages=418–25 |pmid=17979757 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Chaudhuri TK, Verma VK, Maheshwari A |date=2009-01 |title=GroEL assisted folding of large polypeptide substrates in Escherichia coli: Present scenario and assignments for the future |journal=Prog. Biophys. Mol. Biol. |volume=99 |issue=1 |pages=42–50 |doi=10.1016/j.pbiomolbio.2008.10.007 |pmid=19027782 |language=en}}</ref>

CCT hat ein weitaus begrenzteres Substratspektrum. Hier binden ungefaltete Proteine spezifisch an jeweils eine oder mehrere der CCT-Untereinheiten. Zu den Proteinen, die CCT als Faltungshelfer brauchen, zählen die [[Zytoskelett]]-Proteine [[Aktin]] und [[Tubulin]], einige aktinähnliche Proteine, und offenbar nur wenige andere.

== Siehe auch ==
* [[Hsp70]]
* [[Hsp90]]

== Literatur ==
* {{cite journal |author=Hartl FU |date=1994-10 |title=Protein folding. Secrets of a double-doughnut |journal=Nature |volume=371 |issue=6498 |pages=557–9 |doi=10.1038/371557a0 |pmid=7935786 |language=en}}
* {{cite journal |author=Kim S, Willison KR, Horwich AL |date=1994-12 |title=Cystosolic chaperonin subunits have a conserved ATPase domain but diverged polypeptide-binding domains |journal=Trends Biochem. Sci. |volume=19 |issue=12 |pages=543–8 |pmid=7846767 |language=en}}
* {{cite journal |author=Hemmingsen SM, Woolford C, van der Vies SM, ''et al.'' |date=1988-05 |title=Homologous plant and bacterial proteins chaperone oligomeric protein assembly |journal=Nature |volume=333 |issue=6171 |pages=330–4 |doi=10.1038/333330a0 |pmid=2897629 |language=en}}
* {{cite journal |author=Thirumalai D, Lorimer GH |date=2001 |title=Chaperonin-mediated protein folding |journal=Annu Rev Biophys Biomol Struct |volume=30 |pages=245–69 |doi=10.1146/annurev.biophys.30.1.245 |pmid=11340060 |language=en}}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Chaperon]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 2 (Mensch)]]

Hsp60 - Versionsgeschichte

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