imported>Ernsts: +Thermosom, Skjaerven2015, Kleinkram

2025-07-17T07:31:25Z

+Thermosom, Skjaerven2015, Kleinkram

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'''Hitzeschockproteine''' ({{enS|Heat Shock Protein, HSP}}) sind [[Proteine]], die anderen Proteinen bei der [[Proteinfaltung|Faltung]] oder bei der Erhaltung ihrer [[Sekundärstruktur]] unter Extrembedingungen helfen. Sie werden in erhöhtem Maße gebildet, nachdem [[Zelle (Biologie)|Zellen]] Hitze oder anderen Arten von belastenden Umwelteinflüssen wie [[Ultraviolettstrahlung]], [[Schwermetalle]]n oder [[Ethanol]] ausgesetzt wurden. In diesen Situationen zellulären Stresses stabilisieren Hitzeschockproteine zelluläre Proteine, um sie vor [[Denaturierung (Biochemie)|Denaturierung]] zu schützen oder beschleunigen den Abbau nicht mehr funktionsfähiger Proteine über das [[Proteasom]].

In physiologisch normalen Situationen spielen die allgegenwärtigen Hitzeschockproteine eine wichtigere Rolle als [[Chaperon (Protein)|Chaperone]], die an der korrekten Faltung und Reifung von Proteinen beteiligt sind. Diese nicht stressinduzierten Hitzeschockproteine werden auch Hsc genannt (für {{lang|en|''heat shock cognates''}}, englisch {{lang|en|''cognate''|de=verwandt}}). Hitzeschockproteine werden nach ihrer [[Molekülmasse]] unterteilt in die Familien der [[kleine Hitzeschockproteine|kleinen Hitzeschockproteine]] (z. B. Hsp27 mit einer Masse von 27 [[Atomare Masseneinheit|kDa]]), [[Hsp40]], [[Hsp60]] (Chaperonine) sowie die [[Hsp70]]-/[[Hsp90]]-Hitzeschockproteine. Die verschiedenen Hitzeschockproteinfamilien sind untereinander sowohl von Funktion als auch von ihrer Struktur oder Genetik her nicht verwandt, innerhalb einer Familie gibt es aber signifikante [[Homologie (Genetik)|Homologien]]. Auch zwischen verschiedenen Organismen können sie funktionell unterschiedlich sein.<ref name="Javid2007"/>

{{Anker|Thermosom}}Der Begriff Thermosom wurde ursprünglich geprägt, um das Chaperonin aus
''Pyrodictium occultum'' zu bezeichnen, wo es erstmals entdeckt wurde, wird aber heute als Oberbegriff für alle Archaeen-Chaperonine verwendet.<ref name="Skjaerven2015" />

== Literatur ==
* {{Literatur |Autor=J. D. Hasday, I. S. Singh |Datum=2000 |Titel=Fever and the heat shock response. Distinct, partially overlapping processes |Sammelwerk=Cell Stress Chaperones |Band=5 |Nummer=5 |Seiten=471-480 |PMID=11189454 |Sprache=en }}
* {{Literatur |Autor=[[Pramod K. Srivastava]] |Titel=Mit Hitzeschockproteinen gegen Krebs |Sammelwerk=Spektrum der Wissenschaft |Datum=2009-05 |Seiten=40–46 |ISSN=0170-2971 |Online=[http://www.spektrum.de/artikel/987525 Artikelauszug] }}
* Engelbert Buxbaum: ''Unterstützung der Proteinfaltung: Molekulare Chaperone und Chaperonine.'' In: Christopher Heim: ''Grundlagen der Proteinstruktur und -funktion'', S. 343–359 Springer Cham 2015, Print-ISBN 978-3-319-19919-1; {{doi|10.1007/978-3-319-19920-7_15}}, Online ISBN 978-3-319-19920-7.

== Weblinks ==
{{Commonscat|Heat-shock proteins}}

== Einzelnachweise ==
<references>
<ref name="Javid2007">
{{Literatur |Autor=B. Javid et al. |Datum=2007 |Online=[http://www.jimmunol.org/cgi/content/full/179/4/2035 jimmunol.org] |Titel=Structure and Function. Heat Shock Proteins and Adaptive Immunity |Sammelwerk=The Journal of Immunology |Band=179 |Seiten=2035–2040 |Sprache=en }}
</ref>
<ref name="Skjaerven2015">
Lars Skjærven, Jorge Cuellar, Aurora Martinez, José María Valpuesta: ''Dynamics, flexibility, and allostery in molecular chaperonins''. In: ''FEBS Letters'', Band 589, Nr. 19 Teil A, S. 2522-2532; 30. Juni 2015, ISSN 1873-3468; [[doi:10.1016/j.febslet.2015.06.0]], PMID 26140986
</ref>
</references>

[[Kategorie:Chaperon| Hitzeschockproteine]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]

Hitzeschockproteine - Versionsgeschichte

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