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{{Infobox Protein
| Name = H3 histone, family 3A
| HGNCid = 4764
| Symbol = H3F3A
| AltSymbols = H3F3
| OMIM = 601128
| UniProt = Q66I33
| PDB =
| Homolog_fam = NV
}}
{{Infobox Protein
| Name = H3 histone, family 3B (H3.3B)
| HGNCid = 4765
| Symbol = H3F3B
| AltSymbols =
| OMIM = 601058
| UniProt = P84243
| PDB =
}}

'''Histon H3''' ist eines der fünf Haupt-[[Histon]]-[[Protein]]e des [[Chromatin]]s in [[Eukaryoten|eukaryotischen Zelle]]n. Bestehend aus einer globulären Hauptdomäne und einem langen N-terminalen Ende, spielt es eine Rolle in der Struktur der [[Nukleosom]]en und somit der „Perlenschnur“-Struktur der Chromatinfäden.

Das [[N-terminal]]e Ende des Histons H3 ragt aus dem kugeligen Kern des Nukleosomes heraus und kann durch verschiedene [[Epigenetik|epigenetische]] Modifikationen verändert werden. Diese [[Histonmodifikation]]en sind kovalente Anhänge von Methyl- oder Acetylgruppen an die Aminosäuren [[Lysin]] und [[Arginin]] und die Phosphorylierung von [[Serin]] oder [[Threonin]]. Die Methylierung von Lysin 9 wird mit der Stilllegung von Genen assoziiert (siehe [[Heterochromatin Protein 1|HP1]]), dem sog. „[[Gen-Silencing]]“ und der Bildung von relativ inaktiven DNA-Regionen, dem sogenannten [[Heterochromatin]]. Die Acetylierung von Histon H3 findet unter dem Einfluss der [[Enzym]]familie der Histon-Acetyltransferasen (HAT) an verschiedenen Lysin-Positionen am Histonende statt. Die Acetylierung von Lysin 14 findet häufig in aktiv [[Transkription (Biologie)|transkribierten]] Genregionen statt.

Mutationen in der Histon H3-Proteinfamilie finden sich typischerweise in den seltenen [[Riesenzelltumor]]en des Bindegewebes und des Knochens.<ref>Edwin Choy, Francis J. Hornicek, Yen-Lin Chen, Daniel I. Rosenthal, Darcy A. Kerr: ''Case 26-2016: A 28-year-old woman with back pain and a lesion in the lumbar spine'' [[New England Journal of Medicine]] 2016, Band 375, Ausgabe 8 vom 25. August 2016, Seiten 779–788, [[DOI:10.1056/NEJMcpc1505482]]</ref>

== Andere Histon-Proteine ==
* [[Histon H1|H1]]
* [[Histon H2A|H2A]]
* [[Histon H2B|H2B]]
* [[Histon H4|H4]]

== Literatur ==
* {{cite journal |author=Wells D, Brown D |date=1991-04 |title=Histone and histone gene compilation and alignment update |journal=[[Nucleic Acids Research]]. |volume=19 Suppl |pages=2173–88 |pmid=2041803 |pmc=331351 |language=en}}
* {{cite journal |author=Thatcher TH, Gorovsky MA |date=1994-01 |title=Phylogenetic analysis of the core histones H2A, H2B, H3, and H4 |journal=Nucleic Acids Res. |volume=22 |issue=2 |pages=174–9 |pmid=8121801 |pmc=307768 |language=en}}
* {{cite journal |author=Lachner M, O’Carroll D, Rea S, Mechtler K, Jenuwein T |date=2001-03 |title=Methylation of histone H3 lysine 9 creates a binding site for HP1 proteins |journal=[[Nature]] |volume=410 |issue=6824 |pages=116–20 |doi=10.1038/35065132 |pmid=11242053 |language=en}}
* {{cite journal |author=Hake SB, Garcia BA, Duncan EM, ''et al.'' |date=2006-01 |title=Expression patterns and post-translational modifications associated with mammalian histone H3 variants |journal=[[J. Biol. Chem.]] |volume=281 |issue=1 |pages=559–68 |doi=10.1074/jbc.M509266200 |pmid=16267050 |language=en}}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Epigenetik]]
[[Kategorie:Chromatin]]

[[zh:組織蛋白H3]]

Histon H3 - Versionsgeschichte

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