https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=Histon_H2AXHiston H2AX - Versionsgeschichte2026-06-02T19:41:38ZVersionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale KopieMediaWiki 1.43.8https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Histon_H2AX&diff=2374074&oldid=previmported>Ulanwp: 19 fehlende Sprachparameter eingefügt; 5 leere Parameter entfernt; 19 Datumsparameter konvertiert; Syntax2026-03-17T08:38:27Z<p>19 fehlende Sprachparameter eingefügt; 5 leere Parameter entfernt; 19 Datumsparameter konvertiert; Syntax</p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>{{Infobox Protein<br />
| Name = <br />
| Bild = <br />
| Bild_legende = <!-- nach {{PDB|ABCD}} --><br />
| PDB = <!-- {{PDB2|1YY1}}, {{PDB2|ABCD}} --><br />
| Groesse = 142 Aminosäuren<br />
| Kofaktor = <br />
| Precursor = <br />
| Struktur = H2A-H2B-Heterodimer<br />
| Isoformen = <br />
| HGNCid = 4739<br />
| Symbol = H2AFX<br />
| AltSymbols = <br />
| OMIM = 601772<br />
| UniProt = P16104<br />
| MGIid = <br />
| Homolog_fam =<br />
| Taxon = [[Eukaryoten]]<ref>[https://www.uniprot.org/uniprotkb/?query=family%3a%22histone+H2A+family%22&by=taxonomy Suchergebnis UniProt H2A-Familie]</ref><br />
| Taxon_Ausnahme = <br />
| Orthologe = <br />
}}<br />
<br />
[[Datei:YH2AX Foci in a nucleus of a mouse cell.tif|mini|gH2AX Foci in einer Mauszelle. In grün sind die gH2AX Foci zu sehen, die DNA des [[Zellkern]]s wurde mit [[DAPI]] gefärbt (blau)]]<br />
<br />
Das '''Histon H2AX''' ist ein [[Protein]] aus der Gruppe der [[Histon]]e, das im [[Zellkern]] aller [[Eukaryoten]] vorkommt. Es stabilisiert die Erbinformation ([[DNA]]) und bildet zusammen mit den DNA-Molekülen [[Nukleosom]]e und mit weiteren Proteinen [[Chromatin]]-Komplexe. Zusätzlich hat H2AX mehrere Aufgaben bei der [[DNA-Reparatur]], der Instandhaltung der [[Chromosomen]] und im [[Zellzyklus]]. H2AX hat auch medizinische Bedeutung als [[Laborwert]] für DNA-Schäden.<ref>{{UniProt|P16104}}</ref><br />
<br />
== Lokalisierung ==<br />
Es handelt sich um eine Variante des [[Histon H2A]] und sie ist somit essentieller Bestandteil des [[Chromatin]]. In eukaryotischen Zellen ist die [[DNA]] um ein Histon-Oktamer gewunden, das aus den Histonen [[Histon H2A|H2A]], [[Histon H2B|H2B]], [[Histon H3|H3]] und [[Histon H4|H4]] besteht. In rund 20 % aller Histon-Oktameren ist H2A durch H2AX ersetzt.<br />
<br />
== Funktion ==<br />
=== DNA-Reparatur ===<br />
Als Reaktion auf beispielsweise einen DNA-[[Doppelstrangbruch]] wird H2AX an [[Serin]] 139 phosphoryliert, man bezeichnet die phosphorylierte Form von H2AX als Gamma-H2AX (abgekürzt gH2AX oder yH2AX). Verantwortlich für die Phosphorylierung sind [[Kinasen]] aus der Familie der [[PI3K|PI3]] Kinasen ([[Serin-Proteinkinase ATM|ATM]], ATR und DNA-PKcs). gH2AX wird in einem Bereich von ca. 1-2 Mega-Basenpaaren um den Doppelstrangbruch herum gebildet und ist somit nach [[Immunfluoreszenz]]färbung als Focus im [[Mikroskop]] sichtbar. Die Bildung von gH2AX ereignet sich auch ohne Einwirkung von exogenen [[Noxe]]n wie beispielsweise [[ionisierende Strahlung]] während der [[V(D)J-Rekombination]] oder während der [[Replikation]] der [[DNA]] wenn Replikationsgabeln kollabieren. Gamma-H2AX hat sich als sensitiver Nachweis für DNA-Doppelstrangbrüche in der Wissenschaft etabliert, vor allem in der [[Strahlenbiologie]]. Die biologische Funktion von gH2AX ist zurzeit noch nicht völlig geklärt. Untersuchungen mit Zellen, denen H2AX fehlt, zeigten, dass die Reparatur von strahleninduzierten DNA-Doppelstrangbrüchen nur eingeschränkt möglich ist.<br />
<br />
=== Interaktionen mit anderen Proteinen ===<br />
H2AX interagiert unter anderem mit [[MDC1]], [[Nijmegen-Breakage-Syndrom|Nibrin]], [[TP53BP1]], [[BRCA1]] und [[BARD1]].<br />
<br />
== Literatur ==<br />
* {{cite journal |author=Redon C, Pilch D, Rogakou E, ''et al.'' |date=2002 |title=Histone H2A variants H2AX and H2AZ. |journal=Curr. Opin. Genet. Dev. |volume=12 |issue=2 |pages=162–9 |doi=10.1016/S0959-437X(02)00282-4 |pmid=11893489 |language=en}}<br />
* {{cite journal |author=Fernandez-Capetillo O, Lee A, Nussenzweig M, Nussenzweig A |date=2004 |title=H2AX: the histone guardian of the genome. |journal=[[DNA Repair]] (Amst.) |volume=3 |issue=8–9 |pages=959–67 |doi=10.1016/j.dnarep.2004.03.024 |pmid=15279782 |language=en}}<br />
* {{cite journal |author=Mannironi C, Bonner WM, Hatch CL |date=1990 |title=H2A.X. a histone isoprotein with a conserved C-terminal sequence, is encoded by a novel mRNA with both DNA replication type and polyA 3' processing signals |journal=[[Nucleic Acids Res.]] |volume=17 |issue=22 |pages=9113–26 |doi=10.1093/nar/17.22.9113 |pmid=2587254 |pmc=335118 |language=en}}<br />
* {{cite journal |author=Banerjee S, Smallwood A, Hultén M |date=1995 |title=ATP-dependent reorganization of human sperm nuclear chromatin |journal=J. Cell. Sci. |volume=108 (Pt 2) |pages=755–65 |pmid=7769017 |language=en}}<br />
* {{cite journal |author=Ivanova VS, Hatch CL, Bonner WM |date=1994 |title=Characterization of the human histone H2A.X gene. Comparison of its promoter with other H2A gene promoters |journal=[[J. Biol. Chem.]] |volume=269 |issue=39 |pages=24189–94 |pmid=7929075 |language=en}}<br />
* {{cite journal |author=Ivanova VS, Zimonjic D, Popescu N, Bonner WM |date=1994 |title=Chromosomal localization of the human histone H2A.X gene to 11q23.2-q23.3 by fluorescence in situ hybridization |journal=Hum. Genet. |volume=94 |issue=3 |pages=303–6 |doi=10.1007/BF00208289 |pmid=8076949 |language=en}}<br />
* {{cite journal |author=Rogakou EP, Pilch DR, Orr AH, ''et al.'' |date=1998 |title=DNA double-stranded breaks induce histone H2AX phosphorylation on serine 139 |journal=J. Biol. Chem. |volume=273 |issue=10 |pages=5858–68 |doi=10.1074/jbc.273.10.5858 |pmid=9488723 |language=en}}<br />
* {{cite journal |author=El Kharroubi A, Piras G, Zensen R, Martin MA |date=1998 |title=Transcriptional activation of the integrated chromatin-associated human immunodeficiency virus type 1 promoter |journal=Mol. Cell. Biol. |volume=18 |issue=5 |pages=2535–44 |pmid=9566873 |pmc=110633 |language=en}}<br />
* {{cite journal |author=Rogakou EP, Boon C, Redon C, Bonner WM |date=1999 |title=Megabase chromatin domains involved in DNA double-strand breaks in vivo |journal=J. Cell Biol. |volume=146 |issue=5 |pages=905–16 |doi=10.1083/jcb.146.5.905 |pmid=10477747 |pmc=2169482 |language=en}}<br />
* {{cite journal |author=Rogakou EP, Nieves-Neira W, Boon C, ''et al.'' |date=2000 |title=Initiation of DNA fragmentation during apoptosis induces phosphorylation of H2AX histone at serine 139 |journal=J. Biol. Chem. |volume=275 |issue=13 |pages=9390–5 |doi=10.1074/jbc.275.13.9390 |pmid=10734083 |language=en}}<br />
* {{cite journal |author=Paull TT, Rogakou EP, Yamazaki V, ''et al.'' |date=2001 |title=A critical role for histone H2AX in recruitment of repair factors to nuclear foci after DNA damage |journal=Curr. Biol. |volume=10 |issue=15 |pages=886–95 |doi=10.1016/S0960-9822(00)00610-2 |pmid=10959836 |language=en}}<br />
* {{cite journal |author=Deng L, de la Fuente C, Fu P, ''et al.'' |date=2001 |title=Acetylation of HIV-1 Tat by CBP/P300 increases transcription of integrated HIV-1 genome and enhances binding to core histones |journal=Virology |volume=277 |issue=2 |pages=278–95 |doi=10.1006/viro.2000.0593 |pmid=11080476 |language=en}}<br />
* {{cite journal |author=Chen HT, Bhandoola A, Difilippantonio MJ, ''et al.'' |date=2000 |title=Response to RAG-mediated VDJ cleavage by NBS1 and gamma-H2AX |journal=[[Science]] |volume=290 |issue=5498 |pages=1962–5 |doi=10.1126/science.290.5498.1962 |pmid=11110662 |language=en}}<br />
* {{cite journal |author=Chadwick BP, Willard HF |date=2001 |title=Histone H2A variants and the inactive X chromosome: identification of a second macroH2A variant |journal=Hum. Mol. Genet. |volume=10 |issue=10 |pages=1101–13 |doi=10.1093/hmg/10.10.1101 |pmid=11331621 |language=en}}<br />
* {{cite journal |author=Burma S, Chen BP, Murphy M, ''et al.'' |date=2001 |title=ATM phosphorylates histone H2AX in response to DNA double-strand breaks |journal=J. Biol. Chem. |volume=276 |issue=45 |pages=42462–7 |doi=10.1074/jbc.C100466200 |pmid=11571274 |language=en}}<br />
* {{cite journal |author=Ward IM, Chen J |date=2002 |title=Histone H2AX is phosphorylated in an ATR-dependent manner in response to replicational stress |journal=J. Biol. Chem. |volume=276 |issue=51 |pages=47759–62 |pmid=11673449 |language=en}}<br />
* {{cite journal |author=Deng L, Wang D, de la Fuente C, ''et al.'' |date=2001 |title=Enhancement of the p300 HAT activity by HIV-1 Tat on chromatin DNA |journal=Virology |volume=289 |issue=2 |pages=312–26 |doi=10.1006/viro.2001.1129 |pmid=11689053 |language=en}}<br />
* {{cite journal |author=Chen A, Kleiman FE, Manley JL, ''et al.'' |date=2002 |title=Autoubiquitination of the BRCA1*BARD1 RING ubiquitin ligase |journal=J. Biol. Chem. |volume=277 |issue=24 |pages=22085–92 |doi=10.1074/jbc.M201252200 |pmid=11927591 |language=en}}<br />
* {{cite journal |author=Zhu H, Hunter TC, Pan S, ''et al.'' |date=2003 |title=Residue-specific mass signatures for the efficient detection of protein modifications by mass spectrometry |journal=Anal. Chem. |volume=74 |issue=7 |pages=1687–94 |doi=10.1021/ac010853p |pmid=12033261 |language=en}}<br />
<br />
== Einzelnachweise ==<br />
<references /><br />
<br />
[[Kategorie:Epigenetik]]<br />
[[Kategorie:Chromatin]]</div>imported>Ulanwp