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{{Infobox Chemikalie
| Strukturformel = [[Datei:L-Histidin - L-Histidine.svg|150px|Struktur von L-Histidin]]
| Strukturhinweis = Struktur von L-Histidin, dem natürlich vorkommenden Enantiomer
| Name = Histidin
| Andere Namen = * 2-Amino-3-(1''H''-imidazol-4-yl)propansäure
* Imidazolalanin
* Abkürzungen:
** His ([[Aminosäuren#Kanonische Aminosäuren|Dreibuchstabencode]])
** H ([[Aminosäuren#Kanonische Aminosäuren|Einbuchstabencode]])
| Summenformel = C6H9N3O2
| CAS = * {{CASRN|71-00-1}} (L-[[Enantiomer]])
* {{CASRN|351-50-8|Q27077043}} (D-Enantiomer)
* {{CASRN|4998-57-6|Q27103201}} (DL-Histidin)
| EG-Nummer = 200-745-3
| ECHA-ID = 100.000.678
| PubChem = 6274
| ChemSpider = 6038
| ATC-Code = {{ATC|V06|DE00}}
| DrugBank = DB00117
| Wirkstoffgruppe =
| Wirkmechanismus =
| Beschreibung = farblose Kristalle<ref name="Römpp">{{RömppOnline|ID=RD-08-01385|Name=Histidin|Abruf=2014-06-21}}</ref>
| Molare Masse = 155,16 [[Gramm|g]]·[[mol]]−1
| Aggregat = fest
| Dichte = 1,449 g·cm−3<ref name="GESTIS" />
| Schmelzpunkt = 287 [[Grad Celsius|°C]] (Zersetzung)<ref name="Römpp" />
| Siedepunkt =
| Dampfdruck =
| pKs = * p''K''S, COOH = 1,82<ref name="Carey">F.A. Carey: ''Organic Chemistry.'' 5th edition, The McGraw Companies 2001, S. 1059, [https://www.mhhe.com/physsci/chemistry/carey5e/Ch27/ch27-1-4-2.html Link]</ref>
* p''K''S, [[Imidazol]]ium-Gruppe = 6,00<ref name="Carey" />
* p''K''S, NH3+ = 9,17<ref name="Carey" />
| Löslichkeit = schlecht in Wasser (38,2 g·l−1 bei 20 °C)<ref name="merck">{{Merck|104352|Abruf=2019-12-25}}</ref>
| Quelle GHS-Kz = <ref name="GESTIS">{{GESTIS|ZVG=492376 |CAS=71-00-1 |Name=Histidin |Abruf=2022-11-18}}</ref>
| GHS-Piktogramme = {{GHS-Piktogramme|-}}
| GHS-Signalwort =
| H = {{H-Sätze|-}}
| EUH = {{EUH-Sätze|-}}
| P = {{P-Sätze|-}}
| Quelle P = <ref name="GESTIS" />
| ToxDaten = {{ToxDaten |Typ=LD50 |Organismus=Ratte |Applikationsart=oral |Wert=5110 mg·kg−1 |Bezeichnung= |Quelle=<ref name="merck" /> }}
}}

'''Histidin''', abgekürzt '''His''' oder '''H''', ist in der natürlichen [[Deskriptor (Chemie)#D-, L-|L]]-Form eine bedingt [[Essentielle Aminosäure|essentielle]],<ref>Vergleiche ''Protein and amino acid requirements in human nutrition – Report of a Joint WHO/FAO/UNU Expert Consultation.'' (2007) In: ''[[WHO]] Techchnical Report Series.'' Band 935, Kapitel 8.1.8 ''Histidine'' ([http://whqlibdoc.who.int/trs/WHO_TRS_935_eng.pdf PDF; 4,0 MB]), S. 146 f.</ref> [[proteinogen]]e [[Ständigkeit|α]]-Aminosäure und wurde 1896 unabhängig voneinander von [[Sven Gustaf Hedin]] und [[Albrecht Kossel]] entdeckt.<ref>{{Cite journal|last1=Vickery|first1=Hubert Bradford|last2=Leavenworth|first2=Charles S.|title=On the Separation of Histidine and Arginine|date=1928-08-01|url=http://www.jbc.org/content/78/3/627.full.pdf|journal=Journal of Biological Chemistry|language=en|volume=78|issue=3|pages=627–635|doi=10.1016/S0021-9258(18)83967-9}}</ref>

Histidin zählt gemeinsam mit den [[Aminosäuren]] [[Arginin]] und [[Lysin]] zu den [[Basen (Chemie)|basischen]] Aminosäuren, die man wegen ihrer sechs C-Atome auch als [[Hexonbasen]] bezeichnet. Basische Aminosäuren besitzen zusätzlich zur obligatorischen α-Aminogruppe eine weitere basische Gruppe. Im Histidin ist der Ring des heterocyclischen [[Amine|Amins]] [[Imidazol]] die basische Gruppe, der gleichzeitig auch die [[Aromatizität]] des Histidins bedingt. Damit zählt Histidin auch zu den [[Aromaten|aromatischen]] Aminosäuren, ebenso wie [[Phenylalanin]], [[Tyrosin]] und [[Tryptophan]].<ref name="Koolman">Jan Koolman, Klaus-Heinrich Röhm: ''Taschenatlas der Biochemie''. 3. Auflage. Georg Thieme Verlag, 2003, ISBN 3-13-759403-0, S. 60.</ref>

== Isomere ==
Histidin besitzt ein Stereozentrum, somit existieren zwei [[Chiralität (Chemie)|chirale]] [[Enantiomere]]. Die L-Form [Synonym: (''S'')-Histidin] kommt in der Natur als Proteinbestandteil vor.

In diesem Artikel betreffen die Angaben zur Physiologie allein L-Histidin. Wenn in diesem Text und in der wissenschaftlichen Literatur ohne jeden Zusatz ''Histidin'' erwähnt wird, ist stets L-Histidin gemeint. [[Racemat|Racemisches]] DL-Histidin [Synonym: (''RS'')-Histidin] und [[enantiomer]]enreines D-Histidin [Synonym: (''R'')-Histidin] sind synthetisch zugänglich und besitzen nur geringe praktische Bedeutung.

Die [[Racemisierung]] von L-Aminosäuren kann zur [[Aminosäuredatierung]] – einer Altersbestimmung für fossiles Knochenmaterial – herangezogen werden.<ref name="H.D.Jakubke">Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: ''Aminosäuren, Peptide, Proteine.'' Verlag Chemie, Weinheim, 62, 1982, ISBN 3-527-25892-2.</ref>

{| class="wikitable" style="text-align:center; font-size:90%;"
|-
| class="hintergrundfarbe6" colspan="3" | '''Isomere von Histidin'''
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" | Name
| L-Histidin || D-Histidin
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" | Andere Namen
| (''S'')-Histidin || (''R'')-Histidin
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" | [[Strukturformel]]
| [[Datei:L-Histidin - L-Histidine.svg|150px]] || [[Datei:D-Histidine.svg|150px]]
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[CAS-Nummer]]
| {{CASRN|71-00-1}} || {{CASRN|351-50-8|Q27077043}}
|-
| colspan="2" | {{CASRN|4998-57-6|Q27103201}} (Racemat)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[EG-Nummer]]
| 200-745-3 || 206-513-8
|-
| colspan="2" | 225-660-9 (Racemat)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[ECHA]]-Infocard
| {{ECHA|100.000.678}} || {{ECHA|100.005.922}}
|-
| colspan="2" | {{ECHA|100.023.328}} (Racemat)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[PubChem]]
| {{PubChem|6274}} || {{PubChem|71083}}
|-
| colspan="2" | {{PubChem|773}} (Racemat)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[DrugBank]]
| {{DrugBank|DB00117|kurz}} || −
|-
| colspan="2" | − (Racemat)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" | [[FL-Nummer]]
| 17.008 || -
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[Wikidata]]
| [[d:Q485277|Q485277]] || [[d:Q27077043|Q27077043]]
|-
| colspan="2" | [[d:Q27103201|Q27103201]] (Racemat)
|-
|}

== Eigenschaften ==
[[Datei:Imin-Enamin-Tautomerie Histidin.svg|mini|300px|Imin-Enamin-Tautomere von L-Histidin]]
Der Imidazolring von Histidin unterliegt einer [[Tautomerie]], genauer einer [[Imin]]-[[Enamine|Enamin]]-Tautomerie.

Diese Umlagerung ist reversibel und beide Tautomere stehen im Gleichgewicht. Hierbei kann das an eines der Stickstoffatome des Rings gebundene Wasserstoffatom zum anderen Stickstoffatom wechseln. Zugleich verschiebt sich die Doppelbindung zwischen beiden Stickstoffatomen im Ring.

Ein [[isoelektrischer Punkt]] von 7,59<ref name="Hardy">P. M. Hardy: ''The Protein Amino Acids.'' In: G. C. Barrett (Hrsg.): ''Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids.'' Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.</ref> macht Histidin zu einer im physiologischen Milieu neutralen Aminosäure; ihr [[Van-der-Waals-Volumen]] beträgt 118, der [[Hydrophobizität]]sgrad −3,2. Histidin bildet mit einer geeigneten [[Diazo-Komponente]] einen orangen [[Azofarbstoff]] und lässt sich auf diese Weise mit der [[Pauly-Reaktion]] qualitativ nachweisen.<ref name=":0">{{Literatur |Autor=Klaus Ruppersberg et al. |Titel=Azofarbstoffe ohne giftige Amine und ohne Eiskühlung |Sammelwerk=CHEMKON |Band=25 |Nummer=3 |Verlag=VCH Chemie |Ort=Weinheim |Datum=2018-06 |DOI=10.1002/ckon.201880371 |Seiten=121–122 }}</ref> Am Beispiel des Histidinsalzes wurde erstmals eine Anion-Anion-Wechselwirkung vom Typ Carboxylat-Tetroxid-Anion entdeckt.<ref>{{Literatur |Autor=Anton P. Novikov, Alexey V. Safonov, Konstantin E. German, Mikhail S. Grigoriev |Titel=What kind of interactions we may get moving from zwitter to “dritter” ions: C–O⋯Re(O4) and Re–O⋯Re(O4) anion⋯anion interactions make structural difference between L-histidinium perrhenate and pertechnetate |Sammelwerk=CrystEngComm |Datum=2023-12-01 |DOI=10.1039/D3CE01164J }}</ref>

== Vorkommen ==
L-Histidin kommt in jungem Pflanzengewebe ([[Griechische Sprache|gr.]] ἱστός: Gewebe) vor, daher leitet sich auch der Name ab. L-Histidin erfüllt eine wichtige Aufgabe als [[Blutpuffer]] im [[Hämoglobin]] (siehe auch [[#Funktionen|Funktionen]]).

L-Histidin ist in proteinreichen Nahrungsmitteln enthalten. Die folgenden Beispiele geben einen Überblick über Histidingehalte und beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Histidin am Gesamtprotein angegeben:<ref>[http://www.ars.usda.gov/ba/bhnrc/ndl Nährstoffdatenbank] des [[Landwirtschaftsministerium der Vereinigten Staaten|US-Landwirtschaftsministeriums]], 22. Ausgabe.</ref>
{| class="wikitable sortable" style="text-align:right;"
! class="unsortable"| Lebensmittel !! Protein !! Histidin !! Anteil
|-
|style="text-align:left;"| Rindfleisch, roh
| 21,26 g
| 678 mg
| 3,2 %
|-
|style="text-align:left;"| Hähnchenbrustfilet, roh
| 21,23 g
| 791 mg
| 3,7 %
|-
|style="text-align:left;"| Lachs, roh
| 20,42 g
| 549 mg
| 2,7 %
|-
|style="text-align:left;"| Hühnerei
| 12,57 g
| 309 mg
| 2,4 %
|-
|style="text-align:left;"| Kuhmilch, 3,7 % Fett
| 3,28 g
| 89 mg
| 2,7 %
|-
|style="text-align:left;"| Walnüsse
| 15,23 g
| 391 mg
| 2,6 %
|-
|style="text-align:left;"| Weizenkeime, getrocknet
| 23,15 g
| 643 mg
| 2,8 %
|-
|style="text-align:left;"| Weizen-Vollkornmehl
| 13,70 g
| 317 mg
| 2,3 %
|-
|style="text-align:left;"| Mais-Vollkornmehl
| 6,93 g
| 211 mg
| 3,0 %
|-
|style="text-align:left;"| Reis, ungeschält
| 7,94 g
| 202 mg
| 2,5 %
|-
|style="text-align:left;"| Sojabohnen, getrocknet
| 36,49 g
| 1097 mg
| 3,0 %
|-
|style="text-align:left;"| Erbsen, getrocknet
| 24,55 g
| 597 mg
| 2,4 %
|}

Alle diese Nahrungsmittel enthalten praktisch ausschließlich chemisch gebundenes L-Histidin als Proteinbestandteil, jedoch kein freies L-Histidin.

Es ist auch Bestandteil mancher Medikamente und Vitaminpräparate.

== Synthese ==
Im Stoffwechsel wird L-Histidin aus [[Phosphoribosylpyrophosphat]] (PRPP) und [[Adenosintriphosphat|ATP]] in einer Abfolge von elf [[Chemische Reaktion|Reaktionen]], die von acht [[Enzym]]en katalysiert werden, über mehrere Zwischenprodukte, u. a. Imidazolglycerinphosphat, synthetisiert.

L-Histidin ist ein [[Präkursor|Vorläufer]] in der Biosynthese von [[Histamin]] und [[Carnosin]].

== Abbau ==
[[Datei:Histidine decarboxylase.svg|mini|300px|Umwandlung von L-Histidin zu Histamin durch die [[Histidindecarboxylase]]]]
''Für den Abbau inklusive Strukturformeln siehe Abschnitt Weblinks''

L-Histidin kann zum [[Biogenes Amin|biogenen Amin]] [[Histamin]] [[Decarboxylierung|decarboxyliert]] werden.

Die [[Desaminierung]] (durch das Enzym [[Histidase]]) führt zu [[Urocaninsäure]], der weitere Abbau nach [[Hydratation]] durch [[Urocanase]] zu Imidazol-4-on-5-propionsäure. [[Imidazolonpropionase]] katalysiert dessen Umsetzung zu [[Formiminoglutamat]] (FIGLU), aus dem unter Einwirkung des bifunktionalen Enzyms [[Formiminotransferase-Cyclodesaminase]] dann L-[[Glutamate|Glutamat]] entsteht, eine andere Aminosäure.

== Funktionen ==
Der isoelektrische Punkt von Histidin befindet sich im Neutralbereich. Daher ist es die einzige [[Protein|proteinogene]] Aminosäure, die unter physiologischen Bedingungen sowohl Protonendonator als auch Protonenakzeptor sein kann. Ein Beispiel hierfür ist seine Rolle in der „[[Katalytische Triade|katalytischen Triade]]“ (Asp-His-Ser) von [[Serinprotease]]n. Im Proteinanteil des [[Sauerstofftransporter|sauerstofftransportierenden]] Blutfarbstoffs [[Hämoglobin]] wie des sauerstoffspeichernden Muskelfarbstoffs [[Myoglobin]] sind das „distale“ und das „proximale“ Histidin der Peptidkette von besonderer Bedeutung für den Bindungsplatz des [[Eisen]]s der [[Cofaktor (Biochemie)#Prosthetische Gruppen|prosthetischen]] [[Häm]]-Gruppe. Histidin tritt auch als Ligand von [[Metallionenkomplexe]]n der [[Elektronentransportkette]]n auf in den [[Mitochondrien]] ([[oxidative Phosphorylierung]]) und in den [[Chloroplasten]] ([[Photosynthese]]).

In wässriger Lösung protolysiert Histidin entsprechend dem pH-Wert sowie seiner p''K''S-Werte (siehe Abbildung).
[[Datei:Proteolysis Histidine.svg|mini|zentriert|hochkant=3.0|Protolysegleichgewichte von Histidin]]

== Verwendung ==
Bestandteil von Infusionslösungen zur [[parenteral]]en Ernährung, [[peroral]] bei Gelenkrheumatismus und gegen [[renal]]e [[Anämie]].<ref name="Ebel">[[Siegfried Ebel|S. Ebel]] und [[Hermann J. Roth|H. J. Roth]] (Hrsg.): ''Lexikon der Pharmazie.'' Georg Thieme Verlag, 1987, ISBN 3-13-672201-9, S. 66.</ref>

Im [[Chemieunterricht]] kann Histidin als Ersatzstoff für giftige Amine gemäß [[Richtlinie zur Sicherheit im Unterricht|RiSU]] zur Herstellung von [[Azofarbstoff]]en verwendet werden.<ref name=":0" />

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Histidin-Stoffwechsel|Abbau von Histidin}}
{{Wiktionary}}

== Einzelnachweise ==
<references />

{{Navigationsleiste Aminosäuren}}

[[Kategorie:Proteinogene Aminosäure]]
[[Kategorie:Imidazol]]
[[Kategorie:Arzneistoff]]
[[Kategorie:Alpha-Aminopropansäure]]
[[Kategorie:Aromastoff (EU)]]
[[Kategorie:Futtermittelzusatzstoff (EU)]]

Histidin - Versionsgeschichte

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