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[[Datei:G-Protein.png|mini|3D-Struktur von [[Transducin]], ein heterotrimeres G-Proteins.]]

'''Heterotrimere G-Proteine''' sind aus drei Untereinheiten (α, β und γ) bestehende GTP bindende Proteine ([[G-Proteine]]). Sie sind von großer Bedeutung für die Weiterleitung von [[Signal]]en außerhalb der [[Zelle (Biologie)|Zelle]] in das Zellinnere ([[Signaltransduktion]]) und sind so verantwortlich für physiologische (z. B. Sehen, Riechen, Blutdruckregulation etc.) und pathophysiologische Effekte (z. B. Hypertonie, Herzinsuffizienz etc.).

Nach Aktivierung eines [[G-Protein-gekoppelter Rezeptor|G-Protein-gekoppelten Rezeptors]] zerfallen sie einerseits in eine aktivierte α-Untereinheit und andererseits in eine βγ-Untereinheit unter Austausch von [[Guanosindiphosphat|GDP]] gegen [[Guanosintriphosphat|GTP]].

== Funktion ==

=== Aktivierung heterotrimerer G-Proteine ===
Heterotrimere G-Proteine sind durch G-Protein-gekoppelte Rezeptoren [[allosterisch]] regulierte Proteine. Sie können durch diese Rezeptoren zyklisch aktiviert werden:

# Im inaktiven Zustand liegen sie als Heterotrimer bestehend aus je einer α-, β- und γ-Untereinheit vor. In diesem Zustand ist GDP gebunden.
# Dieses Heterotrimer kann an einen Rezeptor binden.
# Eine Aktivierung eines G-Protein-gekoppelten Rezeptors führt zu einer Aktivierung des gebundenen Heterotrimers und damit zu einem Austausch von GDP gegen GTP. Hieran sind [[GTP-Austauschfaktor]]en (GTP exchange factors, GEFs) beteiligt.
# Durch das gebundene GTP verliert das Heterotrimer seine Stabilität. Dies hat eine Konformationsänderung des Heterotrimeren G-Proteins oder seinen Zerfall in eine GTP-α- und eine βγ-Untereinheit zur Folge.
# Die α-Untereinheit ist eine allosterisch regulierte GTPase, die durch [[GAP (Protein)|GTPase aktivierende Proteine]] aktiviert wird. Sie katalysiert die [[Hydrolyse]] des gebundenen GTPs zu GDP.
# GDP-α-Untereinheiten und βγ-Untereinheiten können wieder assoziieren.

=== Aktivierung nachgeschalteter Signaltransduktionswege ===

Aktivierte G-Proteine sind in der Lage nachgeschaltete Signaltransduktionswege zu beeinflussen. Die α-Untereinheiten können beispielsweise die [[Adenylylcyclase]] aktivieren oder hemmen und so die Konzentration des [[Second Messenger]]s [[cyclisches Adenosinmonophosphat]] (cAMP) verändern. Weiterhin können sie [[Phospholipase]]n und [[Proteinkinase]]n aktivieren oder [[Ionenkanal|Ionenkanäle]] modulieren. Auch die βγ-Untereinheit kann bei der Regulation von Second Messengern von Bedeutung sein; manche Effektoren, wie beispielsweise bestimmte Ionenkanäle, werden direkt von βγ-Untereinheiten reguliert. Über die Veränderung der Second-messenger-Konzentration wird unmittelbar oder mittelbar ein messbarer Effekt ausgelöst.

== Klassifizierung ==
Für die Signaltransduktion ist insbesondere die α-Untereinheit von Bedeutung, von der über 20 [[Isoenzym|Isoformen]] bekannt sind. Anhand ihrer Eigenschaften werden diese Isoformen im Wesentlichen in 4 Familien zusammengefasst (αs, αi, αq und α12/13), nach denen auch die G-Proteine entsprechend benannt werden (Gs, Gi, Gq und G12/13).

{| class=wikitable
! width="10%"|G-Protein-Familie
! width="15%"|α-Untereinheiten
! width="25%"|Signaltransduktion
! width="25%"|Vorkommen / Rezeptoren
! width="25%"|Effekte (Beispiele)
|-
|colspan="5" class=hintergrundfarbe5|Gi-Familie
|-
|Gi/o
|αi, αo
|Hemmung der Adenylylcyclase, Hemmung der Bildung von cAMP, Öffnung von Kaliumkanälen, Hemmung von Calciumkanälen
|heptahelikale Hormon- und Neurotransmitterrezeptoren (z. B. [[Muskarinischer Acetylcholinrezeptor|muskarinische Rezeptoren]], [[Chemokinrezeptor]]en, [[Alpha-2-Adrenozeptor|α2-Adrenozeptoren]])
|Kontraktion glatter Muskulatur, Hemmung der Erregungsweiterleitung
|-
|Gt
|αt ([[Transducin]])
|Aktivierung der Phosphodiesterase 6, Abbau von cGMP
|[[Rhodopsin]]
|Sehen
|-
|Ggust
|αgust ([[Gustducin]])
|Aktivierung der Phosphodiesterase 6, Abbau von cGMP
|Geschmacksrezeptoren
|Geschmack
|-
|Gz
|αz
|Hemmung der Adenylylcyclase
| ?
| ?
|-
| class=hintergrundfarbe5 colspan="5"|Gs-Familie
|-
|Gs
|αs
|Aktivierung der Adenylylcyclase, Bildung von cAMP
|heptahelikale Hormon- und Neurotransmitterrezeptoren (z. B. [[Beta-Adrenozeptor]]en)
|Steigerung der Herzfrequenz, Relaxation [[Glatte Muskulatur|glatter Muskulatur]], Erregungsweiterleitung
|-
|Golf
|αolf
|Aktivierung der Adenylylcyclase, Bildung von cAMP
|[[Geruchsrezeptor|olfaktorische Rezeptoren]]
|Riechen
|-
| class=hintergrundfarbe5 colspan="5"|Gq-Familie
|-
|Gq
|αq, α11, α14, α15, α16
|Aktivierung der [[Phospholipase C]], Bildung von IP3 und DAG
|heptahelikale Hormon- und Neurotransmitterrezeptoren (z. B. [[Alpha-1-Adrenozeptor|α1-Adrenozeptoren]], [[Histaminrezeptor|H1-Rezeptoren]], AT1-Rezeptoren, [[Metabotropie|metabotroper]] [[Glutamatrezeptor]] der Gruppe I)
|Kontraktion glatter Muskulatur, Erregungsweiterleitung
|-
| class=hintergrundfarbe5 colspan="5"|G12/13-Familie
|-
|G12/13
|α12, α13
|Aktivierung der [[Rho-GTPase]]n und [[Rho-Kinase]]n
|heptahelikale Hormon- und Neurotransmitterrezeptoren (z. B. Thromboxan-A2-Rezeptoren)
|Cytoskelettfunktionen, Kontraktion glatter Muskulatur
|-
|}

== Literatur ==
* Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, [[Lubert Stryer]]: ''Biochemie.'' 6. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5.
* Donald Voet, Judith G. Voet: ''Biochemistry.'' 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.
* [[Bruce Alberts]], Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: ''Molecular Biology of the Cell'', 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0815341062.

[[Kategorie:G-Protein]]

Heterotrimeres G-Protein - Versionsgeschichte

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