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<p><b>Neue Seite</b></p><div>[[Datei:Helicase.png|mini|220px|Struktur von E. coli Helikase RuvA]]<br />
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'''Helikasen''' sind [[Enzym]]e, die in allen Lebewesen und den meisten [[Viren]] vorkommen und die die Struktur doppelsträngiger [[Nukleinsäure]]n verändern. In der Regel lösen sie die [[Basenpaar]]ung von doppelten DNA- oder RNA-Strängen auf. Auch [[Sekundärstruktur]]en von Nukleinsäuren können Ziel von Helikasen sein. Je nach Substrat wird zwischen [[Desoxyribonukleinsäure|DNA]]- und [[Ribonukleinsäure|RNA]]-Helikasen unterschieden. Sie sind unentbehrlich bei der [[Replikation]], [[DNA-Reparatur]] und der [[Rekombination (Genetik)|Rekombination]]. Als Entdecker gilt der Heidelberger [[Hartmut Hoffmann-Berling]].<ref>Mahmoud Abdel-Monem, Hildegard Dürwald, Hartmut Hoffmann-Berling: ''Enzymic unwinding of DNA: 2. Chain separation by an ATP‐dependent DNA unwinding enzyme.'' In: ''Eur J Biochem'' 65, 2, 1976: 441–449. [[doi:10.1111/j.1432-1033.1976.tb10359.x]]</ref><br />
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== Funktion ==<br />
DNA-Helikasen spielen vor allem bei der [[Replikation]] des Genoms eine entscheidende Rolle: sie entwinden die DNA-Einzelstränge, bevor sie durch Replikation verdoppelt werden. Der Mcm-Komplex dient Eukaryoten als replikative Helikase.<ref>M. L. Bochman, A. Schwacha: ''The Mcm complex: unwinding the mechanism of a replicative helicase.'' In: ''Microbiology and molecular biology reviews : MMBR.'' Band 73, Nummer 4, Dezember 2009, S.&nbsp;652–683, {{DOI|10.1128/MMBR.00019-09}}, PMID 19946136, {{PMC|2786579}} (Review). Mcm: Akronym für ''Minichromosome maintenance''. Verallgemeinert: Mcm-Helikasen tragen zur genomischen Stabilität bei.</ref> Helikasen eröffnen auch die eukaryotische [[Transkription (Biologie)|Transkription]], indem sie das Kopieren der DNA zu mRNA durch die [[RNA-Polymerasen|RNA-Polymerase]] vorbereiten.<br />
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RNA-Helikasen sind bei fast allen Prozessen im RNA-Stoffwechsel essentiell: der [[Transkription (Biologie)|Transkription]], dem RNA-Processing (z.&nbsp;B. [[Splicing]] oder der Biogenese von [[ribosom]]alen Untereinheiten), der [[Translation (Biologie)|Translation]] und dem RNA-Abbau. Sie benutzen die Energie aus der Hydrolyse der [[Nucleosidtriphosphat|NTPs]] in der Regel dazu, doppelsträngige Bereiche in der DNA- bzw. RNA-Sekundärstruktur aufzuschmelzen (d.&nbsp;h. die Basenpaarung aufzulösen). Diese Funktion der Enzyme kann ''in vitro'' an künstlichen Substraten nachvollzogen werden. Essentiell dafür ist ein für die Gruppe der RNA-Helikasen spezifisches Motiv in ihrer Helikase-Domäne. Aufgrund kleiner Sequenzunterschiede in diesem Motiv werden RNA-Helikasen in verschiedene Familien aufgeteilt, z.&nbsp;B. DEAD-box und DEHxD-box Helikasen.<br />
Darüber hinaus konnte gezeigt werden, dass RNA-Helikasen in einigen Fällen nicht nur RNA-Basenpaarungen entwinden können, sondern auch dazu in der Lage sind, die Interaktion von Proteinen mit der RNA aufzulösen. Man spricht in diesem Zusammenhang von [[Ribonukleoprotein|RNP]]-Remodeling.<br />
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== Klassifikation ==<br />
Helikasen werden aufgrund ihrer [[Aminosäuresequenz]] in fünf Superfamilien eingeteilt (SF1-SF5). Es ist davon auszugehen, dass sich in dieser Gruppierung sowohl die evolutionsbiologische Verwandtschaft als auch strukturelle Ähnlichkeiten ausdrücken. Beispiele innerhalb der Familien sind:<br />
* '''SF1/2''': [[DEAD-Box-RNA-Helikasen]] wie [[eIF4A]], [[DEAH-Box-RNA-Helikasen]], die mit dem [[Transkriptionsfaktor IIH]] assoziierten [[TFIIH-Helikase XPB|TFIIH-Helikasen XPB]] und [[TFIIH-Helikase XPD|XPD]], sowie weitere eukaryotische, bakterielle und virale Helikasen<ref>[https://prosite.expasy.org/PDOC51192 Superfamilies 1 and 2 helicase domain profiles].</ref><br />
* '''SF3''': hauptsächlich Helikasen in kleinen RNA- und DNA-Viren<ref>[https://prosite.expasy.org/PDOC51206 Superfamilies 3 helicase domain profile].</ref><br />
* '''SF4''': die hexameren dnaB-Proteine in bakteriellen [[Primosom]]en<ref>[https://prosite.expasy.org/PDOC51199 Superfamilies 4 helicase domain profile].</ref><br />
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== Medizin ==<br />
Ein Helikase-Defekt ist die Ursache des [[Werner-Syndrom]]s.<br />
Neben den Erkrankungen aufgrund der fehlenden oder unzureichenden Aktivität der Helikase kann die Inhibition des Enzyms z.&nbsp;B. bei Herpesviren Grundlage neuer Therapeutika sein (Helikase Primase Inhibitoren).<br />
<br />
== Weiterführende Literatur ==<br />
* {{Literatur |Autor=James A. Borowiec |Titel=DNA Helicases |Hrsg=Melvin L. DePamphilis |Sammelwerk=DNA replication in eukaryotic cells |Verlag=CSHL Press |Datum=1996 |ISBN=0879694599 |Seiten=545–574 |Sprache=en}}<br />
* {{Literatur |Autor=Boriana Martintcheva und Sandra K. Weller |Titel=A Tale of Two HSV-1 Helicases: Role of Phage and Animal Virus Helicases in DNA Replication and Recombination |Hrsg=Kivie Moldave |Sammelwerk=Progress in nucleic acid research and molecular biology 70 |Verlag=Academic Press |Datum=2001 |ISBN=0125400705 |Seiten=78–118 |Sprache=en}}<br />
* {{Literatur |Autor=C. L. Mandahar |Titel=Multiplication of RNA plant viruses |Verlag=Springer |Datum=2006 |ISBN=140204724X |Seiten=151–165 |Sprache=en}}<br />
* {{cite journal |author=Caruthers JM, McKay DB |date=2002-02 |title=Helicase structure and mechanism |journal=Curr. Opin. Struct. Biol. |volume=12 |issue=1 |pages=123–33 |pmid=11839499 |language=en}}<br />
* Gorbalenya A.E. and Koonin E.V.: ''Helicases: amino acid sequence comparisons and structure-function relationships.'' Curr. Opin. Struct. Biol. 3:419-429(1993). {{doi|10.1016/S0959-440X(05)80116-2}}<br />
* {{cite journal |author=Mackintosh SG, Raney KD |date=2006 |title=DNA unwinding and protein displacement by superfamily 1 and superfamily 2 helicases |journal=[[Nucleic Acids Res.]] |volume=34 |issue=15 |pages=4154–9 |doi=10.1093/nar/gkl501 |pmid=16935880 |pmc=1616963 |language=en}}<br />
<br />
== Weblinks ==<br />
{{Commonscat|Helicases|Helikasen}}<br />
<br />
== Einzelnachweise ==<br />
<references /><br />
<br />
[[Kategorie:Helikase| ]]<br />
[[Kategorie:DNA-Replikation]]<br />
[[Kategorie:Proteingruppe]]</div>imported>Ulanwp