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2024-08-27T09:46:06Z

Einleitung: Abschnitt Reverse Gyrase. Refs teilkonsolidiert

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{{Infobox Protein
|Name=DNA-Gyrase
|Bild=1zxn.jpg
|Bild_legende=Gyrase-Molekül
|EC-Nummer=5.99.1.3
|CAS=
|Kategorie=Topoisomerase
|Reaktionsart=
|Substrat=DNA
|Produkte=
}}
Eine '''Gyrase''' (v. [[Altgriechische Sprache|altgr.]]: γῦρος, ''gyros'' = Kreis, Rundung) ist ein [[Enzym]], das die Raumorientierung von geschlossenen [[Desoxyribonukleinsäure|DNA]]-[[Molekül]]en verändert. Sie gehört zu den [[Topoisomerase]]n Typ II, welche in [[prokaryot]]ischen [[Zelle (Biologie)|Zellen]] [[Adenosintriphosphat|ATP]]-abhängig einen Doppelstrangbruch in der DNA verursachen. Die Gyrase sorgt für ''negatives [[Supercoiled DNA|supercoiling]]'' – eine „Entwindung“ der DNA im Gegensatz zur Normalstruktur (B-DNA) mit circa zehn [[Basenpaar]]en pro Windung. Dies führt sowohl zu einem Platzgewinn, als auch einer partiell besseren Ablesbarkeit der DNA.

Da die Gyrase = Topoisomerase II in dieser Form (mit dieser Proteinstruktur) nur in [[Bakterien]] vorkommt, werden [[Gyrasehemmer]] auch als [[Antibiotika]] eingesetzt. Die Affinität der Gyrasehemmer zu der bakteriellen Gyrase ist höher als zu menschlichen Topoisomerasen. Allerdings ist der Wirkmechanismus nicht 100 % selektiv und so haben Gyrasehemmer auch [[Zytostatikum|zytostatische]] Eigenschaften.

Die Bindung des ATP an die Gyrase wird durch das Antibiotikum [[Novobiocin]] blockiert.

== Reverse Gyrase ==
Eine '''Reverse Gyrase''' führt ein positives [[Supercoiled DNA|DNA-Supercoiling]] aus, wodurch die Temperaturbeständigkeit des DNA-Doppelstrangs erhöht wird. Ihre Funktionalität entspricht der einer Typ I Topoisomerase, gekoppelt mit einer [[Helicase]]. Reverse Gyrasen wurden bei Bakterien und Archaeen gefunden. Im Allgemeinen bestehen sie aus einem einzigen [[Polypeptid]], eine Ausnahme wurde bei ''[[Methanopyrus kandleri]]'' gefunden (zwei Teile).<ref>[http://www.ebi.ac.uk/interpro/entry/IPR005736 InterPro: Reverse gyrase]</ref><ref>Tao-shih Hsieh, Jody L. Plank: ''Reverse Gyrase Functions as a DNA Renaturase.'' In: ''JBC'', Band 281, 3. Januar 2006, S. 5640–5647; [[doi:10.1074/jbc.M513252200]] ({{enS}}).</ref>

== Siehe auch ==
*[[Gateway-Klonierung]]

== Literatur ==
* D. B. Wigley, G. J. Davies, E. J. Dodson, A. Maxwell, G. Dodson: ''Crystal structure of an N-terminal fragment of the DNA gyrase B protein.'' In: ''Nature.'' Band 351, Nummer 6328, Juni 1991, S. 624–629, {{DOI|10.1038/351624a0}}. PMID 1646964.
* J. H. Morais Cabral, A. P. Jackson, C. V. Smith, N. Shikotra, A. Maxwell, R. C. Liddington: ''Crystal structure of the breakage-reunion domain of DNA gyrase.'' In: ''Nature.'' Band 388, Nummer 6645, August 1997, S. 903–906, {{DOI|10.1038/42294}}. PMID 9278055.
* M. A. Dar, A. Sharma, N. Mondal, S. K. Dhar: ''Molecular cloning of apicoplast-targeted Plasmodium falciparum DNA gyrase genes: unique intrinsic ATPase activity and ATP-independent dimerization of PfGyrB subunit.'' In: ''Eukaryotic cell.'' Band 6, Nummer 3, März 2007, S. 398–412, {{DOI|10.1128/EC.00357-06}}. PMID 17220464. {{PMC|1828931}}.
* A. Dar, D. Prusty, N. Mondal, S. K. Dhar: ''A unique 45-amino-acid region in the toprim domain of Plasmodium falciparum gyrase B is essential for its activity.'' In: ''Eukaryotic cell.'' Band 8, Nummer 11, November 2009, S. 1759–1769, {{DOI|10.1128/EC.00149-09}}. PMID 19700639. {{PMC|2772398}}.

== Weblinks ==
* Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB): [https://www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/enzyme/EC5/99/1/3.html ''Enzyme Nomenclature. Recommendations. EC 5.99.1.3: DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing).'']
* ExPASy: [http://enzyme.expasy.org/EC/5.99.1.3 ''DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing)''.]

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Isomerase]]

Gyrase - Versionsgeschichte

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