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	<title>Gradientenelektrophorese - Versionsgeschichte</title>
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	<updated>2026-06-03T18:05:27Z</updated>
	<subtitle>Versionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale Kopie</subtitle>
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		<id>https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Gradientenelektrophorese&amp;diff=194909&amp;oldid=prev</id>
		<title>2A02:2454:4C7:8A00:4084:B0C2:3322:41B5: Falscher Artikel.</title>
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		<updated>2021-06-08T10:59:22Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Falscher Artikel.&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;Neue Seite&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;Die &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;Gradientenelektrophorese&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; ist eine Variation der [[Gelelektrophorese]] bzw. [[SDS-PAGE]], einer [[Analytik|analytischen]] Methode der [[Biochemie]] zur Trennung von [[Protein]]en in einem [[Elektrisches Feld|elektrischen Feld]].&amp;lt;ref name=&amp;quot;Dunn&amp;quot;&amp;gt;Michael J Dunn: &amp;#039;&amp;#039;Gel Electrophoresis of Proteins.&amp;#039;&amp;#039; Elsevier, 2014, ISBN 978-1-483-19354-0, S.&amp;amp;nbsp;97–105.&amp;lt;/ref&amp;gt; Im Gegensatz zur Gelelektrophorese mit konstantem Polymeranteil weist das [[Gel]] einen graduell ansteigenden [[Acrylamid]]anteil auf, beispielsweise 4–12 %. Gele ohne Polyacrylamidgradienten werden meist mit 7, 10 oder 12 % Acrylamidanteil hergestellt. Der Prozentanteil eines Geles entscheidet über die optimal aufzutrennenden [[Molmasse]]n. Die Gellösung wird mit einem [[Gradientenmischer]] hergestellt. Das Gel wird als &amp;#039;&amp;#039;Gradientengel&amp;#039;&amp;#039; oder &amp;#039;&amp;#039;Gradientengel mit transversen Poren&amp;#039;&amp;#039; bezeichnet.&amp;lt;ref name=&amp;quot;Hames&amp;quot;&amp;gt;B. D. Hames: &amp;#039;&amp;#039;Gel Electrophoresis of Proteins.&amp;#039;&amp;#039; OUP Oxford, 1998, ISBN 978-0-191-56563-2, S.&amp;amp;nbsp;42–46.&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Durch die Verwendung von Gradientengelen wird ein weiterer Trennbereich bezüglich der molaren Masse sehr heterogener Proteingemische erzielt. So lassen sich Proteingemische mit niedriger molarer Masse in 12-prozentigem Gel besser trennen, als in 4-prozentigem. Hochmolekulare Proteine zeigen schlechtere Trennungseigenschaften im 12-prozentigen Gel, diese werden besser in niedrigprozentigeren Gelen aufgetrennt. Ein Gradientengel stellt dabei einen Kompromiss dar, der eine Auftrennung von Proben mit kleinen und großen Proteinen ermöglicht. Die Färbung und Dokumentation erfolgt wie bei der SDS-PAGE.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Literatur ==&lt;br /&gt;
* {{Literatur&lt;br /&gt;
   |Autor=Thomas J. Smith, J. Ellis Bell&lt;br /&gt;
   |Titel=An exponential gradient maker for use with minigel polyacrylamide electrophoresis systems&lt;br /&gt;
   |Sammelwerk=[[Analytical Biochemistry]]&lt;br /&gt;
   |Band=152&lt;br /&gt;
   |Nummer=1&lt;br /&gt;
   |Datum=1986&lt;br /&gt;
   |Seiten=74–77&lt;br /&gt;
   |DOI=10.1016/0003-2697(86)90121-1}}&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Einzelnachweise ==&lt;br /&gt;
&amp;lt;references /&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Elektrophorese]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>2A02:2454:4C7:8A00:4084:B0C2:3322:41B5</name></author>
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