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2025-09-29T18:20:03Z

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{{Infobox GO-Terminus
| Typ = P
| GO = 0005980
| Eltern = [[Glykogen]]-Metabolismus<br />Abbau der [[Glucane]]
}}
Unter der '''Glykogenolyse''' (Synonym: ''Glykogenabbau'') versteht man den physiologischen Abbau von [[Glykogen]] zu [[Glucose-1-phosphat]] und [[Glucose]].

Der umgekehrte Prozess ist die [[Glykogensynthese]].

== Physiologie ==
Die Glykogenolyse dient dem temporären Ausgleich fehlender Nahrungsglukose. Die [[Muskel]]n nutzen das in ihnen gespeicherte Glykogen selbst, die [[Leber]] kann durch die Glykogenolyse auch anderen [[Organ (Biologie)|Organen]] Glucose zur Verfügung stellen.

Auslöser für die Glykogenolyse ist ein vermehrter Energiebedarf des Körpers, und die damit verbundene Ausschüttung der [[Hormone]] [[Glukagon]] und [[Adrenalin]]. Das Hormon [[Insulin]] hemmt hingegen die Glykogenolyse.

== Biochemie ==
Glykogen ist ein Molekül in dem baumartig Glucose-Moleküle [[Glycosidische Bindung|glycosidisch miteinander verbunden]] sind (siehe schematische Abbildung). Dabei werden längere lineare Ketten von Glucose-Molekülen (gelbe Kreise in der Abbildung) durch alpha-1,4-glykosidische Bindungen gebildet, während die Y-förmige Verzweigstellen (grüne Kreise in der Abbildung) durch alpha-1,6-glykosidische Bindungen gebildet werden.

Das Hormon Glukagon führt in der [[Leberzelle]] zu einem Abbau von Glykogen. Dazu wird von der Leberzelle [[Cyclisches Adenosinmonophosphat|cAMP]] aktiviert sowie die Enzyme [[Glykogenphosphorylase]] und das sogenannte [[Glykogen-Debranching-Enzym]] gesteigert produziert.

[[Datei:Glykogen-schema.png|miniatur|hochkant=2.3|zentriert|Schematischer Aufbau des Glykogens. Angriffspunkte einiger Enzyme für Auf- bzw. Abbau markiert.]]

Der lineare Anteil des Glykogens mit den alpha-1,4-glykosidische Bindungen wird durch die Glykogenphosphorylase abgebaut. Dort [[Katalyse|katalysiert]] das Enzym Glykogenphosphorylase die Bindung freien [[Phosphat]]s am C1-Atom der Glucose. Die glykosidische Bindung zwischen den Glucose-Molekülen wird dadurch aufgespalten. Als Produkt entsteht [[Glucose-1-phosphat]], welches dann noch zur intrazellulären und verwertbaren Form, dem [[Glucose-6-phosphat]], umgebaut ([[Isomerase|isomerisiert]]) wird.

Die Glykogenphosphorylase kann das Glykogen allerdings nur bis zum vierten Glucose-Molekül vor der nächsten Verzweigungsstelle abbauen. Um den weiteren Abbau zu ermöglichen, entfernt die [[Transferase]]domäne des Glykogen-Debranching-Enzym drei der vier Glukose-Moleküle vor der Verzweigungsstelle (hell-gelbe Kreise in der Abbildung) und fügt sie an einer anderen Seitenkette linear (also alpha-1,4-glykosydisch gebunden) an. Die Glucose-Moleküle dieser Seitenkette können nun wieder einzeln durch die Glykogenphosphorylase abgespalten werden.

Das verbleibende Glucose-Molekül, das alpha-1,6-glykosidisch gebunden ist (blauer Kreis in der Abbildung), wird vom Glucosidaseteil des Glykogen-Debranching-Enzym abgespalten. Dabei entsteht kein Glucose-1-Phosphat, sondern freie Glucose. So führt die Verzweigung des Glykogens dazu, dass bei der Glykogenolyse zu etwa 90 % Glucose-1-Phosphat entsteht, und nur etwa 10 % freie Glucose.

=== Regulation des Glykogenmetabolismus ===
[[Datei:Regulation of glycogen metabolism glucagon.svg|miniatur|hochkant=2.3|zentriert|Regulation des Glykogenmetabolismus]]
Adrenalin (Muskel) oder Glucagon (Leber) aktivieren einen [[G-Protein-gekoppelter Rezeptor|G-Protein gekoppelten Rezeptor]] (GPCR), an der ein [[G-Protein|G<sub>s</sub>-Protein]] angedockt ist. Dessen α-Untereinheit hat [[Guanosindiphosphat|GDP]] gebunden, welches nach Aktivierung des GPCR mit [[Guanosintriphosphat|GTP]] ausgetauscht wird. Dadurch wird die α-Untereinheit vom Rezeptor freigesetzt und aktiviert eine [[Adenylylcyclasen|Adenylylcyclase]] (AC). Das dabei gebildete [[Cyclisches Adenosinmonophosphat|cAMP]] aktiviert eine [[Proteinkinase A]] (PKA), die wiederum die Phosphorylierung einer [[Phosphorylase-Kinase]] (PPK) katalysiert. Die dadurch stimulierte Kinase aktiviert katalytisch eine [[Glycogenphosphorylase]] (PYG), welche den Abbau von Glykogen zu [[Glucose-1-phosphat]] katalysiert. Proteinkinase A phosphoryliert gleichzeitig eine [[UDP-Glykogensynthase]] (GYS), welche dadurch inaktiviert wird und die Umkehrreaktion nicht mehr katalysieren kann.

== Literatur ==
* Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, [[Lubert Stryer]]: ''Biochemie.'' 6. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5.
* Donald Voet, Judith G. Voet: ''Biochemistry.'' 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.
* [[Bruce Alberts]], Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: ''Molecular Biology of the Cell'', 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2.

== Weblinks ==
* [https://meshb.nlm.nih.gov/record/ui?ui=D050261 Glycogenolysis] in [[MeSH]]

{{Gesundheitshinweis}}
{{Flexikon |Name=Glykogenolyse |Komplett=ja |Transferdatum=5. März 2008 }}

[[Kategorie:Stoffwechselweg]]

Glykogenolyse - Versionsgeschichte

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