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2026-04-24T05:45:15Z

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Als '''Glykation''' (auch '''Glykierung''') wird die Reaktion von [[Protein]]en, [[Lipid]]en oder [[Nukleinsäure]]n mit [[Kohlenhydrat]]en ohne Beteiligung von [[Enzym]]en bezeichnet. Die enzymatische Reaktion dagegen wird [[Glykosylierung]] genannt.
Das Reaktionsprodukt der Glykation wird auch als '''Advanced Glycation Endproduct''' ('''AGE''') bezeichnet. Bei hohem Blutzuckerspiegel werden mehr AGEs gebildet. Da AGEs als Risikofaktoren für versteifte Blutgefäße gelten, erhöht sich das Risiko für Gefäßerkrankungen bei [[Diabetes mellitus]].<ref>{{Internetquelle |url=https://www.dzd-ev.de/aktuelles/news/news/article/mit-oder-ohne-diabetes-ages-sind-risikofaktoren-fuer-versteifte-blutgefaesse/index.html |hrsg=Deutsches Zentrum für Diabetesforschung e. V. (DZD) |titel=Mit oder ohne Diabetes: AGEs sind Risikofaktoren für versteifte Blutgefäße |werk=dzd-ev.de |datum=2011 |sprache=de-DE |archiv-url= |archiv-datum= |offline= |abruf=2025-06-06}}</ref>

== Exogene Glykation ==
Exogene Glykation erfolgt in der Regel, wenn Proteine mit Zuckern gekocht werden. Temperaturen über 120 °C begünstigen diesen Prozess. Die Glykation durch trockene [[Garen|Gartechniken]] mit [[Reduzierende Zucker|reduzierenden Zuckern]] wird als [[Maillard-Reaktion]] bezeichnet, einige der entstehenden farbigen Reaktionsprodukte gehören zu den [[Melanoidin]]en. AGEs werden in der Lebensmittelindustrie als [[Geschmacksverstärker]], [[Farbstoff]]e oder zur Aufbesserung der Erscheinung eingesetzt.<ref>M Peppa et al.: ''Glucose, Advanced Glycation End Products, and Diabetes Complications: What Is New and What Works''. In: ''Clinical Diabetes'', 21, 2003, S. 186–187, [[doi:10.2337/diaclin.21.4.186]].</ref> Ursprünglich ging man davon aus, dass AGEs ungefährlich sind. Neuere Forschungsergebnisse deuten jedoch darauf hin, dass AGEs bei manchen Erkrankungen zumindest beteiligt sind.<ref>H Vlassara: ''Advanced Glycation in Health and Disease: Role of the Modern Environment''. In: ''Annals of the New York Academy of Science'', 1043, 2005 S. 452–460, [[doi:10.1196/annals.1333.051]].</ref>

Weiterhin könnte Glykation auch an der Bildung von [[Acrylamid]] beteiligt sein.<ref>RH Stadler et al.: ''Acrylamide from Maillard reaction products''. In: ''[[Nature]]'', 419, 2002, S. 449–50, PMID 12368845.</ref> In der Regel ist jedoch die Konzentration der AGEs in unzubereiteten Nahrungsmitteln nicht besorgniserregend. Insbesondere durch häufigen Verzehr von Gebratenem und Gegrilltem können jedoch Konzentrationen erreicht werden, die vom Körper nicht mehr neutralisiert werden können, ähnlich wie dies generell im fortgeschrittenen Alter der Fall ist.<ref>J Uribarri et al.: ''Circulating glycotoxins and dietary advanced glycation endproducts: two links to inflammatory response, oxidative stress, and aging''. In: ''J Gerontol A Biol Sci Med Sci.'', 62, 2007, S. 427–433, PMID 17452738.</ref>

== Endogene Glykation ==
Endogene Glykation entsteht auch im Körper, besonders im [[Blut]]kreislauf. Hierbei reagieren im Wesentlichen [[Fructose]] und [[Galactose]] und in geringerem Umfang auch [[Glucose]] unkontrolliert mit körpereigenen Proteinen ohne Beteiligung von Enzymen.<ref>J. D. McPherson, B. H. Shilton, D. J. Walton: ''Role of fructose in glycation and cross-linking of proteins.'' In: ''[[Biochemistry]]'' 27, 1988, S. 1901–1907, PMID 3132203.</ref> Infolge des [[Stoffwechsel]]s entstehen reaktive [[Dicarbonyl]]e wie [[3-Deoxyglucoson]] und [[Methylglyoxal]].<ref name="PMID 24634815">A. Stirban, T. Gawlowski, M. Roden: ''Vascular effects of advanced glycation endproducts: Clinical effects and molecular mechanisms.'' Molecular metabolism 3, 2014, S. 94–108, [[doi:10.1016/j.molmet.2013.11.006]]. PMID 24634815. {{PMC|3953708}}.</ref> Problematisch ist hierbei die Anreicherung der AGE über die Zeit, insbesondere bei einem erhöhten [[Blutzucker]]wert, bei der [[Zelle (Biologie)|Zellen]] und [[Gewebe (Biologie)|Gewebe]] geschädigt werden können.

Bei der Glykation des Blutfarbstoffs [[Hämoglobin A]] (HbA) entsteht [[HbA1c]]. Der HbA1c-Anteil am Hämoglobin A kann gemessen werden, um z. B. bei [[Diabetes mellitus|Diabetikern]] den durchschnittlichen Blutzuckerwert der letzten vier bis zwölf Wochen abzuschätzen.

== Gesundheitliche Auswirkungen ==
Der Glykation wird eine Beteiligung an unterschiedlichen Alterserkrankungen zugeschrieben, z. B. [[Diabetes mellitus]] Typ II und [[Herz-Kreislauferkrankung]]en.<ref>Theodore Koschinsky et al.: ''An environmental risk factor in diabetic nephropathy, An environmental risk factor in diabetic nephropathy.'' In: ''[[Proceedings of the National Academy of Sciences]]'' 94, 1997, S. 6474–6479, {{PMC|21074}}.</ref> Höhere Konzentrationen an AGE entstehen z. B. bei [[Oxidativer Stress|oxidativem Stress]] oder [[Hyperglykämie]].<ref>S. Schiekofer et al.: ''Acute hyperglycemia causes intracellular formation of CML and activation of ras, p42/44 MAPK, and nuclear factor kappaB in PBMCs.'' In: ''[[Diabetes (Fachzeitschrift)|Diabetes]]'' 52, 2003, S. 621–633, PMID 12606501.</ref> Sie werden unter anderem mit [[Arteriosklerose]], einer schlechteren [[Angiogenese]] und einer gestörten [[Wundheilung]] in Verbindung gebracht.<ref name="PMID 24634815" /> Manche AGE fördern eine [[Entzündung]],<ref>C. Ott, K. Jacobs, E. Haucke, A. Navarrete Santos, T. Grune, A. Simm: ''Role of advanced glycation end products in cellular signaling.'' Redox biology 2, 2014, S. 411–429, [[doi:10.1016/j.redox.2013.12.016]], PMID 24624331, {{PMC|3949097}}.</ref> teilweise durch Bindung an den zellulären [[Rezeptor (Biochemie)|Rezeptor]] ''Receptor for AGE'' (''RAGE'') auf [[Monozyt]]en.<ref name="PMID 24102034">Y. K. Chuah et al.: ''Receptor for Advanced Glycation End Products and Its Involvement in Inflammatory Diseases''. In: ''International journal of inflammation'', 2013, 2013, S. 403460, [[doi:10.1155/2013/403460]]. PMID 24102034. {{PMC|3786507}}.</ref> Die während einer AGE-induzierten Entzündung aktivierten Monozyten [[Sekretion|sezernieren]] [[Interleukin-1]], [[Tumor-Nekrose-Faktor|TNF-α]], [[Platelet Derived Growth Factor]] und [[IGF-1|Insulin-like growth factor-1]]. Weiterhin werden dadurch [[Thrombozyt]]en aktiviert, wodurch sich vermehrt [[Thrombus|Blutgerinnsel]] bilden können.<ref name="PMID 24634815" /> Infolge der Glykation kann es bei [[Neuron]]en zu einem Abbau von [[Myelin]] und zu [[Neuropathie]]n kommen, z. B. bei Diabetes mellitus Typ II und [[Alzheimer-Krankheit]].<ref>V. P. Singh et al.: ''Advanced Glycation End Products and Diabetic Complications.'' In: ''[[Korean Journal of Physiology & Pharmacology]]'', 18, 2014, S. 1–14, [[doi:10.4196/kjpp.2014.18.1.1]]. PMID 24634591. {{PMC|3951818}}.</ref><ref>C. Angeloni, L. Zambonin, S. Hrelia: ''Role of Methylglyoxal in Alzheimer’s Disease''. In: ''BioMed research international'', 2014, 2014, S. 238485, [[doi:10.1155/2014/238485]]. PMID 24734229. {{PMC|3966409}}.</ref> Weiterhin wird eine Beteiligung bei [[Osteoporose]],<ref>R. Sanguineti et al.: ''Advanced Glycation End Products Play Adverse Proinflammatory Activities in Osteoporosis.'' Mediators of inflammation 2014, 2014, S. 975872, [[doi:10.1155/2014/975872]]. PMID 24771986.</ref> [[Glomerulosklerose]],<ref>E. J. Lee, J. H. Park: ''Receptor for Advanced Glycation Endproducts (RAGE), Its Ligands, and Soluble RAGE: Potential Biomarkers for Diagnosis and Therapeutic Targets for Human Renal Diseases''. In: ''Genomics & informatics'', 11, 2013, S. 224–229, [[doi:10.5808/GI.2013.11.4.224]]. PMID 24465234. {{PMC|3897850}}.</ref> [[Nahrungsmittelallergie]]n,<ref>{{Literatur |Autor=Roberto Berni Canani, Lorella Paparo, Rita Nocerino, Carmen Di Scala, Giusy Della Gatta |Titel=Gut Microbiome as Target for Innovative Strategies Against Food Allergy |Sammelwerk=Frontiers in Immunology |Band=10 |Datum=2019 |ISSN=1664-3224 |Seiten=191 |DOI=10.3389/fimmu.2019.00191 |PMC=6384262 |PMID=30828329}}</ref> [[Arthritis]], [[respiratorische Insuffizienz]] und [[Sepsis]] untersucht.<ref name="PMID 24102034" />

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Posttranslationale Modifikation]]

Glykation - Versionsgeschichte

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