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2026-03-01T15:31:49Z

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{{Infobox Protein
| Name =
| Bild =
| Bild_legende = Kalottenmodelle des Dimer nach {{PDB|6GPB}}
| PDB = 
| Groesse = 842/846/841 Aminosäuren
| Kofaktor = Pyridoxalphosphat
| Precursor =
| Struktur = Dimer mit zwei Homodimeren
| Isoformen = Brain, Liver, Muscle
| HGNCid =
| Symbol = {{HGNC||PYGB}}
| AltSymbols = {{HGNC||PYGL}}, {{HGNC||PYGM}}
| OMIM =
| UniProt =
| MGIid =
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer = 2.4.1.1
| Kategorie = Glycosyltransferase
| Peptidase_fam =
| Reaktionsart = Abspaltung und Übertragung eines Glucoserests auf Phosphat
| Substrat = (1,4-α-D-Glucosyl)n + Phosphat
| Produkte = (1,4-α-D-Glucosyl)n-1 + α-D-Glucose-1-Phosphat
| Homolog_fam = Glycogenphosphorylase
| Taxon = Lebewesen
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}Die '''Glycogenphosphorylase (PYG)''' (genauer: '''1,4-α-D-Glucan-Phosphat-α-D-Glucosyltransferase''') ist ein [[cytosol]]isches [[Enzym]] des [[Glykogen]]stoffwechsels, welches die phosphorolytische Spaltung des Glycogens in [[Glucose-1-phosphat]] katalysiert. Es kommt in den Unterformen '''PYGB''' ([[Gehirn]], [[Herz]]), '''PYGM''' ([[Muskel]]) und '''PYGL''' ([[Leber]]) vor.

== Hintergrund ==
Der [[Zucker]] [[Glucose]] ist ein zentrales Molekül im [[Energiestoffwechsel]] und biosynthetischer Vorläufer einer großen Zahl biologisch wichtiger Verbindungen, darunter nicht essentielle [[Aminosäure]]n, [[Fettsäure]]n u. a. [[Glykogen]] ist ein [[Polymer]] aus Glucose-Einheiten und dient dem tierischen Organismus als Speicherform der Glucose ähnlich der [[Stärke]] in Pflanzen. Zur Mobilisierung der Glucose aus dem Speichermolekül Glycogen wird die [[Katalyse|katalytische Aktivität]] der Glycogenphosphorylase benötigt.

== Struktur und Eigenschaften ==
Die Glycogenphosphorylase ist ein Homodimer mit einer Monomermasse von 97 [[Dalton (Einheit)|kDa]] (Mensch). Es gibt drei Isoformen, die Gehirn- (BB), Muskel- (MM) und Leber- (LL) Glycogenphosphorylase. Alle [[Isoenzym]]e benötigen für ihre Aktivität [[Pyridoxalphosphat]]. Die [[Enzymkinetik|KM-Werte]] für Glycogen liegen im oberen μM- bis unteren mM-Bereich. Die Glycogenphosphorylase wird durch Glucose inhibiert sowie durch AMP aktiviert, wobei die Ausprägung der Effektorwirkung von der Isoform abhängig ist. Die spezifische Aktivität liegt im Bereich von einigen zehn U/mg [[Protein]].

== Genetische Erkrankungen ==
[[Gendefekt]]e der Muskelisoform der Glycogenphosphorylase führen zur [[McArdle-Krankheit]]. Mutationen in der Leber-Isoform können zu [[Morbus Hers]] führen. Für die Gehirn-Isoform ist keine entsprechende Erkrankung bekannt.

== Glycogenphosphorylase BB ==
Die ''Glykogenphophorylase BB (GPBB)'', ist eine der Isoformen der Glykogenphosphorylase und wird in der medizinischen Diagnostik verwendet.

Die Glykogenphosphorylase BB kommt im [[Gehirn]] und in hoher Konzentration in der [[Herzmuskulatur]] vor. Bei [[Ischämie]] entsteht durch Aktivierung der GPBB ein verstärkter [[Glykogenabbau]]. Das freigesetzte GPBB gelangt innerhalb kurzer Zeit in den [[Blutkreislauf]]. Dadurch kommt GPBB als [[Biomarker (Medizin)|Biomarker]] (speziell als früher „Herzinfarktmarker“) bei der [[Labordiagnostik]] des [[Herzinfarkt]]s in Frage.

== Literatur ==
* Berg/Tymoczko/Stryer: ''Biochemie''. 5. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2003, ISBN 3-8274-1303-6

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Phosphorylase}}
* [https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=2.4.1.1 Brenda-Eintrag (''The Comprehensive Enzyme Information System'')]

{{Flexikon |Name=GPBB |Komplett=ja |Transferdatum=27. Juli 2010 }}

[[Kategorie:Glycosyltransferase]]

Glycogenphosphorylase - Versionsgeschichte

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