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{{Infobox Protein
| Name =
| Bild =
| Bild_legende = 
| PDB = 
| Groesse = 349 Aminosäuren
| Kofaktor = Mangan
| Precursor =
| Struktur = Homodimer
| Isoformen = GN-1L, GN-1, GN-1S, GN-2α, GN-2β, GN-2γ, GN-2δ, GN-2ε, GN-2ζ
| HGNCid =
| Symbol = {{HGNC|4699|GYG1}}
| AltSymbols = {{HGNC|4700|GYG2}}
| OMIM = 603942
| UniProt = P46976
| MGIid =
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer = 2.4.1.186
| Kategorie = Glycosyltransferase
| Peptidase_fam =
| Reaktionsart = Übertragung eines Glucose-Rests
| Substrat = Glucosyln-Glycogenin + UDP-Glucose (n=0-12)
| Produkte = Glucosyln+1-Glycogenin + UDP
| Homolog_fam = Glycogenin
| Taxon = [[Pilze]]/[[Vielzeller]]
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}

'''Glycogenine''' sind [[Enzym]]e, die sich selbst [[Glucose]]-Reste anhängen – die Polysaccharidkette kann bis zu 13 Glucoseeinheiten lang werden. Diese Reaktion ist notwendig, um die Erzeugung langkettiger [[Polysaccharide]], insbesondere [[Glykogen]], in Gang zu bringen, denn das Enzym [[Glykogen-Synthase]] kann nur arbeiten, wenn bereits kurze Ketten vorhanden sind. Glycogenine gibt es in [[Pilze]]n und [[Vielzeller]]n. Menschen haben zwei [[Homolog (Biologie)|homologe]] [[Gen]]e, die jeweils mehrere [[Isoform]]en des Enzyms ermöglichen, die in verschiedenen Gewebetypen lokalisiert sind. Glycogenin ist fest an [[Glycogensynthase]] gebunden, kann also als ihr [[Coenzym|Kofaktor]] bezeichnet werden. [[Mutation]]en im ''GYG1''-Gen sind für eine erbliche [[Glykogenspeicherkrankheit]] verantwortlich.<ref>{{UniProt|P46976}}, {{UniProt|O15488}}</ref><ref>{{cite journal |author=Skurat AV, Dietrich AD, Roach PJ |date=2006-12 |title=Interaction between glycogenin and glycogen synthase |journal=Arch. Biochem. Biophys. |volume=456 |issue=1 |pages=93–7 |doi=10.1016/j.abb.2006.09.024 |pmid=17055998 |pmc=1769445 |language=en}}</ref>

== Katalysierte Reaktionen ==
Glycogenin + [[Datei:UDP-alpha-D-Glucose.svg|240px|UDP-Glucose]]  <math>\longrightarrow</math> 
<math>\longrightarrow</math> [[Datei:Glykosylglykogenin.svg|160px|Glc-Glycogenin]] + [[Datei:Uridindiphosphat2.svg|190px|UDP]]

Glycogenin katalysiert die Addition von Glucose an sich selbst, indem es die erste [[UDP-Glucose]], gebildet aus [[Uridintriphosphat|UTP]] und Glucose-1-phosphat, an den Tyr-194-Rest seines [[Aktives Zentrum|aktiven Zentrums]] bindet. Dabei entsteht [[Uridindiphosphat|UDP]].

[[Datei:Glykosylglykogenin.svg|160px|Glc-Glycogenin]] + [[Datei:UDP-alpha-D-Glucose.svg|240px|UDP-Glucose]] <math>\longrightarrow</math> 
<math>\longrightarrow</math> [[Datei:Glycosyl(n)glycogenin.svg|265px|Glc(n)-Glycogenin]] + [[Datei:Uridindiphosphat2.svg|190px|UDP]]

Danach reiht das Enzym weitere Glucosereste bis zu einem gewissen Limit (ca. 5-13) an, ab dessen Erreichen die [[Glycogensynthase]] die weitere Polymerisation übernimmt. Das Glycogenin bleibt an der Glycogenkette gebunden. Nach eventuellem Abbau der Kette steht das Enzym als Keimzelle für erneute Glycogensynthese zur Verfügung, d. h., es wird nicht mit abgebaut.<ref>{{cite journal |author=Hurley TD, Walls C, Bennett JR, Roach PJ, Wang M |date=2006-09 |title=Direct detection of glycogenin reaction products during glycogen initiation |journal=[[Biochem. Biophys. Res. Commun.]] |volume=348 |issue=2 |pages=374–8 |doi=10.1016/j.bbrc.2006.07.106 |pmid=16889748 |pmc=1635985 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Wilson RJ, Gusba JE, Robinson DL, Graham TE |date=2007-06 |title=Glycogenin protein and mRNA expression in response to changing glycogen concentration in exercise and recovery |journal=Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. |volume=292 |issue=6 |pages=E1815–22 |doi=10.1152/ajpendo.00598.2006 |pmid=17311895 |language=en}}</ref>

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Glycogensynthese}}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Glycosyltransferase]]

Glycogenin - Versionsgeschichte

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