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{{Infobox Protein
| Name =
| Bild =
| Bild_legende = 
| PDB = {{PDB2|1eem}}
| Groesse = 241/243 Aminosäuren
| Kofaktor =
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| Struktur = Homodimer
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| Symbol = {{HGNC|13312|GSTO1}}
| AltSymbols = {{HGNC|23064|GSTO2}}
| OMIM = 605482
| UniProt = P78417
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| EC-Nummer = 2.5.1.18
| Kategorie = Transferase
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| Taxon = Säugetiere, Insekten, Würmer
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'''Glutathiontransferasen Omega (GSTO)''' sind [[Enzym]]e in Säugetieren, Insekten und Würmern, die Dehydro[[ascorbinsäure]] und Monomethyl[[arsenat]] mithilfe von [[Glutathion]] reduzieren können. Sie spielen daher eine wichtige Rolle bei der Recyclierung von Vitamin C und bei der [[Biotransformation]] von [[Arsen]]verbindungen. Im Menschen sind zwei [[Paralog]]e bekannt, die von den [[Gen]]en ''GSTO1'' und ''GSTO2'' [[genetischer Code|codiert]] werden. GSTO-1 kommt im [[Zytoplasma]] aller Gewebetypen vor, insbesondere aber in der [[Leber]], den Skelett[[muskel]]n und im [[Herz]]. GSTO-2 wird ebenso überall, aber besonders in den [[Hoden]] produziert.<ref>{{UniProt|P78417}}</ref><ref name='r'>{{cite journal |author=Whitbread AK, Masoumi A, Tetlow N, Schmuck E, Coggan M, Board PG |date=2005 |title=Characterization of the omega class of glutathione transferases |journal=Meth. Enzymol. |volume=401 |pages=78–99 |doi=10.1016/S0076-6879(05)01005-0 |pmid=16399380 |language=en}}</ref>

Die GSTO gehören zu den [[Glutathion-S-Transferase]]n und sind dadurch charakterisiert, dass als katalytisches Zentrum ein [[Cystein]]-Rest agiert, sowie durch ihre Dehydroascorbat-Reduktase-Aktivität.<ref name='r' />

Weitere entdeckte Funktionen von GSTO-1 sind Modulierung des [[Ryanodin-Rezeptor]]s und Interaktion mit Arzneistoffen, die die Freisetzung von [[Zytokin]]en hemmen.<ref name='r' />

Es gibt möglicherweise Varianten von GSTO-1, die mit [[Amyotrophe Lateralsklerose|amyotropher Lateralsklerose]] assoziiert sind, andere erhöhen das Risiko für [[Brustkrebs]], weitere gehen mit zerebraler [[Atherosklerose]] einher. GSTO-1 ist ein möglicher Kandidat als Ursache für das Phänomen der [[Platinresistenz]].<ref>{{cite journal |author=van de Giessen E, Fogh I, Gopinath S, ''et al'' |date=2008-04 |title=Association study on glutathione S-transferase omega 1 and 2 and familial ALS |journal=Amyotroph Lateral Scler |volume=9 |issue=2 |pages=81–4 |doi=10.1080/17482960701702553 |pmid=18427999 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Olsen A, Autrup H, Sørensen M, Overvad K, Tjønneland A |date=2008-06 |title=Polymorphisms of glutathione S-transferase A1 and O1 and breast cancer among postmenopausal Danish women |journal=[[Eur J Cancer Prev]] |volume=17 |issue=3 |pages=225–9 |doi=10.1097/CEJ.0b013e3282b6fe1e |pmid=18414193 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Kölsch H, Larionov S, Dedeck O, ''et al'' |date=2007-10 |title=Association of the glutathione S-transferase omega-1 Ala140Asp polymorphism with cerebrovascular atherosclerosis and plaque-associated interleukin-1 alpha expression |journal=Stroke |volume=38 |issue=10 |pages=2847–50 |doi=10.1161/STROKEAHA.107.484162 |pmid=17717316 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Yan XD, Pan LY, Yuan Y, Lang JH, Mao N |date=2007-02 |title=Identification of platinum-resistance associated proteins through proteomic analysis of human ovarian cancer cells and their platinum-resistant sublines |journal=J. Proteome Res. |volume=6 |issue=2 |pages=772–80 |doi=10.1021/pr060402r |pmid=17269733 |language=en}}</ref>

== Katalysierte Reaktionen ==
[[Datei:L-Dehydroascorbins%C3%A4ure.svg|120px|DeAsc]] + 2'''GSH'''  <math>\longrightarrow</math>  [[Datei:L-Ascorbins%C3%A4ure.svg|120px|Asc]] + '''GSSG'''

Dehydroascorbinsäure wird zu Ascorbinsäure reduziert, während Glutathion zu Glutathiondisulfid oxidiert wird.<ref>[https://reactome.org/content/detail/R-HSA-198813 D’Eustachio/reactome.org: ''Reduction of dehydroascorbate to ascorbate''].</ref>


== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Transferase]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 10 (Mensch)]]

Glutathiontransferase Omega - Versionsgeschichte

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