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{{Infobox Chemikalie
| Strukturformel = [[Datei:Beta-D-Fructose-2,6-bisphosphat.svg|150px|Strukturformel von Fructose-2,6-bisphosphat]]
| Strukturhinweis = β-D-Fructose-2,6-bisphosphat
| Andere Namen =
* F-2,6-BP
* Fructose-2,6-diphosphat
| Summenformel = C6H14O12P2
| CAS = {{CASRN|79082-92-1}}
| EG-Nummer =
| ECHA-ID =
| PubChem = 105021
| ChemSpider =
| DrugBank =
| Beschreibung =
| Molare Masse = 340,12 g·[[mol]]−1
| Aggregat =
| Dichte =
| Schmelzpunkt =
| Siedepunkt =
| Dampfdruck =
| Löslichkeit =
| Quelle GHS-Kz = NV
| GHS-Piktogramme = {{GHS-Piktogramme|/}}
| GHS-Signalwort =
| H = {{H-Sätze|/}}
| EUH = {{EUH-Sätze|/}}
| P = {{P-Sätze|/}}
| Quelle P =
}}

'''Fructose-2,6-bisphosphat''' (F-2,6-BP) ist ein zweifach phosphorylierter Zucker ([[Fructose]]), der in der Regulation der [[Glykolyse]] und [[Gluconeogenese]] eine wichtige Rolle spielt, indem er die Aktivität der Enzyme [[Phosphofructokinase]] (PFK1) und [[Fructose-1,6-bisphosphatase]] (FBPase1) [[allosterisch]] kontrolliert.<ref name="wu">C. Wu et al.: ''Roles for fructose-2,6-bisphosphate in the control of fuel metabolism: beyond its allosteric effects on glycolytic and gluconeogenic enzymes''. In: ''Adv. Enzyme Regul'', 2006, 46 (1), S. 72–88; PMID 16860376; [[doi:10.1016/j.advenzreg.2006.01.010]]</ref>

== Bildung und Abbau ==
[[Datei:Fructose-2-6-bisphosphate snythesis.svg|mini|links|300px|Bildung und Abbau von Fructose-2,6-bisphosphat.]]
{{Absatz|links}}
F-2,6-BP wird aus [[Fructose-6-phosphat]] gebildet, welches die '''Phosphofructokinase-2''' (PFK-2) katalysiert. Dabei wird [[Adenosintriphosphat|ATP]] verbraucht. Der Abbau von F-2,6-BP zu Fructose-6-phosphat und anorganischem [[Phosphate|Phosphat]] katalysiert die '''Fructose-2,6-bisphosphatase''' (FBPase-2). PFK-2 und FBPase-2 haben zwar unterschiedliche enzymatische Aktivitäten, bilden aber zusammen ein [[Bifunktionell|bifunktionelles]], hormonell regulierbares Enzym, die '''[[PFKFB]]'''.<ref name="kurland">IJ. Kurland, SJ. Pilkis: ''Covalent control of 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase: insights into autoregulation of a bifunctional enzyme''. In: ''Protein Sci.'', 1995, 4(6), S. 1023–1037; PMID 7549867; {{PMC|2143155}}.</ref>

== Wirkung im Glucosestoffwechsel ==
Bei hoher physiologischer [[Konzentration (Chemie)|Konzentration]] (im Bereich von >0,1 μM<ref name="hers" />) ist F-2,6-BP ein wirksamer allosterischer Aktivator der Phosphofructokinase 1. Es vermag zudem die blockierende Wirkung der allosterischen Hemmer [[Adenosintriphosphat|ATP]] und [[Citrat]] aufzuheben. Dadurch wird die Schlüsselreaktion der Glykolyse, die stark [[exergon]]e Phosphorylierung von Fructose-6-phosphat zu [[Fructose-1,6-bisphosphat]] (F-1,6-BP), aktiviert. Sie läuft ohne F-2,6-BP bei üblichen physiologischen Konzentrationen der Substrate fast nicht ab.<ref name="hers">HG. Hers, E. van Schaftingen: ''Fructose 2,6-bisphosphate 2 years after its discovery''. In: ''[[Biochem J]]'', 1982, 206 (1), S. 1–12; PMID 6289809; {{PMC|1158542}}.</ref> Durch die Aktivierung wird die gesamte Glykolyse stimuliert. Das Produkt F-1,6-BP ist nämlich ein Aktivator der [[Pyruvatkinase]], welches eine Folgereaktion der Glykolyse katalysiert. Dieser Regulationsmechanismus wird feedforward-Stimulierung genannt.<ref name="bali">M. Bali, SR. Thomas: ''A modelling study of feedforward activation in human erythrocyte glycolysis''. In: ''C R Acad Sci III'', 2001, 324 (3), S. 185–199, PMID 11291305; [[doi:10.1016/S0764-4469(00)01295-6]].</ref>

Die Konkurrenzreaktion zur Glykolyse, die Gluconeogenese, wird von hohen F-2,6-BP-Konzentrationen dagegen wirksam unterdrückt, indem das Enzym [[Fructose-1,6-bisphosphatase]] allosterisch gehemmt wird. Durch diese reziproke Kontrolle wird verhindert, dass durch gleichzeitiges Ablaufen beider Stoffwechselwege Energie verschwendet wird.

== Regulation der Konzentration ==
Ist der [[Blutzucker]]spiegel niedrig, z. B. bei [[Nahrungskarenz]], wird in der [[Bauchspeicheldrüse]] das Hormon [[Glucagon]] gebildet. In der [[Leber]], dem Hauptorgan für die Gluconeogenese, löst Glucagon eine Signalkaskade aus, durch die die intrazelluläre [[Cyclisches Adenosinmonophosphat|cAMP]]-Konzentration erhöht wird. Dies aktiviert die cAMP-abhängige [[Proteinkinase A]] (PKA), welche die PFKFB phosphoryliert.<ref name="kurland" />

Dadurch wird die PFK2-Funktion deaktiviert und die FBPase2 des bifunktionellen Enzyms aktiviert. Folglich sinkt die Konzentration an Fructose-2,6-bisphosphat, weil es durch FBPase2 zu Fructose-6-phosphat [[Hydrolyse|hydrolysiert]] wird. Das Gluconeogeneseenzym FBPase1 wird nicht mehr durch F-2,6-BP gehemmt und der Blutzucker steigt. Auch weil gleichzeitig die stimulierende Wirkung von F-2,6-BP auf die Glykolyse entfällt.

Umgekehrt entsteht bei hohem Glucosespiegel durch die ersten Schritte der Glycolyse viel Fructose-6-phosphat. Dieses wirkt als Aktivator der [[Phosphoproteinphosphatase]], welches PFKFB dephosphoryliert. Dadurch wird die FBPase2-Aktivität ab- und die PFK2-Funktion angestellt und folglich vermehrt F-6-P zu F-2,6-BP phosphoryliert. Dies bewirkt eine Aktivierung der Glycolyse und Hemmung der Gluconeogenese und damit eine Senkung des Blutzuckers.

== Literatur ==
* J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: ''Stryer Biochemie''. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, München 2007, ISBN 978-3-8274-1800-5.
* David L. Nelson, Michael M. Cox: ''Lehninger Principles of Biochemistry''. 5. Auflage. Palgrave Macmillan, 2008, ISBN 978-0-7167-7108-1, S. 587 ff.

== Einzelnachweise ==
<references />

{{SORTIERUNG:Fructosebisphosphat26}}
[[Kategorie:Monosaccharid]]
[[Kategorie:Phosphorsäureester]]
[[Kategorie:Stoffwechselintermediat]]

Fructose-2,6-bisphosphat - Versionsgeschichte

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