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Ferrochelatase - Versionsgeschichte
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<p>3 fehlende Sprachparameter eingefügt; 3 leere Parameter entfernt; 5 Datumsparameter konvertiert</p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>{{Infobox Protein<br />
|Name = <br />
|Bild = 1hrk.jpg<br />
|Bild_legende = Ferrochelatase homodimer, Human nach {{PDB|1HRK}}<br />
|PDB = s. UniProt<!-- {{PDB2|1YY1}}, {{PDB2|ABCD}} --><br />
|Groesse = 369 Aminosäuren<br />
|Kofaktor = (2Fe-2S)<br />
|Precursor = <br />
|Struktur = Homodimer<br />
|Isoformen = <br />
|HGNCid = 3647<br />
|Symbol = FECH<br />
|AltSymbols = <br />
|OMIM = 612386<br />
|UniProt = P22830<br />
|MGIid = <br />
|CAS = <br />
|CASergänzend = <br />
|ATC-Code = <!-- {{ATC|X99|XX99}} --><br />
|DrugBank = <br />
|Wirkstoffklasse = <br />
|TCDB = <br />
|TranspText = <br />
|EC-Nummer = 4.99.1.1<br />
|Kategorie = Lyase<br />
|Peptidase_fam = <br />
|Inhibitor_fam = <br />
|Reaktionsart = Elimination<br />
|Substrat = Protoporphyrin IX + Fe<sup>2+</sup><br />
|Produkte = Häm ''b'' + 2 H<sup>+</sup><br />
|Homolog_fam = <br />
|Taxon = Lebewesen<ref name="b">[https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=4.99.1.1 BRENDA-Eintrag]</ref><br />
|Taxon_Ausnahme = <br />
|Orthologe = {{Protein Orthologe<br />
| Spezies1 = Mensch<br />
| Spezies2 = Hausmaus<br />
| S1_EntrezGene = 2235<br />
| S1_Ensembl =ENSG00000066926<br />
| S1_RefseqmRNA =NM_001012515<br />
| S1_RefseqProtein = NP_001012533<br />
| S1_GenLoc_db = hg38<br />
| S1_GenLoc_chr = 18<br />
| S1_GenLoc_start =57544841<br />
| S1_GenLoc_end =57586737<br />
| S1_Uniprot =P22830<br />
| S2_EntrezGene = 14151<br />
| S2_Ensembl = ENSMUSG00000024588<br />
| S2_RefseqmRNA =NM_007998<br />
| S2_RefseqProtein = NP_032024<br />
| S2_GenLoc_db = mm10<br />
| S2_GenLoc_chr = 18<br />
| S2_GenLoc_start = 6445654<br />
| S2_GenLoc_end = 64489095<br />
| S2_Uniprot = Q544X6<br />
}}<br />
}}<br />
<br />
'''Ferrochelatase''' (auch: Häm-Synthase) ist ein [[Enzym]] in [[Eukaryoten]] und den meisten [[Bakterien]], das den letzten Teilschritt der Synthese des [[Häm]], die [[Chelatkomplexe|Chelatierung]] von [[Protoporphyrin IX]] mit einem [[Eisen]]-II-Ion, [[Katalyse|katalysiert]]. Da die Reaktion bei Eukaryoten in den [[Mitochondrium|Mitochondrien]] bzw. [[Chloroplast]]en stattfindet, muss Protoporphyrin zuvor in diese Kompartimente transportiert werden; der genaue Ablauf des Transports ist noch unklar. Beim Menschen führen [[Mutation]]en am ''FECH''-[[Gen]] zu Ferrochelatasemangel, welcher für die seltene Erbkrankheit [[erythropoetische Protoporphyrie]] verantwortlich ist.<ref name="b" /><ref>Jassal, D’Eustachio / reactome: ''[https://reactome.org/content/detail/R-HSA-189457 Protoporphyrin IX is transported from the mitochondrial intermembrane space into the mitochondrial matrix]''.</ref><ref>{{UniProt|P22830}}</ref> In [[Archaeen]] und [[Sulfatreduktion|sulfatreduzierenden Bakterien]], die Häm nach einem alternativen Syntheseweg herstellen, wurde das Eisen-chelierende Enzym noch nicht identifiziert.<ref>{{cite journal |author=M. Kühner ''et al.'' |date=2014 |title=The Alternative Route to Heme in the Methanogenic Archaeon Methanosarcina barkeri |journal=Archaea |volume=2014 |doi=10.1155/2014/327637 |language=en}}</ref><br />
<br />
== Katalysierte Reaktion ==<br />
[[Datei:Protoporphyrin IX 2.svg|220px|Protoporphyrin IX]] + Fe<sup>2+</sup> ⇔ [[Datei:Häm.svg|220px|Häm b]] + 2H<sup>+</sup><br />
<br />
Protoporphyrin IX wird mit Eisen-II cheliert, Protonen werden abgespalten, Häm&nbsp;b entsteht. Umgekehrt kann das Enzym auch die Entfernung des Metallions beim Abbau verschiedener Häme katalysieren. Als Cofaktor fungiert ein [[Eisen-Schwefel-Cluster]]. Rekombinante Ferrochelatase ist in der Lage, auch andere zweiwertige Metallionen wie [[Kobalt]], [[Nickel]], [[Zink]] oder [[Kupfer]] zu chelieren.<ref>{{cite journal |author=S. Taketani, M. Ishigaki, A. Mizutani, ''et al.'' |date=2007-12 |title=Heme synthase (ferrochelatase) catalyzes the removal of iron from heme and demetalation of metalloporphyrins |journal=Biochemistry |volume=46 |issue=51 |pages=15054–61 |doi=10.1021/bi701460x |pmid=18044970 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Hunter GA, Sampson MP, Ferreira GC |date=2008-08 |title=Metal ion substrate inhibition of ferrochelatase |journal=J. Biol. Chem. |volume=283 |issue=35 |pages=23685–91 |doi=10.1074/jbc.M803372200 |pmid=18593702 |language=en}}</ref><br />
<br />
== Weblinks ==<br />
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Porphyrinbiosynthese}}<br />
* Jassal, D’Eustachio / reactome: ''[https://reactome.org/content/detail/R-HSA-189465 Ferrous iron is inserted into protoporphyrin IX to form heme]''<br />
<br />
== Einzelnachweise ==<br />
<references /><br />
<br />
[[Kategorie:Lyase]]<br />
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 18 (Mensch)]]</div>
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