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{{Infobox Protein
| Name = 2Fe-2S-Ferredoxin (''Escherichia coli'' K12)
| Bild = PDB 1i7h EBI.jpg
| Bild_legende = nach {{PDB2|1I7H}}
| PDB = {{PDB2|1I7H}}
| Groesse = 111 Aminosäuren
| Kofaktor = (2Fe-2S)
| Precursor =
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| Symbol = [http://www.ecogene.org/geneInfo.php?eg_id=EG11328 fdx] (EcoGene)
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}}

'''Ferredoxine''' (Fd) sind [[eisen]]- und [[schwefel]]haltige [[Protein]]e, die als Elektronenüberträger in metabolischen Reaktionen mitwirken und in [[Eukaryoten]] und anaeroben Bakterien vorkommen. Das menschliche Ferredoxin wird '''Adrenodoxin''' genannt. Ein anderes Redox-Protein, das 1962 aus Chloroplasten im Spinat von Tagawa und Arnon isoliert wurde, wird „Chloroplasten-Ferredoxin“ genannt. Dieses Protein spielt sowohl in der zyklischen als auch nichtzyklischen [[Photophosphorylierung]] bei der [[Photosynthese]] eine Rolle. In der nichtzyklischen Photophosphorylierung ist Ferredoxin der letzte [[Elektronenakzeptor]] und reduziert das Coenzym [[Nicotinamidadenindinukleotidphosphat|NADP]]+ zu NADPH/H+. Es nimmt Elektronen von dem durch Sonnenlicht angeregten [[Chlorophyll]] auf und überträgt diese dem Enzym Ferredoxin-[[NADP+|NADP(+)]]-[[Reduktase]].

Ferredoxine sind kleine Proteine, die Eisen- und Schwefelatome enthalten, die in einem [[Eisen-Schwefel-Cluster]] angeordnet sind. Ferredoxine wirken als „biologische [[Kondensator (Elektrotechnik)|Kondensatoren]]“, indem das Eisenatom seine [[Oxidationsstufe]] (+2 oder +3) ändern kann. Somit wirken sie in biologischen Redoxreaktionen als Elektronenüberträger.

== Fe2S2 Ferredoxine ==
=== Pflanzliche Ferredoxine ===
[[Datei:Fe2S2.svg|mini|Darstellung des Fe2S2 Ferredoxins]]
Die ursprünglich in [[Chloroplast]]en gefundene Sorte von Ferredoxine werden „Chloroplasten-Ferredoxine“ genannt. Das aktive Zentrum ist hier ein [Fe2S2] Cluster, in dem die Eisenatome durch anorganische Schwefelatome und durch Schwefelreste des [[Cystein]]s tetraedrisch angeordnet sind. In Chloroplasten wirken die Fe2S2 Ferredoxine als Elektronenüberträger in der Elektronentransportkette des Photosystems I und als Elektronendonatoren für verschiedene Proteine, wie [[Glutamatsynthase]], [[Nitratreduktase]] und [[Schwefelreduktase]]. In bakteriellen Dioxygenasesystemen dienen sie als Elektronenüberträger zwischen [[Flavoproteinreduktase]] und [[Oxygenase]].

=== Adrenodoxin-Ferredoxine ===
Adrenodoxin, Putidaredoxin und Terpredoxin sind lösliche Fe2S2-Ferredoxine, die als Elektronenüberträger dienen. Im mitochondrialen Monooxygenasesystemen überträgt Adrenodoxin ein Elektron von der NADPH-Adrenodoxin-Reduktase an die membrangebundene [[Cytochrom P450]] [[Cholesterin-Monooxygenase]] (CYP11A1) oder [[Steroid-11beta-Hydroxylase|Steroid-11β-Hydroxylase]]n (CYP11B1 bzw. CYP11B2). Dabei wirkt das System seitenkettenabspaltend und ist in den [[Mitochondrium|Mitochondrien]] der [[Nebennierenrinde]] zu finden, wo es bei der [[Katalyse]] von [[Steroidhormon]]en mitwirkt.<ref>{{Internetquelle |url=http://www.spektrum.de/lexikon/biologie/adrenodoxin/1132 |titel=Adrenodoxin |werk=Lexikon der Biologie |hrsg=[[Spektrum der Wissenschaft]] |abruf=2016-09-13 |sprache=de}}</ref> In Bakterien dienen Putidaredoxin und Terpedoxin als Elektronenüberträger zwischen den NADH-abhängigen Ferredoxinreduktasen und löslichen P450-Cytochromen. Weitere Funktionen anderer Ferredoxine dieser Art sind bisher noch nicht geklärt. Obwohl es zwischen der [[Aminosäurensequenz]] von pflanzlichem Ferredoxin und Adrenodoxin keine großen Übereinstimmungen gibt, weisen sie dennoch eine ähnliche Faltung auf.

=== Thioredoxin-Ferredoxine ===
Fe2S2-Ferredoxin aus [[Clostridien|''Clostridium pasteurianum'']] (''Cp''2FeFd) wird aufgrund seiner andersartigen Aminosäuresequenz, spektroskopischen Eigenschaften seines Eisen-Schwefel-Clusters sowie seiner einzigartigen Fähigkeit, Cystein durch andere [[Ligand]]en am [Fe2S2]-Cluster ersetzen zu können als eigene Proteinfamilie anerkannt. Obwohl die physiologische Rolle dieses Ferredoxins bisher unklar ist, konnte eine spezifische Wechselwirkung zwischen ''Cp''2FeFd und des [[Molybdän]]-[[Eisen]]-Clusters der [[Nitrogenase]] festgestellt werden. Homologe Ferredoxine von ''Azotobacter vinelandii'' (''Av''2FeFdI) und ''Aquifex aeolicus'' (''Aa''Fd) wurden ebenfalls beschrieben. Die Kristallstruktur von ''Aa''Fd wurde aufgeklärt, ''Aa''Fd liegt als [[Dimer]] vor. Die Struktur des ''Aa''Fd-Monomers unterscheidet sich von anderen Fe2S2-Ferredoxinen. Die Faltung der Sekundärstruktur umfasst α- und β-Faltungen, wobei die ersten vier β-Faltblätter und zwei α-Helices eine Variante der [[Thioredoxin]]faltung annehmen.

== Fe4S4 und Fe3S4 Ferredoxine ==
Fe4S4 Ferredoxine werden weiter unterteilt in „low-potential“ Ferredoxine (LPF) (bei Bakterien) und „high-potential“ (HiPIP) Ferredoxine. Beide Kategorien sind sich im Schema der Redoxreaktionen ähnlich:
[[Datei:FdRedox.png|500px|zentriert]]
Bei LPF können die Oxidationszahlen des Eisens [2Fe3+, 2Fe2+] oder [1Fe3+, 3Fe2+] sein, bei HiPIP [3Fe3+, 1Fe2+] oder [2Fe3+, 2Fe2+].

=== Bakterielle Ferredoxine ===
Eine Art von Fe4S4-Ferredoxinen, die ursprünglich bei Bakterien gefunden wurde, wird „Bakterielle Art“ genannt. Bakterielle Ferredoxine können wiederum in weitere Untergruppen gegliedert werden, je nach vorliegender Aminosäurensequenz. Die meisten enthalten mindestens eine konservierte [[Proteindomäne|Domäne]], die vier Cysteinreste enthält, die an das [Fe4S4]-Cluster binden. Bei dem Ferredoxin von ''[[Pyrococcus furiosus]]'' ist ein konservierter Cysteinrest durch [[Asparaginsäure]] ersetzt.

Während der Evolution der bakteriellen Ferredoxine kam es durch Genduplikationen und Genaustausch zum Auftreten von Proteinen mit mehreren Eisen-Schwefel-Zentren. In einigen bakteriellen Ferredoxinen hat eine der verdoppelten Domänen eine oder mehrere konservierte Cysteinreste verloren. Diese Domänen haben dann entweder ihre Eisen-Schwefel-bindende Eigenschaft verloren oder binden an einen [Fe3S4]-Cluster, anstatt an einen [Fe4S4]-Cluster. Mittlerweile sind die 3D-Strukturen für einige bakterielle Mono- und Dicluster-Ferredoxine bekannt. Die Struktur besteht sowohl aus α-Helices als auch aus β-Faltblättern, wobei zwei bis sieben α-Helices und vier β-Faltblätter eine [[Fass|fassähnliche]] Struktur ausbilden, sowie einem Loop, der drei Cystein-Liganden des Eisen-Schwefel-Clusters enthält.

=== High-potential Eisen-Schwefel-Proteine ===
High-potential Eisen-Schwefel-Proteine (HiPIPs) stellen eine eigene Familie der Fe4S4-Ferredoxine dar, die in [[Anaerobie|anaeroben Elektronentransportketten]] agieren. Einige HiPIPs verfügen über höhere [[Redoxpotential]]e als alle anderen üblichen Eisen-Schwefel-Proteine (so hat das HiPIP von ''Rhodopila globiformis'' ein Redoxpotential von etwa −450 mV). Die Struktur einiger HiPIPs wurden inzwischen aufgeklärt, ihre Faltungen sind auf α und β Faltungen zurückzuführen. Wie auch in anderen bakteriellen Ferredoxinen, hat auch hier der [Fe4S4]-Cluster eine [[Cuban|cubanähnliche]] Struktur und ist durch vier Cysteinreste mit dem Protein verbunden.

== Literatur ==
* K. M. Ewen, M. Kleser, R. Bernhardt: ''Adrenodoxin: the archetype of vertebrate-type [2Fe-2S] cluster ferredoxins.'' In: ''[[Biochimica et Biophysica Acta]]'', Band 1814, Nummer 1, Januar 2011, S. 111–125, [[doi:10.1016/j.bbapap.2010.06.003]], PMID 20538075.
* G. Hanke, P. Mulo: ''Plant type ferredoxins and ferredoxin-dependent metabolism.'' In: ''Plant, cell & environment.'' Band 36, Nummer 6, Juni 2013, S. 1071–1084, [[doi:10.1111/pce.12046]], PMID 23190083.
* J. Meyer: ''Ferredoxins of the third kind.'' In: ''FEBS letters'', Band 509, Nummer 1, November 2001, S. 1–5, PMID 11734195.
* M. Bruschi, F. Guerlesquin: ''Structure, function and evolution of bacterial ferredoxins.'' In: ''FEMS microbiology reviews'', Band 4, Nummer 2, 1988 Apr–Jun, S. 155–175, PMID 3078742.
* {{cite journal |author=S. Ciurli, F. Musiani |date=2005 |title=High potential iron-sulfur proteins and their role as soluble electron carriers in bacterial photosynthesis: tale of a discovery |journal=Photosynth. Res. |volume=85 |issue=1 |pages=115–131 |doi=10.1007/s11120-004-6556-4 |pmid=15977063 |language=en}}
* {{cite journal |author=K. Fukuyama |date=2004 |title=Structure and function of plant-type ferredoxins |journal=Photosynth. Res. |volume=81 |issue=3 |pages=289–301 |doi=10.1023/B:PRES.0000036882.19322.0a |pmid=16034533 |language=en}}
* {{cite journal |author=A.V. Grinberg, F. Hannemann, B. Schiffler, J. Müller, U. Heinemann, R. Bernhardt |date=2000 |title=Adrenodoxin: structure, stability, and electron transfer properties |journal=Proteins |volume=40 |issue=4 |pages=590–612 |doi=10.1002/1097-0134(20000901)40:4<590::AID-PROT50>3.0.CO;2-P |pmid=10899784 |language=en}}
* {{cite journal |author=H.M. Holden, B.L. Jacobson, J.K., Hurley, G. Tollin, B.H. Oh, L. Skjeldal, Y.K. Chae, H. Cheng, B. Xia, J.L. Markley |date=1994 |title=Structure-function studies of [2Fe-2S] ferredoxins |journal=J. Bioenerg. Biomembr. |volume=26 |issue=1 |pages=67–88 |doi=10.1007/BF00763220 |pmid=8027024 |language=en}}

== Weblinks ==
* [https://www.ebi.ac.uk/interpro/entry/IPR001055 Adrenodoxin.] EBI-Datenbank
* [https://www.ebi.ac.uk/interpro/entry/IPR000170 HiPIPs.] EBI-Datenbank
* [http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1F37 Röntgenstruktur eines Ferredoxins von ''Aquifex aeolicus''.] rcsb.org

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Transportprotein| Ferredoxine]]
[[Kategorie:Photosynthese]]
[[Kategorie:Stoffgruppe]]
[[Kategorie:Steroidhormonbiosynthese]]

Ferredoxine - Versionsgeschichte

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