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	<title>Fc-Rezeptoren - Versionsgeschichte</title>
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	<updated>2026-06-08T18:26:39Z</updated>
	<subtitle>Versionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale Kopie</subtitle>
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		<id>https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Fc-Rezeptoren&amp;diff=939923&amp;oldid=prev</id>
		<title>imported&gt;Anagkai: BKL aufgelöst</title>
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		<updated>2026-02-12T16:16:17Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;BKL aufgelöst&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;Neue Seite&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;[[Datei:Fc receptor schematic.svg|mini|Fc-Rezeptor-Bindung, schematische Darstellung]]&lt;br /&gt;
&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;Fc-Rezeptoren&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; sind [[Rezeptor (Biochemie)|Membranrezeptoren]] für verschiedene [[Immunglobulin]]isotypen. Alle Moleküle außer dem FcRn-Rezeptor gehören zur [[Immunglobulin-Superfamilie]]. Der Name beruht auf der Bindungsspezifität der Rezeptoren zu einem Teil am [[C-Terminus|&amp;#039;&amp;#039;C&amp;#039;&amp;#039;-Terminus]] eines [[Antikörper]]s welcher &amp;#039;&amp;#039;Fc&amp;#039;&amp;#039;-Fragment (engl. {{lang|en|&amp;#039;&amp;#039;fragment crystallisable&amp;#039;&amp;#039;}}) genannt wird und der konstanten Region eines Antikörpers.&amp;lt;ref name=&amp;quot;Daeron&amp;quot;&amp;gt;Marc Daëron: &amp;#039;&amp;#039;Fc Receptors.&amp;#039;&amp;#039; Springer, 2014, ISBN 978-3-319-07911-0. S. 4.&amp;lt;/ref&amp;gt; Fc-Rezeptoren sind [[glykosyliert]].&amp;lt;ref&amp;gt;J. M. Hayes, E. F. Cosgrave, W. B. Struwe, M. Wormald, G. P. Davey, R. Jefferis, P. M. Rudd: &amp;#039;&amp;#039;Glycosylation and Fc receptors.&amp;#039;&amp;#039; In: &amp;#039;&amp;#039;Current topics in microbiology and immunology.&amp;#039;&amp;#039; Band 382, 2014, S.&amp;amp;nbsp;165–199, {{DOI|10.1007/978-3-319-07911-0_8}}, PMID 25116100.&amp;lt;/ref&amp;gt; Er wird vor allem von [[myeloid]]en Zellen des [[Immunsystem]]s gebildet.&amp;lt;ref&amp;gt;J. M. Hayes, E. F. Cosgrave, W. B. Struwe, M. Wormald, G. P. Davey, R. Jefferis, P. M. Rudd: &amp;#039;&amp;#039;Glycosylation and Fc receptors.&amp;#039;&amp;#039; In: &amp;#039;&amp;#039;Current topics in microbiology and immunology.&amp;#039;&amp;#039; Band 382, 2014, S.&amp;amp;nbsp;165–199, {{DOI|10.1007/978-3-319-07911-0_8}}, PMID 25116100.&amp;lt;/ref&amp;gt; Nach ihrer [[Proteinstruktur]] können sie in zwei Gruppen eingeteilt werden.&amp;lt;ref&amp;gt;A. Pincetic, S. Bournazos, D. J. DiLillo, J. Maamary, T. T. Wang, R. Dahan, B. M. Fiebiger, J. V. Ravetch: &amp;#039;&amp;#039;Type I and type II Fc receptors regulate innate and adaptive immunity.&amp;#039;&amp;#039; In: &amp;#039;&amp;#039;[[Nature Immunology]].&amp;#039;&amp;#039; Band 15, Nummer 8, August 2014, S.&amp;amp;nbsp;707–716, {{DOI|10.1038/ni.2939}}, PMID 25045879.&amp;lt;/ref&amp;gt; Nach ihrer [[Affinität (Biochemie)|Affinität]] werden sie in fünf Subtypen eingeteilt, die entsprechend ihrem gebundenen Immunglobulin bezeichnet werden.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Typen ==&lt;br /&gt;
[[Fcα-Rezeptor]] (synonym CD89) bindet die Fc-Domäne von [[IgA]]. Der Rezeptor ist auf der Oberfläche von [[Monozyten]], [[Makrophage]]n, [[Neutrophiler Granulozyt|neutrophilen]] und [[Eosinophiler Granulozyt|eosinophilen]] Zellen zu finden.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Die [[Fcγ-Rezeptoren]] binden die Fc-Domäne von [[IgG]]. Sie sind auf der Oberfläche von [[Phagozyten]], [[B-Lymphozyt]]en, [[NK-Zelle]]n und [[Dendritische Zelle|dendritischen Zellen]] zu finden. Diese Rezeptoren können aggregierte IgG-Moleküle erkennen und diese binden. Die Bindung löst je nach Zelltyp unterschiedliche Reaktionen aus: z. B. [[Opsonisierung]] oder [[Antikörperabhängige zellvermittelte Zytotoxizität|ADCC]] (durch NK-Zellen).&lt;br /&gt;
Es gibt verschiedene Strukturtypen des Fcγ-Rezeptors (FcγRI oder CD64 mit den Untertypen [[Fcγ-Rezeptor Ia|FcγR Ia]], [[Fcγ-Rezeptor Ib|FcγR Ib]] und [[Fcγ-Rezeptor Ic|FcγR Ic]]; [[FcγRII]] oder [[CD32 (Rezeptor)|CD32]]; und FcγRIII oder CD16 mit den Untertypen [[CD16a]] und [[CD16b]]).&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Die [[Fcε-Rezeptoren]] binden die Fc-Domäne von freiem [[IgE]]. Sie sind auf der Oberfläche von [[Mastzelle]]n und [[Basophiler Granulozyt|basophilen Granulozyten]] zu finden. Durch Bindung von [[Antigen]]en an diese gebundenen [[Antikörper]] kommt es zu einer Aktivierung der Mastzelle. Dieser Vorgang spielt bei der Typ-I-[[Allergie]] eine entscheidende Rolle. Es werden in Säugetieren zwei Typen von Fcε-Rezeptoren unterschieden, FcεRI mit hoher Affinität und FcεRII mit niedriger Affinität zu IgE.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Fcμ-Rezeptoren]] binden die Fc-Domäne von [[IgM]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Der &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;neonatale Fcγ-Rezeptor&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; (FcRn) gehört zur [[Haupthistokompatibilitätskomplex|MHC]]-Superfamilie und bindet IgG mit schwacher Affinität.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[TRIM21]] bindet Fc-Regionen von IgG, IgA und IgM im Zuge eines [[Intrazellulärer Antikörper-vermittelter Abbau|intrazellulären Antikörper-vermittelten Abbaus]]. Bakterielle Fc-bindende Proteine sind [[Protein A]] und [[Protein G]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Weblinks ==&lt;br /&gt;
{{Commonscat|Fc receptors|Fc-Rezeptoren}}&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Einzelnachweise ==&lt;br /&gt;
&amp;lt;references /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Rezeptor| FcRezeptoren]]&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Immunologie]]&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Proteingruppe]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>imported&gt;Anagkai</name></author>
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