https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=Exotoxin_AExotoxin A - Versionsgeschichte2026-05-30T18:04:21ZVersionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale KopieMediaWiki 1.43.8https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Exotoxin_A&diff=136608&oldid=previmported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB2026-03-01T15:26:12Z<p><span class="autocomment">top: </span> Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit <a href="/index.php/Wikipedia:AWB" class="mw-redirect" title="Wikipedia:AWB">AWB</a></p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>{{Infobox Protein<br />
| Name = Exotoxin&nbsp;A (''Pseudomonas aeruginosa'')<br />
| Bild = Exotoxin A 1IKQ.png<br />
| Bild_legende = Bändermodell nach {{PDB|1IKQ}}<br />in blau sind die Chlorid-, in pink die Natriumionen eingezeichnet<br />
| PDB = {{PDB2|1IKP}}, {{PDB2|1IKQ}}<br />
| Groesse = 613 Aminosäuren<br />
| Kofaktor = <br />
| Precursor = <br />
| Struktur = <br />
| Isoformen = <br />
| HGNCid = <br />
| Symbol = [http://www.pseudomonas.com/getAnnotation.do?locusID=PA1148 toxA] (PseudoCAP)<br />
| AltSymbols = <br />
| OMIM = <br />
| UniProt = P11439<br />
| MGIid = <br />
| CAS = <br />
| CASergänzend = <br />
| ATC-Code = <!-- {{ATC|X99|XX99}} --><br />
| DrugBank = <br />
| Wirkstoffklasse = <br />
| TCDB = 1.C.73.1.1<br />
| TranspText = Pseudomonas-Exotoxin-Familie<br />
| EC-Nummer = 2.4.2-<br />
| Kategorie = Transferase<br />
| Peptidase_fam = <br />
| Inhibitor_fam = <br />
| Reaktionsart = Übertragung eines ADP-Ribosylrests<br />
| Substrat = EF-2 + NAD<br />
| Produkte = defekter EF-2<br />
| Homolog_fam = <br />
| Taxon = ''[[Pseudomonas]]''<ref>[http://omabrowser.org/cgi-bin/gateway.pl?f=DisplayGroup&p1=P11439 Homologe bei OMA]</ref><br />
| Taxon_Ausnahme = <br />
| Orthologe = <br />
}}<br />
<br />
'''Exotoxin A''' ist bekannt als ein bedeutendes, virulentes [[Lektin]] aus dem Bakterium ''[[Pseudomonas aeruginosa]]''. Die [[Molekülmasse]] beträgt 66,5&nbsp;[[Dalton (Einheit)|kDa]]. Das [[Polypeptid]] Exotoxin A besteht aus drei [[Proteindomäne|Domänen]], von denen eine [[ADP-Ribosyltransferase]]-Aktivität besitzt, während die beiden anderen Domänen das Toxin an sensitive Zellen binden und für das Eindringen der ersten Domäne in das [[Cytoplasma]] durch die [[Zellmembran]] hindurch verantwortlich sind.<br />
<br />
Das biochemische Verhalten ist identisch mit der Reaktion von [[Diphtherietoxin]] A, d. h. der [[Elongationsfaktor]] eEF-2 wird zu einem ADP-Ribosyl-EF2-Komplex gebunden und steht somit nicht mehr für die [[Eiweißsynthese|Proteinsynthese]] zur Verfügung.<br />
<br />
== Literatur ==<br />
* S. P. Yates, P. L. Taylor, R. Jørgensen u. a.: ''Structure-function analysis of water-soluble inhibitors of the catalytic domain of exotoxin A from Pseudomonas aeruginosa.'' In: ''Biochem. J.'' 385 (Pt 3), Februar 2005, S. 667–675. [[doi:10.1042/BJ20041480]]. {{PMC|1134741}}. PMID 15458385.<br />
* S. P. Yates, A. R. Merrill: ''Elucidation of eukaryotic elongation factor-2 contact sites within the catalytic domain of Pseudomonas aeruginosa exotoxin A.'' In: ''Biochem. J.'' 379 (Pt 3), Mai 2004, S. 563–572. [[doi:10.1042/BJ20031731]]. {{PMC|1224111}}. PMID 14733615.<br />
* P. Hafkemeyer, U. Brinkmann, E. Brinkmann, I. Pastan, H. E. Blum, T. F. Baumert: ''Pseudomonas exotoxin antisense RNA selectively kills hepatitis B virus infected cells.'' In: ''World J. Gastroenterol.'' 14 (18), Mai 2008, S. 2810–2817. [[doi:10.3748/wjg.14.2810]]. {{PMC|2710720}}. PMID 18473403.<br />
* Daniel Stuckey, Shawn Hingtgen, Nihal Karaka, Benjamin Rich, Khalid Shah: ''Engineering toxin-resistant therapeutic stem cells to treat brain tumors.'' In: ''Stem Cells (AlphaMed Express).'' 2, 2015, S. 589–600. [[doi:10.1002/stem.1874]].<br />
<br />
== Einzelnachweise ==<br />
<references /><br />
<br />
[[Kategorie:Lektin]]<br />
[[Kategorie:Bakterientoxin]]<br />
[[Kategorie:Transferase]]<br />
[[Kategorie:Porenbildendes Protein]]</div>imported>Antonsusi