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{{Infobox Protein
| Name = Elastin
| Bild = Elastin bovine.png
| Bild_legende = Gedehntes, aus einer Rinderaorta isoliertes Elastin
| PDB = 
| Groesse = 68,4 kDa; 786 Aminosäuren (kanonische Sequenz, Isoform 3)
| Kofaktor =
| Precursor = Tropoelastin
| Struktur =
| Isoformen = 13
| HGNCid = 3327
| Symbol = ELN
| AltSymbols =
| OMIM = 130160
| UniProt = P15502
| MGIid =
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer =
| Kategorie =
| Peptidase_fam =
| Inhibitor_fam =
| Reaktionsart =
| Substrat =
| Produkte =
| Homolog_fam =
| Taxon = [[Wirbeltiere]]<ref>[http://www.ebi.ac.uk/interpro/ISpy?ipr=IPR003979 InterPro-Eintrag]</ref>
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}

'''Elastin''' (bzw. sein löslicher Vorläufer '''Tropoelastin''') ist ein [[Faserprotein]] in [[Wirbeltiere]]n mit Ausnahme der [[Rundmäuler]]. Es gehört zu den [[Strukturprotein]]en, weil es in seiner Funktion für Formgebung und Halt verantwortlich ist, insbesondere sorgt es für die Dehnungsfähigkeit großer Blutgefäße wie der [[Aorta]]. [[Mutation]]en im ''ELN''-[[Gen]] können erbliche Erkrankungen verursachen, wie [[Dermatochalasis]], [[Williams-Beuren-Syndrom]], [[Cutis-laxa-Syndrom|Cutis Laxa]] und supravalvuläre [[angeborene Aortenstenose]] (SVAS).<ref>{{UniProt|P15502}}</ref>
[[Bild:Gray377.png|mini|links|Lithographie aus [[Gray’s Anatomy]]: [[Extrazelluläre Matrix|extrazelluläre]] Elastinfasern]]
Die Zusammensetzung von Elastin ist ähnlich derer von [[Kollagen]], jedoch enthält sie kein [[Hydroxylysin]], dafür allerdings einen beträchtlichen Anteil von [[Valin]] (15,6 %). Lysinreste können durch das Enzym [[Lysyloxidase]] ({{EC|1.4.3.13}}) zu [[Allysin]] oxidiert sein. Jeweils 3 Allysine und ein Lysin können in ein ringförmiges [[Desmosin]] oder in sein Isomer [[Isodesmosin]] umgewandelt vorliegen,<ref name=roempp>{{RömppOnline|ID=RD-04-00681|Name=Desmosine|Abruf=2011-03-05}}</ref> was zur Elastizität des Gesamtmoleküls beiträgt.

Elastin ist ein Proteinnetzwerk und besteht aus vernetzten Elastin-Einheiten. Elastin wird von den Zellen in löslicher Form sezerniert und anschließend durch das Enzym [[Lysyloxidase]] (LOX) vernetzt. Die Aminosäure Lysin ist verantwortlich für diese Quervernetzung. Elastin ist ein äußerst langlebiges Protein mit einer Halbwertszeit von 74 Jahren. Die Bildung Elastins beginnt bereits vor der Geburt und setzt sich beim Menschen in den ersten Lebensjahren fort. Danach wird praktisch kein neues, funktionstüchtiges Elastin gebildet. Elastin besitzt eine hohe Resistenz gegenüber Proteasen. Proteasen, die Elastin spalten können, werden als [[Elastasen]] bezeichnet. Zu dieser Familie gehören verschiedene [[Serinproteasen]] wie [[Pankreaselastase]] oder [[Cathepsin]] G, [[Metalloproteasen]] wie MMP-12 sowie Cysteinproteasen, z. B. Cathepsin K, L oder S.

Im Gegensatz zu Kollagen ist Elastin elastisch dehnbar, genauer [[entropieelastisch]]<ref name="Türk">{{Literatur |Autor= Oliver Türk |Titel=Stoffliche Nutzung nachwachsender Rohstoffe |Auflage=1. Auflage |Verlag=Springer Vieweg |Ort=Wiesbaden |Datum=2014 |ISBN=978-3-8348-1763-1 |Seiten=159}}</ref>. Elastin kommt unter anderem in der Lunge, in der Haut und in Blutgefäßen vor und verleiht diesen Elastizität und Spannkraft. Es kann auch in der [[Gewebezüchtung]] zur Herstellung von [[Arterie|Ersatzarterien]] genutzt werden.<ref name="Türk"></ref>

== Struktur ==
[[Datei:Domain structure human tropoelastin.png|mini|links|Domänenstruktur von humanem Tropoelastin|350x350px]]
Humanes Tropoelastin besitzt je nach Spleißvariante eine [[Molekülmasse]] zwischen 49 und 69 [[Dalton (Einheit)|kDa]] und besteht den folgenden beiden Domänentypen, die alternierend angeordnet sind:
*[[Hydrophobie|Hydrophobe]] Domänen, die aus Wiederholungseinheiten der [[Aminosäuren]] [[Glycin]] (G), [[Valin]] (V), [[Prolin]] (P) und [[Alanin]] (A) aufgebaut sind. Sich häufig wiederholende Sequenzmotive sind z. B. VPGVG, GGVP oder GVGVAP.
*[[Hydrophilie|Hydrophile]] Domänen, die typischerweise reich an [[Lysin]] (K), Prolin und Alanin sind. Diese Domänen werden zum Vernetzen benötigt. Sie bestehen aus Bereichen, in denen ein Lysin vom nächsten durch zwei oder drei Alanine getrennt ist (z. B. AAAKAAKAA) oder in denen Lysin neben Prolin (z. B. KPLKP) liegt.

== Stoffwechsel und Synthese ==

Lösliches Elastin wird von verschiedenen Zellen sezerniert und sofort nach dem Verlassen der Zelle in der [[Extrazelluläre Matrix|extrazellulären Matrix]] zu Elastin vernetzt. Die Vernetzung geschieht durch das kupferabhängige [[Enzym]] [[Lysyloxidase]], das die ε-[[Aminogruppe]]n des Lysins unter Freisetzung von [[Wasserstoffperoxid]] und [[Ammoniak]] oxidiert. Es entsteht dabei α-Amino-Adipin-δ-Semi[[aldehyd]] ([[Allysin]]). Dieses kann mit einem weiteren freien [[Amine|Amin]] zu einem Dehydrolysinonorleucin vernetzen, wohingegen bei der Kondensation zweier Allysine [[Allysinaldol]] entsteht. Diese beiden Produkte können dann zu [[Desmosin]] weiterkondensieren.

Da Tropoelastin in vivo sehr schnell vernetzt wird, liegt es im Gewebe nur in äußerst geringen Konzentrationen vor. Der Nachweis von Tropoelastin gelang durch die Aufzucht von Tieren, bei denen die Produktion von aktiver Lysyloxidase gehemmt wurde.

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Strukturprotein]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 7 (Mensch)]]

Elastin - Versionsgeschichte

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