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<p><b>Neue Seite</b></p><div>'''Elastasen''' sind [[Enzym]]e in [[Säugetiere]]n, die [[Peptidbindung]]en spalten können, so genannte [[Proteasen]]. Innerhalb der [[Serinprotease]]n bilden sie eine Unterfamilie, die mit [[Chymotrypsin]] nahe verwandt ist. Mehrere, aber nicht alle Elastasen sind in der Lage, [[Elastin]] zu verdauen, ein körpereigenes [[Strukturprotein]], woraus der Name der Gruppe entstand. Beim Menschen sind derzeit neun Enzyme bekannt, die zu den Elastasen gezählt werden.<br />
<br />
Elastasen sind Proteine mit 250–270 [[Aminosäure]]resten.<br />
<br />
Die Elastasen sind im Menschen ein wichtiger Teil der Immunantwort auf pathologische [[Gram-Färbung|gramnegative]] Keime in der Lunge, im Magen-Darm-Trakt, aber auch auf Wunden. Sie spalten Peptidbindungen auf der Carboxyseite von kleinen hydrophoben Aminosäuren, wie z.&nbsp;B. Glycin, Alanin und Valin. Ihre Wirkung ist dabei aber so unspezifisch, dass dadurch auch körpereigenes Gewebe gefährdet ist und sie pathologisch bei Lungenentzündungen und Arthritis eine Rolle spielt. Es existieren im Körper mehrere Elastase-Hemmproteine, unter anderem [[α1-Antitrypsin]], SLPI, Elafin und [[Alpha-2-Globulin|Alpha-2-Makroglobulin]]. Synthetisch konnten bisher nur wenige Hemmer des Proteins für den Einsatz bei schweren Lungenkrankheiten hergestellt werden. Viele Pflanzeninhaltsstoffe, insbesondere aus der Familie der [[Korbblütler]] (Asteraceae), zeigen eine inhibitorische Wirkung auf Elastase, unter anderem [[Flavonoide]] bzw. deren [[Metabolit]]en, [[Kaffeesäure]]derivate, [[Terpene|Triterpenabkömmlinge]] und [[Sesquiterpenlactone]]. Täglich werden bis zu 500&nbsp;mg Elastase im Körper umgesetzt.<br />
<br />
== Elastasen des Menschen ==<br />
{| class="wikitable"<br />
|-<br />
! Name !! Gen-Name !! UniProt !! EC-Nummer !! Pathologie<br />
|-<br />
| Haut-Elastase, (fälschlich: Elastase-1)<br />
| {{HGNC||CELA1}}<br />
| {{UniProt|Q9UNI1|kurz}}<br />
| {{EC|3.4.21.36}}<br />
| <br />
|-<br />
| [[Neutrophile Elastase]], (Elastase-2)<br />
| {{HGNC||ELANE}}<br />
| {{UniProt|P08246|kurz}}<br />
| {{EC|3.4.21.37}}<br />
| kongenitale [[Neutropenie]] (SCN1)<br />
|-<br />
| [[Pankreas-Elastase]], Elastase-1<br />
| {{HGNC||CELA2A}}<br />
| {{UniProt|P08217|kurz}}<br />
| {{EC|3.4.21.71}}<br />
| <br />
|-<br />
| [[Elastase-2B]]<br />
| {{HGNC||CELA2B}}<br />
| {{UniProt|P08218|kurz}}<br />
| {{EC|3.4.21.71}}<br />
| <br />
|-<br />
| [[Elastase-3A]]<br />
| {{HGNC||CELA3A}}<br />
| {{UniProt|P09093|kurz}}<br />
| {{EC|3.4.21.70}}<br />
| <br />
|-<br />
| [[Elastase-3B]]<br />
| {{HGNC||CELA3B}}<br />
| {{UniProt|P08861|kurz}}<br />
| {{EC|3.4.21.70}}<br />
| <br />
|-<br />
| [[Myeloblastin]]<br />
| {{HGNC||PRTN3}}<br />
| {{UniProt|P24158|kurz}}<br />
| {{EC|3.4.21.76}}<br />
| Antigen bei [[Wegener-Granulomatose]]<br />
|-<br />
| [[Chymotrypsin C]]<br />
| {{HGNC||CTRC}}<br />
| {{UniProt|Q99895|kurz}}<br />
| {{EC|3.4.21.2}}<br />
| chronische [[Pankreatitis]]<br />
|-<br />
| [[Azurocidin]]<br />
| {{HGNC||AZU1}}<br />
| {{UniProt|P20160|kurz}}<br />
| -<br />
| <br />
|}<br />
<br />
== Literatur ==<br />
* Bettina Siedle: ''Phytochemische und pharmakologisch-biologische Untersuchungen von traditionellen Heilpflanzen aus Costa Rica sowie von Sesquiterpenlactonen … '' (Diss. Freiburg, 2003) {{URN|nbn|de:bsz:25-opus-10335}}<br />
<br />
== Weblinks ==<br />
{{Commonscat|Elastase|Elastasen}}<br />
<br />
[[Kategorie:Peptidase| Elastasen]]<br />
[[Kategorie:Proteingruppe]]</div>imported>Wandelndes Lexikon