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2025-12-31T17:58:12Z

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'''Dynamine''' sind [[Enzym]]e, genauer [[GTPase]]n, die in der [[Eukaryoten|eukaryotischen]] Zelle eine Form der [[Endozytose]] vermitteln. Dabei sind Dynamine vornehmlich in der Abschnürung neu gebildeter [[Vesikel (Biologie)|Vesikel]] von der Membran eines Zellkompartiments involviert. Sie spielen aber auch beim Transport des Vesikels zur und beim Verschmelzen mit der Zielmembran eine Rolle. Dabei handelt es sich üblicherweise um die Membran des [[Golgi-Apparat]]es oder die Zellmembran.<ref name="Henley1999"/><ref name="Hinshaw"/><ref name="Urrutia1997"/><ref name="Ramachandran2017"/> Weiterhin spielen Dynamine eine Rolle bei der Teilung von Zellorganellen und Cytoplasma ([[Zellteilung|Cytokinese]]) sowie bei der Abwehr [[Mikroorganismus|mikrobieller]] [[Pathogen]]e. [[Mutation]]en im für Dynamin-2 [[Genetischer Code|codierenden]] [[Gen]] können beim Menschen seltene erbliche [[Myopathie]]n verursachen.

Dynamine gehören zur Dynamin-Proteinsuperfamilie, welche neben den klassischen Dynaminen auch die Dynamin-ähnlichen Proteine ({{enS}} {{lang|en|dynamine-like proteins}}, DLPs), Mx-Proteine, OPAs (kurz für engl. {{lang|en|optic atrophy}}), Mitofusine und Guanylat-bindenden-Proteine (GBPs) umfasst.
Funktionell lassen sich die meisten eukaryotischen DLPs entweder in Membranspaltungs- oder Membranfusions-DLPs unterteilen.<ref name="Gewehr2023"/>

Dynamin selbst ist ein 96 [[Dalton (Einheit)|kDa]] schweres Spalt-DLP, das bei der Suche nach [[Mikrotubuli]]-bezogenen [[Motorprotein]]en im Gehirn von [[Hausrind|Rindern]] entdeckt wurde. Dynamin wurde im Rahmen der [[Clathrin]]-vermittelten Vesikelbildung an Zellmembranen umfassend erforscht und ist an der Clathrin-vermittelten [[Endozytose]] beteiligt.
Andere Spalt-DLPs, wie DRP1 (alias {{lang|en|[[Dynamin-1-like protein]]}}, DNM1L) und DRP3A, wirken auf Zellorganellen, wie [[Mitochondrien]] und [[Peroxisom]]en.<ref name="Urrutia1997"/><ref name="McMahon2004"/><ref name="Gewehr2023"/>

Im Gegensatz dazu verschmelzen Fusions-DLPs wie [[Mitofusine|Mitofusin]] (MFN), OPA1 oder [[Atlastine|Atlastin]] (ATL) die äußere Membran der Mitochondrien, die innere Membran der Mitochondrien respektive die Membran des [[Endoplasmatisches Retikulum|endoplasmatischen Retikulums]].
Das Fusions-DLP Fzl ist am Umbau der [[Thylakoid]]<nowiki/>membranen (TMs) in [[Chloroplast]]en beteiligt.<ref name="Gewehr2023"/>

== Funktion ==
Dynamin bildet bei der Ausstülpung eines Vesikels aus einer [[Biomembran|Membran]] eine spiralförmige Struktur um den Hals des abknospenden Vesikels. Angetrieben durch [[Guanosintriphosphat|GTP]]-Hydrolyse dehnt sich die Spirale der Länge nach aus, wobei sie sich enger um den Hals des Vesikels legt. Das führt schließlich zum Abschnüren der Vesikelmembran von der Ursprungsmembran.<ref name="Hinshaw"/><ref name="McMahon2004"/> ''(Bilder dazu: siehe unter Weblinks)''

Die Verengung der Dynaminspirale geht zum Teil auf eine Drehbewegung des Dynamins zurück, die streng von der GTPase-Aktivität abhängig ist.<ref name="Roux2006"/>
Dynamin liegt als rechtsgängige [[Helix]] vor und die Drehbewegung durch GTP-Spaltung ist ebenfalls nach rechts, so dass sich die Dynaminspirale verkürzt, wie auch etwa ein Telefonkabel, das man dreht. Dynamin ist der einzige bekannte „molekulare Motor“, der eine solche Drehbewegung vollführt.<ref>{{cite journal |author=Chappie JS, Acharya S, Liu YW, Leonard M, Pucadyil TJ, Schmid SL |title=An intramolecular signaling element that modulates dynamin function in vitro and in vivo |journal=Mol. Biol. Cell |volume=20 |issue=15 |pages=3561–71 |year=2009 |month=August |pmid=19515832 |pmc=2719574 |doi=10.1091/mbc.E09-04-0318 |url=https://www.molbiolcell.org/cgi/content/full/20/15/3561 |language=en}}</ref>

== Isoformen ==
In [[Säugetiere]]n sind drei verschiedene Dynamin-[[Gen]]e bekannt: Dynamin 2 wird in den meisten Zelltypen exprimiert, Dynamin 1 findet sich in [[Neuron]]en und [[Endokrine Drüse|Neuroendokrinen Zellen]] und Dynamin 3 wird besonders stark in den [[Hoden]], aber auch in Herz, Gehirn und [[Lunge]]n exprimiert.<ref name="Henley1999"/><ref name="McMahon2004"/>

== Epilepsie ==
Neue Studien weisen darauf hin, dass die Hemmung der Wechselwirkung zwischen Dynamin und [[Syndapin]] zur Unterbrechung der Kommunikation zwischen [[Nervenzelle]]n führt. Dies könnte in Zukunft ein möglicher Angriffspunkt bei der Behandlung von [[Epilepsie]]n, [[Gedächtnisschwund]] oder [[Schizophrenie]] sein.<ref>{{cite web|url=http://www.epilepsy.org.uk/news/archive/20060621.html|title=Epilepsy In The Media – Brain Cell Communication Method Discovered|publisher=epilepsy''action''|year=2006|month=June|accessdate=2007-11-11|offline=yes|archiveurl=https://web.archive.org/web/20071215005342/http://www.epilepsy.org.uk/news/archive/20060621.html |language=en |archive-date=2007-12-15}}</ref>

== Bakterielle DLPs ==
Dynamin-ähnliche proteine (DLPs) kommen auch in [[Bakterien]], speziell in [[Cyanobakterien]] wie z.  ''Syn''DLP in [[Synechocystis#PCC6803|''Synechocystis'' sp. PCC 6803]] vor. ''Syn''DLP könnte möglicherweise ein bakterieller Vorfahre der eukaryotischen DLPs sein.<ref name="Gewehr2023"/><ref name="Siebenaller2023"/>

== Weblinks ==
{{Commonscat|Dynamins|audio=0|video=1}}

== {{Anker|Quellen}}Einzelnachweise ==
<references>
<ref name="Gewehr2023">
Lucas Gewehr, Benedikt Junglas, Ruven Jilly, Johannes Franz, Wenyu Eva Zhu, Tobias Weidner, Mischa Bonn, Carsten Sachse, Dirk Schneider: Syn''DLP is a dynamin-like protein of ''Synechocystis'' sp. PCC 6803 with eukaryotic features''. In: ''[[Nature]] Communications'', Band 14, Nr. 2156, 14. April 2023; [[doi:10.1038/s41467-023-37746-9]]. Dazu:
* [https://www.eurekalert.org/news-releases/987321?language=german Verwandtschaft entdeckt: Membranproteine von Cyanobakterien und von höheren Organismen sind strukturell ähnlich]. SynDLP könnte ein bakterieller Vorfahre von vergleichbaren Membranproteinen bei Eukaryoten sein. Auf: EruekAlert! vom 25. April 2023. Quelle: [[Johannes Gutenberg-Universität Mainz|Johannes-Gutenberg-Universität Mainz]].
</ref>
<ref name="Henley1999">
J. R. Henley, H. Cao, M. A. McNiven: ''Participation of dynamin in the biogenesis of cytoplasmic vesicles.'' In: ''FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology.'' Band 13 Suppl 2, Dezember 1999, S. S243–S247. PMID 10619136. (Review).
</ref>
<ref name="Hinshaw">
Jenny Hinshaw: [https://web.archive.org/web/20111015065013/http://dynamin.niddk.nih.gov/ ''Dynamin overview: The Role of Dynamin in Membrane Fission'']. National institute of diabetes & digestive & kidney diseases, Laboratory of cell biochemistry and biology. Memento im Webarchiv vom 15. Oktober 2011.
</ref>
<ref name="McMahon2004">
Gerrit J. K. Praefcke & Harvey T. McMahon: ''The dynamin superfamily: Universal membrane tubulation and fission molecules?'' In: ''[[Nature]] Reviews Molecular Cell Biology'', Band 5, S. 133–147, 1. Februar 2004; [[doi:10.1038/nrm1313]]. Dazu:
* Harvey T. McMahon: ''[https://web.archive.org/web/20120305093203/http://www.endocytosis.org/Dynamin/index.html Dynamin Home Page]''. Researching Endocytic Mechanisms: Dynamin. Memento im Webarchiv vom 5. März 2012.
</ref>
<ref name="Ramachandran2017">
R. Ramachandran, S. L. Schmid: ''The dynamin superfamily''. In: ''Curr. Biol.'' Band 28, S. R411–R416; [[doi:10.1016/j.cub.2017.12.013]], PMID 29689225.
</ref>
<ref name="Roux2006">
Aurélien Roux, Katherine Uyhazi, Adam Frost, Pietro De Camilli: ''GTP-dependent twisting of dynamin implicates constriction and tension in membrane fission''. In: ''[[Nature]]'', Band 441, Nr. 7092, 25. Mai 2006, S. 528–531; [[doi:10.1038/nature04718]], PMID 16648839.
</ref>
<ref name="Siebenaller2023">
Carmen Siebenaller, Dirk Schneider: ''Cyanobacterial membrane dynamics in the light of eukaryotic principles''. In: ''Prtland Press'': ''Bioscience Reports'', Band 43, Nr. 2, Februar 2023, BSR20221269; [[doi:10.1042/BSR20221269]].
</ref>
<ref name="Urrutia1997">
Raul Urrutia, John R. Henley, Tiffany Cook, and Mark A. McNiven: ''The dynamins: Redundant or distinct functions for an expanding family of related GTPases?'' In: ''[[Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|Proc. Natl. Acad. Sci. USA]]'', Band 94, Nr. 2, 21. Januar 1997, S. 377–384; [[doi:10.1073/pnas.94.2.377]].
</ref>
</references>
[[Kategorie:G-Protein| Dynamine]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]

Dynamine - Versionsgeschichte

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