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{{Infobox Chemikalie
| Strukturformel = [[Datei:Diphthamide.svg|300px|Strukturformel von Diphthamid]]
| Strukturhinweis = L-Diphthamid
| Andere Namen = * 2-Amino-3-[2-(3-carbamoyl-3-trimethylammonio-propyl)-3''H''-imidazol-4-yl]propanoat
* (2''S'')-3-{2-[(3''R'')-4-Amino-4-oxo-3-(trimethylazaniumyl)butyl]-1''H''-imidazol-4-yl}-2-azaniumylpropanoat ([[IUPAC-Nomenklatur|IUPAC]])
| Summenformel = C13H23N5O3
| CAS = {{CASRN|75645-22-6}}
| EG-Nummer =
| ECHA-ID =
| PubChem = 70789228
| ChemSpider = 4573817
| DrugBank = DB03223
| Beschreibung =
| Molare Masse = 297,35 g·[[mol]]−1
| Aggregat =
| Dichte = 
| Schmelzpunkt = 
| Siedepunkt = 
| Dampfdruck = 
| Löslichkeit =
| Brechungsindex =
| Quelle GHS-Kz = NV
| GHS-Piktogramme = {{GHS-Piktogramme|/}}
| GHS-Signalwort =
| H = {{H-Sätze|/}}
| EUH = {{EUH-Sätze|/}}
| P = {{P-Sätze|/}}
| Quelle P =
}}

'''Diphthamid''' ist eine von [[Histidin]] abgeleitete [[Aminosäure]], die nur bei einem Schritt der [[Elongation (Translation)|Elongation]] in der [[Proteinbiosynthese]] eine Rolle spielt. Weitere biologische Funktionen und ein Vorkommen außerhalb der Proteinbiosynthese sind nicht bekannt. Der Name leitet sich vom [[Diphtherietoxin]] ab, dessen Hemmwirkung am Diphthamid ansetzt.<ref>Rolf Knippers: ''Molekulare Genetik.'' Georg Thieme Verlag, 2006, ISBN 978-3-13-477009-4, S. 445 ({{Google Buch |BuchID=JVXIb6e1ku4C |Seite=445}}).</ref> Die vergleichbaren Toxine [[Exotoxin A]] und [[Choleratoxin]] wirken ebenfalls am Diphthamid.

Bei der Elongation in [[Eukaryoten]] und [[Archaeen]] enthält der dabei nötige [[Elongationsfaktor]] 2 (EF-2) in seiner Peptidkette an einer Position statt der Aminosäure Histidin das davon abgeleitete Diphthamid. Die Biosynthese ist komplex, es sind mindestens sieben [[Proteine]] daran beteiligt.<ref>Daniel Ladant: ''The Comprehensive Sourcebook of Bacterial Protein Toxins.'' Academic Press, 2005, ISBN 978-0-08-045698-0, S. 250 ({{Google Buch |BuchID=gFol3jKI03EC |Seite=250}}).</ref> Im Verlauf der Biosynthese wird das Histidin in der in die Peptidkette eingebauten Form zum Diphthamid [[Posttranslationale Modifikation|modifiziert]].<ref>[https://pathway.yeastgenome.org/YEAST/NEW-IMAGE?type=PATHWAY&object=PWY-6482 Biosynthese in Backhefe]</ref>

Die 3-Amino-3-Carboxypropylgruppe aus [[S-Adenosylmethionin|''S''-Adenosylmethionin]] wird dabei als [[Radikale (Chemie)|Radikal]] auf das Histidin übertragen.<ref>Damien M. Murphy: ''Electron Paramagnetic Resonance.'' Royal Society of Chemistry, 2010, ISBN 978-1-84755-061-3, S. 138 ({{Google Buch |BuchID=1tSTmp0XC9kC |Seite=138}}).</ref> Anschließend katalysiert eine [[Methyltransferase]] die Trimethylierung und eine [[Synthase]] eine [[Carbonsäureamide|Amidierung]].<ref>Georges N. Cohen: ''Microbial Biochemistry.'' Springer Science & Business Media, 2011, ISBN 978-90-481-9437-7, S. 407 ({{Google Buch |BuchID=-X0BpeSExHcC |Seite=407}}).</ref><ref>S. Liu, G. T. Milne u. a.: ''Identification of the proteins required for biosynthesis of diphthamide, the target of bacterial ADP-ribosylating toxins on translation elongation factor 2.'' In: ''Molecular and cellular biology.'' Band 24, Nummer 21, November 2004, S. 9487–9497, [[doi:10.1128/MCB.24.21.9487-9497.2004]]. PMID 15485916. {{PMC|522255}}.</ref>

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Alpha-Aminocarbonyl]]
[[Kategorie:Imidazol]]
[[Kategorie:Alkansäureamid]]
[[Kategorie:Quartäre Ammoniumverbindung]]
[[Kategorie:Carbonsäuresalz]]
[[Kategorie:Zwitterion]]

Diphthamid - Versionsgeschichte

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