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	<id>https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&amp;feed=atom&amp;title=Deiodase</id>
	<title>Deiodase - Versionsgeschichte</title>
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	<updated>2026-06-03T15:43:57Z</updated>
	<subtitle>Versionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale Kopie</subtitle>
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		<id>https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Deiodase&amp;diff=2849802&amp;oldid=prev</id>
		<title>imported&gt;R*elation: Schreibweise ergänzt</title>
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		<updated>2023-01-14T16:06:05Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Schreibweise ergänzt&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;Neue Seite&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;Eine &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;Dejodase&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;, auch &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;Deiodase&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; (englisch: &amp;#039;&amp;#039;deiodinase&amp;#039;&amp;#039;), ist ein Selenoenzym, das [[Schilddrüsenhormone]] wie [[Iodothyronin]]e, [[Thyronamin]]e und [[Iodothyroacetat]]e durch stereospezifische Deiodierung aktiviert oder inaktiviert.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Unterschieden werden drei Typen: Typ-I-Deiodase (Gensymbol: DIO1), Typ-II-Deiodase (DIO2) und Typ-III-Deiodase (DIO3). Alle drei sind in der Lage, Iodatome aus Schilddrüsenhormonen, Thyronaminen und Iodothyroacetaten zu entfernen. Die Iodatome am inneren Ring von Iodothyroninen befinden sich an der 3- und 5-Position, während die Iodatome am äußeren Ring als 3&amp;#039;- und 5&amp;#039;-Iodatome bezeichnet werden. Die Entfernung von Iodatomen aus dem inneren Ring deaktiviert Schilddrüsenhormone.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
DIO1 kann sowohl 5&amp;#039;-Deiodierung als auch 5-Deiodierung katalysieren. DIO2 ist eine reine 5&amp;#039;-Deiodase und kann so Thyroxin zu Triiodthyronin, dem aktiven Schilddrüsenhormon, aktivieren. DIO3 ist eine 5-Deiodase, die Thyroxin und Triiodthyronin inaktiviert und so die Schilddrüsenhormonwirkung terminiert.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Enzyme, die Halogenatome von aromatischen Ringen entfernen können ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
{| class=&amp;quot;wikitable&amp;quot; style=&amp;quot;text-align:left&amp;quot;&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
! Familie&lt;br /&gt;
! [[Cofaktor (Biochemie)|Cofaktor]]&lt;br /&gt;
! Gene&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
| [[Iodothyronin-Deiodasen]]&lt;br /&gt;
| [[Selenocystein]]&lt;br /&gt;
| [[DIO1]], [[DIO2]], [[DIO3]]&lt;br /&gt;
|-&lt;br /&gt;
| [[Iodotyrosin-Dehalogenase]]&lt;br /&gt;
| [[Flavine|Flavin]]&lt;br /&gt;
| [[IYD]]&lt;br /&gt;
|}&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Literatur ==&lt;br /&gt;
* S. R. Thomas u. a.: &amp;#039;&amp;#039;Crystal structure of iodotyrosine deiodinase, a novel flavoprotein responsible for iodide salvage in thyroid glands.&amp;#039;&amp;#039; In: &amp;#039;&amp;#039;J. Biol. Chem.&amp;#039;&amp;#039; 284 (29), 17. Jul 2009, S. 19659–19667. [[doi:10.1074/jbc.M109.013458]]. {{PMC|2740591}}. PMID 19436071.&lt;br /&gt;
* U. Schweizer, C. Schlicker, D. Braun, J. Köhrle, C. Steegborn: &amp;#039;&amp;#039;Crystal structure of mammalian selenocysteine-dependent iodothyronine deiodinase suggests a peroxiredoxin-like catalytic mechanism.&amp;#039;&amp;#039; In: &amp;#039;&amp;#039;Proc Natl Acad Sci USA.&amp;#039;&amp;#039; 111 (29), Jul 2014, S. 10526–10531. [[doi:10.1073/pnas.1323873111]]. PMID 25002520.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Deiodase| ]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>imported&gt;R*elation</name></author>
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