https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=DEVD-SequenzDEVD-Sequenz - Versionsgeschichte2026-06-07T23:31:10ZVersionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale KopieMediaWiki 1.43.8https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=DEVD-Sequenz&diff=1242781&oldid=previmported>RonMeier: Formatierung2025-01-21T18:31:55Z<p>Formatierung</p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>Mit '''DEVD''' wird im [[Aminosäuren#Kanonische Aminosäuren|Einbuchstabencode]] die [[Aminosäuresequenz]] aus [[Asparaginsäure]]-[[Glutaminsäure]]-[[Valin]]-Asparaginsäure (Asp-Glu-Val-Asp) bezeichnet.<br />
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Die DEVD-Sequenz stimmt mit einer Sequenz innerhalb der [[PARP-1|Poly-ADP-Ribose-Polymerase 1]] (PARP-1), einem [[Desoxyribonukleinsäure|DNA]]-Reparatur-[[Enzym]] überein. Die Spaltung der DEVD-Sequenz wird durch [[Caspasen|Caspase-3]] während des programmierten Zelltods ([[Apoptose]]) katalysiert. In der Biochemie gibt es eine Reihe von verschiedenen Anwendungen der DEVD-Sequenz.<br />
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== DEVD-Derivate ==<br />
Verschiedene DEVD-Derivate, wie '''DEVD-AMC''' oder '''DEVD-AFC''', werden als [[Fluorimetrie|fluorimetrisches]] [[Assay]]s für die Ermittlung der [[Katalysatoraktivität|Enzymaktivität]] der Caspasen verwendet. Dabei wird ein an DEVD gebundener [[Fluoreszenz]]farbstoff, beispielsweise 7-Amino-4-methyl[[cumarin]] (AMC), durch die Aktivität der Caspase-3, -6 oder -7 freigesetzt und fluoreszenzspektrometrisch gemessen. Die Intensität des fluoreszierenden Lichtes korreliert direkt mit der Aktivität Caspasen.<ref>M. Garcia-Calvo et al.: ''Purification and catalytic properties of human caspase family members.'' In: ''Cell Death & Differentiation.'' 6/1999, S. 362–369. PMID 10381624</ref><ref>[http://www.freidok.uni-freiburg.de/volltexte/2789/pdf/dissertation_dovi_akue_david.pdf Dovi-Akué DAP, ''Volatile Anästhetika induzieren Caspase-abhängige Apoptose in Jurkat T-Lymphozyten''] (PDF; 1,9&nbsp;MB), Dissertation, Albert-Ludwigs-Universität Freiburg i. Br., 2005.</ref><br />
<br />
Mit '''DEVD-CHO''' (Asp-Glu-Val-Asp-Aldehyd) und '''DEVD-fmk''' (Asp-Glu-Val-Asp-O-Methyl-fluormethylketon) wurden zwei Caspase-Inhibitoren entwickelt. Die N-Acetyl-Variante des DEVD-CHO (AcDEVD-CHO = N-Acetyl-Asp-Glu-Val-Asp-Aldehyd) reduziert die [[Nervengift|Neurotoxizität]] der [[Chemotherapeutika]] [[Cisplatin]], [[Cyclophosphamid]], [[Methotrexat]], [[Vinblastin]] und [[Thiotepa]].<ref>W. Rzeski et al.: ''Excitotoxicity and apoptosis mediate neuronal toxicity of cytostatic agents.'' In: ''Society for Neuroscience 27th Annual Meeting.'' Los Angeles 1998.</ref><ref>W. Rzeski: ''Anticancer agents are potent neurotoxins in vitro and in vivo.'' In: ''Ann Neurol.'' 56/2004, S. 351–360. PMID 15349862</ref><br />
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== Einzelnachweise ==<br />
<references /><br />
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== Literatur ==<br />
* N. Schmidt: ''Evolution des programmierten Zelltods: Biochemische und immunhistochemische Untersuchungen an Caspasen in Hydra.'' Dissertation. LMU, München 2003. ([http://edoc.ub.uni-muenchen.de/1241/1/Schmidt_Nikola.pdf edoc.ub.uni-muenchen.de], PDF-Datei; 3,64&nbsp;MB)<br />
* T. Fernandes-Alnemri: ''Mch3, a novel human apoptotic cysteine protease highly related to CPP32.'' In: ''[[Cancer Research]].'' 55/1995, S.&nbsp;6045–6052.<br />
* T. Fernandes-Alnemri: ''In vitro activation of CPP32 and Mch3 by Mch4, a novel human apoptotic cysteine protease containing two FADD-like domains.'' In: ''[[Proceedings of the National Academy of Sciences]].'' 93/1996, S.&nbsp;7464–7469.<br />
* M. Garcia-Calvo et al.: ''Inhibition of human caspases by peptide-based and macromolecular inhibitors.'' In: ''[[Journal of Biological Chemistry]].'' 273/1998, S.&nbsp;32608–32613.<br />
* V. Gurtu: ''Fluorometric and colorimetric detection of caspase activity associated with apoptosis.'' In: ''[[Analytical Biochemistry]].'' 251/1997, S.&nbsp;98–102.<br />
* V. J. Kidd: ''Proteolytic activities that mediate apoptosis.'' In: ''[[Annual Review of Physiology]].'' 60/1998, S.&nbsp;533–573.<br />
* N. Margolin et al.: ''Substrate and inhibitor specificity of interleukin-1 beta-converting enzyme and related caspases.'' In: ''Journal of Biological Chemistry.'' 272/1997, S.&nbsp;7223–7228.<br />
* M. Muzio et al.: ''FLICE, a novel FADD-homologous ICE/CED-3-like protease, is recruited to the CD95 (Fas/APO-1) death - inducing signaling complex.'' In: ''[[Cell (Zeitschrift)|Cell]].'' 85/1996, S.&nbsp;817–827.<br />
* D. W. Nicholson et al.: ''Identification and inhibition of the ICE/CED-3 protease necessary for mammalian apoptosis.'' In: ''[[Nature]].'' 376/1995, S.&nbsp;37–43.<br />
* J. Rotonda et al.: ''The three-dimensional structure of apopain/CPP32, a key mediator of apoptosis.'' In: ''[[Nature Structural Biology]].'' 3/1996, S.&nbsp;619–625.<br />
* P. Schotte et al.: ''Non-specific effects of methyl ketone peptide inhibitors of caspases.'' In: ''[[FEBS Letters]].'' 442/1999, S.&nbsp;117–121.<br />
* R. V. Talanian et al.: ''Substrate specificities of caspase family proteases.'' In: ''Journal of Biological Chemistry.'' 272/1997, S.&nbsp;9677–9682.<br />
* R. V. Talanian, H. J. Allen: ''Roles of caspases in inflammation and apoptosis: prospects as drug discovery targest.'' In: ''[[Annual Reports in Medicinal Chemistry]].'' 33/1988, S.&nbsp;273–282.<br />
* N. A. Thornberry et al.: ''A combinatorial approach defines specificities of members of the caspase family and granzyme B.'' In: ''Journal of Biological Chemistry.'' 272/1997, S.&nbsp;17907–17911.<br />
* P. Villa et al.: ''Caspases and caspase inhibitors.'' In: ''[[Trends in Biochemical Sciences]].'' 22/1997, S.&nbsp;388–393.<br />
<br />
== Weblinks ==<br />
* [http://www.copewithcytokines.de/cope.cgi?key=DEVD copewithcytokines.de, ''DEVD'']<br />
<br />
{{SORTIERUNG:Devd Sequenz}}<br />
[[Kategorie:Proteindomäne]]</div>imported>RonMeier