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{{SEITENTITEL:D-Alanin-Transpeptidase}}
{{Infobox Protein
| Name = D-Ala-D-Ala-Carboxypeptidase (''[[Escherichia coli]]'' K12)
| Bild =
| Bild_legende = 
| PDB = {{PDB2|3fwl}}, {{PDB2|3fwm}}
| Groesse = 844 Aminosäuren
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur = Monomer, Homodimer, Heterotrimer
| Isoformen = mehrere
| Symbol = [http://www.ecogene.org/geneInfo.php?eg_id=EG10605 mrcB] (EcoGene)
| AltSymbols =
| UniProt = P02919
| CAS =
| CASergänzend =
| EC-Nummer = 3.4.16.4
| Kategorie = Serinproteasen
| Reaktionsart = Trennung von Peptidbindungen
| Substrat = (Ac)2-L-Lys-D-Ala-D-Ala
| Produkte = (Ac)2-L-Lys-D-Ala + D-Ala
| Homolog_fam =
| Taxon = [[Bakterien]]
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}
'''D-Alanin-Transpeptidase''' (genauer: '''D-Alanyl-D-Alanin-Carboxypeptidase''', auch '''DD-Transpeptidase''') ist ein [[Enzym]], das ausschließlich in [[Bakterium|Bakterien]] vorkommt. Es ist für die Quervernetzung der Kohlenhydrat-Bausteine ([[Peptidoglycane]]) der bakteriellen [[Zellwand|Zellwände]] und damit für ihre Festigkeit verantwortlich. Das Enzym ist der Ansatzpunkt für [[beta-Lactam-Antibiotika]] (beispielsweise [[Penicillin]]), die seine enzymatische Aktivität irreversibel hemmen; dabei geht das Antibiotikum eine feste Bindung mit Aminosäuren des aktiven Zentrums ein und verhindert so eine Neusynthese der Zellwand, wodurch es zur Lyse kommt (bakterizider Effekt) bzw. die Zellteilung gestoppt wird, was wiederum einen bakteriostatischen Effekt nach sich zieht.<ref>{{UniProt|P02919}}</ref>

Die DD-Transpeptidase ist ein [[Penicillin-bindendes Protein]]. Es gibt mehrere Enzymfamilien mit vergleichbarer Aktivität, die einerseits zu den [[Serinproteasen]] und andererseits zu den [[Metalloproteasen]] gehören. Es werden vier Enzymfamilien unterschieden, die unterschiedliche Herkunft haben: D-Alanyl-D-Alanin-Carboxypeptidase A, B und C, sowie Zink-D-Ala-D-Ala-Carboxypeptidasen.<ref>{{Internetquelle | url=http://www.ebi.ac.uk/interpro/IEntry?ac=IPR018044 | titel=IPR018044 Peptidase S11, D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase A | hrsg=EBI | werk=InterPro 32.0 | zugriff=2011-05-09 | sprache=en }}</ref><ref>{{Internetquelle | url=http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/famsum?family=S12 | titel=Peptidase family S12 (D-Ala-D-Ala carboxypeptidase B family) | hrsg=Sanger | werk=MEROPS 2011 | zugriff=2011-05-09 | sprache=en }}</ref><ref>{{Internetquelle | url=http://www.ebi.ac.uk/interpro/IEntry?ac=IPR000667 | titel=IPR000667 Peptidase S13, D-Ala-D-Ala carboxypeptidase C | hrsg=EBI | werk=InterPro 32.0 | zugriff=2011-05-09 | sprache=en }}</ref><ref>{{Internetquelle | url=http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/famsum?family=S15 | titel=Peptidase family M15 | hrsg=Sanger | werk=MEROPS 2011 | zugriff=2011-05-09 | sprache=en }}</ref>

== Katalysierte Reaktion ==
Die Vernetzung der Zellwand findet zwischen [[Peptid]]-Resten statt, die über [[N-Acetylmuraminsäure]] mit dem Kohlenhydratanteil der Peptidoglycane verbunden sind. Dies sind insbesondere [[Alanin|D-Alanin]]-Reste. Sie spielt in erster Linie bei der Zellteilung eine Rolle, da hier Teile der Zellwand neu synthetisiert werden müssen.

== Literatur ==
*{{Literatur
|Autor=[[Joachim Rassow]]
|Titel=Biochemie
|Herausgeber=Michael Gekle u. a.
|Verlag=Georg Thieme Verlag
|Ort=Stuttgart
|Datum=2008
|ISBN=978-3-13-125352-1
|Seiten=43f}}

== Einzelnachweise ==
<references/>

[[Kategorie:Peptidase]]

D-Alanin-Transpeptidase - Versionsgeschichte

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