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[[Datei:Cytochrome c.png|mini|200px|Struktur des Proteins Cytochrom ''c'' mit der prosthetischen Gruppe Häm ''c'']]

'''Cytochrome''' (auch: ''Zytochrome'', von griech. ''kýtos'' ''= Gefäß, Höhlung, Zelle'' und ''chroma = Farbe'') sind farbige [[Proteine]] (Chromoproteine) (daher der Name, der „Zellfarbstoff“ bedeutet), die [[Häme (Stoffgruppe)|Häme]] als [[prosthetische Gruppe]] enthalten und als [[Reduktion (Chemie)|Redoxvermittler]] fungieren, indem das [[Eisen]]ion im Häm die [[Oxidationszahl]] wechselt. Cytochrome werden nach der Variante des Häms, das sie enthalten, und nach ihrem Licht-[[Absorptionsspektrum]] unterschieden.<ref>[http://www.nlm.nih.gov/cgi/mesh/2009/MB_cgi?mode=&term=Cytochromes MeSH: ''Cytochromes'']</ref>

Sie spielen eine Rolle bei der [[Zellatmung]], bei der [[Photosynthese]] und bei anderen biochemischen Vorgängen, wo sie als Überträger von [[Elektron]]en bei [[Redoxreaktion]]en (Kofaktor von [[Oxidoreduktase]]n) wirken. Es gibt circa 50 verschiedene Typen. Cytochrome kommen in [[Zellorganelle]]n wie [[Mitochondrien]] und [[Chloroplast]]en vor. Außerdem kommen Cytochrome in Tieren im [[Braunes Fettgewebe|braunen Fettgewebe]] vor. Die Cytochrome geben dabei – zusammen mit zahlreichen Gefäßen – dem Fettgewebe seine braune Farbe.<ref>Audrey Ensminger (Hrsg.): ''Foods & Nutrition Encyclopedia.'' Edition: 2, CRC Press, 1994, p. 1638. ISBN 0-8493-8980-1</ref>

== Geschichte ==
Die Cytochrome wurden 1884 von McMunn<ref>McMunn, C. A. (1884): ''On myohaematin, an intrinsic muscle-pigment of vertebrates and invertebrates, on histohaematin, and on the spectrum of the suprarenal bodies''. In: ''Proceedings of the Physiological Society''. Bd. 5, S. XXIV–XXVI, {{PMC|1485163}}.</ref> entdeckt. Erst 40 Jahre nach der Entdeckung konnte [[David Keilin]]<ref>Keilin, D. (1925): ''On cytochrome, a respiratory pigment, common to animals, yeast, and higher plants''. In: ''[[Proceedings of the Royal Society of London]].'' Series B. Bd. 98, S. 312–339 {{JSTOR|81121}}.</ref> die Spektren von lebenden Zellen interpretieren als die der drei wichtigsten Cytochrome ''a'', [[Cytochrom b|''b'']] und [[Cytochrom c|''c'']].<ref>Margoliash, E. & Schejter, A (1984): ''100 and 70 years ago: Myohaematins and histohaematins (cytochromes)''. In: ''[[Trends Biochem. Sci.]]'' Bd. 9, S. 364–367, [[doi:10.1016/0968-0004(84)90062-8]].</ref><ref>Slater, E.C. (2003): ''Keilin, cytochrome, and the respiratory chain''. In: ''[[J. Biol. Chem.]]'' Bd. 278, S. 16455–16461. PMID 12560322, [[doi:10.1074/jbc.X200011200]].</ref>

== Eigenschaften ==
Cytochrome besitzen als [[prosthetische Gruppe]] ein oder mehrere Häm-Moleküle. Die Cytochrome unterscheiden sich im Häm-Typ und vom [[Apoprotein]], welches das Häm umgibt.
Nach ihren charakteristischen [[Absorptionsspektrum|Licht-Absorptionsspektren]] unterscheidet man die Cytochrome ''a'', ''[[Cytochrom b|b]]'', ''[[Cytochrom c|c]]'', ''d'' und ''f'', die meist noch einmal mit nachgestellten Nummern weiter unterschieden werden (siehe beispielsweise [[Cytochrom-b6f-Komplex]], [[Cytochrom c6]] oder [[Succinat-Dehydrogenase#Struktur|Succinat-Dehydrogenase §Struktur]]). Der spezifische Absorptionsbereich von blauen Wellenlängen wird nach dem Entdecker [[Soret-Bande]] genannt.

Aufgrund der optischen Eigenschaften der Cytochrome wird der Stoffwechsel von [[Backhefe]] ''Saccharomyces cerevisiae'' durch Licht beeinflusst. Frühe Forschung konnten eine Zerstörung der Cytochrome durch Licht nachweisen.<ref>{{Literatur |Autor=Helga Ninnemann, W. L. Butler, B. L. Epel |Titel=Inhibition of respiration in yeast by light |Sammelwerk=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics |Band=205 |Nummer=3 |Datum=1970-06-30 |ISSN=0005-2728 |DOI=10.1016/0005-2728(70)90115-5 |Seiten=499–506}}</ref> Aktuellere Forschung sieht vielmehr eine evolutionäre Anpassung der [[Circadiane Rhythmik|circadianen Rhythmen]] von Hefen durch die Absorption und damit ein Schutz gegen Lichtschädigung und [[Reaktive Sauerstoffspezies|Sauerstoffradikale]].<ref>{{Literatur |Autor=James Brian Robertson, Chris R. Davis, Carl Hirschie Johnson |Titel=Visible light alters yeast metabolic rhythms by inhibiting respiration |Sammelwerk=Proceedings of the National Academy of Sciences |Band=110 |Nummer=52 |Datum=2013-12-24 |ISSN=0027-8424 |DOI=10.1073/pnas.1313369110 |PMC=3876234 |PMID=24297928 |Seiten=21130–21135}}</ref>

== Beispiele ==
Das bestuntersuchte Cytochrom ist das [[Cytochrom c|Cytochrom ''c'']], welches aus dem Herzmuskelgewebe von [[Thunfisch]]en oder [[Hauspferd|Pferden]] gewonnen wird. Es besteht aus ungefähr 100 [[Aminosäure]]n und die [[Molekül|molekulare]] Struktur ist durch [[Proteinkristallographie]] gut charakterisiert. Cytochrom ''c'' ist evolutionsgeschichtlich ein sehr altes [[Protein]].

Im Gegensatz zu vielen anderen Cytochromen, die Aufgaben beim Elektronentransport wahrnehmen, sind „[[Cytochrom P450]]“-Proteine und [[Cyclooxygenasen]] [[Enzym]]e, meist [[Oxygenasen]].

Die Cytochrome OmcS und vor allem OmcZ in den [[Pilus|Pili]] einiger ''[[Geobacter]]''-Arten machen diese zu [[mikrobielle Nanodrähte|mikrobiellen Nanodrähten]] ({{enS|nanowires}}, auch E-Pili genannt).<ref name="Malvankar2023">Nikhil S. Malvankar: ''Behind the paper: [https://microbiologycommunity.nature.com/posts/an-ultra-stable-protein-nanowire-made-by-bacteria-provides-clues-to-combating-climate-change An Ultra-Stable Protein Nanowire Made by Bacteria Provides Clues to Combating Climate Change]''. Auf: ''[[nature]] portfolio'' - ''Microbiology Community'', 2. Februar 2023.</ref>

== Literatur ==
<references />

== Weblinks ==
{{Commonscat|Cytochromes|Cytochrome}}
* [https://www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/etp/etp4.html Internationale Nomenklatur der Cytochrome (IUBMB)] (englisch)
* {{Webarchiv |url=http://metallo.scripps.edu/promise/CYTOCHROMES.html |wayback=20120728115522 |text=PROMISE Datenbank: Cytochrome}} (englisch)
* [https://bioinformatics.charite.de/supercyp/ SuperCYP: Datenbank für Drug-Cytochrom-Interaktionen] (englisch)

[[Kategorie:Proteingruppe]]
[[Kategorie:Porphyrinkomplex| Cytochrome]]

Cytochrome - Versionsgeschichte

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