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{{Infobox Protein
| Name = Cytochrom ''c''6 (''[[Chlamydomonas reinhardtii]]'')
| Bild = Structure of Cytochrome c6 from Chlamydomonas reinhardtti (PDB-1cyj).png
| Bild_legende = Bändermodell (Häm als Stäbchen), nach {{PDB|1cyj}} (C. reinhardtii)
| PDB =
{{PDB2|1A2S}},
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| Groesse = 85–90 Aminosäuren, ca. 10 kDa<ref name="Kerfeld:1995">{{Literatur |Autor=[[Cheryl Kerfeld|C. A. Kerfeld]], H. P. Anwar, R. Interrante, S. Merchant, T. O. Yeates |Titel=The structure of chloroplast cytochrome c6 at 1.9 A resolution: evidence for functional oligomerization |Sammelwerk=[[Journal of Molecular Biology]] |Band=250 |Nummer=5 |Datum=1995-07-28 |Seiten=627–647 |DOI=10.1006/jmbi.1995.0404 |PMID=7623381}}</ref>
| Kofaktor = [[Häm]]
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| UniProt = P08197
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'''Cytochrom ''c''6''' (auch Cytochrom ''c''552, Cytochrom ''c''553) ist ein monomeres, lösliches [[Häm|Häm-Protein]], das in vielen [[Cyanobakterien]] und einigen Algen am [[Photosynthese|photosynthetischen]] Elektronentransport beteiligt ist. Es hat hier die Funktion des löslichen Elektronenträgers zwischen [[Cytochrom-c-Reduktase|Cytochrom-''bc''1-Komplex]] bzw. [[Cytochrom-b6f-Komplex|Cytochrom-''b''6''f''-Komplex]] und [[Photosystem I|Photosystem I]]. Einige Cyanobakterien produzieren ausschließlich Cytochrom ''c''6, höhere Pflanzen haben diese Fähigkeit verloren und synthetisieren stattdessen das kupferhaltige [[Plastocyanin]]. Eine in höheren Pflanzen wie [[Acker-Schmalwand]] (''Arabidopsis thaliana'') gefundene Variante des Cytochrom ''c''6 hat wahrscheinlich nur eine Signalfunktion. Einige Cyanobakterien und eukaryotischen Algen synthetisieren beide Proteine. Wie Plastocyanin kann das Protein nur ein Elektron aufnehmen und wieder abgeben. Es ist ein Klasse-I-[[Cytochrom c|Cytochrom ''c'']], das von dem Gen ''petJ'' kodiert wird und etwa 10 [[Dalton (Einheit)|kDa]] schwer ist.

== Funktion in der photosynthetischen Elektronentransportkette ==

Die Lichtreaktion der [[Photosynthese]] ist eine Abfolge von Elektronenübergängen, die bei Pflanzen in den [[Thylakoide]]n der grünen Chloroplasten stattfindet. Der Proteinkomplex [[Photosystem II]] gewinnt unter der Nutzung von Lichtenergie Elektronen aus Wasser. Die Elektronen werden zunächst auf das kleine Molekül [[Plastochinon]], und dann über den [[Cytochrom-b6f-Komplex|Cytochrom-''b''6''f''-Komplex]] übertragen, um von dort mit Hilfe von Plastocyanin oder Cytochrom ''c''6 in das [[Photosystem I]] zu gelangen, um letztlich [[Nicotinamidadenindinukleotidphosphat|NADP+]] zu reduzieren.

Obwohl sowohl Cytochrom ''c''6 als auch Plastocyanin Elektronen vom Cytochrom-''b''6''f''-Komplex aufnehmen und an Photosystem I abgeben können, besitzen sie keine Ähnlichkeit in Sequenz oder Struktur. Allerdings weisen aber eine Reihe von ähnlichen physikalischen Eigenschaften auf: beide Proteine haben ähnliche Molekülmassen (ca. 10 kDa), Durchmesser ca. 3 nm), [[Redoxpotential]]e (ca. +370 mV) und isoelektrische Punkte (ca. 4,5).<ref name="Kerfeld:1995" /> Cytochrom ''c''6 ist für eine effiziente Bindung an Photosystem I nicht auf die PsaF-Untereinheit angewiesen und bindet somit auf eine andere Weise an den Komplex als Plastocyanin.<ref>{{Literatur |Autor=A. B. Hope |Titel=Electron transfers amongst cytochrome f, plastocyanin and photosystem I: kinetics and mechanisms |Sammelwerk=[[Biochimica et Biophysica Acta]] |Band=1456 |Nummer=1 |Datum=2000-01-03 |Seiten=5–26 |PMID=10611452}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Manuel Hervás, José A. Navarro, Fernando P. Molina-Heredia, Miguel A. De la Rosa |Titel=The reaction mechanism of Photosystem I reduction by plastocyanin and cytochrome c6 follows two different kinetic models in the cyanobacterium Pseudanabaena sp. PCC 6903 |Sammelwerk=Photosynthesis Research |Band=57 |Nummer=1 |Datum=1998-07 |ISSN=0166-8595 |Seiten=93–100 |DOI=10.1023/a:1006036105296}}</ref>

== Eigenschaften ==

Cytochrom ''c''6 ist mit dem löslichen [[Cytochrom c|Cytochrom-''c'']] der [[Mitochondrium|Mitochondrien]] und Cytochrom ''c''2 der [[Purpurbakterien]] verwandt. Die [[Häm]]gruppe wird kovalent über zwei Cysteine mittels [[Thioether]]bindungen gebunden.<ref name="Kerfeld:1995" /> Bei Eukaryoten erfolgt die Synthese der Cytochrom-''c''6-Vorstufe (Prä-Apocyt ''c''6) im [[Zytosol]], welche nach Translokation ins Thylakoidlumen durch Peptidasen in seine reife Form überführt wird.<ref>{{Literatur |Autor=G. Howe, S. Merchant |Titel=Maturation of thylakoid lumen proteins proceeds post-translationally through an intermediate in vivo |Sammelwerk=[[Proceedings of the National Academy of Sciences]] |Band=90 |Nummer=5 |Datum=1993-03-01 |Seiten=1862–1866 |PMC=45980 |PMID=8446600}}</ref> Eine Cytochrom-''c''-[[Lyase]] stattet das Apoprotein mit der Hämgruppe aus.<ref>{{Literatur |Autor=Z. Xie, S. Merchant |Titel=A novel pathway for cytochromes c biogenesis in chloroplasts |Sammelwerk=[[Biochimica et Biophysica Acta]] |Band=1365 |Nummer=1–2 |Datum=1998-06-10 |Seiten=309–318 |PMID=9693743}}</ref>

== Expression bei Kupfermangel in ''Chlamydomonas reinhardtii'' ==

Die Grünalge ''[[Chlamydomonas reinhardtii]]'' gehört neben einigen Cyanobakterien und anderen eukaryotischen Algen zu einer Reihe von Organismen, die sowohl Cytochrom ''c''6 als auch Plastocyanin bilden können. In ''C. reinhardtii'' wird das Protein bei Kupferkonzentrationen unter 50 nM exprimiert und ersetzt Plastocyanin funktionell als luminalen Elektronenträger.<ref name="Wood:1978">{{Literatur |Autor=P. M. Wood |Titel=Interchangeable copper and iron proteins in algal photosynthesis. Studies on plastocyanin and cytochrome c-552 in Chlamydomonas |Sammelwerk=[[FEBS Journal|European Journal of Biochemistry]] |Band=87 |Nummer=1 |Datum=1978-06-01 |ISSN=0014-2956 |Seiten=9–19 |PMID=208838}}</ref> Unter diesen Bedingungen wird die Plastocyanin-Expression unterdrückt.<ref name="Wood:1978" /> Ist Kupfer wieder in ausreichender Menge vorhanden, wird die Plastocyanin-Expression wieder aktiviert und Cytochrom ''c''6 nicht mehr produziert.<ref>{{Literatur |Autor=S. Merchant, L. Bogorad |Titel=Metal ion regulated gene expression: use of a plastocyanin-less mutant of Chlamydomonas reinhardtii to study the Cu(II)-dependent expression of cytochrome c-552 |Sammelwerk=[[The EMBO Journal]] |Band=6 |Nummer=9 |Datum=1987-09 |Seiten=2531–2535 |PMC=553670 |PMID=2824187}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=G. Sandmann, P. Böger |Titel=Copper-mediated Lipid Peroxidation Processes in Photosynthetic Membranes |Sammelwerk=Plant Physiology |Band=66 |Nummer=5 |Datum=1980-11 |ISSN=0032-0889 |Seiten=797–800 |PMC=440728 |PMID=16661528}}</ref>

== Bedeutung als Signalmolekül in höheren Pflanzen ==

In höheren Pflanzen wurde des Weiteren eine modifizierte Form des Cytochrom ''c''6 gefunden, die über ein zusätzliches, stark konserviertes zwölf Aminosäuren langes Motiv verfügt. Diese Variante wird in [[Acker-Schmalwand|''Arabidopsis thaliana'']] in geringen Mengen in photosynthetisch aktiven Geweben exprimiert und besitzt möglicherweise eine Signalfunktion.<ref>{{Literatur |Autor=Christopher J. Howe, Beatrix G. Schlarb-Ridley, Juergen Wastl, Saul Purton, Derek S. Bendall |Titel=The novel cytochrome c6 of chloroplasts: a case of evolutionary bricolage? |Sammelwerk=Journal of Experimental Botany |Band=57 |Nummer=1 |Datum=2006 |ISSN=0022-0957 |Seiten=13–22 |DOI=10.1093/jxb/erj023 |PMID=16317035}}</ref> ''Arabidopsis''-Cytochrom-''c''6 kann Plastocyanin nicht funktionell ersetzen, da es ein Redoxpotential besitzt, das zu niedrig ist, um Cytochrom-''f'' zu oxidieren.<ref name="MolinaHeredia:2003">{{Literatur |Autor=Fernando P. Molina-Heredia, Jrgen Wastl, José A. Navarro, Derek S. Bendall, Manuel Hervás |Titel=Photosynthesis: a new function for an old cytochrome? |Sammelwerk=[[Nature]] |Band=424 |Nummer=6944 |Datum=2003-07-03 |Seiten=33–34 |DOI=10.1038/424033b |PMID=12840749}}</ref> Eine Elektronenabgabe an Photosystem I wäre aber dennoch möglich. In kinetischen Analysen mit ''Arabidopsis''-PS I wurde eine im Vergleich zu Plastocyanin 100-fach weniger effiziente Bindung des ''Arabidopsis''-Cytochrom ''c''6 gemessen; Cytochrom ''c''6 aus Algen zeigt dagegen eine ähnliche Effizienz wie ''Arabidopsis''-Plastocyanin.<ref name="MolinaHeredia:2003" />

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Elektronentransportprotein]]
[[Kategorie:Photosynthese]]

Cytochrom c6 - Versionsgeschichte

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