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{{Infobox Protein
| Name =
| Bild = Cytochrome c.png
| Bild_legende = Bändermodell des Cytochrom ''c'' mit der prosthetischen Gruppe Häm ''c'' als Stäbchenmodell.
| PDB = 
| Groesse = 104 Aminosäuren
| Kofaktor = [[Häm]]
| Precursor =
| Struktur =
| Isoformen =
| HGNCid = 19986
| Symbol = CYCS
| AltSymbols =
| OMIM = 123970
| UniProt = P99999
| MGIid =
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer =
| Kategorie =
| Peptidase_fam =
| Inhibitor_fam =
| Reaktionsart =
| Substrat =
| Produkte =
| Homolog_fam =
| Taxon = Lebewesen<ref>[https://omabrowser.org/oma/omagroup/942499/members/ Homologiegruppe bei OMA]</ref>
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}
[[Bild:Heme c structure.svg|miniatur|Strukturformel des Häm ''c''.]]

'''Cytochrom ''c''''' ist ein kleines [[Protein]] aus der Familie der [[Cytochrome]], das in den [[Mitochondrium|Mitochondrien]] bei der [[Atmungskette|oxidativen Phosphorylierung]] (Energiegewinnung) eine entscheidende Rolle als Elektronencarrier (Elektronentransporter) spielt. [[Ortholog]]e des Cytochrom c kommen in allen Lebewesen als Mono- und Multimere vor. Beim Menschen sind [[Mutation]]en im ''CYCS''-[[Gen]] mögliche Ursache für Cytochrom c-Mangel und familiäre [[Thrombozytopenie]].<ref name='u'>{{UniProt|P99999}}</ref>

== Struktur ==
Die [[Primärstruktur]] des humanen Cytochrom ''c'' besteht aus 104 [[Aminosäuren]]. Das Cytochrom ''c'' besitzt als [[prosthetische Gruppe]] ein [[Häme (Stoffgruppe)|Häm ''c'']], das über zwei [[Thioether]]-Brücken an zwei [[Cystein]]-Reste im Protein gebunden ist. Das zentrale Eisen(II)-Ion (Fe<sup>2+</sup>) ist [[Oktaeder|oktaedrisch]] [[Komplexchemie|komplexiert]] über [[koordinative Bindung]]en zu den vier [[Stickstoff]]-Atomen (äquatorial) der [[Pyrrol]]e im [[Porphyrine|Porphyrin]] und axial zu einem Stickstoff-Atom eines [[Histidin]]-Restes und zu einem Schwefel-Atom eines [[Methionin]]-Restes im Protein.<ref name='u'/>

Die Häm-Gruppe ist außerdem für die rote Farbe des Cytochrom ''c'' verantwortlich. Für Cytochrom c wurde auch eine [[molten Globule|molten-Globule]]-Struktur beschrieben.

== Funktion ==
Das [[Enzym]] [[Cytochrom-c-Reduktase|Cytochrom-''c''-Reduktase]] (Komplex III der [[Atmungskette]]) oxidiert über den [[Q-Zyklus]] ein Molekül [[Ubichinon|Coenzym Q]] (CoQ) in der inneren Membran der Mitochondrien und reduziert dabei zwei Moleküle Cytochrom ''c'', die sich im Intermembranraum befinden. Das Enzym [[Cytochrom-c-Oxidase|Cytochrom-''c''-Oxidase]] (Komplex IV der Atmungskette) oxidiert vier Moleküle Cytochrom ''c'' und reduziert dabei ein Molekül [[Sauerstoff]] zu zwei Molekülen [[Wasser]].

Bei Beschädigung der Mitochondrien wird Cytochrom ''c'' durch die äußere Membran hindurch ins [[Zytosol]] abgegeben, wo es über eine Signalkaskade den programmierten Zelltod ([[Apoptose]]) auslöst.

Da Cytochrom ''c'' in praktisch allen Lebewesen vorkommt und sich seine Primärstruktur zwischen ähnlichen Arten nur in wenigen Aminosäuren unterscheidet, ist es ein wichtiges Mittel zur [[Taxonomie|taxonomischen]] Einteilung der Lebewesen und ein Indiz für die evolutionäre Entwicklung der Arten. Wichtige Grundlagenarbeiten hierfür wurden von [[Walter M. Fitch]] publiziert.<ref>[[Walter M. Fitch]]: ''The molecular evolution of cytochrome c in eukaryotes.'' In: ''Journal of Molecular Evolution'', Band 8, Nr. 1, 1976, S. 13–40, {{DOI|10.1007/BF01738880}}</ref>

== Siehe auch ==
Enzymkomplexe der [[Atmungskette]]:
* Komplex I, auch [[NADH-Dehydrogenase]]
* Komplex II, auch [[Succinat-Dehydrogenase]]
* Komplex III, auch [[Cytochrom-c-Reduktase|Cytochrom-''c''-Reduktase]]
* Komplex IV, auch [[Cytochrom-c-Oxidase|Cytochrom-''c''-Oxidase]]
* Komplex V, auch [[ATP-Synthase]]

== Einzelnachweise ==
<references />

== Literatur ==
* I. Bertini ''et al.'' (2006): ''Cytochrome c: occurrence and functions.'' In: ''[[Chemical Reviews]].'' Bd. 106, S. 90–115. PMID 16402772.

[[Kategorie:Elektronentransportprotein]]
[[Kategorie:Porphyrinkomplex]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 7 (Mensch)]]

Cytochrom c - Versionsgeschichte

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