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[[Datei:1q90 opm.png|250px|mini|Cytochrom-''b''6''f''-Komplex aus ''Chlamydomanas reinhardtii'' ({{PDB2|1q90}}). Die Grenzen der Lipiddoppelmembran sind rot (luminale Seite) und blau (stromale Seite) eingezeichnet.]]

Der '''Cytochrom-''b''6''f''-Komplex''' (auch Plastochinol-Plastocyanin-Oxidoreduktase) ist ein [[Proteinkomplex]] und [[Transmembranprotein]]. Er ist in die [[Thylakoid]]membran von Pflanzen, [[Algen]] und [[Cyanobakterien]] eingebettet. Neben dem [[Photosystem II]] und dem [[Photosystem I]] ist er einer der zentralen Proteinkomplexe der oxygenen [[Photosynthese]]. Er hat die Aufgabe, Elektronen von membrangebundenem [[Plastochinon]] auf lösliches [[Plastocyanin]] bzw. [[Cytochrom c6|Cytochrom ''c''6]] zu übertragen und Protonen vom Stroma ins Lumen zu „pumpen“. Seine Funktion ähnelt somit dem [[Cytochrom-bc1-Komplex|Cytochrom-''b''c1-Komplex]].

== Struktur ==
Der funktionale Komplex ist ein Homo-Dimer von etwa 220 [[Dalton (Einheit)|kDa]], dessen zwei Monomere aus jeweils neun Untereinheiten aufgebaut sind. In Pflanzen sind die drei Untereinheiten PetC, PetM, [[Ferredoxin-NADP-Reduktase|Ferredoxin-NADP+-Reduktase]]/''petH'' auf dem Kerngenom und die sechs Untereinheiten PetA, PetB, PetD, PetN, PetG und PetL auf dem Plastidengenom codiert.<ref name="Whitelegge:2002">Whitelegge, J.P., ''et al.'' (2002): ''Full subunit coverage liquid chromatography electrospray ionization mass spectrometry (LCMS+) of an oligomeric membrane protein: cytochrome b(6)f complex from spinach and the cyanobacterium Mastigocladus laminosus.'' In: Mol Cell Proteomics '''1'''(10): S. 816–827; PMID 12438564</ref> Das Monomer enthält sieben Kofaktoren: Ein [[Chlorophyll]]-''a''-Molekül, ein [[β-Carotin]], ein [[Eisen-Schwefel-Cluster]], das [[Häm]] des Cytochrom ''f'', und die drei Hämgruppen des Cytochrom ''b''6 (Häm ''bn'', ''bp'' und ''x'').

PetC, nach seinem Entdecker [[John S. Rieske]] auch [[Rieske-Protein]] genannt,<ref>Rieske, JS., Maclennan, DH. und Coleman, R. (1964): ''Isolation and properties of an iron-protein from the (reduced coenzyme Q)-cytochrome C reductase complex of the respiratory chain''. In: [[Biochemical and Biophysical Research Communications]] '''15'''(4); 338–344; [[doi:10.1016/0006-291X(64)90171-8]]</ref> zählt zu den kerncodierten Untereinheiten und enthält einen [[Eisen-Schwefel-Cluster|2-Eisen-2-Schwefel-Cluster]]. Es ist wichtig für die Stabilität des Dimers, da dessen transmembrane Helix mit der Helix des jeweils anderen Monomers interagiert.<ref name="Hauska">Hauska, G., Schütz, M., Büttner, M. (1996): ''The Cytochrome b6f Complex – Composition, Structure and Function.'' In: Oxygenic Photosynthesis: The Light Reaction, ed. O.D.R.a.Y. C.F., Kluwer Academic Publisher.</ref><ref name="Maiwald:2003">Maiwald, D., ''et al.'' (2003): ''Knock-out of the genes coding for the Rieske protein and the ATP- synthase delta-subunit of Arabidopsis. Effects on photosynthesis, thylakoid protein composition, and nuclear chloroplast gene expression.'' In: Plant Physiol '''133'''(1); S. 191–202; PMID 12970486</ref> Die Rolle der kerncodierten Untereinheit PetM ist bislang nicht bekannt. Die dritte kerncodierte Untereinheit ist die [[Ferredoxin-NADP-Reduktase|Ferredoxin-NADP+-Reduktase]] (FNR, codiert durch das Gen ''petH''), die auf der Stromaseite des Komplexes lokalisiert ist.

Die drei plastomcodierten Untereinheiten PetA (Cytochrom ''f''), PetB (Cytochrom ''b''6), PetD (Untereinheit IV) sind zusammen mit dem Rieske-Protein am linearen Elektronentransport beteiligt und essentiell für Zusammenbau, Stabilität und Funktion des Komplexes. Cytochrom ''f'' enthält ein Cytochrom des ''c''-Typs, das Häm wird also kovalent über [[Thioether]]bindungen von zwei Cysteinresten gebunden. Die ''b''6-Untereinheit des Komplexes enthält zwei [[Cytochrome]] des ''b''-Typs, die nach ihrer relativen Orientierung zum elektronegativen Lumen bzw. elektropositiven Stroma Cytochrom ''bn'' und Cytochrom ''bp'' (auch entsprechend ihrem Redoxpotential Cytochrom ''b''L von [[Englische Sprache|engl.]] ''low'' und ''b''H von ''high'') genannt werden. Die beiden Häme werden durch zwei Histidine nicht-kovalent gebunden. Die Bindung erfolgt wahrscheinlich spontan.<ref name="Baniulis:2008" /> Die Funktion des dritten Häms ("Häm ''x''" oder "Häm ''cn''") ist unbekannt.

Die drei kleinen plastomcodierten Untereinheiten PetN, PetG und PetL sind an der Peripherie des Komplexes lokalisiert und vermutlich an einer Interaktion mit den anderen Photosynthesekomplexen beteiligt. PetN und PetG scheinen essentiell zu sein, da ihr Ausschalten in ''[[Chlamydomonas reinhardtii|Chlamydomonas]]'' und [[Nicotiana tabacum|Tabak]] zum Verlust des Komplexes führt.<ref name="Hager:1999">Hager, M., ''et al.'' (1999): ''Targeted inactivation of the smallest plastid genome-encoded open reading frame reveals a novel and essential subunit of the cytochrome b(6)f complex.'' In: [[Embo J]], '''18'''(21); S. 5834–5842; PMID 10545095</ref><ref name="Berthold:1995">Berthold, D.A., C.L. Schmidt, und R. Malkin (1995): ''The deletion of petG in Chlamydomonas reinhardtii disrupts the cytochrome bf complex.'' In: [[J Biol Chem]], '''270'''(49); S. 29293–29298; PMID 7493961</ref><ref name="Schwenkert:2007">Schwenkert, S., ''et al.'' (2007): ''Role of the low-molecular-weight subunits PetL, PetG, and PetN in assembly, stability, and dimerization of the cytochrome b6f complex in tobacco.'' In: Plant Physiol '''144'''(4); S. 1924–1935; PMID 17556510</ref> In höheren Pflanzen existiert somit nur eine einzige nicht-essentielle Untereinheit, nämlich PetL.<ref name="Fiebig:2004">Fiebig, A., S. Stegemann, and R. Bock (2004): ''Rapid evolution of RNA editing sites in a small non-essential plastid gene.'' In: [[Nucleic Acids Research]] '''32'''(12); S. 3615–3622; PMID 15240834</ref> In ''Chlamydomonas'' dagegen führt ein Ausschalten von PetL zu einer Destabilisierung des Komplexes, wodurch der Komplexgehalt stark vermindert wird.<ref name="Takahashi">Takahashi, Y., ''et al.''(1996): ''The chloroplast ycf7 (petL) open reading frame of Chlamydomonas reinhardtii encodes a small functionally important subunit of the cytochrome b6f complex.'' In: Embo J '''15'''(14); S. 3498–3506; PMID 8670852</ref> Das Cyanobakterium ''Synechocystis'' besitzt derweil einen funktionalen Cytochrom-''b''6-Komplex ohne PetL.<ref name="Kanecko:1996">Kaneko, T., ''et al.'' (1996): ''Sequence analysis of the genome of the unicellular cyanobacterium Synechocystis sp. strain PCC6803. II. Sequence determination of the entire genome and assignment of potential protein-coding regions.'' In: DNA Res '''3'''(3); S. 109–136; PMID 8905231</ref>

== Funktion ==
Die Lichtreaktion der Photosynthese ist eine Abfolge von Elektronenübergängen, die bei Pflanzen in den Thylakoiden der grünen Chloroplasten stattfindet. Während des linearen Elektronentransports gewinnt [[Photosystem II]] unter der Nutzung von Lichtenergie Elektronen aus Wasser. Die Elektronen werden zunächst auf das membrangebundene Molekül [[Plastochinon]] (PQH2), und dann über den Cytochrom-''b''6''f''-Komplex auf Plastocyanin (PC) und schließlich über das [[Photosystem I]] auf [[Nicotinamidadenindinukleotidphosphat|NADP+]] übertragen. Der Komplex nimmt eine zentrale Rolle in der Elektronentransportkette der oxygenen Photosynthese ein, da die Oxidation von Plastochinol der langsamste und somit ratenlimitierende Schritt des linearen Elektronentransports ist.

Durch [[Photosystem II]] reduziertes PQH2 diffundiert in der Thylakoidmembran zum QO-Zentrum des Cytochrom-''b6f''-Komplexes. Dieser vermittelt zwei aufeinanderfolgende Elektronenübergänge. Das erste Elektron wird PQH2 durch das Rieske-Protein, ein [[Eisen-Schwefel-Cluster|2-Eisen-2-Schwefel-Protein]], entzogen. Dadurch entsteht ein Semichinon-Radikal PQH•−. Die Cytochrome ''bn'' und ''bp'' der ''b''-Untereinheit übertragen das zweite Elektron vom PQH•− auf ein oxidiertes Plastochinon (PQ), welches dann durch H+ aus dem Stroma protoniert wird und somit maßgeblich zum Aufbau der thylakoidalen Protonengradienten beiträgt ([[Q-Zyklus]]<ref name="Baniulis:2008">Baniulis ''et al.'' (2008): ''Structure-function of the cytochrome b6f complex''. In: Photochem Photobiol '''84''' (6) pp. 1349–1358, PMID 19067956</ref><ref name="Mitchell:1975">Mitchell (1975): ''Protonmotive redox mechanism of Cytochrome-b-c1 complex in respiratory-chain – protonmotive ubiquinone cycle''. In: [[FEBS Lett]] '''56''' (1); 1–6; PMID 239860</ref>).
Die PQH2-Oxidation ist mit einer Dauer von etwa 5 ms relativ langsam und so der ratenlimitierende Schritt der Elektronentransportkette.<ref name="Haehnel:1984">Haehnel (1984): ''Photosynthetic Electron Transport in Higher Plants''. In: [[Annu Rev Plant Biol]] '''35'''; 659–693; [[doi:10.1146/annurev.pp.35.060184.003303]]</ref><ref name="Baniulis:2008" /><ref name="Hope:2000">Hope (2000): ''Electron transfers amongst cytochrome f, plastocyanin and photosystem I: kinetics and mechanisms''. In: [[Biochim Biophys Acta]] '''1456''' (1) pp. 5–26; PMID 10611452</ref> Begründet ist dies wahrscheinlich in der notwendigen Konformationsänderung des Rieske-Proteins und der eingeschränkten Diffusion des PQH2 zum QO-Zentrum des Komplexes, das sich in einer tief eingesenkten Tasche befindet.<ref name="Baniulis:2008" />

Das Elektron wird vom Rieske-Protein über die Cytochrom-''f''-Untereinheit direkt auf das luminale, lösliche Protein Plastocyanin übertragen. In einigen Algen und Cyanobakterien geschieht die Übertragung mitunter auf den alternativen, löslichen Elektronenträger [[Cytochrom c6|Cytochrom ''c''6]].

In Summa wird PQH2 zu PQ reoxidiert, ein Elektron wird im Q-Zyklus wiederverwendet und ein Elektron wird schließlich auf [[Plastocyanin]], das jeweils ein Elektron aufnehmen kann, übertragen. Bei dieser Weitergabe wird außerdem pro Elektron ein Proton aus dem Stroma der Chloroplasten in das Thylakoidlumen transloziert.

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Oxidoreduktase]]
[[Kategorie:Proteinkomplex]]
[[Kategorie:Porphyrinkomplex]]
[[Kategorie:Elektronentransportprotein]]
[[Kategorie:Photosynthese]]

Cytochrom-b6f-Komplex - Versionsgeschichte

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