imported>Orci: /* Biosynthese und Metabolismus */ lf

2026-03-11T08:31:49Z

Biosynthese und Metabolismus: lf

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{{Infobox Chemikalie
| Strukturformel = [[Datei:L-Cystein - L-Cysteine.svg|125px|L-Cystein]]
| Strukturhinweis = Struktur von L-Cystein, dem natürlich vorkommenden [[Enantiomer]]
| Andere Namen = * 2-Amino-3-sulfanylpropansäure
* Thio[[serin]]
* α-Amino-β-mercaptopropionsäure
* {{E-Nummer|920|Abruf=2020-08-11}}
* {{INCI|Name=CYSTEINE |ID=75422 |Abruf=2020-08-11}}
* Abkürzungen:
** Cys ([[Aminosäuren#Kanonische Aminosäuren|Dreibuchstabencode]])
** C ([[Aminosäuren#Kanonische Aminosäuren|Einbuchstabencode]])
| Summenformel = C3H7NO2S
| CAS = * {{CASRN|52-90-4}} (L-[[Enantiomer]])
* {{CASRN|921-01-7|Q16633812}} (D-Enantiomer)
* {{CASRN|3374-22-9|Q27089394}} (DL-Cystein)
* {{CASRN|52-89-1|Q27163158}} (L-Cystein·[[Hydrochlorid]])
* {{CASRN|207121-46-8|Q72461288|KeinCASLink=1}} (D-Cystein·Hydrochlorid·Mono[[Hydrate|hydrat]])
* {{CASRN|7048-04-6|Q27163159}} (L-Cystein·Hydrochlorid·Mono[[Hydrate|hydrat]])
| EG-Nummer = 200-158-2
| ECHA-ID = 100.000.145
| PubChem = 5862
| ChemSpider = 5653
| DrugBank = DB00151
| Beschreibung = farbloser Feststoff mit charakteristischem Geruch <ref name="Merck">{{Merck|816014|Abruf=2011-03-23|Name=(R)-(+)-Cystein}}</ref>
| Molare Masse = 121,16 g·[[mol]]−1
| Aggregat = fest
| Dichte =
| Schmelzpunkt = 220–228 °C <ref name="Merck" />
| Siedepunkt =
| Dampfdruck =
| pKs = * p''K''S, COOH = 1,91 (25 °C)<ref name="CRC90_7_1">{{CRC Handbook|Auflage=90|Titel=Properties of Amino Acids|Kapitel=7|Startseite=1}}</ref>
* p''K''S, SH = 8,14 (25 °C)<ref name="CRC90_7_1" />
* p''K''S, NH3+ = 10,28 (25 °C)<ref name="CRC90_7_1" />
| Löslichkeit = * gut in Wasser (280 g·l−1 bei 20 °C)<ref name="Merck" />
* gut in Alkohol, Essigsäure, nicht in Ether und Benzol<ref name="Römpp">{{RömppOnline|ID=RD-03-03271|Name=L-Cystein|Abruf=2011-07-21}}</ref>
| Quelle GHS-Kz = <ref name="GESTIS">{{GESTIS|ZVG=100093 |CAS=52-90-4 |Name=Cystein |Abruf=2022-11-18}}</ref>
| GHS-Piktogramme = {{GHS-Piktogramme|-}}
| GHS-Signalwort =
| H = {{H-Sätze|-}}
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| P = {{P-Sätze|-}}
| Quelle P = <ref name="GESTIS" />
| ToxDaten = {{ToxDaten |Typ=LD50 |Organismus=Ratte |Applikationsart=oral |Wert=1890 mg·kg−1 |Bezeichnung= |Quelle=<ref name="Merck" /> }}
}}

'''Cystein''' (ausgesprochen: Cyste-ín), abgekürzt '''Cys''' oder '''C''', ist eine [[Ständigkeit|''α'']]-[[Aminosäure]] mit der Seitenkette –CH2–SH, die [[Schwefel]] enthält. Nur die natürlich vorkommende [[enantiomere]] Form [[Deskriptor (Chemie)#D-, L-|L-]]Cystein [Synonym: (''R'')-Cystein] ist eine [[proteinogen]]e Aminosäure; sie kann beim Erwachsenen in der Leber aus der ebenfalls schwefelhaltigen Aminosäure L-[[Methionin]] gebildet werden.

Durch Oxidation der [[Sulfhydrylgruppe]]n können zwei Cysteinreste miteinander eine [[Disulfidbrücke]] bilden, womit [[Cystin]] entsteht. Solche Disulfidbrücken stabilisieren in zahlreichen [[Protein]]en deren [[Protein#Räumlicher Aufbau|Tertiär- und Quartärstruktur]] und sind für Bildung und Erhalt funktionstragender [[Konformationsänderung|Konformationen]] von Bedeutung.

== Isomerie ==
Cystein kann in den [[enantiomer]]en Formen D und L vorliegen, wobei in Proteinen nur die L-Form vorkommt. Da Schwefel nach der [[Cahn-Ingold-Prelog-Konvention|CIP-Nomenklatur]] eine höhere Priorität als [[Sauerstoff]] zugewiesen wird, stellt L-Cystein – wie ebenso das Disulfid L-[[Cystin]] und auch L-[[Selenocystein]] – eine proteinogene Aminosäure mit [[Konfiguration (Chemie)|(''R'')-Konfiguration]] dar.

In diesem Artikel betreffen die Angaben zur Physiologie allein das L-Cystein. Wird ohne jeden Zusatz von ''Cystein'' gesprochen, ist gemeinhin L-Cystein gemeint. Das [[Racemat|racemische]] DL-Cystein [Synonym: (''RS'')-Cystein] und [[enantiomer]]enreines D-Cystein [Synonym: (''S'')-Cystein] sind synthetisch zugänglich und besitzen nur geringe praktische Bedeutung.

Die [[Racemisierung]] von L-Aminosäuren kann zur [[Aminosäuredatierung]] – einer Altersbestimmung für fossiles Knochenmaterial – herangezogen werden.<ref name="H.D.Jakubke">Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: ''Aminosäuren, Peptide, Proteine'', Verlag Chemie, Weinheim, 62, 1982, ISBN 3-527-25892-2.</ref>

{| class="wikitable" style="text-align:center; font-size:90%;"
|-
| class="hintergrundfarbe6" colspan="3" | '''Enantiomere von Cystein'''
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" | Name
| L-Cystein || D-Cystein
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" | Andere Namen
| (''R'')-Cystein || (''S'')-Cystein
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" | [[Strukturformel]]
| [[Datei:L-Cystein - L-Cysteine.svg|125px|L-Cystein]] || [[Datei:D-Cysteine.svg|125px|D-Cystein]]
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[CAS-Nummer]]
| {{CASRN|52-90-4}} || {{CASRN|921-01-7|Q16633812}}
|-
| colspan="2" | {{CASRN|3374-22-9|Q27089394}} (Racemat)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[EG-Nummer]]
| 200-158-2 || 213-062-0
|-
| colspan="2" | 222-160-2 (Racemat)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[ECHA]]-Infocard
| {{ECHA|100.000.145}} || {{ECHA|100.011.875}}
|-
| colspan="2" | {{ECHA|100.020.147}} (Racemat)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[PubChem]]
| {{PubChem|5862}} || {{PubChem|92851}}
|-
| colspan="2" | {{PubChem|594}} (Racemat)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[DrugBank]]
| {{DrugBank|DB00151|kurz}} || {{DrugBank|DB03201|kurz}}
|-
| colspan="2" | − (Racemat)
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" | [[FL-Nummer]]
| 17.033 || −
|-
| class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2" | [[Wikidata]]
| [[d:Q186474|Q186474]] || [[d:Q16633812|Q16633812]]
|-
| colspan="2" | [[d:Q27089394|Q27089394]] (Racemat)
|-
|}

== Geschichte ==
L-Cystein wurde zuerst 1810 als [[Cystin]] durch den englischen Naturwissenschaftler [[William Hyde Wollaston]] aus Nierensteinen isoliert,<ref>{{Literatur |Autor=William Hyde Wollaston |Titel=On Cystic Oxide, a New Species of Urinary Calculus |Sammelwerk=Phil. Trans. Royal. Soc. |Band=100 |Datum=1810 |Seiten=223ff |Sprache=en}}</ref> woraus sich auch der Name ({{grcS|κύστις|küstis|de=Blase}}, ‚[[Harnblase]]‘) ableitet. Wollaston hat die neue Substanz zunächst als {{"|cystic oxide}} bezeichnet, bevor [[Jöns Jakob Berzelius]] ihr später den Namen Cystin gab. Die erstmalige Isolierung aus Eiweißen gelang dem schwedischen Chemiker Graf Mörner im Jahr 1899.<ref>Sabine Hansen: ''{{Webarchiv|url=https://www.arginium.de/wp-content/uploads/2015/12/Aminos%C3%A4uren-Entdeckungsgeschichte.pdf |wayback=20160615203851 |text=Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois. }}'' Berlin 2015.</ref> Zuvor war es dem Freiburger Professor [[Eugen Baumann]] durch die Reduktion von Cystin erstmals gelungen,<ref>{{Literatur |Autor=Eugen Baumann |Titel=Über Cystin und Cystein |Sammelwerk=Zeitschrift für Physiologische Chemie |Band=8 |Nummer=4 |Datum=1884 |Seiten=299ff}}</ref> die eigentliche Aminosäure Cystein zu erhalten. [[Emil Fischer]] konnte schließlich die Strukturformel von Cystein zweifelsfrei aufklären.<ref>{{Literatur |Autor=Emil Fischer, K. Raske |Titel=Umwandlung des l-Serins in aktives natürliches Cystin |Sammelwerk=Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft |Band=41 |Nummer=1 |Datum=1908 |Seiten=893ff}}</ref>

== Vorkommen ==
L-Cystein findet sich in Proteinen, aber nicht alle Proteine enthalten Cystein. Rechnerische Analyse von 207 nicht miteinander verwandten Proteinen ergab einen durchschnittlichen Masseanteil von 2,6 % Cystein; in der gleichen Analyse wurde für [[Molkenprotein]] 1,7 % Cystein bestimmt.<ref>{{Literatur |Autor=Abby Thompson, Mike Boland, Harjinder Singh |Titel=Milk Proteins: From Expression to Food |Verlag=Academic Press |Datum=2009 |ISBN=978-0-08-092068-9 |Seiten=492 |Sprache=en |Online={{Google Buch|BuchID=rNqtBGT5hz8C|Seite=492}}}}</ref>
[[Datei:(R,R)-Cystine BLUE Structural Formula.png|mini|hochkant=1.3|Chemische Formel von L-Cystin mit der '''blau''' markierten Disulfidbrücke. L-Cystin sollte nicht mit L-Cystein verwechselt werden.]]

Hoher L-Cystein-Gehalt (und damit hohe Stabilität) findet sich z. B. in [[Keratin]]: Feder-Keratin enthält etwa 7 %, Woll-Keratin 11 bis 17 % Cystein.<ref>{{Literatur |Autor=David Plackett |Titel=Biopolymers: New Materials for Sustainable Films and Coatings |Verlag=Wiley |Datum=2011 |ISBN=978-1-119-99432-9 |Seiten=115 |Sprache=en |Online={{Google Buch|BuchID=jqL0YVuu_tgC|Seite=115}}}}</ref> Aber auch sehr kleine sterisch stabilisierte Proteine wie [[Schlangengift|Schlangentoxine]] ([[Myotoxin]], [[Neurotoxin]] etc.; etwa 40 bis 70 Aminosäuren) enthalten 10 bis 14 % Cystein in Form von [[Cystin]] (Disulfidbrücken).

=== Lebensmittel ===
Die folgenden Beispiele geben einen Überblick über Cysteingehalte und beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Cystein am Gesamtprotein angegeben.<ref>[http://www.ars.usda.gov/ba/bhnrc/ndl Nährstoffdatenbank] des [[Landwirtschaftsministerium der Vereinigten Staaten|US-Landwirtschaftsministeriums]], 22. Ausgabe.</ref>
{| class="wikitable sortable" style="text-align:right"
! class="unsortable"| Lebensmittel !! Gesamtprotein !! Cystein !! Anteil
|-
| style="text-align:left"| Schweinefleisch, roh
| 20,95 g
| 242 mg
| 1,2 %
|-
| style="text-align:left"| Hähnchenbrustfilet, roh
| 21,23 g
| 222 mg
| 1,0 %
|-
| style="text-align:left"| Lachs, roh
| 20,42 g
| 219 mg
| 1,1 %
|-
| style="text-align:left"| Hühnerei
| 12,57 g
| 272 mg
| 2,2 %
|-
| style="text-align:left"| Kuhmilch, 3,7 % Fett
| {{0}} 3,28 g
| {{0}} 30 mg
| 0,9 %
|-
| style="text-align:left"| Sonnenblumenkerne
| 20,78 g
| 451 mg
| 2,2 %
|-
| style="text-align:left"| Walnüsse
| 15,23 g
| 208 mg
| 1,4 %
|-
| style="text-align:left"| Weizen-Vollkornmehl
| 13,70 g
| 317 mg
| 2,3 %
|-
| style="text-align:left"| Mais-Vollkornmehl
| {{0}} 6,93 g
| 125 mg
| 1,8 %
|-
| style="text-align:left"| Reis, ungeschält
| {{0}} 7,94 g
| {{0}} 96 mg
| 1,2 %
|-
| style="text-align:left"| Sojabohnen, getrocknet
| 36,49 g
| 655 mg
| 1,8 %
|-
| style="text-align:left"| Erbsen, getrocknet
| 24,55 g
| 373 mg
| 1,5 %
|}

Cystein zählt zu den nichtessentiellen Aminosäuren. Zumindest für Erwachsene gilt es als gesichert, dass der Körper den gesamten Bedarf an Cystein auch aus der essentiellen Aminosäure [[Methionin]] synthetisieren kann, sofern die Nahrung genug davon enthält. Ob Cystein seinerseits imstande ist, einen Teil des Methionins zu ersetzen, ist noch Gegenstand der Forschung. Manchmal werden Cystein und Methionin unter dem Begriff ''schwefelhaltige Aminosäuren'' zusammengefasst und ein gemeinsamer Bedarf angegeben. Zu beachten ist, dass es sich dabei aber nicht um einen echten kombinierten Bedarf, sondern lediglich um den Methioninbedarf bei cysteinfreier Kost handelt.<ref>{{Literatur |Autor=Ronald O. Ball, Glenda Courtney-Martin, Paul B. Pencharz |Titel=The in vivo sparing of methionine by cysteine in sulfur amino acid requirements in animal models and adult humans |Sammelwerk=The Journal of Nutrition |Band=136 |Nummer=6 Suppl |Datum=2006-06 |Seiten=1682S–1693S |Sprache=en |PMID=16702340}}</ref>

{{Hauptartikel|Methionin|titel1=Zahlenwerte siehe Methionin}}

Oftmals werden in der Literatur und den Nährstoffdatenbanken bei der Angabe des Cysteingehaltes die Begriffe Cystein und Cystin synonym verwendet. Im strengen Sinne ist das nicht korrekt, da Cystein das Monomer und Cystin das durch eine Schwefelbrücke entstandene Dimer bezeichnet. Viele gängige Analysemethoden quantifizieren die beiden Verbindungen aber nicht getrennt.<ref>{{Literatur |Autor=M. Aristoy, F. Toldra |Hrsg=L. M. L. Nollet |Titel=Amino Acids |Sammelwerk=Handbook of Food Analysis |Auflage=2 |Verlag=Marcel Dekker AG |Ort=New York/Basel |Datum=2004 |ISBN=0-8247-5036-5 |Seiten=95, 110 |Sprache=en}}</ref>

== Biochemische Bedeutung ==
Vielfältige Funktionen des Cysteins im Organismus leiten sich aus der relativen Reaktivität seiner freien [[Thiole|Thiolgruppe]] ab. So kann sich schon bei der [[Proteinfaltung]] eine [[Disulfidbrücke]] (–S–S–) zwischen Cysteinresten derselben [[Polypeptid]]kette ausbilden, die beim Faltungsprozess in räumliche Nähe zueinander gelangen. Die Verbrückung durch eine zusätzliche [[kovalente Bindung]] zwischen Aminosäuren an nicht benachbarten Positionen der Kette erhöht die Stabilität ihrer räumlichen Anordnung, der [[Tertiärstruktur]]. Im faltenden Proteinmolekül kann unter Wirkung von [[Protein-Disulfid-Isomerasen]] eine Disulfidbrücke, auch [[Cystin]]-Brücke genannt, eventuell auf andere Cysteinreste verlagert werden. Die über das [[Schwefel|S]]-Atom von Cysteinresten ausgebildeten Querbrücken spielen eine wesentliche Rolle für die Faltung des [[Naszierender Stoff|nativen]] Proteins und stabilisieren dessen Tertiärstruktur durch kovalente Bindungen. Stabilisierende Disulfidbrücken kommen in vielen, vornehmlich sekretorischen und extrazellulären Proteinen vor, beispielsweise im [[Insulin]]. Sie können auch in einem aus mehreren Polypeptidketten gebildeten [[Proteinkomplex]] dessen [[Quartärstruktur]] stabilisieren oder Ketten miteinander verknüpfen, etwa bei [[Antikörper#Struktur von Antikörpern|Antikörpern]], sowie verknüpfte Ketten zu Bündeln verbinden, so bei [[Keratin]]en. Bei kurzen Peptiden mit Cystein am Kettenende wie dem [[Nonapeptide #Oxytocin|Nonapeptid]] [[Oxytocin]], einem [[Proteohormone|Proteohormon]], entsteht durch Ausbildung einer Disulfidbrücke eine ringförmige Struktur, was einen unspezifischen Abbau durch [[Peptidasen]] erschwert.<ref>Peter Heinrich, Matthias Müller, Lutz Graeve (Hrsg.): ''Löffler/Petrides Biochemie und Pathobiochemie.'' 9. Auflage, Springer-Verlag, Heidelberg 2014, ISBN 978-3-642-17971-6, S. 485.</ref>

Eine größere Gruppe von [[Enzym]]en besitzt von Cysteinresten koordinierte [[Eisen-Schwefel-Cluster]]. Die relativ reaktive Thiolgruppe des Cysteins kann aber auch direkt am katalytischen Mechanismus beteiligt sein, wie bei der [[Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase]], wo Cystein das Substrat am aktiven Zentrum bindet.<ref>J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: ''Biochemie.'' 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2007, ISBN 978-3-8274-1800-5, S. 38f, 48, 494 f, 570.</ref>

Cystein ist außerdem ein Ausgangsstoff bei der Biosynthese von Verbindungen wie [[Glutathion]], [[Coenzym A]] und [[Taurin]].<ref>{{Literatur |Autor=D. Doenecke, J. Koolman, G. Fuchs, W. Gerok |Hrsg=Peter Karlson, Detlef Doenecke |Titel=Karlsons Biochemie und Pathobiochemie |Auflage=15., komplett überarb. und neugestaltet |Verlag=Thieme |Ort=Stuttgart |Datum=2005 |ISBN=3-13-357815-4 |Seiten=41, 208, 219}}</ref>

== Eigenschaften ==
Cystein liegt überwiegend als „inneres Salz“ bzw. [[Zwitterion]] vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das [[Proton (Chemie)|Proton]] der [[Carboxygruppe]] an das freie Elektronenpaar des Stickstoffatoms der [[Aminogruppe]] wandert:
[[Datei:Betain-Cystein.png|hochkant=1.3|mini|Zwitterionen von L-Cystein (links) bzw. D-Cystein (rechts)]]

Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert) der Fall, bei dem das Cystein auch seine geringste Löslichkeit in Wasser hat. Der [[Isoelektrischer Punkt|isoelektrische Punkt]] von Cystein liegt bei einem [[pH-Wert]] von 5,02.<ref>{{Literatur |Autor=P. M. Hardy |Hrsg=G. C. Barrett |Titel=The Protein Amino Acids |Sammelwerk=Chemistry and biochemistry of the amino acids |Verlag=Chapman and Hall |Ort=London/New York |Datum=1985 |ISBN=0-412-23410-6 |Seiten=9 |Sprache=en}}</ref>

Cystein könnte zu den nicht [[Essentielle Aminosäure|essentiellen Aminosäuren]] gezählt werden, da es vom Körper gebildet werden kann. Allerdings ist dazu die essentielle Aminosäure [[Methionin]] erforderlich. Daher wird Cystein üblicherweise als semi-essentiell betrachtet. Als Bestandteil vieler [[Protein]]e und [[Enzym]]e ist es oft am [[Katalysator|Katalysemechanismus]] beteiligt.

* [[Seitenkette]]: [[hydrophil]]
* [[Van-der-Waals-Volumen]]: 86
* [[Hydrophobizität]]sgrad: 2,5

In neutraler bis alkalischer wässriger Lösung erfolgt bei Luftzutritt eine Oxidation zu [[Cystin]].<ref name="Römpp" /> Bei der Einwirkung stärkerer Oxidationsmittel wird die [[Cysteinsäure]] gebildet.<ref name="Römpp" />

== Technische Gewinnung ==
L-Cystin kann, wie fast alle anderen [[Aminosäure]]n, durch Einwirkung von [[Salzsäure]] auf Proteine wie Keratin (meist aus keratinreichen Geweben wie Menschen- oder Tierhaaren oder Federn) durch [[Hydrolyse]] gewonnen werden. Das so gewonnene L-Cystin kann dann durch elektrochemische Reduktion in L-Cystein überführt werden.

Da heute bei Verbrauchern eindeutig ein Trend weg von tierischen Produkten zu pflanzlichen Alternativen zu beobachten ist, kommt mittlerweile auch Cystein zum Einsatz, das auf Pflanzenbasis gewonnen wurde. Dies wird durch Fermentation aus Rohstoffen auf veganer Basis und anorganischen Spurenelementen hergestellt.<ref name="wacker">{{Internetquelle |url=https://www.wacker.com/h/medias/6882-EN.pdf |titel=Plant-Based L-Cysteine for Dough Softening |hrsg=wacker.com|abruf=2020-08-08 |format=|sprache=en}}</ref>

Seit einiger Zeit ist die Darstellung auch durch [[Fermentation]] mit [[Bakterien]], z. B. ''[[Escherichia coli]]'', auch unter Einsatz [[Gentechnisch veränderter Organismus|gentechnisch veränderter Organismen]] möglich (siehe Darstellung [[Tryptophan]]).

Racemisches Cystein (DL-Cystein) kann vollsynthetisch aus [[2-Chloracetaldehyd]], [[Natriumhydrogensulfid]], [[Ammoniak]] und [[Aceton]] über das nach der [[Asinger-Reaktion]] gewonnene Zwischenprodukt 2,2-Dimethyl-3-thiazolin synthetisiert werden. Anschließend wird [[Blausäure]] angelagert und sauer hydrolysiert.<ref>[[Jürgen Martens (Chemiker)|Jürgen Martens]], [[Heribert Offermanns]], Paul Scherberich: ''Eine einfache Synthese von racemischem Cystein.'' In: ''[[Angewandte Chemie (Zeitschrift)|Angewandte Chemie]].'' Band 93, 1981, S. 680, [[doi:10.1002/ange.19810930808]]; ''Angewandte Chemie International Edition.'' English, Band 20, 1981, S. 668, [[doi:10.1002/anie.198106681]].</ref>

== Biosynthese und Metabolismus ==
Cystein wird biosynthetisch aus [[Serin]], welches das Grundgerüst liefert, und [[Methionin]] über [[Homocystein]], das die SH-Gruppe beiträgt, in der [[Leber]] gebildet. Dazu sind die Enzyme [[Cystathionin-Synthetase]] und [[Cystathionase]] erforderlich. Serin- oder Methioninmangel hemmen folglich die Cysteinsynthese.

Die Aminosäure kann durch [[Ständigkeit|α,β]]-[[Eliminierungsreaktion|Eliminierung]] abgebaut werden. Dabei entstehen [[2-Aminoacrylat]] und [[Schwefelwasserstoff]] (H2S). H2S wird zum Sulfat (SO42−) oxidiert. Aminoacrylat [[isomer]]isiert zum [[Iminopropionat]], das hydrolytisch seine Aminogruppe abspaltet und so zum [[Pyruvat]] wird.

Durch [[Transaminierung]] kann es auch zum β-Mercaptopyruvat werden. Die Sulfit-Transferase überträgt Sulfit auf die Thiolgruppe und wandelt diese dadurch in ein [[Thiosulfate|Thiosulfat]] um. Nach Hydrolyse der Kohlenstoff-Schwefel-Bindung wird anschließend Pyruvat frei; das Thiosulfat (S2O32−) wird zum Sulfat oxidiert. Cystein kann auch an der SH-Gruppe oxidiert werden und anschließend zum [[Taurin]] [[Decarboxylierung|decarboxylieren]].

Durch genetisch bedingte Defekte im Cystintransporter kann nach Aufnahme im Magen-Darm-Trakt und Wiederaufnahme in der Niere eine [[Cystinurie]] entstehen. Die [[Mutation]] im rBAT-Gen betrifft auch den Stoffwechsel der Aminosäuren [[Lysin]], [[Arginin]] und [[Ornithin]], also die Polyamino-Aminosäuren.

== Therapeutische Funktionen ==
Aus L-Cystein werden pharmazeutische Wirkstoffe im industriellen Maßstab hergestellt, z. B. (''R'')-''S''-[[Carbocystein|Carboxymethylcystein]] und (''R'')-''N''-[[Acetylcystein]] (NAC). Diese beiden Pharmawirkstoffe sollen als orale [[Mukolytika]] den oft zähen Bronchialschleim bei chronischer [[Bronchitis]] und chronisch obstruktiver Lungenerkrankung verflüssigen. Unter der Gabe von Cystein wird der im Verlauf dieser Erkrankungen vermehrt gebildete Bronchialschleim dünnflüssiger und kann so leichter abgehustet werden. Cystein steigert auch eine Reihe von Lymphozytenfunktionen, wie beispielsweise die zytotoxische T-Zellaktivität. Cystein und Glutathion verhindern die Expression von [[NF-AT]], des nukleären [[Transkriptionsfaktor]]s in stimulierten [[T-Lymphozyt|T-Zell]]-Linien. In-vitro-Studien zeigen, dass die stimulierende Wirkung von TNF ([[Tumornekrosefaktor]]), induziert durch freie Radikale, auf die HIV-[[Replikation]] in [[Monozyten]] durch schwefelhaltige Antioxidantien gehemmt werden kann. Diese grundlegenden Studien sprechen dafür, dass die Behandlung von Entzündungskrankheiten und AIDS mit Cystein damit möglicherweise nützlich sein könnten.

Cystein kann [[Schwermetalle|Schwermetall]]-Ionen [[Komplex (Chemie)|komplexieren]]. Es wird daher unter anderem als Therapeutikum für [[Silber]]-Vergiftungen eingesetzt. Da es [[freie Radikale]] an die [[Thiolgruppe]] bindet, wird Cystein auch zur Vorbeugung gegen [[Strahlenschaden|Strahlenschäden]] eingesetzt. Bei Föten, Früh- und Neugeborenen, sowie bei [[Leberzirrhose]] ist die Aktivität des Enzyms Cystathionase nicht vorhanden oder stark eingeschränkt. In diesen Fällen ist eine exogene Cysteinzufuhr notwendig.<ref>{{Literatur |Autor=P. Fürst, H.-K. Biesalki u. a. |Hrsg=Hans-Konrad Biesalski, Olaf Adam |Titel=Ernährungsmedizin |Auflage=3., erw. |Verlag=Thieme |Ort=Stuttgart |Datum=2004 |ISBN=3-13-100293-X |Seiten=94}}</ref> Es ist ein [[Radikale (Chemie)|Radikalfänger]], der die zellschädigenden Stoffe unschädlich macht und für den in neueren Studien eine gewisse Vorbeugefunktion gegen [[neurodegenerative Erkrankung]]en postuliert wird.

Bei der sehr seltenen [[Pantothenatkinase-assoziierte Neurodegeneration|Pantothenatkinase-assoziierten Neurodegeneration]] (PKAN), einer Variante der [[Neurodegeneration mit Eisenablagerung im Gehirn]] (NBIA), bewirkt eine [[Mutation]] im für das Enzym [[Pantothenatkinase]] [[Genetischer Code|codierende]] ''PANK2''-Gen, dass es zu einer Anreicherung von Cystein-[[Eisen]]-[[Komplex (Chemie)|Komplexen]] im [[Gehirn]] – speziell im ''[[Globus pallidus]]'' und der ''Pars reticulata'' der ''[[Substantia nigra]]'' – kommt. Dies führt wiederum zu einem Anstieg [[Freie Radikale|freier Radikale]] und letztlich zu einer oxidativen Schädigung der Nervenzellen des Gehirns.<ref>{{Literatur |Autor=B. Zhou, S. K. Westaway, B. Levinson, M. A. Johnson, J. Gitschier, S. J. Hayflick |Titel=A novel pantothenate kinase gene (PANK2) is defective in Hallervorden-Spatz syndrome |Sammelwerk=Nature Genetics |Band=28 |Nummer=4 |Datum=2001-08 |Seiten=345–349 |Sprache=en |DOI=10.1038/ng572 |PMID=11479594}}</ref>

Cystein ist Bestandteil von Aminosäure-Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung.<ref>{{Literatur |Hrsg=[[Siegfried Ebel]], [[Hermann J. Roth]] |Titel=Lexikon der Pharmazie |Verlag=Thieme |Ort=Stuttgart |Datum=1987 |ISBN=3-13-672201-9 |Seiten=66}}</ref>

== Lebensmittelzusatzstoff ==
L-Cystein wird in Form des Hydrochlorids als [[Mehlbehandlungsmittel]] und [[Backmittel]] bei der Herstellung von [[Backware]]n verwendet. Es weicht den [[Gluten|Kleber]] auf, indem es die Moleküle der [[Glutenin]]fraktion durch Thiol-Disulfidaustausch mit den intermolekularen [[Disulfidbrücke|Disulfidbindungen]] [[Depolymerisation|depolymerisiert]] (das heißt die Verbindungen aufbricht, welche die langen Kettenmoleküle zusammenhalten).<ref name="wacker" /> Infolgedessen wird der Teig elastischer und entwickelt sich schneller. Bei kleberstarkem [[Mehl]] lässt sich ein höheres Gebäckvolumen erzielen, weil das Treibgas (wie etwa das durch die [[Backhefe|Hefe]] gebildete [[Kohlenstoffdioxid|Kohlendioxid]]) den Teig leichter lockern kann.<ref name="Belitz-Grosch-Schieberle 2008">{{BibISBN|978-3-540-73201-3}}</ref> Auch bei der Herstellung von [[Teigwaren]] kann Cysteinhydrochlorid zugesetzt werden, um die Teigherstellung zu beschleunigen (ein Zusatz von 0,01 % verkürzt die Misch- bzw. Knetzeit um 15–20 %). Es hemmt die Bildung von [[Melanoidine]]n bei der nichtenzymatschen Bräunung und wirkt damit Verfärbungen entgegen.<ref name="Belitz-Grosch-Schieberle 2008" /> Neben diesen Anwendungen wirkt Cystein, wie andere Aminosäuren, als [[Geschmacksstoff]], [[Geschmacksverstärker]] und [[Nährstoff]].<ref name="Kuhnert 2014">{{Literatur |Autor=Peter Kuhnert |Titel=Lexikon Lebensmittelzusatzstoffe |Auflage=4., vollständig überarbeitete |Verlag=Behr |Ort=Hamburg |Datum=2014 |ISBN=978-3-95468-118-1}}</ref>

L-Cysteinhydrochlorid bzw. Hydrochloridmonohydrat ist nach [[Europäische Union|europäischem]] Lebensmittelrecht als [[Lebensmittelzusatzstoff|Zusatzstoff]] ohne Höchstmengenbeschränkung (''[[quantum satis]]'') unter der Nummer ''E 920'' zugelassen.<ref>{{EU-Verordnung|2008|1333|konsolidiert=2016-02-09}}</ref><ref>{{EU-Verordnung|2012|231|konsolidiert=2015-10-20}}</ref> Grundsätzlich ist es deklarationspflichtig, jedoch nicht, wenn es im gekennzeichneten Produkt nicht mehr technologisch wirksam ist gemäß Artikel 20 der [[Lebensmittel-Informationsverordnung]] und {{§|9|ZZulV|buzer}} Abs. 8 Nr. 1 der [[Zusatzstoff-Zulassungsverordnung]]. Nach Auffassung des [[Wissensforum Backwaren|Backmittelinstituts]] (einer Einrichtung des [[Der Backzutatenverband|Backzutatenverbands]]) erstreckt sich die technologische Wirksamkeit von Cystein, das als Mehlbehandlungsmittel eingesetzt wird (also bereits vor dem Anteigen dem Mehl zugesetzt wurde), nicht auf die fertige Backware, aber auf den [[Teigling]], wenn dieser beispielsweise als [[Halbfabrikat|Halbfertigerzeugnis]] angeboten wird.<ref name="BMI aktuell">{{Literatur |Autor=Martina Bröcker, Amin Werner |Titel=Die technologische Wirksamkeit von Lebensmittelzusatzstoffen in Brot, Kleingebäck, Feinen Backwaren und Teiglingen |Sammelwerk=bmi aktuell |Datum=2007-12 |Online=http://www.wissensforum-backwaren.de/files/07_bmi_aktuell_sonder.pdf |Format=PDF |KBytes=134 }} {{Webarchiv|url=http://www.wissensforum-backwaren.de/files/07_bmi_aktuell_sonder.pdf |wayback=20160406233159 |text=Die technologische Wirksamkeit von Lebensmittelzusatzstoffen in Brot, Kleingebäck, Feinen Backwaren und Teiglingen }}</ref> Bei fertigen Backwaren braucht es demzufolge nicht gekennzeichnet zu werden. Der [[Verbraucherzentrale]]-Bundesverband teilt diese Rechtsauffassung nicht.<ref>{{Internetquelle |url=http://www.lebensmittelklarheit.de/forum/mehlbehandlungsmittel |titel=Mehlbehandlungsmittel |hrsg=Verbraucherzentrale Bundesverband e. V. |zugriff=2016-04-07 |archiv-url=https://web.archive.org/web/20160406233204/http://www.lebensmittelklarheit.de/forum/mehlbehandlungsmittel |archiv-datum=2016-04-06 |offline=ja }}</ref>

== Weitere Anwendungsgebiete ==
In japanischen Friseursalons ersetzt Cystein, das Disulfidbindungen im Keratin aufzubrechen vermag, die in Europa übliche, streng riechende [[Thioglycolsäure]], wenn es darum geht, Haare für [[Dauerwelle]]n zu präparieren. Auch in anderen Kosmetikprodukten wird Cystein verwendet.

== Weblinks ==
{{Wiktionary}}

== Einzelnachweise ==
<references responsive/>

{{Navigationsleiste Aminosäuren}}

[[Kategorie:Alpha-Aminopropansäure]]
[[Kategorie:Thiol]]
[[Kategorie:Lebensmittelzusatzstoff (EU)]]
[[Kategorie:Proteinogene Aminosäure]]
[[Kategorie:Kosmetischer Inhaltsstoff]]
[[Kategorie:Aromastoff (EU)]]
[[Kategorie:Futtermittelzusatzstoff (EU)]]

Cystein - Versionsgeschichte

imported>Orci: /* Biosynthese und Metabolismus */ lf