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{{Infobox Protein
| Name = Concanavalin A (''Canavalia ensiformis'')
| Bild = 3CNA Concanavalin A.png
| Bild_legende = Struktur des Concanavalin A
| PDB = s. UniProt
| Groesse = 237 Aminosäuren
| Kofaktor = Ca2+, Mn2+
| Precursor =
| Struktur = Homotetramer
| Isoformen =
| HGNCid =
| Symbol =
| AltSymbols =
| OMIM =
| UniProt = P02866
| MGIid =
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer =
| Kategorie =
| Peptidase_fam =
| Inhibitor_fam =
| Reaktionsart =
| Substrat =
| Produkte =
| Homolog_fam = NV
| Taxon =
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}
'''Concanavalin A''' (kurz '''Con A''') ist ein [[Protein]] aus der [[Jackbohne]] (''Canavalia ensiformis'') und gehört zur Gruppe der [[Lektin]]e, da es [[Kohlenhydrate]], insbesondere α-D-Glucose und ähnliche Zucker binden kann<ref>{{Literatur |Autor=Gail M. Bradbrook, Thomas Gleichmann, Stephen J. Harrop, Jarjis Habash, James Raftery, John R. Helliwell |Titel=X-Ray and molecular dynamics studies of concanavalin-A glucoside and mannoside complexes relating structure to thermodynamics of binding |Sammelwerk=Journal of the Chemical Society, Faraday Transactions |Band=94 |Nummer=11 |Datum=1998-01-01 |ISSN=1364-5455 |DOI=10.1039/A800429C |Seiten=1603–1611 }}</ref>, ohne eine enzymatische Aktivität aufzuweisen.
Das Concanavalin-Monomer besteht aus 237 [[Aminosäuren]] und enthält strukturbildendes [[Mangan]] und [[Calcium]]. Die Anwesenheit dieser Metallionen bewirkt, dass Con A in der Lage ist, Kohlenhydrate zu binden.
Bei einem neutralen [[pH-Wert]] (um 7) lagert es sich zu einem [[Tetramer]] zusammen, im sauren pH-Bereich zerfällt es zu einem [[Dimer]]. Da es vor allem in den Samen der [[Schwertbohne]] vorkommt und sehr stabil ist, dient es dieser Pflanze wahrscheinlich als Speicherprotein.

== Verwendung ==
Durch die Fähigkeit bestimmte Kohlenhydrate zu binden, findet Con A breite Anwendung in der [[Biochemie]], so verklumpt es beispielsweise Krebszellen, während gesunde Zellen nicht aggregiert werden. Auf [[Chromatographie]]säulen aufgebrachtes (''immobilisiertes Con A'') dient zur Reinigung von [[Glykoprotein]]en und [[Kohlenhydrate]]n.

In der immunologischen Forschung wird Con A als [[Mitogen]] eingesetzt, das [[T-Lymphozyt]]en stimuliert; die Wirkung erfolgt vermutlich durch Aktivierung der T-Zellen über den [[CD3-Rezeptor|CD3]]-Komplex. Es stimuliert jedoch auch [[B-Lymphozyt]]en zur [[Zellproliferation|Proliferation]].

== Historisches ==
Concanavalin A war neben [[Urease]] eines der ersten Proteine, die um das Jahr 1930 gereinigt und kristallisiert werden konnten<ref>{{Literatur |Autor=James B. Sumner, Nils Gralén, Inga-Britta Eriksson-Quensel |Titel=The Molecular Weights of Urease, Canavalin, Concanavalin A and Concanavalin B |Sammelwerk=Science |Datum=1938-04-29 |DOI=10.1126/science.87.2261.395 |Online=https://www.science.org/doi/abs/10.1126/science.87.2261.395 |Abruf=2022-01-15}}</ref> (''siehe auch:'' [[Proteinkristall]]); dafür erhielt [[James Batcheller Sumner]] 1946 den [[Nobelpreis für Chemie]]. Die [[Kristallstrukturanalyse]] mit der Bestimmung der Atompositionen des Proteins gelang erst ab 1975<ref>{{Literatur |Autor=A. Deacon, T. Gleichmann, A. J. Kalb (Gilboa), H. Price, J. Raftery, John R. Helliwell |Titel=The structure of concanavalin A and its bound solvent determined with small-molecule accuracy at 0.94 Å resolution |Sammelwerk=Journal of the Chemical Society, Faraday Transactions |Band=93 |Nummer=24 |Datum=1997-01-01 |ISSN=1364-5455 |DOI=10.1039/A704140C |Seiten=4305–4312 }}</ref>.


== Literatur ==
* T. K. Chowdhury, A. K. Weiss (Hrsg.): ''Concanavalin A''. Plenum Press, New York, 1975

== Einzelnachweise ==
<references/>

[[Kategorie:Lektin]]
[[Kategorie:Speicherprotein]]

Concanavalin A - Versionsgeschichte

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