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{{Infobox Protein
| Name = Chymosin (''Bos taurus'')
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| PDB = 
| Groesse = 323 Aminosäuren
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| Isoformen = A, B
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| EC-Nummer = 3.4.23.4
| Peptidase_fam = A1.006
| Kategorie = Aspartylpeptidase
| Reaktionsart = [[Hydrolyse]] von [[Peptid]]bindungen
| Substrat = Ser-Phe<sup>105</sup>-Met-Ala des Caseins
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{{Infobox Gefahrstoffkennzeichnung
| CAS = {{CASRN|9001-98-3}}
| Quelle GHS-Kz = <ref name="GESTIS">{{GESTIS|Name=Rennin|ZVG=123189|CAS=9001-98-3|Abruf=2024-02-03}}</ref>
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'''Chymosin''' (von {{grcS|χυμός}} ''chymos'' ‚Flüssigkeit’)<ref>{{Literatur | Herausgeber=Renate Wahrig-Burfeind | Titel=Wahrig. Illustriertes Wörterbuch der deutschen Sprache | Verlag=ADAC-Verlag | Ort=München | Jahr=2004 | ISBN=3-577-10051-6 | Seiten=159}}</ref> oder auch '''Rennin''' ist eine Aspartat-[[Endopeptidase]] ([[Protease]]), also ein [[Enzym]] für die Aufspaltung von [[Polypeptid]]en beim Abbau von [[Protein]]en wie den [[Casein]]en.

Rinder-Chymosin findet sich als [[Lab]]enzym im ''vierten Magen'' ([[Labmagen]]) von Kälbern. Chymosin wird in der Form des [[Präkursor-Proteine#Proenzyme|Vorläuferproteins]] ''PreProChymosin'' [[Proteinbiosynthese|synthetisiert]]. Dieses kann durch [[Aminoterminus|aminoterminale]] Abspaltung von [[Peptid]]en in ''ProChymosin'', ''PseudoChymosin'' und letztlich in die aktive [[Enzym]]form Chymosin überführt werden.

== Vorläuferformen und Aktivierung ==
Chymosin wird von den Zellen der [[Magenschleimhaut]] in Form des inaktiven Vorläuferproteins PreProChymosin produziert und als ProChymosin ins [[Lumen (Biologie)|Lumen]] [[Sekretion|sezerniert]].

Im [[Säuren|sauren]] Milieu des [[Magen]]s, bei einem [[pH-Wert]] von 4 bis 5, wird das inaktive [[Zymogen]] ProChymosin durch Abspaltung eines aminoterminalen Peptids zum aktiven Enzym Chymosin umgewandelt. Bei sehr saurem [[Chymus]] unterhalb eines pH-Wertes von 2,5 findet die Spaltung zwischen den [[Aminosäure]]n 27 und 28 statt, womit Pseudochymosin entsteht, das um 15 Aminosäuren länger als Chymosin ist. Pseudochymosin kann oberhalb pH 5,5 durch weitere Abspaltung zum Chymosin umgewandelt werden.<ref>Barkholt Pedersen, Vibeke, Kurt Asbæk Christensen, Bent Foltmann: [https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/pdf/10.1111/j.1432-1033.1979.tb12927.x ''Investigations on the activation of bovine prochymosin.''] In: ''[[European Journal of Biochemistry]].'' Band 94, Nr. 2, 1979, S. 573–580.</ref> Gegenüber PreProChymosin fehlt Chymosin aminoterminal eine [[Aminosäuresequenz|Sequenz]] von 42 Aminosäuren.<ref name="Cullen">Daniel Cullen et al.: {{Webarchiv|url=https://www.fpl.fs.fed.us/documnts/pdf1987/culle87b.pdf |wayback=20210927151829 |text=''Controlled expression and secretion of bovine chymosin in Aspergillus nidulans'' |format=PDF; 503 kB, englisch }}. In: ''Bio/Technology'' Band 5, Nr. 4, 1987, S. 369–376.</ref>

== Struktur ==
Das bovine [[Protein]] Chymosin besteht aus 323 Aminosäuren, mit einer Molekülmasse von 35.653 [[Dalton (Einheit)|Da]].<ref>{{UniProt|P00794}}</ref>

Es kommt in zwei Formen vor, die sich in ihrer [[Primärstruktur]] an Aminosäureposition 244 ([[Asparaginsäure]] oder [[Glycin]]) unterscheiden. Die A-Form hat eine leicht höhere spezifische Aktivität für κ-[[Casein]], ist jedoch geringfügiger weniger stabil als die B-Form.

== Funktion und Verwendung ==
Das Verdauungsenzym Chymosin dient zur Verdauung von [[Milch#Zusammensetzung|Milcheiweiß]], insbesondere Casein, im [[Verdauungstrakt]] der Kälber. Durch den enzymatischen Abspaltungsvorgang verändert sich auch die [[Löslichkeit]] des Milcheiweißes, es wird [[Denaturierung (Biochemie)#Denaturierung durch Modifikation und Vernetzung|denaturiert]] und [[Fällungsreaktion|fällt aus]].

Industriell wird Chymosin zur Produktion von [[Käse]] eingesetzt. Früher wurde es als Labferment aus Kälbermagen gewonnen, seit den 1990er Jahren wird es auch [[Gentechnik|gentechnisch]] hergestellt.<ref>transgen.de: {{Webarchiv|text=''Labferment, mikrobielles Lab, Chymosin'' |url=http://www.transgen.de/datenbank/enzyme/83.chymosin.html |wayback=20150416092440 }}</ref> Als [[Gentechnisch veränderter Organismus|gentechnisch veränderte Organismen]] (GMO) werden [[Eukaryoten]] wie [[Backhefe]]<ref>J. Mellor et al.: ''Efficient synthesis of enzymatically active calf chymosin in Saccharomyces cerevisiae.'' In: ''Gene'' Band 24, Nr. 1, 1983, S. 1–14, {{doi|10.1016/0378-1119(83)90126-9}}.</ref> oder [[Gießkannenschimmel]]<ref>Michael Ward et al.: ''Improved production of chymosin in Aspergillus by expression as a glucoamylase-chymosin fusion.'' In: ''[[Nature Biotechnology]]'' Band 8, Nr. 5, 1990, S. 435–440, {{doi|10.1038/nbt0590-435}}.</ref> (''Aspergillus oryzae''<ref>Kozo Tsuchiya et al.: ''High level secretion of calf chymosin using a glucoamylase-prochymosin fusion gene in Aspergillus oryzae.'' In: ''[[Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry]]'' Band 58, Nr. 5, 1994, S. 895–899, {{DOI|10.1271/bbb.58.895 }}.</ref>, ''Aspergillus nidulans''<ref name="Cullen" />) oder ''[[Trichoderma reesei]]''<ref>Anu Harkki et al.: ''A novel fungal expression system: secretion of active calf chymosin from the filamentous fungus Trichoderma reesei.'' In: ''Nature Biotechnology'' Band 7, Nr. 6, 1989, S. 596–603, {{doi|10.1038/nbt0689-596}}.</ref> verwendet, in deren Genom die [[cDNA]]s für PreProChymosin, ProChymosin und Chymosin übertragen wurden.

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Peptidase]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 1 (Mensch)]]

Chymosin - Versionsgeschichte

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