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	<title>Cholinesterasen - Versionsgeschichte</title>
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	<updated>2026-06-20T18:25:49Z</updated>
	<subtitle>Versionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale Kopie</subtitle>
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		<id>https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Cholinesterasen&amp;diff=234646&amp;oldid=prev</id>
		<title>imported&gt;Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB</title>
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		<updated>2026-03-01T15:14:46Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;&lt;span class=&quot;autocomment&quot;&gt;top: &lt;/span&gt; Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit &lt;a href=&quot;/index.php/Wikipedia:AWB&quot; class=&quot;mw-redirect&quot; title=&quot;Wikipedia:AWB&quot;&gt;AWB&lt;/a&gt;&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;Neue Seite&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;{{Infobox Protein&lt;br /&gt;
| Name = &lt;br /&gt;
| Bild = &lt;br /&gt;
| Bild_legende = &amp;lt;!-- nach {{PDB|ABCD}} --&amp;gt;&lt;br /&gt;
| PDB = &amp;lt;!-- {{PDB2|1YY1}}, {{PDB2|ABCD}} --&amp;gt;&lt;br /&gt;
| Groesse = &lt;br /&gt;
| Kofaktor = &lt;br /&gt;
| Precursor = &lt;br /&gt;
| Struktur = &lt;br /&gt;
| Isoformen = &lt;br /&gt;
| HGNCid = &lt;br /&gt;
| Symbol = &lt;br /&gt;
| AltSymbols = &lt;br /&gt;
| EC-Nummer = 3.1.1.8&lt;br /&gt;
| Kategorie = Esterasen&lt;br /&gt;
| Peptidase_fam = &lt;br /&gt;
| Inhibitor_fam = &lt;br /&gt;
| Reaktionsart = [[Deacylierung]]&lt;br /&gt;
| Substrat = Acetylcholin + H&amp;lt;sub&amp;gt;2&amp;lt;/sub&amp;gt;O&lt;br /&gt;
| Produkte = Cholin + Carboxylat&lt;br /&gt;
| Homolog_fam = &lt;br /&gt;
| Taxon = [[Eukaryoten]], [[Bakterien]]&lt;br /&gt;
| Taxon_Ausnahme = &lt;br /&gt;
| Orthologe = &lt;br /&gt;
}}&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;Cholinesterasen&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; (&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;ChE&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;) sind [[Enzym]]e, die [[Cholin]]-[[Ester]] spalten. Sie sind im [[Stoffwechsel]] von [[Vielzellige Tiere|vielzelligen Tieren]] unverzichtbar zum [[Katabolismus|Abbau]] dieser Stoffe, insbesondere des [[Acetylcholin]]s, eines [[Neurotransmitter]]s. Außerdem kommen Cholinesterasen in Pflanzen, Pilzen und Bakterien vor.&amp;lt;ref&amp;gt;{{cite journal |author=J. Riov, MJ. Jaffe |year=1973 |month=March |title=Cholinesterases from Plant Tissues: I. Purification and Characterization of a Cholinesterase from Mung Bean Roots |journal=Plant Physiol. |volume=51 |issue=3 |pages=520–528 |pmid=16658363 |pmc=366299 |language=en}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&amp;lt;ref&amp;gt;{{cite journal |author=CE. Domenech, MN. Garrido, TA. Lisa |year=1991 |month=August |title=Pseudomonas aeruginosa cholinesterase and phosphorylcholine phosphatase: two enzymes contributing to corneal infection |journal=FEMS Microbiol. Lett. |volume=66 |issue=2 |pages=131–5 |pmid=1657699 |language=en}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Es gibt zwei unterschiedliche Cholinesterasen in Tieren. [[Evolutionsbiologie|Evolutionsbiologisch]] hat sich in den ersten Vielzellern zunächst die [[Acetylcholinesterase]] gebildet. Wahrscheinlich durch Kopie ihres [[Gen]]s ([[Genverdopplung]]) entstand dann mit den ersten [[Chordatiere]]n die [[Pseudocholinesterase]], die ein breiteres Substratspektrum hat. Beim Menschen werden die Enzyme in [[Leber]]zellen synthetisiert und ins [[Blutplasma]] abgegeben. Dort spalten sie [[Acetylcholin]], Butyrylcholin sowie andere Acylcholine oder Thiocholine.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Labordiagnostik ==&lt;br /&gt;
In der Labor[[diagnostik]] wird die Aktivität der Cholinesterasen aus [[Blutplasma|Heparin-Plasma]] oder [[Blutserum|Serum]] gemessen, um den Verlauf von Lebererkrankungen zu überwachen.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Referenzbereich für Messungen bei 37&amp;amp;nbsp;°C: 4,9 – 12,0 kU/l&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Bei einem Patienten mit einer Lebererkrankung bedeutet ein Absinken der Cholinesterase, dass die Syntheseleistung der Leberzellen eingeschränkt ist, d.&amp;amp;nbsp;h., dass die Leber weniger Proteine produziert. Aufgrund der langen biologischen Halbwertszeit von 12–14 Tagen ist die Cholinesteraseaktivität bei akuten Lebererkrankungen oft im Referenzbereich. Die Bedeutung liegt vor allem beim Verlauf von chronischen [[Hepatitiden]] oder bei [[Leberzirrhose]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Da es verschiedene genetische Varianten dieses Enzyms gibt, die nicht alle gleich aktiv sind, findet man in selteneren Fällen auch bei gesunden Personen Cholinesterasemangelzustände. Medizinisch relevant ist dies bei Anästhesien (Vollnarkosen), bei denen [[Muskelrelaxantien]] mit dem Wirkstoff [[Suxamethonium]] eingesetzt werden. Diese werden von Personen mit Cholinesterasemangel (je nach Ausprägung) langsamer abgebaut, was zu länger anhaltender [[Atemstillstand|Apnoe]] und Bewegungsunfähigkeit führen kann. Mit Hilfe der &amp;#039;&amp;#039;Dibucain-Zahl&amp;#039;&amp;#039; (Cholinesterase-Aktivität nach Hemmung mit [[Dibucain]]) kann das abgeklärt werden.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Literatur ==&lt;br /&gt;
* Neumeister, Besenthal, Liebrich: &amp;#039;&amp;#039;Klinikleitfaden Labordiagnostik&amp;#039;&amp;#039;, München/Jena, Urban&amp;amp;Fischer, 2003, ISBN 3-437-22231-7&lt;br /&gt;
* Lothar Thomas: &amp;#039;&amp;#039;Labor und Diagnose&amp;#039;&amp;#039;. TH-Books, Frankfurt/Main 2005, ISBN 3-9805215-5-9&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Weblinks ==&lt;br /&gt;
* [http://www.med4you.at/laborbefunde/lbef_cholinesterase.htm Cholinesterase.] med4you.at&lt;br /&gt;
* [http://whqlibdoc.who.int/hq/2002/WHO_DIL_LAB_99.1_Rev.2.pdf Stabilität in Blutproben.] (PDF; 292 kB) [[Weltgesundheitsorganisation|WHO]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Einzelnachweise ==&lt;br /&gt;
&amp;lt;references /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
{{Gesundheitshinweis}}&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Esterase| Cholinesterase]]&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Proteingruppe]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>imported&gt;Antonsusi</name></author>
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