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Ionenselektivität

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{{Infobox Protein
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'''Channelrhodopsine''' (deutsch auch: ''Kanalrhodopsine'') sind Ionenkanäle, die in der Zellmembran bestimmter einzelliger Algen vorkommen. Blaues Licht führt zur Öffnung dieser Kanäle (engl. ''light-gated'') und zum Einstrom von Ionen in die Zelle. Durch Channelrhodopsine wird das [[Membranpotential]] und die Ionenkonzentration im [[Cytosol]] von der Lichtintensität abhängig. Wird ein Gen für Channelrhodopsin in Nervenzellen eingeschleust, kann die [[elektrische Erregbarkeit]] dieser Nervenzellen durch Lichtpulse kontrolliert werden ([[Optogenetik]]).

Die ersten Channelrhodopsine, die entdeckt wurden, ''Channelrhodopsin-1'' (''ChR1'') und ''Channelrhodopsin-2'' (''ChR2''), dienen [[Grünalge]]n der Gattung ''[[Chlamydomonas]]'' als sensorische [[Photorezeptor]]en.<ref>{{Literatur |Autor=Georg Nagel, Doris Ollig, Markus Fuhrmann, Suneel Kateriya, Anna Maria Musti |Titel=Channelrhodopsin-1: A Light-Gated Proton Channel in Green Algae |Sammelwerk=Science |Band=296 |Nummer=5577 |Datum=2002-06-28 |Seiten=2395–2398 |DOI=10.1126/science.1072068 |PMID=12089443 |Online=[http://science.sciencemag.org/content/296/5577/2395 Online] |Abruf=2017-12-28 |Sprache=en}}</ref> Sie leiten positiv geladenen Ionen ([[Kation]]en) in die Zelle und steuern damit negative und positive [[phototaxis]]che Reaktionen bei hohem Lichteinfall. VChR1 wurde in der [[Vielzeller|vielzelligen]] [[Alge]] [[Volvox]] gefunden; sein Absorptionsmaximum liegt bei einer höheren [[Wellenlänge]] als ChR1 und ChR2. Es zeigt aber eine Übereinstimmung der Aminosäuresequenz von 80 % zur ChR1-Gruppe, wodurch diese Proteine als [[Homologie (Genetik)|homolog]] zueinander betrachtet werden.<ref name="ZhangPriggeDeisseroth2008">{{cite journal |author=Zhang F, Prigge M, Beyrière F, ''et al.'' |title=Red-shifted optogenetic excitation: a tool for fast neural control derived from Volvox carteri |journal=Nat. Neurosci. |volume=11 |issue=6 |pages=631–3 |doi=10.1038/nn.2120 |pmid=18432196 |date=2008-04-23 |language=en}}</ref> Neben diesen kationen-leitenden Channelrhodopsinen wurden in [[Cryptophyceae|cryptophyten Algen]] Channelrhodopsine gefunden, die negativ geladene Ionen (Anionen) leiten.<ref>{{Literatur |Autor=Elena G. Govorunova, Oleg A. Sineshchekov, Roger Janz, Xiaoqin Liu, John L. Spudich |Titel=Natural light-gated anion channels: A family of microbial rhodopsins for advanced optogenetics |Sammelwerk=Science |Band=349 |Nummer=6248 |Datum=2015-08-07 |Seiten=647–650 |DOI=10.1126/science.aaa7484 |PMID=26113638 |Online=[http://science.sciencemag.org/content/349/6248/647 Online] |Abruf=2017-12-28 |Sprache=en}}</ref> Werden anionenleitende Channelrhodopsine (engl. ''ACR)'' in Nervenzellen eingeschleust, können diese Nervenzellen durch Beleuchtung an der Aktivierung gehindert werden (engl. ''silencing'').

== Aufbau und Funktion ==
Channelrhodopsine (ChR) sind, wie andere [[Rhodopsin]]e auch, Proteine mit sieben helikalen [[Transmembranprotein|Transmembrandomänen]] und einem [[Retinal]]-Chromophor, der als protonierte [[Schiffsche Base]] [[kovalent]] an das Protein gebunden ist. Das Absorptionsmaximum von ChR2 liegt mit ungefähr 460–470 [[Nanometer|nm]] im Blauen. Sobald das all-trans-Retinal im Protein-Retinal-Komplex Licht absorbiert, isomerisiert es zu einem 13-cis-Retinal und verursacht dadurch eine [[Konformationsänderung]] des Proteins. Diese führt zum Öffnen der Pore im Protein, ihr Durchmesser beträgt mindestens 0,6 nm. Das 13-cis-Retinal [[Relaxation (Naturwissenschaft)|relaxiert]] nach einiger Zeit zurück zum all-trans-Retinal, wodurch sich die Pore wieder schließt und der Ionenfluss unterbrochen wird.<ref name="PNAS">{{cite journal |author=Nagel G., Szellas T., Huhn W. ''et al.'' |title=Channelrhodopsin-2, a directly light-gated cation-selective membrane channel |journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |volume=100 |issue=24 |pages=13940–5 |doi=10.1073/pnas.1936192100 |pmid=14615590 |pmc=283525 |date=2003-11-25 |language=en}}</ref> Während die meisten [[G-Protein-gekoppelter Rezeptor|G-Protein-gekoppelten Rezeptoren]] (darunter Rhodopsin) Ionenkanäle indirekt mittels [[Second messenger|sekundärer Botenstoffe]] öffnen, bildet bei den Channelrhodopsinen das Protein selbst eine Pore. Dieser Aufbau ermöglicht eine sehr schnelle und zuverlässige [[Depolarisation (Physiologie)|Depolarisation]] der Zelle. Bei heterologer Expression von ChR2 in [[Nervenzelle]]n kann durch einen kurzen Lichtpuls (1–2 ms) ein [[Aktionspotential]] ausgelöst werden. In den meisten Zelltypen ist hinreichend Retinal ([[Vitamin A]]) vorhanden, um die Produktion funktionsfähiger Channelrhodopsine ohne Zusatz von Retinal zu ermöglichen.

== Varianten für die Anwendung in optogentischen Experimenten ==
Der [[Aminosäuresequenz|Austausch von Aminosäuren]] nahe der retinalen Bindungstasche ([[Punktmutation]]) beeinflusst die biophysikalischen Eigenschaften von Channelrhodopsin. Verschiedene Arbeitsgruppen haben durch gezielte Mutationen eine Vielzahl von optogenetischen Werkzeugen generiert.

=== Kinetik ===
Im Allgemeinen sind Gruppen von Channelrhodopsinen mit langsamer Kinetik lichtempfindlicher, da sich offene Kanäle im Laufe der Zeit auch bei niedrigen Lichtpegeln akkumulieren. Das Schließen eines Kanals nach der optischen Aktivierung kann durch Mutation der Proteinreste C128 oder D156 wesentlich verzögert werden. Diese Modifikation führt zu hochempfindlichen Channelrhodopsinen, die durch einen blauen Lichtimpuls geöffnet und durch einen grünen oder gelben Lichtimpuls geschlossen werden können (''Step-function opsins'').<ref>{{Literatur |Autor=André Berndt, Ofer Yizhar, Lisa A Gunaydin, Peter Hegemann, Karl Deisseroth |Titel=Bi-stable neural state switches |Sammelwerk=Nature Neuroscience |Band=12 |Nummer=2 |Seiten=229–234 |Sprache=en|DOI=10.1038/nn.2247}}</ref> Die Mutation des E123-Restes beschleunigt die Kanalkinetik, und die resultierenden ChR2-Mutanten (''ChETA'') wurden verwendet, um Neuronen mit bis zu 200 Hz feuern zu lassen.<ref>{{Literatur |Autor=Lisa A Gunaydin, Ofer Yizhar, André Berndt, Vikaas S Sohal, Karl Deisseroth |Titel=Ultrafast optogenetic control |Sammelwerk=Nature Neuroscience |Band=13 |Nummer=3 |Seiten=387–392 |Sprache=en|DOI=10.1038/nn.2495}}</ref>

=== Photostrom-Amplitude ===
H134R- und T159C-Mutanten zeigen erhöhte Photoströme; eine Kombination von T159 und E123 (ET/TC) hat etwas größere Photoströme und eine etwas schnellere Kinetik als Wildtyp-ChR2.<ref>{{Literatur |Autor=André Berndt, Philipp Schoenenberger, Joanna Mattis, Kay M. Tye, Karl Deisseroth |Titel=High-efficiency channelrhodopsins for fast neuronal stimulation at low light levels |Sammelwerk=[[Proceedings of the National Academy of Sciences]] |Band=108 |Nummer=18 |Datum=2011-05-03 |Seiten=7595–7600 |DOI=10.1073/pnas.1017210108 |PMC=3088623 |PMID=21504945 |Sprache=en}}</ref> Unter ChR-Varianten zeigt ChIEF, eine Chimäre und Punktmutante von ChR1 und ChR2, die größten Photoströme und die geringste Desensibilisierung und besitzt eine Kinetik, die ChR2 ähnelt.<ref>{{Literatur |Autor=John Y. Lin |Titel=A user's guide to channelrhodopsin variants: features, limitations and future developments |Sammelwerk=Experimental Physiology |Band=96 |Nummer=1 |Datum=2011-01-01 |Seiten=19–25 |ISSN=1469-445X |DOI=10.1113/expphysiol.2009.051961 |PMC=2995811 |PMID=20621963 |Sprache=en}}</ref>

=== Anregungswellenlänge ===
Chimäre Channelrhodopsine wurden durch Kombination von Transmembran-Helices aus ChR1 und VChR1 entwickelt, was zu ChRs mit roten Spektralverschiebungen führte (z. B. ''C1V1'', ''ReaChR'').<ref>{{Literatur |Autor=John Y Lin, Per Magne Knutsen, Arnaud Muller, David Kleinfeld, Roger Y Tsien |Titel=ReaChR: a red-shifted variant of channelrhodopsin enables deep transcranial optogenetic excitation |Sammelwerk=Nature Neuroscience |Band=16 |Nummer=10 |Datum=2013-09 |Seiten=1499–1508 |DOI=10.1038/nn.3502 |PMC=3793847 |PMID=23995068 |Sprache=en}}</ref> ReaChR kann in Säugetierzellen mit sehr hoher Dichte in die Zellmembran eingebaut werden und wurde für die minimalinvasive, transkranielle Aktivierung von Hirnstamm-Motoneuronen eingesetzt. Die Suche nach homologen Sequenzen in anderen Organismen führte zu spektral verbesserten und stärker rotverschobenen Channelrhodopsinen (z. B. ''ChrimsonR'').<ref>{{Literatur |Autor=Nathan C. Klapoetke, Yasunobu Murata, Sung Soo Kim, Stefan R. Pulver, Amanda Birdsey-Benson |Titel=Independent optical excitation of distinct neural populations |Sammelwerk=Nature Methods |Band=11 |Nummer=3 |Datum=2014-03-01 |Seiten=338–346 |DOI=10.1038/nmeth.2836 |PMC=3943671 |PMID=24509633 |Sprache=en}}</ref> In Kombination mit ChR2 ermöglichen diese gelb- / rotlichtempfindlichen Channelrhodopsine die Kontrolle von zwei Populationen von Neuronen unabhängig voneinander mit Lichtpulsen unterschiedlicher Farben. Ein blauverschobenes Channelrhodopsin wurde in der Alge ''[[Scherffelia]] dubia'' entdeckt. Nach einigen Mutationen zur Verbesserung des [[Membrantransport|Membrantransports]] und der Geschwindigkeit führte das resultierende Werkzeug (''CheRiff'') zu großen Photoströmen bei Anregung durch blaues Licht (460 nm)<ref>{{Literatur |Autor=Daniel R. Hochbaum, Yongxin Zhao, Samouil L. Farhi, Nathan Klapoetke, Christopher A. Werley, Vikrant Kapoor, Peng Zou, Joel M. Kralj, Dougal Maclaurin, Niklas Smedemark-Margulies, Jessica L. Saulnier, Gabriella L. Boulting, Christoph Straub, Yong Ku Cho, Michael Melkonian, Gane Ka-Shu Wong, D. Jed Harrison, Venkatesh N. Murthy, Bernardo L. Sabatini, Edward S. Boyden, Robert E. Campbell, Adam E. Cohen |Titel=All-optical electrophysiology in mammalian neurons using engineered microbial rhodopsins |Sammelwerk=Nature Methods |Band=11 |Nummer=8 |Datum=2014-08 |DOI=10.1038/nmeth.3000 |PMC=4117813 |PMID=24952910 |Seiten=825–833}}</ref>.

=== Ionenselektivität ===
Die meisten Channelrhodopsine sind unspezifische [[Kation]]enkanäle. Werden sie in Neuronen exprimiert, leiten sie überwiegend [[Natrium|Na]]<sup>+</sup>-Ionen und wirken daher depolarisierend (erregend). Es wurden Varianten mit hoher Kalziumdurchlässigkeit entwickelt (''CatCh''<ref>{{Literatur |Autor=Sonja Kleinlogel, Katrin Feldbauer, Robert E Dempski, Heike Fotis, Phillip G Wood |Titel=Ultra light-sensitive and fast neuronal activation with the Ca2+-permeable channelrhodopsin CatCh |Sammelwerk=Nature Neuroscience |Band=14 |Nummer=4 |Datum=2011-03-13 |Seiten=513–518 |DOI=10.1038/nn.2776 |Sprache=en}}</ref>, ''CapChR1''<ref>{{Literatur |Autor=Rodrigo G. Fernandez Lahore, Niccolò P. Pampaloni, Enrico Peter, M.-Marcel Heim, Linda Tillert, Johannes Vierock, Johannes Oppermann, Jakob Walther, Dietmar Schmitz, David Owald, Andrew J. R. Plested, Benjamin R. Rost, Peter Hegemann |Titel=Calcium-permeable channelrhodopsins for the photocontrol of calcium signalling |Sammelwerk=Nature Communications |Band=13 |Nummer=1 |Datum=2022-12-21 |Seiten=7844 |DOI=10.1038/s41467-022-35373-4 |Sprache=en}}</ref>), die ebenfalls erregend wirken. Zur Hemmung neuronaler Aktivität durch Hyperpolarisation wurden zunächst bakterielle Chlorid-Pumpen ([[Halorhodopsin]]) verwendet, die allerdings anhaltend hohe Lichtintensitäten benötigen.<ref>{{Literatur |Autor=Feng Zhang, Li-Ping Wang, Martin Brauner, Jana F. Liewald, Kenneth Kay, Natalie Watzke, Phillip G. Wood, Ernst Bamberg, Georg Nagel, Alexander Gottschalk, Karl Deisseroth |Titel=Multimodal fast optical interrogation of neural circuitry |Sammelwerk=Nature |Band=446 |Nummer=7136 |Datum=2007-04 |DOI=10.1038/nature05744 |Seiten=633–639 }}</ref> 2014 gelang es, den Kationenkanal ChR2 in einen Anionenkanal mit hoher Leitfähigkeit für Chlorid-Ionen zu verwandeln.<ref>{{Literatur |Autor=Jonas Wietek, J. Simon Wiegert, Nona Adeishvili, Franziska Schneider, Hiroshi Watanabe |Titel=Conversion of Channelrhodopsin into a Light-Gated Chloride Channel |Sammelwerk=Science |Band=344 |Nummer=6182 |Datum=2014-04-25 |Seiten=409–412 |DOI=10.1126/science.1249375 |PMID=24674867 |Sprache=en}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Jonas Wietek, Riccardo Beltramo, Massimo Scanziani, Peter Hegemann, Thomas G. Oertner |Titel=An improved chloride-conducting channelrhodopsin for light-induced inhibition of neuronal activity in vivo |Sammelwerk=Scientific Reports |Band=5 |Datum=2015-10-07 |DOI=10.1038/srep14807 |PMC=4595828 |PMID=26443033 |Sprache=en}}</ref> Kurz darauf wurden natürliche Chlorid-Channelrhodopsine mit hoher Leitfähigkeit entdeckt (''GtAChR'')<ref>{{Literatur |Autor=Elena G. Govorunova, Oleg A. Sineshchekov, Roger Janz, Xiaoqin Liu, John L. Spudich |Titel=Natural light-gated anion channels: A family of microbial rhodopsins for advanced optogenetics |Sammelwerk=Science |Band=349 |Nummer=6248 |Datum=2015-08-07 |DOI=10.1126/science.aaa7484 |PMC=4764398 |PMID=26113638 |Seiten=647–650 }}</ref>. Noch stärker hyperpolarisierend wirken kaliumselektive Channelrhodopsine (''KCRs'', ''WiChR''), die 2022 in verschiedenen [[Protisten]] entdeckt wurden.<ref>{{Literatur |Autor=Johannes Vierock, Enrico Peter, Christiane Grimm, Andrey Rozenberg, I-Wen Chen, Linda Tillert, Alejandro G. Castro Scalise, Marilù Casini, Sandra Augustin, Dimitrii Tanese, Benoît C. Forget, Rémi Peyronnet, Franziska Schneider-Warme, Valentina Emiliani, Oded Béjà, Peter Hegemann |Titel=WiChR, a highly potassium-selective channelrhodopsin for low-light one- and two-photon inhibition of excitable cells |Sammelwerk=Science Advances |Band=8 |Nummer=49 |Datum=2022-12-09 |DOI=10.1126/sciadv.add7729 |PMC=9733931 |PMID=36383037 }}</ref> Werden kalium- oder chloridselektive Channelrhodopsine in Neuronen exprimiert, hyperpolarisieren sie die Zellmembran bei Beleuchtung und verhindern so die Entstehung von Aktionspotenzialen (hemmende Wirkung). Kombinations-Konstrukte von hemmenden und erregenden Channelrhodopsinen ermöglichen die vollständige Kontrolle neuronaler Aktivität durch die Farbe (Wellenlänge) der Beleuchtung.<ref>{{Literatur |Autor=Johannes Vierock, Silvia Rodriguez-Rozada, Alexander Dieter, Florian Pieper, Ruth Sims, Federico Tenedini, Amelie C. F. Bergs, Imane Bendifallah, Fangmin Zhou, Nadja Zeitzschel, Joachim Ahlbeck, Sandra Augustin, Kathrin Sauter, Eirini Papagiakoumou, Alexander Gottschalk, Peter Soba, Valentina Emiliani, Andreas K. Engel, Peter Hegemann, J. Simon Wiegert |Titel=BiPOLES is an optogenetic tool developed for bidirectional dual-color control of neurons |Sammelwerk=Nature Communications |Band=12 |Nummer=1 |Datum=2021-07-26 |DOI=10.1038/s41467-021-24759-5 }}</ref>

== Anwendungen in der Forschung ==
[[Datei:ChR2scheme.png|gerahmt|rechts|Schematische Darstellung eines ChR2-RFP-Fusionsproteins. ''RFP'' ist ein [[rot fluoreszierendes Protein]], das ähnlich wie [[Grün fluoreszierendes Protein|GFP]] zur Markierung von Zellstrukturen eingesetzt werden kann.]]
Während der [[N-Terminus]] die sieben Transmembrandomänen einschließt, reicht das [[C-Terminus|C-terminale]] Ende des ChR2-Proteins in den [[Intrazellularraum]] hinein und kann ersetzt oder verändert werden, ohne dass die Funktion des Proteins als Ionenkanal beeinträchtigt wird. Channelrhodopsine können mit einer Reihe von Transfektionstechniken (virale [[Transfektion]], [[Elektroporation]], [[Genkanone]]) in erregbaren Zellen wie [[Nervenzelle|Neuronen]] [[Genexpression|exprimiert]] (produziert) werden. Vitamin-A, die Vorstufe des lichtabsorbierenden Chromophors Retinal ist in [[Vertebraten|Wirbeltier]]-Zellen meist schon vorhanden, so dass sich erregbare Zellen, die ein Channelrhodopsin exprimieren, durch Beleuchtung einfach depolarisieren lassen.

Aufgrund dieser Eigenschaften interessieren sich [[Biotechnik]] und [[Neurowissenschaften]] für den Einsatz von Channelrhodopsinen, beispielsweise für Anwendungen wie die [[Photostimulation]] von Neuronen. Das blauempfindliche ChR2 in Kombination mit der durch [[Gelb]]licht-aktiviertierbaren Chloridpumpe [[Halorhodopsin]] erlauben das An- und Abschalten der neuronalen Aktivität innerhalb von Millisekunden.<ref name="ZhangDeisseroth2007">{{cite journal |author=Zhang F., Wang LP, Brauner M. ''et al.'' |title=Multimodal fast optical interrogation of neural circuitry |journal=Nature |volume=446 |issue=7136 |pages=633–9 |doi=10.1038/nature05744 |pmid=17410168 |date=2007-04-05 |language=en}}</ref> Das Fachgebiet, das sich mit der Kontrolle von genetisch modifizierten Zellen mittels Licht beschäftigt, wird als [[Optogenetik]] bezeichnet.

Wird ChR2 mit einem [[Fluoreszenz]]label markiert, können durch Licht angeregte [[Axon]]e und [[Synapse]]n im intakten Gehirngewebe identifiziert werden.<ref name="ZhangOertner2007">{{cite journal |author=Zhang YP, Oertner TG |title=Optical induction of synaptic plasticity using a light-sensitive channel |journal=Nat. Methods |volume=4 |issue=2 |pages=139–41 |doi=10.1038/nmeth988 |pmid=17195846 |date=2007-02-04 |language=en}}</ref> Diese Technik lässt sich zur Aufklärung der molekularen Ereignisse während der [[Induktion (Biologie)|Induktion]] [[Synaptische Plastizität|synaptischer Plastizität]] einsetzen.<ref name="ZhangOertner2008">{{cite journal |author=Zhang YP, Holbro N, Oertner TG |title=Optical induction of plasticity at single synapses reveals input-specific accumulation of αCaMKII |journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |volume=105 |pages=12039–44 |doi=10.1073/pnas.0802940105 |pmid=18697934 |date=2008-08-19 |language=en}}</ref> Mit Hilfe von ChR2 wurden weit reichende neuronale Bahnen im Gehirn kartiert.<ref name="PetrenauSvoboda2007">{{cite journal |author=Petreanu L, Huber D, Sobczyk A, Svoboda K |title=Channelrhodopsin-2–assisted circuit mapping of long-range callosal projections |journal=Nat. Neurosci. |volume=10 |issue=5 |pages=663–8 |doi=10.1038/nn1891 |pmid=17435752 |date=2007-05-01 |language=en}}</ref>

Dass sich das Verhalten [[transgen]]er Tiere, die ChR2 in einem Anteil ihrer Neuronen exprimieren, durch intensive Beleuchtung mit Blaulicht berührungslos kontrollieren lässt, wurde bereits für [[Nematoden]], [[Taufliege]]n, [[Zebrafisch]]e und [[Hausmaus|Mäuse]] gezeigt.<ref name="Douglass2008">{{cite journal |author=Douglass AD, Kraves S, [[Karl Deisseroth|Deisseroth K]], Schier AF, Engert F |title=Escape behavior elicited by single, channelrhodopsin-2-evoked spikes in zebrafish somatosensory neurons |journal=Current Biology |volume=18 |issue=15 |pages=1133–1137 |pmid=18682213 |date=2008-08-05 |language=en}}</ref><ref name="Huber2008">{{cite journal |author=Huber D, Petreanu L, Ghitani N, Ranade S, Hromádka T, Mainen Z, Svoboda K |title=Sparse optical microstimulation in barrel cortex drives learned behaviour in freely moving mice |journal=Nature |volume=451 |issue=7174 |pages=61–64 |pmid=18094685 |date=2008-01-03 |language=en}}</ref>

Die Sehfunktion blinder Mäuse konnte durch Expression von ChR2 in [[Bipolarzelle]]n der [[Netzhaut]] im [[Auge]] teilweise wiederhergestellt werden.<ref name="Roska2008">{{cite journal |author=Lagali PS, Balya D, Awatramani GB ''et al.'' |title=Light-activated channels targeted to ON bipolar cells restore visual function in retinal degeneration |journal=Nat. Neurosci. |volume=11 |issue=6 |pages=667–75 |doi=10.1038/nn.2117 |pmid=18432197 |date=2008-06-01 |language=en}}</ref> Vorstellbar ist auch eine zukünftige medizinische Verwendung von ChR2 bei bestimmten Formen der retinalen [[Degeneration]] oder zur Stimulation tief liegender Gehirnabschnitte.

Inzwischen wurden im Rahmen der pflanzlichen Optogenetikforschung sowohl ChR2, als auch ACR, erfolgreich in Modellpflanzen etabliert<ref name=":0">{{Literatur |Autor=Antonella Reyer, Melanie Häßler, Sönke Scherzer, Shouguang Huang, Jesper Torbøl Pedersen |Titel=Channelrhodopsin-mediated optogenetics highlights a central role of depolarization-dependent plant proton pumps |Sammelwerk=Proceedings of the National Academy of Sciences |Band=117 |Nummer=34 |Datum=2020-08-25 |Seiten=20920–20925 |DOI=10.1073/pnas.2005626117 |PMC=7456130 |PMID=32788371 |Sprache=en}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Yang Zhou, Meiqi Ding, Shiqiang Gao, Jing Yu-Strzelczyk, Markus Krischke |Titel=Optogenetic control of plant growth by a microbial rhodopsin |Sammelwerk=Nature Plants |Band=7 |Nummer=2 |Datum=2021-02 |Seiten=144–151 |DOI=10.1038/s41477-021-00853-w |Sprache=en}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Shouguang Huang, Meiqi Ding, M. Rob G. Roelfsema, Ingo Dreyer, Sönke Scherzer |Titel=Optogenetic control of the guard cell membrane potential and stomatal movement by the light-gated anion channel GtACR1 |Sammelwerk=Science Advances |Datum=2021-07 |DOI=10.1126/sciadv.abg4619 |PMC=8270491 |PMID=34244145 |Sprache=en}}</ref>. Dies bietet völlig neue Möglichkeiten pflanzliche Signaltransduktionsprozesse zu untersuchen. Durch die Etablierung von ChR2 in ''[[Arabidopsis thaliana]]'' wurde es z. B. möglich, neue Erkenntnisse im Bereich der Erzeugung elektrischer Signale in Pflanzen zu erzielen<ref name=":0" />.

== Einzelnachweise ==
<references />

== Literatur ==
* {{cite journal |author=Arenkiel BR, Peca J, Davison IG ''et al.'' |year=2007 |month=April |title=In vivo light-induced activation of neural circuitry in transgenic mice expressing channelrhodopsin-2 |journal=Neuron |volume=54 |issue=2 |pages=205–18 |doi=10.1016/j.neuron.2007.03.005 |pmid=17442243 |language=en}} (Einsatz Channelrhodopsin in transgenen Mäusen zur Erforschung der neuronalen Verschaltung im Gehirn)
* {{cite journal |author=Bi A, Cui J, Ma YP ''et al.'' |year=2006 |month=April |title=Ectopic expression of a microbial-type rhodopsin restores visual responses in mice with photoreceptor degeneration |journal=Neuron |volume=50 |issue=1 |pages=23–33 |doi=10.1016/j.neuron.2006.02.026 |pmid=16600853 |pmc=1459045 |language=en}} (Channelrhodopsin als mögliche Behandlung von Blindheit)

== Weblinks ==
* [http://channelrhodopsin.org/ Channelrhodopsin mediating optical activation of neurons] (englisch)
* [http://www.stanford.edu/group/dlab/optogenetics Optogenetics Resource Center] (englisch)

[[Kategorie:Transportprotein| Channelrhodopsin]]
[[Kategorie:Neurochemie]]
[[Kategorie:Biotechnologie]]
[[Kategorie:Membrankanal]]

Channelrhodopsin - Versionsgeschichte

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