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{{Infobox Protein
| Name =
| Bild = PDB 2k6o EBI.png
| Bild_legende = 3D-Strukturmodell von LL-37
| PDB = {{PDB2|2K6O}}
| Groesse = 12 – 80 Aminosäuren
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur =
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| HGNCid =
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| TCDB = 1.C.33.1.10
| TranspText = Cathelicidin-Familie ([[Porine]])
| EC-Nummer =
| Kategorie =
| Peptidase_fam =
| Inhibitor_fam =
| Reaktionsart =
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| Taxon = [[Wirbeltiere]]<ref>[https://www.uniprot.org/uniprotkb/?query=family%3a%22cathelicidin+family%22&by=taxonomy Suchergebnis Cathelicidine nach Taxonomie]</ref>
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}
'''Cathelicidine''' sind [[antimikrobiell]]e [[Peptid]]e, die hauptsächlich in Immunzellen von [[Wirbeltiere]]n produziert werden und Teil der [[Immunantwort#Angeborene Immunantwort|angeborenen Immunantwort]] sowie der [[Apoptose]] körpereigener Zellen sind. Es handelt sich um [[Transportprotein]]e, deren Einbau einerseits in die [[Zellwand]] [[grampositiv]]er [[Bakterien]] sowie andererseits in die Zellmembran zu einem Verlust von Ionen und kleinen Molekülen führt. Im Mensch ist das ''CAMP''-[[Gen]] bekannt, das für zwei Cathelicidine [[Genetischer Code|codiert]], die aus einem Vorläuferpeptid herausgeschnitten werden: [[FALL-39]] und [[LL-37]].<ref>{{UniProt|P49913}}</ref>

Die Produktion von Cathelicidin wird insbesondere durch Stimulation des [[Toll-like Receptor|TLR-9]], aber auch TLR-2 und TLR-4 und indirekt durch [[Vitamin D]] angeregt.<ref>Bruno Rivas-Santiago, Rogelio Hernandez-Pando, Claudia Carranza, Esmeralda Juarez, Juan Leon Contreras, Diana Aguilar-Leon, Martha Torres, Eduardo Sada: ''Expression of cathelicidin LL-37 during Mycobacterium tuberculosis infection in human alveolar macrophages, monocytes, neutrophils, and epithelial cells.'' In: ''[[Infection and Immunity]].'' Bd. 76, Nr. 3, März 2008, {{ISSN|0019-9567}}, S. 935–941, PMID 18160480, {{doi|10.1128/IAI.01218-07}}, {{PMC|2258801}}.</ref><ref>Jae-Min Yuk, Dong-Min Shin, Hye-Mi Lee, Chul-Su Yang, Hyo Sun Jin, Kwang-Kyu Kim, Zee-Won Lee, Sang-Hee Lee, Jin-Man Kim, Eun-Kyeong Jos: ''Vitamin D3 induces autophagy in human monocytes/macrophages via cathelicidin.'' In: ''Cell Host & Microbe.'' Bd. 6, Nr. 3, September 2009, {{ISSN|1931-3128}}, S. 231–243, PMID 19748465, {{doi|10.1016/j.chom.2009.08.004}}.</ref> Cathelicidin werden ebenfalls von den Zellen des Unterhautfettgewebes produziert und schützen so die Haut for Infektionen.<ref>{{Internetquelle |autor=Deutscher Ärzteverlag GmbH, Redaktion Deutsches Ärzteblatt |url=https://www.aerzteblatt.de/nachrichten/61348/Physiologie-Wie-subkutanes-Fett-vor-Infektionen-schuetzt |titel=Physiologie: Wie subkutanes Fett vor Infektionen schützt |datum=2015-01-05 |sprache=de |abruf=2024-06-07}}</ref>

== Vorkommen ==
Cathelicidine sind als antimikrobielle Peptide in der [[Klasse (Biologie)|Klasse]] der [[Säugetiere]] weit verbreitet. Besonders zahl- und variantenreich kommen sie in den Vertretern der Gruppe der [[Cetartiodactyla]], zu denen insbesondere die [[Paarhufer]] gehören, vor. Der Mensch besitzt, wie die meisten anderen Säugetiere nur ein einziges Cathelicidin-[[Gen]]. Außerhalb der Klasse der Säugetiere konnten Cathelicidine nur vereinzelt, wie beispielsweise beim [[Haushuhn]], nachgewiesen werden. Cathelicidin-ähnliche Peptide konnten auch bei der [[Regenbogenforelle]] und den [[Schleimaale]]n gefunden werden.<ref name="Tomasinsig L & Zanetti M (2005)"/> Auf Grund dieser Verbreitung kann die evolutionsgeschichtliche Entstehung der Cathelicidine auf den Zeitraum von vor 500 bis 300 Millionen Jahren geschätzt werden.<ref name="Uzzel T et al. (2003)">Thomas Uzzella, Ethan D. Stolzenberg, Ann E. Shinnar, Michael Zasloff: ''Hagfish intestinal antimicrobial peptides are ancient cathelicidins.'' In: ''[[Peptides]].'' Bd. 24, Nr. 11, November 2003, S. 1655–1567, PMID 15019197, {{doi|10.1016/j.peptides.2003.08.024}}.</ref>

== Biochemie ==
=== Struktur ===
Die strukturell heterogene Familie der Cathelicidine beherbergt antimikrobielle Peptide mit einer Länge von 12 bis 80 [[Aminosäure]]bausteinen. Die größte Gruppe der Cathelicidine besteht aus 23 bis 37 Aminosäuren umfassenden Peptiden mit einer [[α-Helix]]-Struktur. Zu dieser Gruppe zählen die antimikrobiellen Peptide LL-37 und FALL-39 des Menschen. Eine weitere Gruppe stellen die aus 12 bis 18 Aminosäuren bestehende Peptide mit einer [[β-Schleife]]nstruktur dar, die über ein oder zwei [[Disulfidbrücke]]n stabilisiert werden, dar. Dazu zählen beispielsweise die [[Protegrin]]e des Schweins. Eine dritte Gruppe antimikrobieller Peptide der Cathelicidine bilden die aus 39 bis 80 Aminosäuren bestehenden überwiegend linearen Peptide mit Polyprolinmotiven. Zu ihnen gehören unter anderem [[Bac5]] und [[Bac7]] des Rinds und die [[Prophenin]]e des Schweins. Eine von den übrigen Cathelicidinen verschiedene Struktur weist das [[Indolicidin]] des Rinds auf. Indolicidin ist ein aus 13 Aminosäuren bestehendes lineares, [[tryptophan]]reiches Peptid. Sie alle bestehen aus einer C-terminale [[kation]]ische Domäne, welche nach Abspaltung aus einem [[Holoprotein]] aktiviert wird und für eine antimikrobielle Wirksamkeit verantwortlich ist.

== Biosynthese ==
Die [[Biosynthese]] und Aktivierung der Cathelicidine ist ein mehrstufiger Prozess. Das menschliche Cathelicidin LL-37 wird durch das ''CAMP''-Gen auf dem [[Chromosom 3 (Mensch)|Chromosom 3]] codiert. Dieses Gen besteht, wie auch die Cathelicidin-Gene anderer [[Säugetier]]e aus vier [[Exon]]s. Die antimikrobielle Aktivität wird durch das hypervariable Exon 4 codiert, während die Exons 1 bis 3 eine Signalpeptidsequenz und die darauf folgende [[Catheline|Cathelin]]-Domäne codieren.<ref name="Tomasinsig L & Zanetti M (2005)">L. Tomasinsig, M. Zanetti: ''The cathelicidins – structure, function and evolution.'' In: ''Current Protein & Peptide Science.'' Bd. 6, Nr. 1, Februar 2005, {{ISSN|1389-2037}}, S. 23–34, PMID 15638766.</ref>

Primär werden Präpropeptide synthetisiert und in den [[Granula]] [[Neutrophiler Granulozyt|neutrophiler Granulozyten]] oder anderer Zellen gespeichert. Nach einer Freisetzung dieser biologisch inaktiven Propeptide werden sie [[enzym]]atisch durch [[Elastase]] oder andere [[Proteinase]]n in ein Cathelin und ein C-terminales antimikrobielles Peptid gespalten.

== Literatur ==
* Margherita Zanetti: ''The Role of Cathelicidins in the Innate Host Defenses of Mammals.'' In: ''Current issues in Molecular Biology.'' Bd. 7, Juli 2005, {{ISSN|1467-3037}}, S. 179–196, PMID 16053249 ([http://www.horizonpress.com/cimb/v/v7/12.pdf PDF]; 345 kB).

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Porenbildendes Protein]]
[[Kategorie:Peptid| Cathelicidine]]
[[Kategorie:Immunologie]]

Cathelicidine - Versionsgeschichte

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