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2026-03-01T15:11:23Z

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{{Infobox Protein
| Name = Calsequestrin-1
| Bild = Calsequestrin1.png
| Bild_legende = Bänder-/Oberflächenmodell von Calsequestrin-1 aus schnell-kontrahierenden Skelettmuskelfasern des [[Wildkaninchen]]s (''Oryctolagus cuniculus'') nach {{PDB|1A8Y}}
| PDB = 
| Groesse = 362 Aminosäuren
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur =
| Isoformen =
| HGNCid = 1512
| Symbol = CASQ1
| AltSymbols =
| OMIM = 114250
| UniProt = P31415
| MGIid =
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer =
| Kategorie =
| Peptidase_fam =
| Inhibitor_fam =
| Reaktionsart =
| Substrat =
| Produkte =
| Homolog_fam = Calsequestrin
| Taxon = [[Euteleostomi]]
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}'''Calsequestrin''' ist ein [[Calcium]]-bindendes [[Protein]] in [[Muskelzelle]]n von [[Wirbeltiere]]n. Es findet sich dort in den terminalen Cisternen des sarkoplasmatischen Reticulums (SR). Pro Molekül kann es 65 Ca2+-Ionen mit geringer Affinität binden. Die Speicherkapazität sorgt dafür, dass Ca2+ im Muskel in hoher Konzentration vorliegt, aber wegen der schwachen Bindung auch schnell wieder freigesetzt werden kann. Durch die Bindung an Calsequestrin werden die Ionen aus dem Gleichgewicht entfernt. Die Ca2+-Pumpen des SR müssen somit gegen einen geringeren Konzentrationsgradienten arbeiten, die tausendfach höhere Calciumionenkonzentration in den Cisterne wird so überhaupt erst ermöglicht.

Die im [[Herzmuskel]] vorkommende, leicht veränderte [[Isoform]] des Calsequestrin-1 wird Calsequestrin-2 genannt. [[Mutation]]en in dessen [[Gen]] ''(CASQ2)'' können erbliche [[ventrikuläre Tachykardie]] verursachen.<ref>{{UniProt|O14958}}</ref>

== Calsequestrin in Muskelzellen im Auge des Schwertfischs ==
Die Muskelzellen des umgebauten Augenmuskels, M. rectus superior, besitzen keine [[Calcium]] bindenden Proteine wie [[Troponin]] bzw. [[Calmodulin]], [[Aktin]] und [[Myosin]]. Hier wird, wie in anderen Zellen auch, ATP in den [[Mitochondrien]] gebildet. Bei Erregung der Zelle, durch die motorische Endplatte, wird Calcium aus dem Sarkoplasmatischen Retikulum ausgeschüttet. Der Anstieg der Calcium Konzentration fördert die ATP Bildung im Mitochondrium. Unter [[Adenosintriphosphat|ATP]]-Verbrauch wird das Calcium vom Calsequestrin zurück ins SR gepumpt. Die geleistete Arbeit führt hierbei zu [[Thermogenese|Wärmebildung]]. Dadurch kann der Schwertfisch seine interkraniale Temperatur unabhängig vom kalten Umgebungswasser kontrollieren. Zusätzlich ist hier noch ein [[Rete mirabile|Wundernetz]], das durch sein Gegenstrom-Prinzip dafür sorgt, dass die Wärme in dem gewünschten Gebiet bleibt.

== Literatur ==
* Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, [[Lubert Stryer]]: ''Biochemie.'' 6. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5.
* Donald Voet, Judith G. Voet: ''Biochemistry.'' 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.
* [[Bruce Alberts]], Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: ''Molecular Biology of the Cell'', 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2.

== Einzelnachweise ==
<references/>

[[Kategorie:Speicherprotein]]
[[Kategorie:Motorik]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 1 (Mensch)]]

Calsequestrin - Versionsgeschichte

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