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Calnexin - Versionsgeschichte
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imported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB
2026-03-01T15:11:19Z
<p><span class="autocomment">top: </span> Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit <a href="/index.php/Wikipedia:AWB" class="mw-redirect" title="Wikipedia:AWB">AWB</a></p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>{{Infobox Protein<br />
| Name = <br />
| Bild = <br />
| Bild_legende = <!-- nach {{PDB|ABCD}} --><br />
| PDB = <!-- {{PDB2|1YY1}}, {{PDB2|ABCD}} --><br />
| Groesse = 572 Aminosäuren<br />
| Kofaktor = Ca<sup>2+</sup><br />
| Precursor = <br />
| Struktur = single pass Membranprotein<br />
| Isoformen = <br />
| HGNCid = 1473<br />
| Symbol = CANX<br />
| AltSymbols = <br />
| OMIM = 114217<br />
| UniProt = P27824<br />
| MGIid = <br />
| CAS = <br />
| CASergänzend = <br />
| ATC-Code = <!-- {{ATC|X99|XX99}} --><br />
| DrugBank = <br />
| Wirkstoffklasse = <br />
| TCDB = <br />
| TranspText = <br />
| EC-Nummer = <br />
| Kategorie = <br />
| Peptidase_fam = <br />
| Inhibitor_fam = <br />
| Reaktionsart = <br />
| Substrat = <br />
| Produkte = <br />
| Homolog_fam = <br />
| Taxon = [[Eukaryoten]]<ref>{{Webarchiv|url=http://inparanoid.sbc.su.se/cgi-bin/gene_search.cgi?id=P27824 |wayback=20160105063430 |text=Homologe bei inParanoid}}</ref><br />
| Taxon_Ausnahme = <br />
| Orthologe = {{ Protein Orthologe<br />
| Spezies1 = Mensch<br />
| Spezies2 = Hausmaus<br />
| S1_EntrezGene = 821<br />
| S1_Ensembl = ENSG00000127022<br />
| S1_RefseqmRNA = NM_001024649<br />
| S1_RefseqProtein = NP_001019820<br />
| S1_GenLoc_db = hg38<br />
| S1_GenLoc_chr = 5<br />
| S1_GenLoc_start = 179678628<br />
| S1_GenLoc_end = 179730925<br />
| S1_Uniprot = P27824<br />
| S2_EntrezGene = 12330<br />
| S2_Ensembl = ENSMUSG00000020368<br />
| S2_RefseqmRNA = NM_001110499<br />
| S2_RefseqProtein = NP_001103969<br />
| S2_GenLoc_db = mm10<br />
| S2_GenLoc_chr = 11<br />
| S2_GenLoc_start = 50293961<br />
| S2_GenLoc_end = 50325673<br />
| S2_Uniprot = P35564<br />
}}<br />
}}<br />
'''Calnexin''' ist ebenso wie sein Homolog [[Calreticulin]] ein [[Lektin]] des [[Endoplasmatisches Retikulum|Endoplasmatischen Retikulums]] (ER). Calnexin ist bereits bei den einfachsten [[Eukaryoten]] zu finden. Es zählt zu den [[Chaperon (Protein)|Chaperonen]].<br />
<br />
Es liegt membrangebunden vor (im Unterschied zum löslichen Calreticulin). Die Aktivität beider [[Protein]]e ist abhängig von [[Calcium]]-Ionen, die im ER in hoher [[Massenkonzentration|Konzentration]] vorliegen. Calnexin und Calretikulin erkennen beide bestimmte [[Zucker]]reste von unvollständig gefalteten Proteinen und unterstützen sie in ihrem [[Proteinfaltung|Faltungsprozess]].<br />
<br />
== Literatur ==<br />
* R. Benyair, E. Ron, G. Z. Lederkremer: ''protein quality control, retention and degradation at the endoplasmic reticulum.'' In: ''Int Rev Cell Mol Biol.'' 292, 2011, S. 197–280. [[doi:10.1016/B978-0-12-386033-0.00005-0]]. PMID 22078962.<br />
* L. E. V. Del Bem: ''The evolutionary history of calreticulin and calnexin genes in green plants.'' In: ''Genetica.'' 139 (2), 2011, S. 225–229. [[doi:10.1007/s10709-010-9544-y]]. PMID 21222018.<br />
* B. Kleizen, I. Braakman: ''Protein folding and quality control in the endoplasmic reticulum.'' In: ''Curr. Opin. Cell Biol.'' 16 (4), 2005, S. 343–349. [[doi:10.1016/j.ceb.2004.06.012]]. PMID 15261665.<br />
* Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, [[Lubert Stryer]]: ''Biochemie.'' 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007, ISBN 978-3-8274-1800-5.<br />
* Donald Voet, Judith G. Voet: ''Biochemistry.'' 3. Auflage. John Wiley & Sons, New York 2004, ISBN 0-471-19350-X.<br />
* [[Bruce Alberts]], Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: ''Molecular Biology of the Cell.'' 5. Auflage. Taylor & Francis, 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2.<br />
<br />
== Einzelnachweise ==<br />
<references /><br />
<br />
[[Kategorie:Lektin]]<br />
[[Kategorie:Chaperon]]<br />
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 5 (Mensch)]]</div>
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