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2025-01-21T15:45:20Z

COPII-Vesikelknospung: Fixed typo

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{{Infobox GO-Terminus
| Typ = C
| GO = 0030127
| Eltern = [[ER-assoziiertes Vesikel]]<br />[[Stachelsaumvesikel]]
| Kinder = Golgi-ER-Transportvesikel<br />Inter-Golgi-Transportvesikel
}}
'''COPII-Vesikel''' ([[Englische Sprache|engl.]] ''coat protein complex II'' = ‚Mantel-Protein-Komplex II‘) sind für gewöhnlich 50 bis 90 nm große [[Vesikel (Biologie)|Transportvesikel]] in [[Eukaryoten|eukaryotischen]] [[Zelle (Biologie)|Zellen]]. Sie dienen dem sekretorischen anterograden (stromabwärts) Transport von [[Biomolekül|Biomolekülen]] innerhalb der Zelle.<ref>T. Szul, E. Sztul: ''COPII and COPI traffic at the ER-Golgi interface.'' In: ''Physiology (Bethesda, Md.).'' 26(5), 2011, S. 348–364. [[doi:10.1152/physiol.00017.2011]]</ref> Ihre Größe kann jedoch bis auf 300 bis 400 nm anwachsen, um den Transport von [[Kollagen|Prokollagenfasern]] zu ermöglichen.<ref>L. Jin, K. B. Pahuja, K. E. Wickliffe, A. Gorur, C. Baumgärtel, R. Schekman, M. Rape: ''Ubiquitin-dependent regulation of COPII coat size and function.'' In: ''Nature.'' 482(7386), 2012, S. 495–500. [[doi:10.1038/nature10822]]</ref> Der COPII-Transport startet hierbei vom [[Endoplasmatisches Retikulum#Raues ER (granuläres ER)|rauen Endoplasmatischen Retikulum]] (rER), in dem sich Vesikel an sogenannten ''ER-Exit-Sites'' (ERES) bilden und so Frachtmoleküle in den Protein-Membran-Komplex eingeschlossen beziehungsweise angeheftet werden.<ref>C. Barlowe, L. Orci, T. Yeung, M. Hosobuchi, S. Hamamoto, N. Salama, M. F. Rexach u. a.: ''COPII: a membrane coat formed by Sec proteins that drive vesicle budding from the endoplasmic reticulum.'' In: ''Cell.'' 77(6), 1994, S. 895–907. Retrieved from PMID 8004676</ref> Als Frachtmolekül können hierbei [[Lipide]], [[Signaltransduktion|Signalmoleküle]] oder neu synthetisierte [[Protein]]e zum tubulären Endoplasmatischen-Retikulum-Golgi-Interkompartiment (ERGIC) transportiert werden. Das ERGIC ist in der Zelle zwischen dem ER und der cis-Seite des [[Golgi-Apparat|Golgi-Apparates]] angeordnet.<ref>A. Schweizer, J. A. Fransen, K. Matter, T. E. Kreis, L. Ginsel, H. P. Hauri: ''Identification of an intermediate compartment involved in protein transport from endoplasmic reticulum to Golgi apparatus.'' In: ''European journal of cell biology.'' 53(2), 1990, S. 185–196. Department of Pharmacology, University of Basel, Switzerland.</ref>

== COPII-Vesikelaufbau ==
COPII-Vesikel bestehen aus fünf [[Protein-Untereinheit|Proteinuntereinheiten]] sowie der ER-Membran aus den ERES. Die Proteine bilden hierbei eine innere sowie eine äußere Hülle um die ER-Doppelschichtmembran. Zur inneren Hülle zählen die Proteine Sec23 und Sec24, die sich in Kombination mit der kleinen [[G-Protein|GTPase]] [[Sar1|Sar1a]] an die ER-Membran anlagern können. Von der Untereinheit Sec23 gibt es in eukaryotischen Zellen zwei Isoformen A und B. Die Untereinheit Sec24 gibt es in vier verschiedenen Isoformen A, B, C und D.
Die äußere Proteinhülle setzt sich aus den beiden Proteinen Sec13 und Sec31 zusammen. Sec31 kommt in den beiden Isoformen A und B vor.<ref>T. Szul, E. Sztul: ''COPII and COPI traffic at the ER-Golgi interface.'' In: ''Physiology (Bethesda, Md.).'' 26(5), 2011, S. 348–364. [[doi:10.1152/physiol.00017.2011]]</ref> In Hefen ist dieser Aufbau analog, jedoch gibt es Unterschiede in den [[Aminosäuresequenz]]en. In Hefe werden die Proteine Sec23p/Sec24p sowie Sec13p/Sec31p genannt.

== COPII-Vesikelknospung ==
Für die Initiation der Entstehung einer Vesikelknospe muss Sar1a zunächst mit [[Guanosintriphosphat|GTP]] beladen werden. Hierfür wird das Transmembranprotein Sec12 benötigt, was den [[Guanosindiphosphat|GDP]]/GTP-Austausch an Sar1a katalysiert. Ist Sar1a an die ER-Membran gebunden, so erfolgt die Anlagerung der heterodimeren Untereinheit von Sec23/Sec24 an die GTPase. Nach Ausbildung der inneren Hülle kann sich der heterotetramere Komplex aus Sec13/Sec31 an die innere Hülle anlagern. Dieser Prozess erfolgt solange, bis sich eine Vesikelknospe gebildet hat und sich ein COPII-Vesikel von der ERES ablöst. Für die selektive Aufnahme von Fracht ist bei diesem Prozess die Untereinheit Sec24 von Bedeutung. Die verschiedenen Isoformen von Sec24 besitzen verschiedene [[Sequenzmotiv|Proteinsequenzmotive]], die für die Bindung der Frachtmoleküle verantwortlich sind.

== Siehe auch ==
* [[COPI-Vesikel]]
* [[Clathrin]]

== Einzelnachweise ==
<references />

== Weblinks ==
* [http://www.pdbj.org/emnavi/emnavi_detail.php?id=emdb-1511 COPII Vesikel EM-Struktur]

[[Kategorie:Strukturprotein]]
[[Kategorie:Proteinkomplex]]

COPII-Vesikel - Versionsgeschichte

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