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{{Infobox Protein
| Name =
| Bild = Schema Rapoport-Luebering-Zyklus.png
| Bild_legende = Schematische Darstellung des Rapoport-Luebering-Zyklus mit den drei Enzymaktivitäten der Bisphosphoglyceratmutase
| PDB = s. UniProt
| Groesse = 258 Aminosäuren
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur = Homodimer
| Isoformen =
| HGNCid = 1093
| Symbol = BPGM
| AltSymbols =
| OMIM = 222800
| UniProt = P07738
| MGIid =
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer = 5.4.2.4
| Kategorie = Phosphotransferase
| Peptidase_fam =
| Reaktionsart = Umlagerung
| Substrat = 1,3-Bisphosphoglycerat
| Produkte = 2,3-Bisphosphoglycerat
| MoreEC1 = {{ Infobox Protein/MoreEC
| EC-Nummer = 5.4.2.1
| Kategorie = Phosphotransferase
| Peptidase_fam =
| Reaktionsart = Umlagerung
| Substrat = 2-Phosphoglycerat
| Produkte = 3-Phosphoglycerat
}}
| MoreEC2 = {{ Infobox Protein/MoreEC
| EC-Nummer = 3.1.3.13
| Kategorie = Phosphatase
| Peptidase_fam =
| Reaktionsart = Hydrolyse
| Substrat = 2,3-Bisphosphoglycerat + H<sub>2</sub>O
| Produkte = 3-Phosphoglycerat + Phosphat
}}
| Homolog_fam =
| Taxon =
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}
Die '''Bisphosphoglyceratmutase''' (BPGM), früher auch als '''2,3-Diphosphoglyceratmutase''' bezeichnet, ist ein [[Enzym]], das vor allem in den [[Erythrozyt]]en (roten Blutkörperchen) und in [[Erythropoese|erythropoetischem]] [[Gewebe (Biologie)|Gewebe]] von [[Säugetiere]]n vorkommt. Sie ist in den roten Blutkörperchen das zentrale Enzym des [[Rapoport-Luebering-Zyklus]], einem Nebenweg der [[Glykolyse]], in welchem sie als trifunktionales Enzym drei verschiedene [[Biochemie|biochemische]] [[Chemische Reaktion|Reaktionen]] zur Bildung und zum Abbau von [[2,3-Bisphosphoglycerat]] (2,3-BPG) [[Katalyse|katalysiert]]. 2,3-BPG ist als biochemischer Effektor an der Regulation der [[Affinität (Biochemie)|Bindungfähigkeit]] (Affinität) des [[Blutfarbstoff]]s [[Hämoglobin]] für das Atemgas [[Sauerstoff]] in den Erythrozyten beteiligt.

== Eigenschaften und Funktion ==

Die Bisphosphoglyceratmutase katalysiert zum einen als [[Synthase]] (2,3-DPG-Synthase, synonym Bisphosphoglyceratmutase; {{EC|5.4.2.4}}) die Bildung von [[2,3-Bisphosphoglycerat]] (2,3-BPG) aus dem in der [[Glykolyse]] entstehenden [[1,3-Bisphosphoglycerat]] (1,3-BPG). Darüber hinaus fungiert sie auch als [[Phosphatase]] (2,3-Bisphosphoglyceratphosphatase; {{EC|3.1.3.13}}) für die Umsetzung des 2,3-BPG zu [[3-Phosphoglycerat]] (3-PG) und als [[Mutase]] (Monophosphoglyceratmutase; {{EC|5.4.2.1}}) für die die [[Chemisches Gleichgewicht|Gleichgewichtsreaktion]] zwischen den [[Phosphoglycerinsäure|Phosphoglycerinsäure-Verbindungen]] 3-PG und [[2-Phosphoglycerat]] (2-PG).<ref name="JB1998">T. Fujita et al.: ''Human Erythrocyte Bisphosphoglycerate Mutase: Inactivation by Glycation In Vivo and In Vitro.'' In: ''[[Journal of Biochemistry]].'' 124(6)/1998. Japanese Biochemical Society, S. 1237–1244.</ref><ref name="JBC2004">Y. Wang et al.: ''Crystal Structure of Human Bisphosphoglycerate Mutase.'' In: ''[[Journal of Biological Chemistry]].'' 279/2004. The American Society for Biochemistry and Molecular Biology, S. 39132–39138.</ref>

Die BPGM besitzt für die drei verschiedenen Funktionen ein gemeinsames [[aktives Zentrum]], das mit zwei unterschiedlichen Bindungsstellen für Di- beziehungsweise Monophosphoglycerate ausgestattet ist.<ref name="jbc1997">P. Ravel, C.T. Craescu, N. Arous, J. Rosa, M.C. Gare: ''Critical Role of Human Bisphosphoglycerate Mutase Cys<sup>22</sup> in the Phosphatase Activator-binding Site.'' In: ''[[Journal of Biological Chemistry]].'' 272/1997. The American Society for Biochemistry and Molecular Biology, S. 14045–14050.</ref> Die wichtigste Aktivität des Enzyms ist die [[Reversible Reaktion|irreversibel]] verlaufende Synthasereaktion, wodurch sie sich von der [[Phosphoglyceratmutase]] im Hauptweg der Glykolyse unterscheidet. Diese ähnelt der BPGM hinsichtlich der [[Molekülmasse]], der [[Protein-Untereinheit|Untereinheitenstruktur]] sowie der [[Aminosäuresequenz]] und fungiert ebenfalls als trifunktionales Enzym, allerdings mit einem anderen Verhältnis der drei Aktivitäten zueinander.<ref name="EJB1975">R. Sasaki, K. Ikura, E. Sugimoto, H. Chiba: ''Purification of bisphosphoglycerate mutase, bisphosphoglycerate phosphatase and phosphoglycerate mutase from human erythrocytes: three enzyme activities in one protein.'' In: ''[[European Journal of Biochemistry]].'' 50(3)/1975. Federation of European Biochemical Societies, S. 581–593.</ref>

Die stofflich neutrale Umlagerung vom 1,3-DPG zum 2,3-DPG setzt das Vorhandensein von [[Magnesium]]-Ionen voraus und hat ihr [[pH-Wert]]-Optimum bei etwa 7,2.<ref name="BP1999">Gerhard Michal: ''[[Biochemical Pathways]]: Biochemie-Atlas.'' Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 1999, ISBN 3-86025-239-9, S. 27/28.</ref> Die [[Hydrolyse]] des 2,3-DPG zum 3-PG verläuft unter Verbrauch eines [[Wasser]]moleküls sowie Freisetzung eines anorganischen [[Phosphate|Phosphats]], und läuft verstärkt bei einem sauren pH-Wert ab. Die Aminosäuresequenz der humanen BPGM, die eine [[molare Masse]] von 30.005 [[Dalton (Einheit)|Dalton]] hat und eine [[Dimer|homodimere Struktur]] aufweist, hat eine Länge von 259 [[Aminosäuren]].<ref name="UniProt">{{UniProt|P07738|titel=Bisphosphoglycerate mutase – Homo sapiens (Human)|abruf=2008-11-26}}</ref>

Das im [[Rapoport-Luebering-Zyklus]] gebildete 2,3-DPG ist ein wichtiger biochemischer Effektor für die Regulation der [[Affinität (Biochemie)|Bindungfähigkeit]] (Affinität) des [[Blutfarbstoff]]s [[Hämoglobin]] für das Atemgas [[Sauerstoff]]. Die Bisphosphoglyceratmutase kommt dementsprechend vor allem in den [[Erythrozyt]]en (roten Blutkörperchen) und in [[Erythropoese|erythropoetischem Gewebe]] von [[Säugetiere]]n vor. Weitere Aktivitäten wurden darüber hinaus unter anderem in [[Plazenta]]gewebe<ref name="Placenta2006">D.C. Pritlove, M. Gu, C.A. Boyd, H.S. Randeva, M. Vatish: ''Novel placental expression of 2,3-bisphosphoglycerate mutase.'' In: ''Placenta.'' 27(6)/2006. W.B. Saunders, S. 924–927.</ref> und, in deutlich geringerem Ausmaß, in der [[Leber]] gefunden.<ref name="JBC1988">V. Joulin et al.: ''Isolation and characterization of the human 2,3-bisphosphoglycerate mutase gene.'' In: ''[[Journal of Biological Chemistry]].'' 263/1988. The American Society for Biochemistry and Molecular Biology, S. 15785–15790.</ref>

== Entdeckungsgeschichte ==

Die Reaktionen zur Bildung und Spaltung von 2,3-Bisphosphoglycerat wurden vom österreichisch-amerikanisch-deutschen Biochemiker [[Samuel Mitja Rapoport]] und seiner technischen Assistentin Janet Luebering in den 1940er Jahren in den [[Vereinigte Staaten|Vereinigten Staaten]] entdeckt und Anfang der 1950er Jahre in mehreren Publikationen beschrieben.<ref name="SMR1950">S. Rapoport, J. Luebering: ''The formation of 2,3-diphosphoglycerate in rabbit erythrocytes: The existence of a diphosphoglycerate mutase.'' In: ''[[Journal of Biological Chemistry]].'' 183/1950. S. 507–516.</ref><ref name="SMR1951">S. Rapoport, J. Luebering: ''Glycerate-2,3-diphosphatase.'' In: ''[[Journal of Biological Chemistry]].'' 189/1951. S. 683–694.</ref> In den 1960er und 1970er Jahren wurden die Eigenschaften<ref name="JBC1968">Z.B. Rose: ''The Purification and Properties of Diphosphoglycerate Mutase from Human Erythrocytes.'' In: ''[[Journal of Biological Chemistry]].'' 243(18)/1968. The American Society for Biochemistry and Molecular Biology, S. 4810–4820.</ref> des Enzyms Bisphosphoglyceratmutase und dessen trifunktionale Aktivität<ref name="EJB1975"/> näher charakterisiert. Die Aminosäuresequenz der humanen BPGM wurde 1983 aufgeklärt,<ref name="EMBOJ1983">N.W. Haggarty, B. Dunbar, L.A. Fothergill: ''The complete amino acid sequence of human erythrocyte diphosphoglycerate mutase.'' In: ''[[EMBO Journal]].'' 2(7)/1983. Oxford University Press, S. 1213–1220.</ref> die [[Nukleotidsequenz]] des entsprechenden [[Gen]]s fünf Jahre später.<ref name="JBC1988"/> Im Jahr 2004 wurde die Kristallstruktur des Enzymmoleküls veröffentlicht.<ref name="JBC2004"/>

== Einzelnachweise ==
<references/>

== Weblinks ==
* {{UniProt|P07738|titel=Bisphosphoglycerate mutase – Homo sapiens (Human)|abruf=2008-11-26|abruf-verborgen=1}} (englisch)

[[Kategorie:Phosphatase]]
[[Kategorie:Isomerase]]
[[Kategorie:Samuel Mitja Rapoport]]

Bisphosphoglyceratmutase - Versionsgeschichte

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